본 연구는 국내의 지리적표시제 등록특산물을 대상으로 농약 잔류실태를 조사하여 식품안전 정책수립의 기초자료와 잔류농약에 대한 식품의 안전성을 평가하고자, 지리적 표시 등록 특산물 17품목(마늘 1, 마늘 2, 마늘 3, 마늘 4,고추, 양파 1, 양파 2, 쌀 1, 쌀 2, 쌀 3, 참외, 사과, 밤, 대추, 황기, 표고버섯, 구기자)을 선정하여 잔류 실태를 조사하였다. 조사대상 농약으로는 다성분 분석농약 204종과 단성분 분석농약 5종(acephate, methamidophos, monocrotophos, omethoate, vamidothion)을 포함한 209종의 농약에 대해 잔류량을 조사하였으며, 분석장비로는 GC/MSMS, HPLC/UVD(PDA)와 GC/FPD를 사용하였다. 분석법방법으로는 식품공전의 83번 다성분분석법과 단성분분석법을 사용하였다. 분석결과 특산물 17품목 중 8품목(고추, 양파 1, 쌀 2, 쌀 3, 참외, 사과, 대추, 구기자)에서 잔류농약이 검출되었고, 검출시료수는 302건중 40건으로 13.2%의 잔류농약 검출율을 보였다. 그러나 모두 식품의 농약잔류허용기준 미만이었다.
본 연구에서는 다양한 공용매로 변형된 초임계 이산화탄소를 이용하여 웨이퍼 표면에 존재하는 이온주입 포토레지스트(IIP, ion-implanted photoresist) 및 잔류 불순물의 제거 공정을 97, 148, $200^{\circ}C$의 온도와 200, 300, 400 bar의 압력조건에서 수행하였다. 이온주입 포토레지스트는 순수 초임계 이산화탄소에 의해 제거되지 않았으나 팽윤(swelling)되는 것을 확인할 수 있었다. 또한, 단일 공용매 및 비양성자성 용매들의 혼합 공용매로 변형된 초임계 이산화탄소 시스템은 이온주입 포토레지스트를 팽윤시키나, 제거에 효과적이지 못하였다. 그러나 DMSO에 DIW가 혼합된 혼합 공용매(5%, v/v)로 변형된 초임계 이산화탄소 시스템은 $97^{\circ}C$, 200 bar의 온도, 압력 조건에서 30분 동안 세정 실험을 수행한 결과 이온 주입 포토레지스트의 제거에 효과적이었다(약 80%). 본 연구에서 사용된 혼합 공용매로 변형된 초임계 이산화탄소 시스템은 플라즈마 애싱(ashing) 및 산과 용매가 기본이 되는 습식 세정 방법의 대안으로서 화학액의 사용과 폐수를 감소시킬 수 있다.
본 연구는 당근(Daucus carota var. sativa) 가공방법 중 현재 주로 사용되고 있는 기계적 마쇄 공정으로 인하여 파괴되는 영양소의 손실을 최소화하기 위하여 식물 세포벽에 존재하는 불용성 물질인 protopectin을 가수분해하여 수용성 물질인 pectin으로 전환시키는 효소인 protopectinase를 이용하여 세포의 막을 보존하고 세포 안에 존재하는 영양소의 손실의 차이를 알아보고자 하였다. 당근의 회수율을 측정한 결과 효소처리군과 마쇄 공정 처리군을 비교하였을 때 효소처리군의 회수율은 81%, 잔사율은 19%을 보인 반면, 마쇄처리군은 회수율 56%, 잔사율 44%를 보여 약 20% 정도의 회수율 차이를 보였다. 이는 가공 후 수율 및 폐기량에서 많은 차이를 보일 것으로 판단된다. 당근의 효소 처리군과 마쇄 처리군의 성분 변화를 비교하기 위하여 당근의 주요성분인 ${\beta}$-carotene의 함량 변화를 측정한 결과 protection factor(PF) 각각 $2.2{\pm}0.2$ PF, $1.4{\pm}0.4$ PF의 차이를 보였으며, 총 폴리페놀 함량은 $89{\pm}3.42{\mu}g/g$, $64{\pm}4.16{\mu}g/g$, 총 플라보노이드 함량은 각각 $68{\pm}2.73\mu}g/g$, $41{\pm}3.26{\mu}g/g$을 보임으로써 세포막의 보존으로 인한 영양소의 파괴가 기계적 마쇄 처리군에 비하여 덜 발생한 것을 확인할 수 있었다. 두 처리군의 항산화력을 측정하기 위하여 DPPH radical 소거능과 hydroxyl radical 소거능, 아질산염 소거능을 측정하였으며 DPPH radical 소거능은 1,000 ppm에서 $87{\pm}0.29%$, $74{\pm}1.56%$로 약 13%의 DPPH radical 소거능을 보였고, hydroxyl radical 소거능 결과 10,000 ppm에서 $44{\pm}0.49%$와 $32{\pm}0.48%$로 약 12%의 hydroxyl radical 소거능을 보였다. 아질산염 소거능 측정 결과 1,000 ppm에서 $59{\pm}0.53%$와 $46{\pm}0.62%$로 약 13% 높은 아질산염 소거능을 보였다. 이는 protopectinase 효소 처리로 인한 세포막의 보존이 가공 중 발생되는 영양소의 손실을 줄임과 동시에 당근이 가지고 있는 항산화 물질들을 보존하고 있음을 확인할 수 있었다.
