Bone marrow cell proliferating arabinogalactan-like polysaccharide (ALR-3IIa-1-1) has been purified from rhizomes of Atractylodes lancea DC. In order to characterize the essential structure of ALR-3IIa-1-1 for expression of the activity, sequential enzymatic digestion using ego-$\alpha$-L-arabinofurasidase (AFase) and ego-$\beta$-D-(1longrightarrow3)-galactanase (GNase) was employed. After ALR-3IIa-1-1 was digested with the AFase, the GNase digestion cleaved only 10% and 23% of 3-linked and 3,6-branched galactose, respectively, from arabinose-trimmed ALR-3IIa-1-1 (AT-ALR-3IIa-1-1), and gave small amounts of intermediate size (AT-G-2) and shorter oligosaccharides (AT-G-3) fractions in addition to a large amount of the GNase resistant fraction (AT-G-1). When AT-G-1 was redigested gradually with the AFase and GNase, it released trace amounts of oligosaccharides in addition to a large amount of the resistant fraction. When the final enzyme-resistant fraction from AT-G-1 was digested simultaneously with both AFase and GNase, the resistant fraction was significantly degraded into two long fragments (3AT-3G-1 and 2). The mixture of digestion products from the first GNase digestion of AT-ALR-3IIa-1-1 showed a significantly decreased bone marrow cell proliferation activity to about 30% of the activity of ALR-3IIa-1-1, but the GNase resistant fraction (AT-7-1) still had significant activity. Although the second gradual enzymatic digestion of AT-G-1 showed a marginal decrease in activity, the resulting fragments (3AT-3G-1 and 2) by the final simultaneous enzymatic digestion lost most of the activity. Component sugar, methylation and FAB-MS analyses indicated that the digestion products (AT-G-21 AT-G-31 2AT-2G-2 and 2AT-2G-3) released from AT-ALR-3IIa-1-1 by the sequential enzymatic digestion contained galactose-containing oligosaccharides mainly comprising 6-linked galactose, that some of which were partially arabinosylated, and these oligosaccharides were attached to $\beta$-D-(1longrightarrow3)-galactan backbone in its non-reducing terminal side as side chains.
고정화 thermolysin에 의한 아스파탐 전구체의 하나인 N-Benzoylaspertame(BzAPM)의 합성을 효율적으로 할 수 있는 수용성 유기용매가 함유된 용매계를 산정하고자 하였다. BzAPM 및 L-phenylalanine(Phe)의 용해도는 methanol 45%가 함유된 용매계에서 각각 1.84 및 1.79%로 가장 높았으며, dimethyl sulfoxlilde(DMSO) 25%와 polyethylene glycol(PEG) 200 20%가 함유된 혼합 용매계도 비교적 높은 용해도를 보였다. BzAPM의 용해도는 ethylene glycol류의 분자량이 커질수록 용해도가 증가하였으나, Phe의 경우에는 이러한 경향을 나타내지 않았다. 고정화 thermolysin에 의한 BzAPM의 합성역가는 methanol 45% 및 DMSO 45%의 난일 유기용매계와 DMSO 25% 및 PEG 200 20%가 함유된 혼합 용매계에서 높게 나타났으며, 초기 합성속도도 빠른 것으로 나타났다. $40^{\circ}C$에서 42일간 고정화 효소를 보관하였을 때, thermolysin은 DMSO 25%와 PEG 200 20%가 함유된 용매계에서 가장 안정하였다. L-phenyalanine methyl ester의 비효소적 가수분해 속도는 methanol함유 용매계에서 가장 낮았고, DMSO 25%와 PEG 200이 함유된 용매계에서는 이들의 중간 정도인 것으로 확인되었다. 그리하여 고정화 thermolysin에 의한 BzAPM의 합성에 적합한 용매계로서 DMSO 25% 및 PEG 200 20%가 함유된 용매계를 선정하였다.
The present study describes carbohydrate metabolism, macro-element utilization and antioxidant defenses in response to an ozone dose (100 ppb, 8d) in two rice varieties. Tolerant (cv. Jinpumbyeo) and sensitive (cv. Chucheongbyeo) varieties of rice were grown in growth chamber for 30 days after sowing. Concentrations of chloroplast pigments and non-structural carbohydrates as well as activity of antioxidant enzymes were determined to evaluate the resistance against ozone stress. Ozone caused the decrease in chlorophyll a and carotenoid contents, and also resulted in faster decomposition of non-structural carbohydrate in leaf blade and leaf sheath. The contents of nitrogen and potassium in leaves were visibly decreased in cv. Chucheongbyeo with an increase in ozone exposure, but not in cv. Jinpumbyeo. Enzymatic antioxidants against ROS in both varieties responded in the order of POD, SOD and CAT, and their capacity was stronger in cv. Jinpumbyeo.
