This study was investigated to know changes of the cell wall components, cell wall degrading enzyme activities and contents of soluble protein of strawberry during ripening and softening. The contents of water soluble substances were slightly increased during ripening, but the contents of alcohol-insoluble substances were not changed. The contents of pectin were not changed at green mature and turning stage, while decreased after mature stage. The contents of alkali-soluble hemicellulose and cellulose were increased during ripening and softening. The contents of water-soluble and saltsoluble protein were not changed, but the content of cell wall protein was slightly decreased during ripening. The content of total protein was increased at turning stage, it is not changed after turning stage. $\beta$-Galactosidase activity was increased during ripening, and pectinmethylesterase activity was decreased at turning. Phenylalanine ammonia-lyase activity was changed up to mature stage, but decreased at overripening stage. Polygalacturonase and cellulase activities were not detected at all of ripening stages.
카드뮴내성균인 Pseudomonas Putida C1의 세포 내 카드뮴 축적기작을 구명하기 위하여 균체내 축적된 카드뮴의 세포 구성성분별 분포도, 단백질 함량변화 및 세포구성물질의 변화를 조사한 결과, 세포내에 축적된 카드뮴의 약 57%는 cell wall에 분포되어 있었으며 약 43%는 cytoplasm에 분포되어 있었다. Cytoplasm에 축적된 카드뮴은 protein과 nucleic acid 두 성분 모두에 분포되어 있었으며, cell wall에 축적된 카드뮴의 약 84% 이상이 polyphosphate-polysaccharide fraction에 분포되어 있는 것으로 나타났다. 세포내 protein 합성에 미치는 카드뮴의 영향을 조사한 결과, 카드뮴 무첨가배지에서 생장한 균체와 카드뮴이 함유된 배지에서 생장한 균체의 세포내 protein 함량은 카드뮴을 첨가함으로써 감소되었으나, ammonium sulfate($30{\sim}75%$ saturation)에 의하여 침전되는 soluble protein의 함량은 카드뮴을 첨가한 배지에서 생장한 균체에서 더 증가되었다. 고분자 가용성 단백질은 카드용 첨가배지에서 배양된 세포가 카드뮴 무첨가 배지에서 배양된 세포에 비하여 증가되었으나, 저분자 단백질 은 감소되었다. 따라서 세포내 protein의 합성은 카드뮴에 의하여 감소되었으나 ammonium sulfate(30-75% saturation)에 의하여 침전되는 고분자 단백질의 합성은 카드뮴에 의하여 촉진되는 것으로 나타났다.
An experiment was conducted to study the effect of soluble protein supplements on concentration of soluble non-ammonia nitrogen (SNAN) in the liquid phase of ruminal (RD) and omasal digesta (OD) of Korean native steers, and to investigate diurnal pattern in SNAN concentration in RD and OD. Three ruminally cannulated Korean native steers in a $3{\times}3$ Latin square design consumed a basal diet of rice straw and corn-based concentrate (control), and that supplemented (kg/d DM basis) with intact casein (0.24; IC) or acid hydrolyzed casein (0.46; AHC). Ruminal digesta was sampled using a vacuum pump, whereas OD was collected using an omasal sampling system at 2.0 h intervals after a morning feeding. The SNAN fractions (free amino acid (AA), peptide and soluble protein) in RD and OD were assessed using the ninhydrin assay. Concentrations of free AA and total SNAN in RD were significantly (p<0.05) lower than those in OD. Although free AA concentration was relatively high, mean peptide was quantitatively the most important fraction of total SNAN in both RD and OD, indicating that degradation of peptide to AA rather than hydrolysis of soluble protein to peptide or deamination may be the most limiting step in rumen proteolysis of Korean native steers. Diurnal variation in peptide concentration in OD for the soluble protein supplemented diets during the feeding cycle peaked 2 h post-feeding and decreased thereafter whereas that for the control was relatively constant during the entire feeding cycle. Diurnal variation in peptide concentration was rather similar between RD and OD.
Rapid production of therapeutic proteins such as angiostatin and endostatin angiogenic inhibititors has been highly demanded for cancer treatment. In this regard, recombinant human angiostatin and endostatin were successfully expressed as soluble forms by maltose binding protein (MBP)-mediated fusion expression in Escherichia coli. PCR amplified, angiostatin and endostatin genes from human placenta cDNA library were inserted into an expression vector pMAL-c2e to construct prokaryotic expression vectors, pMAL-c2e/AS and pMAL-c2e/ES, respectively. Recombinant angiostatin and endostatin were efficiently expressed in E. coli origami (DE3) after IPTG induction and protein expression were confirmed by SDS-PAGE analyses. The expressed recombinant proteins were purified near homogenity using an amylose affinty column chromatography. In contrast that previous E. coli expressions were all insoluble, our results first time demonstrated that MBP fused human angiostatin and endostatin were soluble in E. coli.
A 345-bp gene that encodes human bone morphogenetic protein-2 (hBMP-2) has been synthesized. The codon usage of the resulting gene was modified to include those triplets that are utilized in highly expressed Escherichia coli genes. The hBMP-2 gene was efficiently expressed in E. coli as a soluble and active protein. Since the recombinant hBMP-2 was readily solublized, no further solublization steps were required throughout purification. No additional tagging residues were introduced into the synthetic hBMP-2 gene product. The developed synthetic gene is a promising approach for scaling-up the soluble expression of hBMP-2.
