• KSBB Journal
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• 제18권6호
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• pp.517-521
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• 2003

본 연구에서는 절대적 호기성인 Vitreoscilla가 지닌 FeSOD의 특성을 밝히고자 paraquat와 iron을 사용하여 실험하였다. Vitreoscilla에서 FeSOD의 활성도는 초산화 음이온을 생성하는 paraquat에 대해 커다란 영향 없이 일정하게 발현되었다. 이 결과는 Vitreoscilla는 호기적인 물질대사 동안 생성되어지는 초산화 음이온에 대해 방어할 수 있을 만큼 충분한 FeSOD를 평상시 지니고 있음을 의미한다. 또한 다른 요소에 의한 FeSOD의 발현 가능성이 고려되어졌다. 보조 인자인 Fe 를 처리한 결과 활성도가 증가됨을 알 수 있었다. 이는 CN-resistant respiration을 증가시키는 초산화 음이온에 대한 조절 기작과는 달리 apoenzyme 상태가 보조 인자인 금속 이온 (Fe)에 의해 holoenzyme 상태로 전환되었음을 의미한다. PQ와 Fe를 함께 처리하였을 경우, FeSOD의 증가는 PQ에 의해서 생성된 초산화 음이온에 의해 apo 상태에서 hole 상태로 FeSOD의 활성이 증진되는 synergism effect로 설명되어진다. 결론적으로 metalloenzyme인 SOD의 경우는 이런 전환이 활성 속도를 제한하거나 조절할 수도 있는 posttranslational 수준의 조절 기작이 존재함을 알 수 있었다.

• 한국가금학회:학술대회논문집
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• 한국가금학회 2006년도 제23차 정기총회 및 학술발표회
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• pp.60-61
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• 2006

Effect of dietary salmonella lysate in broiler chicks inoculated with Salmonella typhimurium on the antioxidant system(freshness) of broiler meats during 4$^{\circ}$C refrigeration was investigated. In Pectoral and leg muscle, regardless experimental diets, as the refrigeration day passed, CuZnSOD activity decreased gradually, while at 7d MnSOD activity and peroxide level raised and then lowered at 14d. MnSOD and peroxidase activity, however, had differed according to experimental diets. The results indicated that antioxidant system of broiler meats will be changed according to experimental diets(nutrients). As the CuZnSOD, MnSOD and peroxidase activity are responsible for proteolysis of muscle protein, it was concluded that change of antioxidant system during 4$^{\circ}$C storage explain the biological activity(freshness) of broiler meats.

• 한국식품과학회지
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• 제39권1호
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• pp.77-82
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• 2007

쑥갓의 항산화 활성을 알아보기 위해 쑥갓 총 메탄올추출물의 아질산염 소거작용과 SOD 유사활성을 측정하였다. 아질산염 소거작용과 SOD 유사활성을 가지고 있는 총 메탄올 추출물로부터 클로로포름, n-부탄올 및 물 분획물을 제조하여 각각의 활성을 측정하였다. pH가 1.5일 때의 클로로포름 분획물의 $IC_{50}$값은 39ppm으로 가장 우수한 아질산염 소거작용을 보였으며, vitamin C와 chlorogenic acid의 $IC_{50}$값이 15ppm과 36ppm일 때 클로로포름 분획물은 양성대조군인 chlorogenic acid와 동등한 소거작용을 보였다. 아질산염 소거작용에 대하여 유의성 있게 높은 활성을 나타낸 클로로포름 분획물을 silica gel 컬럼크로마토그래피와 sephadex LH-20 컬럼크로마토그래피를 이용하여 분획의 활성성분인 compound I을 분리하였다. 분리된 compound를 $^{1}H-NMR$과 $^{13}C-NMR$ spectral data를 통하여 구조를 동정한 결과 compound I은 ${\beta}-sitosterol-O-{\beta}-D-glucoside$임을 확인하였다. Compound I과 그 aglycone인 ${\beta}-sitosterol$의 아질산염 소거작용과 SOD 유사활성은 다소 차이가 있었다. 양성대조군으로 사용한 vitamin C와 chlorogenic acid의 $IC_{50}$값이 pH 1.5에서 각각 15ppm과 36ppm일때 compound I의 $IC_{50}$값이 335ppm, ${\beta}-sitosterol$의 $IC_{50}$값이 41ppm으로 가수분해된 aglycone이 아질산염 소거작용이 훨씬 높았다. SOD 유사활성의 경우 vitamin C와 chlorogenic acid의 $EC_{50}$ 값은 38ppm, 449ppm으로 이와 비교시 ${\beta}-sitosterol$과 배당체의 $EC_{50}$ 값은 1,291ppm과 2,000ppm 이상으로 나타났다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1993년도 제2회 신약개발 연구발표회 초록집
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• pp.149-149
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• 1993

