• 폴리머
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• 제30권6호
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• pp.556-562
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• 2006

분자량이 다른 두 가지 폴리(4-비닐피리딘) (Mw=50 kg/mol 및 200 kg/mol)을 알킬기의 탄소수(m)를 변화시키면서 N-알킬화시켜 이온성 고분자를 합성하였다. 알킬화제로서 디메틸 설페이트(m=1) 및 브롬화 알칸(m=5, 8, 12, 16 및 22)을 사용하였다. 합성한 이온성 고분자의 조성은 NMR 분광분석법 및 원소분석법을 사용하여 결정하였다. 그 결과로써 거의 완전한 4차 알킬화 반응에 의해 전해질 고분자가 얻어졌음을 알 수 있었다. 합성한 전해질고분자의 수용액에 도데실 황산 소듐(SDS)을 첨가 시 발생되는 탁도 변화를 조사하여 임계응집농도(CAC)를 결정하였으며, 이러한 CAC가 고분자의 분자량, N-알킬기의 길이 및 NaCl의 농도 변화에 어떻게 의존하는가를 조사하였다. 결과로써 폴리(4-비닐피리딘)의 분자량이 클수록 또한 알킬 곁사슬의 길이가 길수록 더 적은 양의 SDS 첨가로도 응집체가 형성되었음을 알 수 있었다.

• 약학회지
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• 제33권6호
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• pp.339-344
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• 1989

The alkaline protease produced by Sarcodon aspratus(Berk) S. Ito. was purified from its fruit bodies. The enzyme was purified by using ammonium sulfate fractionation, tris-acryl CM-cellulose column chromtography and chromatofocusing. The protease migrated as one major band with a molecular weight of about 29,000 dalton on sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The amino acid sequence of the N-terminal residues(21) of the enzyme was determined by automated sequence analysis. The sequence was Val-Thr-Thr-Lys-Gln-Thr-Asn-Ala-Pro-Trp-Gly-Leu-Gly-Asn-Ile-Ser-Thr-Thr-Asn-Lys-Leu. Comparison of this sequence with the N-terminal sequence of the p-roteinase K from Tritirachium album showed high similarity, i. e. 57.8% identical residues. The protease displayed a relatively high stability in sodium dodecyl sulfate.

• 분석과학
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• 제10권6호
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• pp.427-432
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• 1997

도데실황산나트륨(SDS)이 수식된 유리탄소전극에 의해 철(III) 이온의 정량분석이 선택성 있게 제안되었다. 이것은 SDS와 $Fe^{3+}$의 정전기적 인력으로 착물이 형성되는 데 근거한 것이다. 철(III) 이온의 정량분석은 시차펄스전압전류법(DPV)에 의해 하였고, 그 정량분석을 위한 $(DS^-)_n-Fe^{3+}$의 환원 피크는 +0.466(${\pm}0.002$)volt (vs. Ag/AgCl)였다. 철(III) 이온의 정랑분석을 위한 검량선은 $0.50{\times}10^{-5}{\sim}10{\times}10^{-5}mol/L$의 농도 범위에서 얻었으며, 검출한계는 $0.14{\times}10^{-5}mol/L$였다. $Cu^{2+}$, $Ni^{2+}$, $Co^{2+}$, $Pb^{2+}$, $Zn^{2+}$ 및 $Mn^{2+}$는 철(III) 이온의 정량에 거의 영향을 미치지 않으나, $CN^- $ 및 $SCN^-$은 철(III) 이온의 정량을 크게 방해하였다.

• 한국수산과학회지
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• 제28권6호
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• pp.728-735
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• 1995

The peptidyl prolyl cis-trans isomerase(PPlase, EC 5.2.2.8) from Bacillus stearothermophilus SIC1 was extracted from the cells treated with by lysozyme. PPlase was purified from the cell extracts by heat treatment, ammonium sulfate precipitation, ion exchange chromatography and finally gel filtration (FPLC). The purity of purified the enzyme after Superose 12 column chromatography was examined by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis(SDS-PAGE). The molecular weight of the purified PPlase was estimated as 18,000 by SDS-PAGE. The 39 amino acid residues from the N-terminus were determined by the protein sequencer. The enzyme showed the optimum pH at 8.0 and was stable at the range of pH 7.0 to 8.0. The enzyme was considerably stable after heat treatment at $60^{\circ}C$ for 30 minutes, and the enzyme was quite stable up to $65^{\circ}C$. The presence of the PPlase in the refolding solution accelerated the isomerization rate of the assay peptide.