본 논문에서는 특별한 보정기법 없이 채널 간 오프셋 부정합 문제를 최소화한 2채널 time-interleaved (T-I) 구조의 10비트 120MS/s 파이프라인 SAR ADC를 제안한다. 제안하는 ADC는 4비트-7비트 기반의 2단 파이프라인 구조 및 2채널 T-I 구조를 동시에 적용하여 전력소모를 최소화하면서 빠른 변환속도를 구현하였다. 채널 간에 비교기 및 잔류전압 증폭기 등 아날로그 회로를 공유함으로써 일반적인 T-I 구조에서 선형성을 제한하는 채널 간 오프셋 부정합 문제를 추가적인 보정기법 없이 최소화할 뿐만 아니라 전력소모 및 면적을 감소시켰다. 고속 동작을 위해 SAR 로직에는 범용 D 플립플롭 대신 TSPC D 플립플롭을 사용하여 SAR 로직에서의 지연시간을 최소화하면서 사용되는 트랜지스터의 수도 절반 수준으로 줄임으로써 전력소모 및 면적을 최소화하였다. 한편 제안하는 ADC는 기준전압 구동회로를 3가지로 분리하여, 4비트 및 7비트 기반의 SAR 동작, 잔류전압 증폭 등 서로 다른 스위칭 동작으로 인해 발생하는 기준전압 간섭 및 채널 간 이득 부정합 문제를 최소화하였다. 시제품 ADC는 고속 SAR 동작을 위한 높은 주파수의 클록을 온-칩 클록 생성회로를 통해 생성하였으며, 외부에서 duty cycle을 조절할 수 있도록 설계하였다. 시제품 ADC는 45nm CMOS 공정으로 제작되었으며, 측정된 DNL 및 INL은 10비트 해상도에서 각각 최대 0.69LSB, 0.77LSB이며, 120MS/s 동작속도에서 동적 성능은 최대 50.9dB의 SNDR 및 59.7dB의 SFDR을 보여준다. 시제품 ADC의 칩 면적은 $0.36mm^2$이며, 1.1V 전원전압에서 8.8mW의 전력을 소모한다.
암 억제제인 $p16^{INK4A}$ 단백질의 활성부위 84-104번까지의 21개 아미노산으로 이루어진 펩타이드를 합성하여, 이것의 용액상 구조를 CD, $^1H$ NMR 분광법 그리고, 분자 모델링 방법으로 분석하였다. CDK4 그리고 CDK6와 함께 안정된 complex를 형성하는 p16의 활성 펩타이드(84-104 아미노산)는 in vitro에서 pRb를 인산화하는 CDK4/6의 능력을 차단하고, p16단백질의 기능에서 보여주듯이 G1/S상의 세포 Cycle을 차단한다. NOE를 포함하는 $^3J_{NH{\alpha}}$ 스핀결합 상수, $C_{\alpha}H$ 화학적 이동, 아마이드 화학적 이동의 평균 변화 폭 그리고 온도 계수 등은 p16 펩타이드의 이차구조가 helix-turn-helix의 구조를 구성하는 p16단백질과 유사한 2차 구조를 가지고 있음을 보여주었다. NOE에 근거한 거리 및 이면각을 이용한 3.D 기하구조는 p18이나 p19의 대응하는 부위에 대한 결정구조에서 보여준 바와 같이 아미노산 $Gly^{89}-Leu^{91}$(${\varphi}_{i+1}=-79.8^{\circ}$, ${\varphi}_{i+1}=60.2^{\circ}$)사이에는 ${\gamma}$-회전구조를 형성함을 보여주었다. 이렇게 비교적 단단한 구조를 형성하고 있는 ${\gamma}$-회전구조부위는 p16펩타이드 구조를 안정시키며, CDK를 인식하는 부위로 작용할 수 있다. 이러한 ${\gamma}$-회전구조는 항암제 선도물질을 개발하는데 유용하게 활용될 수 있을 것이다.
