• 한국식품영양과학회지
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• 제17권3호
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• pp.242-248
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• 1988

Pepsin, ${\alpha}-chymotrypsin$, protease 및 papain을 이용하여 정어리육 단백질의 pepsin가수분해물로 부터 합성한 plastein과 유리 glutamic acid 및 leucine을 도입시킨 plastein의 일반성분, 수율, 아미노산조성 및 분자량을 측정하여 비교 검토한 결과 plastein의 단백질 함량은$82.0{\sim}88.2%$였으며 회분함량은 $2.7{\sim}7.6%$로 glu-papain plastein과 leu-papain plastein의 2.5% 및 1.9%보다 높았고, 지방함량은 $0.3{\sim}0.8%$범위였다. 수율은 protease plastein이 52.3%로 가장 높았고, papan plastein, pepsin plastein 및 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein은 각각 44.2%, 43.6%, 43.2%였으며, leu papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 33.2% 및 29.0%였다. plastein종류에 따른 아미노산조성에는 큰 차이는 없었으며, leu-papain plastin과 glu-papain plastein의 leucine 및 glutamlc acid 함량은 각각 37.5% 및 39.3%였으나 대조구인 papain plastein에서는 이들의 함량이 7.1%, 14.4%에 불과하였다. 겔여과에 의한 가수분해물의 분자량은 1,800 및 285인 것이 주종을 이루었으나 이외에 분자량 3,600 및 830인 획분도 존재하였다. plasteln의 분자량은 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein이 26,000 및 9,100였으며 pepsin plastein은 23,000이 주증을 이루었고, 10,000 및 4,300도 존재하였고, protease plastein의 분자량은 18,000였다. leu-papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 29,000 및 19,000 였으나 papain plastein 은 13,000로 가장 낮았다.

• KSBB Journal
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• 제21권5호
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• pp.394-400
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• 2006

이 연구의 최종 목표는 방향성 분자진화기술(directed molecular evolution)을 이용한 음이온에 안정한 papain의 개발이다. 음이온 안정성 papain 생산을 위한 유전자의 방향성 분자진화 방법 개발이 이루어졌으며 분자진화된 음이온 안정성 papain의 스크리닝 방법 개발됐다. 분자진화된 papain의 아미노산 서열 및 특성 분석과 분자진화된 재조합 papain의 생산방법 확립되었다. 분자진화된 재조합 papain의 formulation 및 제품 적용화 기술 개발이다. 연구 결과 Papain petidase IV 유전자의 확보 및 발현 균주 개발하였고 음이온 안정성 papain 유전자를 얻기 위한 분자진화의 방법 개발 및 조건 확립하였다. 분자진화 방법으로 error prone PCR 방법 확립, DNA shuffling을 통한 mutagenesis 방법 확립, staggered extension process 방법 확립 및 분자 진화된 음이온성 안정성 papain의 효율적 스크리닝 방법 개발하였다. Skim milk agar plate 이용, 활성 및 안정성이 뛰어난 개량형 papain을 Filter paper방법을 이용하여 screening 방법을 개발하였다.

• 한국잠사곤충학회지
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• 제29권2호
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• pp.58-66
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• 1987

견직유와 견 crepe에 대한 papain효소의 정련효과와 정련견의 물리적 특성을 검토하기 위하여 이 실험을 수행하였다. 정련효과를 비교하기 위하여 정련제로서는 비누와 소다, 비누-소다 및 papain효소를 사용하였으며, 시료로는 고치층과 생사 및 silk crepe를 공시하였다. 정련견의 특성항목으로서는 광학현미경에 의한 lousiness의 출현비율, Tensile-shear tester(KES-FBI)를 사용한 인장특성, bending tester(KES-FB2)를 사용한 굽힘특성을 측정하는 한편 Handle-o-meter를 사용하여 정련된 crepe의 유건성을 측정하였다. 이 실험에서 얻어진 결과를 요약하면 아래와 같다. 1. papain효소 정련의 특성은 전처리를 실시하는 경우, 고치층, 생사 및 silk crepe가 비누, 소다, 비누-소다 정련법에 의하여 연감율이 높았다. 2. papain효소로 정련한 결과, 생사에 발생하는 lousiness를 억제할 수가 있어서 견직물의 lousiness 결점을 개선할 수 있었다. 3. 인장특성 실험 결과, papain효소로 정련한 crepe는 탄력성이 유지되면서, 직물의 변형이 적고 변형에 대한 회복력도 높았다. 4. papain효소로 정련한 crepe의 굽힘강성과 곡율이역현상은 비누나 소다 정련한 경우에 비하여 감소하였다. 5. papain효소로 정련한 crepe의 유건성은 비누나 소다로 정련한 경우에 비하여 양호하였다.