The objective of this study was to evaluate the nutritional content of bullfrog meat from different parts of the animal, including fore-chest, thigh and calf. Bullfrog meat was found to be a rich source of proteins, essential amino acids and minerals, but with a low fat content, compared with other aquatic meat products. There was no significant difference (p>0.05) between thigh and calf in mineral content (K, P, Na, Mg, Ca, Zn, Fe, Cu, and Mn), but the contents of K, P, and Mg were higher in thigh and calf than in the fore-chest (p<0.05). The salt-soluble, water-soluble and insoluble protein bands in sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) electrophoresis, from fore-chest, thigh and calf were similar, with the most abundant bands being 35 kDa (salt-soluble protein), 35-48 kDa (water-soluble protein) and 48 kDa (insoluble protein). The results showed that the insoluble protein content in the fore-chest meat was higher than that in the thigh meat and calf meat, but the salt-soluble protein fraction was the most abundant in thigh meat. These results showed that the nutrients in different parts of bullfrog meat were different.
Water-soluble mutant of intrinsically insoluble protein, crambin, was produced by mutagenesis based on the sequence analysis with homologous proteins. Thr1, Phe13, and Lys33 of crambin were substituted for Lys, Tyr, and Lys, respectively. The resultant mutant was soluble in aqueous buffer as well as in dodecylphosphocholine (DPC) micelle solution. The $^1H-^{15}N$ spectrum of the mutant crambin showed spectral similarity to that of the wild-type protein except for local regions proximal to the sites of mutation. Solution structure of water-soluble mutant crambin was determined in aqueous buffer by NMR spectroscopy. The structure was almost identical to the wild-type structure determined in non-aqueous solvent. Subtle difference in structure was very local and related to the change of the intra- and inter-protein hydrophobic interaction of crambin. The structural details for the enhanced solubility of crambin in aqueous solvent by the mutation were provided and discussed.
SecA protein, a cytoplasmic ATPase, plays a central role in the secretion of signal peptide-containing proteins. Here, we examined effects of signal peptide and ATP on the oligomerization, conformational change, and membrane binding of SecA. The wild-type (WT) signal peptide from the ribose-binding protein inhibited ATP binding to soluble SecA and stimulated release of ATP already bound to the protein. The signal peptide enhanced the oligomerization of soluble SecA, while ATP induced dissociation of SecA oligomer. Analysis of SecA unfolding with urea or heat revealed that the WT signal peptide induces an open conformation of soluble SecA, while ATP increased the compactness of SecA. We further obtained evidences that the signal peptide-induced oligomerization and the formation of open structure enhance the membrane binding of SecA, whereas ATP inhibits the interaction of soluble SecA with membranes. On the other hand, the complex of membrane-bound SecA and signal peptide was shown to resume nucleotide-binding activity. From these results, we propose that the translocation components affect the degree of oligomerization of soluble SecA, thereby modulating the membrane binding of SecA in early translocation pathway. A possible sequential interaction of SecA with signal peptide, ATP, and cytoplasmic membrane is discussed.
Human tissue-type plasminogen activator (tPA) is a valuable thrombolytic agent used to successfully treat acute myocardial infarction, thromboembolic stroke, peripheral arterial occlusion, and venous thromboembolism. Recombinant tPA is accumulated as an inactive form in inclusion bodies of E. coli and is refolded in vitro, which is accompanied by extensive aggregation. In the present study, a tPA protease domain was expressed in an active soluble form in the cytosol of E. coli Rosetta-gami cells, which allowed disulfide bond formation and supplied the tRNA molecules required for six rarely used codons in E. coli. This strategy increased the amount of soluble protease domain protein and avoided the cumbersome refolding process. The purified protease domain not only degraded tPA substrate peptides but also formed a covalently bound complex with plasminogen activator inhibitor-1, as does full-length tPA. Soluble expression and purification of tPA domains may aid in functional analyses of this multi-domain protein, which has been implicated in many physiological and pathological processes.
In this study, broilers were raised up to 6 weeks of age in a single room to determine if different levels of dietary protein or addition of aluminum sulfate[alum, $Al_2$(SO$_4$)$_3$ㆍ14$H_2O$] to the litter affected growth performance, production of ammonia(NH$_3$) and soluble phosphorus(SP) content of the litter.The experimental treatments consisted of six treatments in a 2x3 factorial arrangements: T$_1$=23% protein + 0.2% alum to litter; T$_2$=21% protein + 0.2% alum to litter; T$_3$=19% protein + 0.2% alum to litter; T$_4$=23% protein + no alum; T$_{5}$=21% protein + no alum; T$_{6}$=19% protein + no alum. For broiler performance, there was no effect of alum addition to the litter, but the dietary protein levels significantly affected feed intake from days 22 to 42(P<0.05) and day 0 to 42(P< 0.05), weight gain during all periods(P<0.05 or 0.01), and feed:gain from day 0 to 21(P<0.05) and day 0 to 42(P<0.05). Alum addition to the litter did not affect body weight at 21 and 42 days, but dietary protein levels has a significant effect on it at both 21(P<0.0l) and 42 days(P<0.05). Alum addition only affected ammonia production at weeks 3(P
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[게시일 2004년 10월 1일]
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