목적:동식물세포에는 superoxide(0$_{-2}$)의 불균화 반응을 촉매하는 superoxide dismutase (SOD)가 존재한다. 이 효소의 생리적 의의는 지금까지도 명확하게 되어있지 않는면이 많지만, 그 의의를 명확하게 하기위해서도 측정법의 확립이 필요하다. 방법: SOD측정 방법으로는 1) Cytochrome C method 2) Nitroblue tetrazoliun method (NBT법) 3) 면역학적 방법 4) 화학발광법 등이 있다. 실험 재료는 흰쥐, mouse, 토끼의 간을 이용하였으며, 또한, 노화 및 암세포를 이용한 방법을 이용하였다. 결과: Cytochrome C 방법을 통해서 각 장기조직 (신장, 간장, 폐)에서 SOD를 측정하였으며 SOD 활성이 낮은 암조직이나 배양세포에서는 NBT 방법이 측정방법으로 적합한 것으로 나타났으며 ,간장세포내에서의 SOD의 존재부위를 확인하는 방법으로는 면역 황금 표지방법을 사용하므로 간장 mitochondria 내에 Cu, Zn-SOD가 존재함을 알 수 있었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제3권3호
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• pp.188-193
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• 1993

Superoxide dismutase (SOD) was purified from Pseudomonas polycolor to an electrophoretically homogeneous state and partially characterized. SOD was purified by ammonium sulfate fractionation, column chromatography on DEAE-Sephadex A-50, phenyl-Toyopearl 650 M, and gel filtration on Sephadex G-100. The molecular weight and subunit molecular weight of the purified enzyme were estimated to be 40, 000 and 20, 000, respectively. The purified enzyme remained stable at pH 9.0~11.0, $25^{\circ}C$ for 40 hr, but rapidly became inactive below 9.0. SOD was stable up to $45^{\circ}C$ at pH 9.0 with about 80% relative activity, but rapidly became inactive at temperature above that. The enzyme was insensitive to cyanide and fluoride, and sensitive to hydrogen peroxide and azide. The results suggest that the enzyme be an iron-containing SOD.

• 미생물학회지
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• 제43권2호
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• pp.83-90
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• 2007

유류오염 토양에서 난분해성 물질인 PAH (polycyclic aromatic hydrocarbon)들을 잘 분해하는 균주 중 SOD (superoxide dismutase) 활성이 높은 균주인 Sphingomonas sp. KS 301의 SOD특성을 알아보기 위하여 Ammonium sulfate 침전, DEAE-Sepharose 크로마토그래피, Superose-12 겔 여과 크로마토그래피, Uno-Q1 이온교환 크로마토그래피를 이용하여 SOD 단백질을 정제하였다. Sphingomonas sp. KS 301은 DEAE-Sepharose 크로마토그래피로 분석한 결과, 기존의 알려진 세균들과는 달리 서로 다른 5가지의 SOD 활성을 가지고 있는 것으로 나타났으며 본 연구에서는 그중 SOD III를 부분 정제하였다. 정제한 SOD III는 Mn type 및 Fe type Escherichia coli SOD와 비교했을 때 비활성도(specific activity)가 5배로 높게 나타났다. SOD III의 분자량은 SDS-PAGE에서는 23 kDa으로 측정되었으며 Superose-12겔 여과 크로마토그래피 후 native 상태의 분자량은 71 kDa으로 정제한 SOD는 3개의 소단위체로 구성되어 있는 것으로 보여진다. 정제한SOD III의 최적 pH는 7.0 이었고 $20^{\circ}C$에서 최적의 활성을 보였다. 또한 SOD의 종류를 알 수 있는 억제물질 $NaN_{3},\;H_{2}O_{2},\;KCN$를 이용한 억제효과를 살펴보았더니 $NaN_{3}$에만 억제되어 Mn type의 SOD임을 알 수 있었다. 또한 이 효소의 아미노 말단의 아미노산 서열은 Psudomonase ovalis 및 Vibrio cholerae의 SOD와 가장 유사하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권8호
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• pp.1399-1402
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• 2007