농경지내 유입된 다양한 양분원의 양분수지에 대한 정보는 농경지의 지속성을 평가하는데 매우 중요한 요인이다. 본 연구는 질소, 인산 및 칼리의 양분수지를 알아보기 위하여 2005년부터 2007년까지 5작기 동안 인도네시아 서자바섬 Eutric Hapludand에 있는 채소유기재배포장에서 수행되었다. 유기자원으로 우분, 염소분, 계분 및 마분 등 가축분퇴비, 티토니아, 식물잔사 및 크로타라리아 등 10개의 처리를 완전임의구획배치 3반복으로 하였으며, 유기자원의 시용량은 작물반응에 따라 매 작기별로 달리 처리되었다. 가축분퇴비를 ha당 20톤 이상 시용하였을 때, 질소, 인산 및 칼리에 대하여 양의 양분수지를 보였다. 식물잔사를 ha당 20~25톤 또는 티토니아 퇴비를 ha당 5톤 시용하였을 때, 칼리는 음의 양분수지를 나타냈다. 토양 중 유효인산함량은 ha당 25톤 이상의 가축분 퇴비처리에서 증가하였으며, 특히 계분퇴비구에서 가장 높게 나타났다. 결국, 작물의 수량은 질소, 인산 및 칼리함량이 높았던 계분퇴비구에서 가장 높았으며, 식물잔사처리구에서 가장 낮았다. 가축분퇴비의 ha당 12.5톤 시용, 가축분퇴비(12.5톤/ha)와 티토니아 혼합처리 및 티토니아와 식물잔사 혼합퇴비처리구의 작물수량은 ha당 25톤의 가축분퇴비를 시용한 처리구와 비교하였을 때 현저히 감소하는 경향을 보였다. 장기적인 관점으로 볼 때, ha당 25톤의 우분, 염소분 및 마분퇴비 또는 ha당 20톤의 계분퇴비 시용은 유기농 채소생산을 위해 필요로 하는 토양의 비옥도를 유지하는 것으로 판단되었다.
Acetylcholine (ACh) activates the inwardly rectifying muscarinic $K^{+}$ channel in rat atrial cells via pertussis toxin (PTX)-sensitive G-protein ($G_k$) coupled with the muscarinic receptor (mAChR). Although this $K^{+}\;(K_{ACh})$ channel function has reported to be modulated by the phosphorylation process, a kinase and phosphatase involved in these processes are still unclear. Since either PKA or PKC was not effective on this ATP-modulation, the present study examined the possible involvement of the protein tyrosine kinase (PTK) and protein tyrosine phosphatase (PTP) in the function of the $K_{ACh}$ Channel. In the inside-out (I/O) patch preparation excised from the adult rat atrial cell, when activated by 10 ${\mu}M$ ACh in the pipette and 100 ${\mu}M$ GTP in the bath, the mean open time (${\tau}_{o}$) and the channel activity ($K_{ACh}$) was 1.13 ms (n=5) and 0.19 (n=6), respectively. Following the application of 1 mM ATP into the bath, ${\tau}_{o}$ increased by 34% (1.54 ms, n=5) and $K_{ACh}$ by 66% (0.28, n=6). Channel function elevated by ATP was lasted after washout of ATP. However, this ATP-induced increase in the $K_{ACh}$ channel function did not occur in pretreated cells with genistein ($50{\sim}100 {\mu}M$), a selective PTK inhibitor, but occurred in pretreated cells with equimolar daidzein, a negative control of the genistein. On the contrary, PTP which acts on tyrosine residue conversely reversed both ATP-induced increased ${\tau}_{o}$ by 32% (1.20 ms, n=3) and $K_{ACh}$ by 41% (0.15, n=3), respectively. Taken together, these results suggest that $K_{ACh}$ channel may, at least partly, be regulated by the tyrosyl phosphorylation, although it is unclear where this process exerts on the muscarinic signal transduction pathway comprising the mAChR-$G_{k}$-the $K_{ACh}$ channel.