• 공업화학
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• 제24권2호
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• pp.121-125
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• 2013

본 연구에서는 고분자 전해질 연료전지용 가스확산층의 지지체로 쓰이는 탄소종이를 탄소 단섬유를 이용하여 습식법으로 제조하였다. 습식법을 통한 탄소종이 제조는 크게 탄소 단섬유의 분산, 탄소종이 웹 제조, 페놀함침의 세 가지과정을 거치게 된다. 이번 연구에서는 몇 가지 분산제의 종류에 따른 탄소 단섬유의 분산도를 확인하고, 최적의 분산제를 찾아 탄소종이 제조 시 탄소섬유가 이차원적 배향이 잘 이루어지게 하였다. 추가적으로 페놀함침 시 첨가되는 페놀과 카본블랙 함량에 따른 전기전도도 특성을 분석하였다. 그 결과 sodium dodecyl sulfate를 분산제로 사용한 경우 탄소섬유의 분산이 가장 잘 되는 것을 확인하였으며, 페놀 및 카본블랙 함량에 따른 전도도 특성은 탄소섬유 대비페놀이 8 wt%, 카본블랙이 5 wt% 첨가된 경우 가장 우수하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제18권4호
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• pp.670-675
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• 2008

A laccase was isolated from the culture filtrate of the basidiomycete Fomitella fraxinea. The enzyme was purified to electrophoretical homogeneity using ammonium sulfate precipitation, anion-exchange chromatography, and gel-filtration chromatography. The enzyme was identified as a monomeric protein with a molecular mass of 47 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and gel-filtration chromatography, and had an isoelectric point of 3.8. The N-terminal amino acid sequence for the enzyme was ATXSNXKTLAAD, which had a very low similarity to the sequences previously reported for laccases from other basidiomycetes. The optimum pH and temperature for 2,2'-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonate) (ABTS) were 3.0 and $70^{\circ}C$, respectively. The enzyme also showed a much higher level of specific activity for ABTS and 2,6-dimethoxyphenol (DMP), where the $K_m$ values of the enzyme for ABTS and 2,6-DMP were 270 and $426{\mu}M$, respectively, and the $V_{max}$ values were 876 and $433.3{\mu}M/min$, respectively. The laccase activity was completely inhibited by L-cysteine, dithiothreitol (DTT), and sodium azide, significantly inhibited by $Ni^+,\;Mn^{2+}$, and $Ba^{2+}$, and slightly stimulated by $K^+$ and $Ca^{2+}$.

• 미생물학회지
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• 제45권4호
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• pp.377-384
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• 2009

전통 메주로부터 plasmin의 혈전용해 활성보다 약 58% 더 높은 활성을 나타내는 MJ-226을 분리하여 동정한 결과, Bacillus subtilis와 유사한 형태학적, 생화학적 및 당 발효능을 나타내었다. B. subtilis MJ-226은 Tryptic Soy Broth (TSB) 배지 상에서 최대의 혈전용해효소 활성을 나타내었고, $37^{\circ}C$에서 24~26시간 배양했을 때 가장 높은 활성을 나타내었고, TSB 배지 내에 glucose와 fructose 2.0%와 peptone 및 yeast extract 1.0% 각각을 첨가한 경우 활성이 증가되었다. 하지만 lactose, sucrose, beef extract, casein 및 tryptophan 등에 의해선 활성이 오히려 감소되었다. B. subtilis MJ-226이 생산하는 혈전용해효소는 pH 6.0~8.0 및 온도 $35\sim40^{\circ}C$에서 매우 안정하였으며, 또한 $MnSO_4$, $CaCl_2$, KCl 및 NaCl 5 mM 농도의 금속이온에 대해서도 비교적 안정함을 유지하였다. 그러나 $CuSO_4$, $MgSO_4$, $ZnSO_4$, $FeSO_4$와 $BaCl_2$에 등의 금속이온과 iodoacetic acid, leupeptin, phenylmethanesulphonyl fluoride (PMSF), sodium dodecyl sulfate (SDS), thiourea, trans-1,2-diaminocyclohexane-N,N,N',N'- tetraacetic acid (CDTA) 및 ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) 등의 저해제들과 반응한 경우에는 매우 불안정한 것으로 나타났다.

