In mammals light input resets the central clock of the suprachiasmatic nucleus by inducing secretion of pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide (PACAP) from retinal ganglion cells (RGCs). We previously showed that thyroid transcription factor 1 (TTF-1), a homeodomain-containing transcription factor, specifically regulates PACAP gene expression in the rat hypothalamus. In the present study we examined the expression of TTF-1 in PACAP-synthesizing retinal cells. Fluorescence in situ hybridization (FISH) showed that it is abundantly expressed in RGCs of the superior region of the retina, but in only a small subset of RGCs in the inferior region. Double FISH experiments revealed that TTF-1 is exclusively expressed in PACAP-producing RGCs. These results suggest that TTF-1 plays a regulatory role in PACAP-expressing retinal ganglion cells.
A series of biodegradable block copolymers consisting of $poly({\gamma}-benzyl\;L-glutamate)$ (PBLG) and poly(ethylene oxide) (PEO)-lactoselactone were prepared by polymerization of PEO-lactoselactone and ${\gamma}-benzyl$ L-glutamate-N-carboxyanhydride and characterized by IR and NMR. From circular dichroism measurements, it was found that the polymers exist in the ${\alpha}-helical$ conformation. Block copolymer microspheres were prepared by solvent-extraction-precipitation method for their primary evaluation for medical and biological applications.
Collagenases are generally defined as enzymes capable of degrading the polypeptide backbone of native collagen under conditions which do not denature the protein. Two types of proteases with collagenolytic activity have been reported and thought to play different physiological functions. Metallo-collagenases, firstly discovered in tadpole tissue explants are zinc-containing enzymes requiring calcium for optimum activity and stability, and These enzymes have been widely studied from various mammalian tissues as well as from bacteria, such as Bacillus cereus, Clostridium histolyticum, Achromobacter, Vibrio alginolyticus and Clostridium perfringens and snake venoms. (omitted)
From the plasmid library made from Sstl and San-digested genomic DNA of Streptomyces fradiae NRRL 2702, four positive clones were selected using an oligodeoxynucleotide probe from the N-terminal amino acid sequence of purified threonine dehydratase. The cloned gene for threonine dehydratase was a 2.0 kilo-base pair DNA fragment. The deduced amino acid sequence of PCR product (PCR245) was matched to that of the N-terminal part of threonine dehydratase from S. fradiae and this showed a high similarity to the threonine dehydratases of other organisms. This indicated that amino acid sequences of threonine dehydratases were highly conserved and the polypeptide product of the PCR245 was likely to be involved in the deamination of threonine.
A pckA gene encoding phosphoenolpyruvate carboxykinase (PEPCK) was cloned and sequenced from the succinic acid producing bacterium Mannheimia succiniciproducens MBEL55E. The gene encoded a 538 residue polypeptide with a calculated molecular mass of 58.8 kDa and a calculated pI of 5.03. The deduced amino acid sequence of the M. succiniciprodutens MBEL55E PEPCK was similar to those of all known ATP-dependent PEPCKS.
We review the recent SAXS activity on the 1.5-GeV electron storage ring at the National Synchrotron Radiation Research Center (NSRRC). Typical measurements featuring in grazing incident SAXS for soft materials are illustrated. Complex measurements using simultaneous SAXS/DSC and SAXSIWAXS for the correlations between the crystallization and mesoscale ordering in a polymer blend and a polypeptide-block-polypseudorotaxane diblock copolymer are presented. We also introduce a dedicated SAXS beamline which is planned at NSRRC.
Several parameters of u -glycerol-3-pholphate dehydrogenase (GPDH) such as activity, content and translatable mRNA levels were measured to elucidate mechanism underlving developmental and tissue specific regulation of 6PDH activity in Drosophila melonogastrr. In adult segments, most of total GPDH activity (62%1 Iwas detected in thorax where GPDH-1 resided, while 32% of total GPDH aUiviD was only detected in abdomen where GPDH-3 resided. The relative synthesis of GPDH was, however, similar in both tissues, although 58% of total GPDH was synthesized in abdomen. These results strongly suggest that the turnover rate of the abdominal enzyme (GPDH-3) was much more rapid than that of thoracic enzymes (GPDH-1). In nitro translation and immunoblotting experiments also indicate that GPDH-3 was arised by posttranslational modification from a single polypeptide (GPDH-1).
Polysomal polyadenylated mRNAs which were purified from pea leaves were fractionated by sucrose grandient sedimentation. Fractions corresponding to the peak at 11.5S were found to contain mostly mRNA encoding the precursor polypeptide to the small subunit of ribulose bisphosphate carboxylase (rbcS) by in vitro translation in wheat germ extract. Double-stranded cDNA which was synthesized from the 11.5S mRNA was cloned into Hind III site of plasmid pBR 325. A cDNA clone, H24, was identified to code for rbcS. In vitro translation product of the hybridization-selected mRNA was molecular weight 20,000, presumably the precursor of rbcS. The nucleotide sequences of the H24 showed almost complete homology with the sequences encoding the transit peptide of the rbcS-3A gene which was reported by Fluhr et al.(1986).
The biologically active peptidoglycan was purified form the alkali fraction of the fruiting bodies of Ganoderma lucidum and the composition of the peptidoglycan was investigated by conventional analyses. The alkali-extracted peptidoglycan showed differences in chemical compositions from the water-extracted. The alkali-extracted peptidoglycan contained 6.9% protein and 75.9% carbohydrates composed mainly of $\beta$-glucose, mannose, and $\alpha$-glucose. The molecular weight range of the peptidoglycan was determined as 2,000 kDa-17 kDa. The peptidoglycan is considered to be a hybrid molecule of polysaccaride chains covalently bound as a side chain to the polypeptide core.
The regional distribution and relative frequency of endocrine cells were studied immunohistochemically in the gastrointestinal tract (GIT) of the Manchurian chipmunk, Tamias sibiricus asiaticus. Six kinds of endocrine cells were identified in this study. 5-hydroxytryptamine (5-HT)-immunoreactive cells were detected throughout the GIT. These cells were observed in moderate numbers in the pylorus, duodenum, jejunum, ileum, fundus, colon, and rectum. Somatostatin- and bovine pancreatic polypeptide (BPP)-immunoreactive cells were also identified throughout the GIT. The former were abundant in the pylorus region while the latter were scattered In ileum and colon. Motilin-immunoreactive cells were rarely detected in the small intestine. A few neurotensin-immunoreactive cells were detected in jejunum, ileum and colon. Also, a few substance P-immunoreactive cells were observed to be restricted to duodenum and jejunum.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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