• 한국의류산업학회지
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• 제16권2호
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• pp.333-338
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• 2014

This study identifies the effects of sodium sulfate and surfactants in the papain treatment of wool fabrics using L-cysteine and EDTA as activators. The research method involves the use of 2% L-cysteine and 7% EDTA as activators at optimal conditions, papain treatment of wool fabrics with the joint use of sodium sulfates and surfactants, and measurements of the weight loss rate, tensile strength, and whiteness. Results showed that for both 2% L-cysteine and 7% EDTA, the maximum papain activity appeared at 0.5% sodium sulfate concentration. In both cases, the papain activity was enhanced at sodium sulfate concentrations lower than 0.5%. In contrast, the papain activity declined at sodium sulfate concentrations higher than 0.5%. The joint use of EDTA with 0.5% sodium sulfate was proven to be very effective in improving the papain activity. The joint use of 2% L-cysteine with 0.5% sodium sulfate appeared slightly effective in improving the activity but resulted in excessive decrease in the tensile strength and whiteness, compared to improvement in the activity. The joint use of surfactants, in the case of L-cysteine, interrupted the papain activity and decreased the tensile strength regardless of the surfactant type and concentration. In the case of EDTA, however, the joint use with 0.1-5% non-ionic surfactants, 0.1-0.5% anionic surfactants, and 0.1% cationic surfactant appeared to improve the papain activity. The maximum papain activity was observed when 0.1% of surfactant was used, regardless of the surfactant type. The nonionic surfactant was the most effective in improving the papain activity.

• 한국의류학회지
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• 제33권2호
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• pp.213-221
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• 2009

This study provides the optimum papain treatment method and its effect on wool/polyester blend fabrics. The enzymatic treatment condition is optimized depending on its pH level, temperature, concentration of enzyme, treatment time and concentration of activators. The characteristics of samples treated with the papain are measured using weight loss, tensile strength, whiteness, WCA, dyeing property and surface micrographs. The results are described as follows: According to measuring weight loss, tensile strength and whiteness, a pH level of 7.5, $70^{\circ}C$, 10% papain(o.w.f.) and 60minutes of treatment time are optimized for papain treatment. L-cysteine and sodium sulfite are able to activate the papain. The optimum concentrations of them are 10mM and 50mM respectively. The WCA of fabrics is decreased since papain treatment makes wool/polyester blend fabrics more hydrophilic. Scouring with papain treatment improves whiteness and dyeing property of fabrics. The dyeing property of papain-treated fabrics is enhanced simply by a single step dyeing process using a basic dye. The surface of wool treated with papain in the presence of L-cysteine shows to be descaled. The surface of wool fibers in the presence of sodium sulfite, however, shows it is hydrolyzed evenly instead of being descaled. The surface of papain treated polyester fibers shows cracks and voids.

• 한국식품영양학회지
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• 제20권4호
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• pp.349-355
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• 2007

Periodate-oxidized soluble starch was reacted with papain at pH 4.0, pH 7.0, and pH 9.7, and an oxidized soluble starch-papain conjugate was produced. When compared with native papain, the specific activity decreased to 60%, in both the modified papain reacted with 0.4% $NaBH_4$ and in the modified papain not reacted with $NaBH_4$. The specific activity decreased to 70% in the modified papains reacted with 1.5% $NaBH_4$ and 4.0% $NaBH_4$, respectively. The reduction by $NaBH_4$ did not have an effect in the thermal stability of either the modified or nonmodified papain. An activity of 54.7% remained in the papain modified at pH 4.0, which was incubated at $80^{\circ}C$ for 40 min. The papains modified at pH 7.0 and pH 9.7 and incubated for 40 min at two different temperatures, respectively, were stable to $60^{\circ}C$, and at $80^{\circ}C$ their activities at 56.3% and 44.1 %, respectively. The modified papain's thermal stability pattern was similar to that of native papain, with no increase in its statbility. In the range of pH $2.0{\sim}13.0$, the stability of the papain modified at pH 4.0 decreased greatly between pH $3.0{\sim}5.0$, but it was similar to the native papain at other pH values. The stability of the papain modified at pH 7.0 showed a similar pattern to the native papain at pH $2.0{\sim}6.0$, while its stability increased when moving into the alkali pH range. The papain modified at pH 9.7 also had increased stability, when moving into the alkali range. The results of Hammerstein milk casein, which was reacted with the papains modified at pH 4.0, pH 7.0, and pH 9.7, respectively, and analyzed by FPLC, showed different peaks according to the different modification pHs, and the greatest peak differences were observed with the modification at pH 9.7.