• 한국식품영양학회지
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• 제7권1호
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• pp.1-7
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• 1994

To investigate the characteristics of active sites of the D-xylanase and $\beta$-xylosidase purified from Penicillium verruculosum, effects of various chemicals on the enzyme activity were analyzed. The D-xylanase was activated by Cua), however it was inhibited by metal ions, Hg2+ and Mna+, by chemicals, N-bromosuccinimide, iodine, diethylpyrocarbonate, and 2,3-butanedione. These results suggested that the D-xylanase from Penicillium verruculosum contained tyrosine, histidine, arginine and tryptophan at the active center. The $\beta$-xylosidase was inhibited by Hg2+, N-bromosuccinimide and sodium dodecyl sulfate, however it was not effected by Mn2+ and Cu2). It was suggested that the enzyme contained tryptophan at the active center.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
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• 제14권
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• pp.111-122
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• 1996

Streptomyces chibaensis J-59 xylanase는 CSL 배지(1% corn steep liquor, 0.15% glucose, 0.1% $MgSO_4{\cdot}7H_2O$, pH 7.0)에서 1% xylan을 효소생산 유도물질로 첨가하였을 경우에 생산(0.83 unit/ml) 되었으나, xylose를 비롯한 각 종 탄소원을 포함하는 배지에서는 효소가 생산되지 않았다. S. chibaensis로 부터 생산된 세포외 xylanase를 $(NH_4)_2SO_4$ 분획침전, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography, Sephadex G-200 gel filtration 과정으로 약 29%의 수율로 20배 정제하였다. 정제한 xylanase는 SDS-PAGE 및 Sephadex G-200 gel filtraion에서 분자량이 모두 25,000 Da으로 나타나 monomenc enzyme으로 확인되었다. 금속이온에 대한 영향은 $Fe^{3+}$, $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, sodium dodecyl sulfate, N-bromosuccinide 등에서는 아주 강한 저해를 받았고, $Mn^{2+}$, $Zn^{2+}$에서는 약간의 저해를 받았다. 반면에 $Mg^{2+}$는 효소활성을 증가시켰다. Xylanase에 의한 xylooligo 당의 생산양상을 TLC로 조사한 결과 xylobiose, xylotriose 및 xylotetrose가 주 생산물이었으며, 반응 1시간 이후부터 소량의 xylose가 생성되었다. 따라서 본 효소는 전형적인 endotype xylanase로 확인되었으며 새로운 기능성식품인 자일로 올리고당(xylooligo-saccharides)의 제조에 이용할 수 있을 것이다.

• 공업화학
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• 제10권4호
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• pp.523-530
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• 1999

아클릴계 점착제는 주로 용제를 사용하여 제조되어 왔으나 용제의 사용에 따른 화재의 위험성과 환경적인 부작용으로 인해 점차 법률적으로 규제의 대상이 되고 있음에 따라 용제를 사용하지 않는 수계 에멀젼 중합을 이용한 제조 방법이 중요하게 대두되고 있다. 따라서 본 연구에서는 $40^{\circ}C$의 반응기에 methacrylic acid(MAA), n-butyl acrylate(n-BA), 그리고 2-ethylhexyl acrylate(2-EHA) 등 3가지 종류의 단량체를 사용하여 유화 중합을 수행하였으며, 실험에 사용된 계면활성제는 음이온 계면활성제로 sodium dodecyl sulfate(SDS), 비이온 계면활성제로 ethylene oxide 계통을 사용하였다. 실험 결과 혼합 계면활성제 시스템에서의 전환율이 단일 계면활성제 시스템에서의 전환율보다 더 높게 나왔으며, 비이온 계면활성제만을 사용한 유화중합은 안정성이 떨어져 상 분리가 일어났다. 반면에 음이온 계면활성제 또는 혼합 계면활성제를 사용한 유화 중합 시스템은 매우 안정한 상태를 유지하여 12주 이상의 저장 안정성을 보였다. 혼합 계면활성제 시스템에서 에멀젼 입자는 비이온 계면활성제 시스템 비해 작은 크기를 가지며, 계면활성제의 양이 증가할수록 입자 크기는 감소하였다. 계면활성제의 형태와 사용량, 그리고 혼합 비율 등은 에멀젼 입자의 Tg와 분자량에 거의 영향을 미치지 않았다. 실험 결과를 종합하여 보면, 50개의 침수성기를 가지고 소수성 chain의 탄소수가 16~18인 비인온 계면활성제를 40~60% 정도 사용한 약 4 g 정도의 혼합 계면활성제 시스템이 에멀젼의 안정성과 접착력에서 가장 최적의 제조 조건임을 알 수 있었다.