루마진 단백질은 발광 세균인 Photobacterium 종에서 추출된 형광성 단백질이다. 형광성을 지닌 최소 크기의 Photobacterium leiognathi 야생형 아미노-말단 도메인 루마진 단백질(N-terminal domain of lumazine protein 118 wt)과 여러 영역에 tryptophan을 생성시킨 돌연변이 단백질들(N-LumP 118 V41W, S48W, T50W, D64W, A66W)을 코드하는 유전자들을 위치 지정 돌연변이(Site Directed Mutagenesis)와 중합효소 연쇄 반응(Polymerase Chain Reaction)을 통해 제조하였다. 위의 유전자들이 포함된 재조합 플라스미드를 대장균에 형질 전환시켜 과발현시키는 최적의 조건을 찾았으며, 발현된 야생형 및 돌연변이 아미노-말단 영역 루마진 단백질을 6X-His tag system을 이용하여 정제 하였다. 흡광 및 형광 분광광도계를 이용한 실험 결과 이들 단백질들은 리간드인 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine과 결합하여 형광성을 보유함을 보였다. 따라서 이들은 형광성을 지니게 되는 최소 크기의 루마진 단백질일 뿐만 아니라 형광성을 지닌 아미노산인 tryptophan이 여러 위치에 유일하게 존재함으로써 배향성 및 거리 등의 단백질의 구조 및 결합에 관한 심도 있는 연구에 탐침자로써 유용하게 활용 될 수 있을 것이다.
The sulfonamide is one of potentiative antimicrobial agents which is being used widely in veterinary medicine for control of several animal diseases such as mastitis as well as for promotion of growth. However, the misusages of sulfonamides in food producing animals, especially cattle produce several considerable problems in human health caused from residues of this antibiotic in milk product. To determine the most effective analytical methods for residual sulfonamides in raw milk, this study was performed comparatively using by some applicable screening detecting method such as TTC, Charm II test (sulfonamides), and Lactek tests (sulfamethazine kit). The positive result from screening tests was confirmed by HPLC method. Milk samples (540 raw milks) were collected from dairy farms. Results of this study are summariezed as follorrs ; 1. All samples (540 raw milks) showed negative response from TTC test, however, 18 raw milks of those samples responded positively to Charm II test. 2. By Lactek test, residual sulfamethazine was detected from 4 raw milks. Fifteen raw milks of 18 samples which were classified as positive one by Charm II test, showed positive response 3. Retention time of sulfonamides added at the level of 100ppb into sklm milk was ranged from 1.55 minute to 23.3 minute. Recovery rates of sulfonamides were variable from 6.7% upto 94.2% depended on the types of sulfonamlde. 4. Single type of sulfonamides was detected from 10 raw milk samples, 2 types of sulfonamides from 3 samples and 3 types from 2 raw milks by HPLC. 5. Sulfonamides was detected in this study were 5 types : 11 samples for sulfisomidine, 5 samples for sulfamethazine, 3 samples for sulfadlmethoxine, 2 samples for sulfathiazole and 1 sample for sulfadiazine. 6. The highest levels of residual sulfonamides was 210.3 ppb of sulfamethazine but the lowest concentration of residue was 2.2 ppb of sulfamethazine and sulfisomidine, respectively. Number of samples detected positively in this experiment were belows : above 100 ppb for 1 sample (4.5%) (sulfamethazine), 50~100 ppb for 4 samples (18.1%) (each 2 samples for sulfamethazine and sulfisomidine, respectively), 25~50 ppb for 6 samples (27.1%) (2 sulfisomidine, each 1 sample for sulfadiazine, sulfadimethoxine, sulfamethazine and sulfathiazole, respectively), 10~25ppb for 3 samples (13.7%) (3 sulfisomidine), and below 10ppb for 8 samples (36.4%) (4 sulfisomidine, 2 sulfadimethoxine and each 1 for sulfamethazine and sulfathiazole).
가정식 된장에서 mannanase 생산균으로 분리된 Bacillus sp. YB-1401와 B. amyloliquefaciens YB-1402로부터 2개의 xylanase 유전자가 대장균으로 클로닝 되었으며 그 염기서열이 결정되었다. 두 xylanase 유전자는 213개 아미노산 잔기의 단백질을 코드하는 642 nucleotides로 동일하게 구성되었다. Xyn1401과 Xyn1402로 명명된 YB-1401과 YB-1402 xylanase의 아미노산 배열은 127번째 잔기인 Asn과 Lys을 제외하고는 모두 동일하였고, glycosyl hydrolase family 11에 속하는 xylanase의 아미노산 배열과 상동성이 높았다. 두 효소의 signal peptide는 SignalP4.1 프로그램에 의해 아미노 말단의 28 잔기 배열로 동일하게 예측되었다. 두 효소는 91−94%가 재조합 대장균의 배양상등액에 존재하였으므로 대장균에서 효과적으로 분비되는 것으로 판단되었다. Xyn1401과 Xyn1402의 최적 반응조건은 50℃와 pH 6.0, 55℃와 pH 6.5로 각각 달랐으며 이로 보아 오직 한 개의 아미노 잔기의 차이가 온도와 pH에 따른 효소 활성에 영향을 미치는 것으로 확인되었다. 또한 두 효소는 열안정성도 서로 약간 차이가 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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