• 한국식품영양과학회지
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• 제17권4호
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• pp.312-319
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• 1988

정어리 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 새로운 식품소재로서 고도이용 가능성을 구명하기위해 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교검토하였으며, 아울러 소화율과 소화액의 관능검사도 실시하였다. 용해도는 plastein 제품이 FPC 보다 높았으며 glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 84%로 높았으나 leu-papain plastein은 용해도가 매우 낮았다. 분산성은 plastein 제품이 egg albumin의 분산성에 비해 낮았으나 FPC보다는 월등히 높았다. Glu-papain plastein이 70.8%로 분산성이 가장 높았으나 pepsin plastin은 58.0%로 가장 낮았다. 보수력은 plastein제품이 FPC보다 약간 낮았으나 egg albumin보다 높았다. 지방흡수력은 leu-papain plastein이 2.2m1/ g 로서 가장 높았으나 glu-papain plastein이 1.6m1/ g 로 가장 낮았다. 유화성은 leu-papain plastein이 66.4%로 가장 높았으나 glu-papain plastein 51.2%로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 비슷한 경향이었다,. 포말성은 leu-papain plastein이 460%로서 egg albumin보다 4.6배 이상이었으며, 다른 plastein도 FPC보다 월등히 높았다. 포말안정성도 plastein이 egg albumin보다 좋았다. 점도는 glu-papain plastein을 제외한 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. In Vitro소화율은 $68.4{\sim}78.0%$였으며 glu-papain plasteul의 경우, molsin과 pretense같은 미생물 효소에 의한 plastein 소화액은 감칠맛이 매우 강하여 맛 강화제로서 이용이 가능할 것으로 판단되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권3호
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• pp.509-515
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• 1997

식품공업과 의학, 의료, 화장품 등 많은 분야에서 널리 이용되고 있는 단백질 분해 효소의 하나인 papain을 papaya 유액으로부터 추출해내기 위한 최적 조건을 반응표면 분석법(RSM)을 이용하여 결정하였다. 중심 합성법에 의한 실험 계획을 설정하여 부분요인 실험법에 의하여 crude papain을 추출 및 분리하고 선정된 독립 인자의 반응 표면에 대한 영향을 분석하여 다중 회귀 분석으로 다음과 같은 모델식(Y)을 얻었으며, EDTA는 다중 회귀 분석에 의하여 제거되었다. $Y=29.0630-2.5812X_3+149.3208X_4+{13.1705X_1}^{2}+{0.0208X_3}^2-{9.8494X_4}^2$. 따라서 이 결과 papain 추출은 $NaHSO_3$, 농도가 4%, 추출 시간은 120분, pH는 7.6일때 최적 조건이 된다. 이러한 최적 추출 조건으로 얻은 효소 단백질 추출 양의 실험치는 793.16 mg prot./g latex로, 이는 효소 단백질 추출 예측치인 795.60 mg prot./g latex와 매우 근접한 값을 나타냄으로써 r=0.9951의 높은 상관 관계를 입증하였다.

• 한국의류학회지
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• 제34권4호
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• pp.697-702
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• 2010

This study researches the mechanical and dyeing properties of wool fabric treated with papain. In this study, shrinkage, water contact angle, alkali solubility, and the dyeability of wool fabric treated with papain at the optimal activity condition were measured to confirm the effect of papain treatment. The shrinkage and water contact angle of wool fabric treated with papain decreased more than the untreated wool; however, the alkali solubility and the dyeability increased. L-cysteine was more active than EDTA as an activator of papain.

• 한국수산과학회지
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• 제20권6호
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• pp.582-590
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• 1987

말쥐치육 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 식품단백질원으로서 고도이용 가능성을 구명하기 위하여 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교 검토하였으며, 아울러 SEM에 의한 plastein 형상도 관찰하였다. 용해도는 plastein이 FPC 보다 용해도가 월등히 높았고, Glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 $95\%$이상으로 높았으나 Leu-papain plastein의 용해도는 매우 낮았다. 가열시간이 길어짐에 따라 FPC는 용해도가 감소하는 경향을 보였으나 Glu-papain plastein은 가열시간에 관계없이 용해도가 $81\%$이상이었다. 분산성은 Glu-papain plastein과 protease plastein이 egg albumin의 그것과 비슷하였으나 ekfms plastein은 다소 분산성이 낮았다. 보수력은 FPC가 egg albumin보다 낮았으며, 지방흡수력은 Leu-papain plastein이 1.88ml/g으로 가장 높았고, 다른 plastein은 egg albumin의 그것과 비슷하였다. 유화성은 Leu-papain plastein이 $61.2\%$로 가장 높았으나 Glu-papain plastein은 $50.7\%$로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 같은 경향이었다. 포말성은 Leu-papain plastein과 Glu-papain plastein이 각각 $373\%,\;360\%$로 egg albumin의 $130\%$ 보다 우수하였다. 포말안정성은 모든 plastein이 50시간 이후에 소실되어 egg albumin의 36시간에 비해 높았다. 점도는 모든 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. SEM을 통해 본 plastein의 형상은 처리한 효소 종류에 따라 다소 차이를 보였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 다른 plastein에 비해 특이한 부드러운 형상을 나타내었다.