The virulence of superoxide dismutase (SOD) mutants of Vibrio vulnificus, as tested by intraperitoneal injection into mice, decreases in the order of sodC mutant, sodA mutant, and sodB mutant lacking CuZnSOD, MnSOD, and FeSOD, respectively. The survival of SOD mutants under superoxide stress also decreases in the same order. The virulence of soxR mutant, which is unable to induce MnSOD in response to superoxide, is similar to that of the sodA mutant, as the survival of the soxR mutant under superoxide stress is similar to that of the sodA mutant. Consistently, the lowered survival of the soxR mutant is complemented not only with soxR but also with sodA. Thus, the virulence of V. vulnificus is significantly affected by the cellular level of SOD activity, and an increase in SOD level through MnSOD induction by SoxR under superoxide stress is essential for virulence.

• 한국약용작물학회지
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• 제13권5호
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• pp.270-275
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• 2005

Superoxide dismutases (SOD) are metalloenzymes that convert $O_2^-\;to\;H_2O_2$. Rehmannia glutinosa is highly tolerant to paraquat-induced oxidative stress. The primary objective of this study was to characterize regulation of SOD gene expression in R. glutinosa in response to oxidative stresses and hormones. A full-length putative SOD clone (RgCu-ZnSOD1) was isolated from the leaf cDNA library of R. glutinosa using an expressed sequence tag clone as a probe. RgCu-ZnSOD1 cDNA is 777 bp in length and contains an open reading frame for a polypeptide consisted of 152 amino acid residues. The deduced amino acid sequence of the clone shows highest sequence similarity to the cytosolic Cu-ZnSODs. The two to three major bands with several minor ones on the Southern blots indicate that RgCu-ZnSOD1 is a member of a small multi-gene family. RgCuZnSOD1 mRNA was constitutively expressed in the leaf, flower and root. The expression of RgCu-ZnSOD1 mRNA was increased about 20% by wounding and paraquat, but decreased over 50% by ethylene and $GA_3$. This result indicates that the RgCu-ZnSOD1 expression is regulated differentially by different stresses and phytohormones at the transcription level. The RgCu-ZnSOD1 sequence and information on its regulation will be useful in investigating the role of SOD in the paraquat tolerance of R. glutinosa.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제25권2호
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• pp.145-152
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• 1995

The superoxide dismutase (SOD) mimetic activity of copper complex of 3,5-disopropylsalicylic acid (Cu(II)-DIPS) was tested and compared to those of human recombinant SOD (hrSOD) and its conjugate form with polyethyleneglycol (PEG) using fer- ricytochrome c reduction assay. Stability constant of Cu(II)-DIPS was measured po- tentiometrically using SCOGS2 program. In the presence of 10 g/L albumin, Cu(II)-DIPS lost most of its SOD mimetic activity. HrSOD was modified with polyethylene glycol (PEG) of M.W. 5000. These conjugates have markedly prolonged plasma half-lives of enzymatic activity (15.5 hr) compared to native hrSOD (5 min). In summary, efficient SOD mimetics should be stable enough not to dissociate in blood by serum protein. HrSOD could have longer half-life by conjugation with inert PEG for sustained SOD effect.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제32권7호
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• pp.2405-2409
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• 2011

The psychrophilic bacteria Psychromonas arctica survives at subzero temperatures by having adapted several protective mechanisms against freezing and oxidative stresses. Many reactive oxygen species are likely generated in P. arctica as a result of reduced metabolic turnover rates. A previous study identified the pasod gene for superoxide dismutase from P. arctica using a series of PCR amplifications. Here, upon cloning into a His-tag fused plasmid, the sod gene from P. arctica (pasod) was successfully expressed by IPTG induction. His-tagged PaSOD was subsequently purified by $Ni^{2+}$-NTA affinity chromatography. The purified PaSOD exhibited a higher SOD activity than that of Escherichia coli (EcSOD) at all temperatures. The difference in activity between PaSOD and EcSOD becomes even more significant at 4$^{\circ}C$, indicating that PaSOD plays a functional role in the cold adaptation of P. arctica in the Arctic.