본 연구는 화학적 전처리 공정이 목질계 바이오매스의 효소 가수분해에 미치는 영향을 구명할 목적으로 이태리포플러 분말을 1% 황산과 수산화나트륨 수용액을 이용하여 각각 $150^{\circ}C$와 $160^{\circ}C$에서 한 시간 동안 전처리를 실시하였다. 전처리된 시료는 건조과정을 거친 시료와 건조과정을 거치치 않은 시료로 각각 구분하여 화학적, 물리적 성상 및 효소 당화 효율에 미치는 영향을 비교, 분석하였다. 황산 전처리에 의한 바이오매스의 분해율은 약 24.5%로 수산화나트륨 전처리에 의한 분해율(18.6%)보다 약 6% 이상 높게 측정되었다. 반면, 탈리그닌화는 수산화나트륨이 우수하여 황산을 이용한 전처리보다 약 2% 가량 높게 나타났다. 결정화도는 미처리 시료와 비교하였을 때 황산과 수산화나트륨으로 전처리한 시료 모두 다소 높은 값을 나타내었는데, 이는 전처리 과정에서 비결정성 셀룰로오스가 결정영역보다 선택적으로 분해됨으로서 나타난 결과로 예측되었다. 주사전자현미경에 의한 표면 미세구조 관찰 결과, 황산, 수산화나트륨 전처리 모두 구성 성분들을 분해함으로써 목질바이오매스의 표면을 미처리 시료보다 거칠게 만들고 부분적인 균열을 발생시키는 것을 확인할 수 있었다. 그러나 황산 전처리-건조 시료에서는 이러한 표면 거칠음이 대조구와 유사하게 다시 변화하였음을 관찰하였다. 시료 표면의 기공분포는 두가지 전처리 과정 모두를 통해 크게 증가하였음을 확인하였다. 그러나 수산화나트륨에 의해 전처리된 시료는 건조과정을 거친 경우에도 기공분포가 점차적으로 증가하는 경향을 보였지만, 황산으로 전처리한 시료는 건조과정을 거치면서 전처리에 의해 증가한 기공 분포가 다시 급격히 감소하여 미처리 시료와 유사한 기공분포를 나타내었다. 황산 전처리 후 건조과정을 거친 시료와 미건조 시료는 효소가수분해에 의한 소화율이 각각 7.0%와 26.9%로 측정된 반면, 수산화나트륨 전처리 후 건조된 시료와 미건조시료는 각각 39.7%와 45.8%로 나타나 알칼리에 의한 전처리가 산 전처리보다 소화율 향상을 위해 더 우수하였으며, 이러한 높은 소화율은 당화 효율에도 커다란 영향을 미치는 것으로 판명되었다. 아울러 전처리된 바이오매스의 건조는 소화율 및 당화 수율에 지대한 영향을 미친다는 것을 알 수 있었다.
저장온도($25^{\circ}C$, 5$^{\circ}C$, -2$0^{\circ}C$) 및 저장기간(5시간-21일) 따른 멥쌀 및 찹쌀떡(수분함량 45%)의 노화 정도를 측정 비교하기 위하여 시차주사열량기와 효소 소화법($eta$-amylase-pullulanase method)을 사용하였다. 실온($25^{\circ}C$) 및 냉동(-2$0^{\circ}C$) 저장된 떡시료는 DSC thermogram상에서 흡열곡선이 나타나지 않았으며 냉장(5$^{\circ}C$)저장된 시료에서만 나타나 노화가 냉장저장 중현저히 나타난 것으로 추정되었다 저장기간을 통하여 개시온도, 피크온도의 변화는 없었으며 엔탈피($\Delta$H)는 1일 이내에 현저히 증가하여 저장 5일까지 계속적인 증가를 보였고 그 이후 저장 14일까지는 평형을 유지하였다. 전체 냉장저장기간을 통해 찹쌀떡이 멥쌀떡 보다 높은 엔탈피를 나타내어 상대적으로 아밀로펙틴의 재결정화에 의한 노화가 더 진행된 것으로 추정되었다. 효소법을 사용하였을 경우에는 멥쌀 및 찹쌀떡 모두 냉장 <실온 $\boxUl$냉동의 순으로 호화도가 높게 나타났다. 아밀로오스 함량이 많은 멥쌀떡은 효소 소화분해에 대한 호화도가 낮게 나타나 결과적으로 높은 노화도를 반영하여 DSC에 의한 노화특성과 상반된 결과를 나타내 두 방법간의 상관관계는 예상하기 매우 어려웠다. 그러나 두가지측정방법 모두에 의해 쌀의 종류에 관계없이 냉장저장의 경우 노화가 쉽게 일어났고 저장 일수에 따라 노화도가 증가했음이 밝혀졌다 즉 아밀로오스나 아밀로펙틴 함량이 같은 떡시료들간에서는 노화가 많이 일어날 수록(높은 엔탈피값) $\beta$-amylase와 pullulanase에 대한 효소반응성은 감소하였다. 본 연구의 저장조건에서는 효소소화법이 DSC를 이용한 방법 보다 비교적 예민하게 떡에 대한 노화도의 차이를 감지할 수 있었다.
Bromobenzene (BB) is well known hepatotoxicant. Also, BB is an industrial solvent that arouses toxicity predominantly in the liver where it causes centrilobular necrosis. BB is subjected to Cytochrome P450 mediated epoxidation followed by either conjugation with glutathione, enzymatic hydrolysis or further oxidation. In this study, we focused on BB-induced gene expression at non-hepatotoxic dose. Mice were exposed to two levels of BB, sampled at 24 h, and hepatic gene expression levels were determined to evaluate dose dependent changes. When examining the toxic dose of BB treated group in other previous studies, genes related to heat shock protein, oxidative stress, and drug metabolism are expressed. Compared to these results, our study, in which non-toxic dose of BB was administrated, showed similar patterns as the toxic conditions above. The purpose of the study was to select genes that showed changes in relation to the differing dose through confirmation of the difference within transcriptomic boundaries, but those that are not detected by the existing classic toxicology tools in non-hepatotoxic dose.
Park, Chun-Ho;Chun, Kwang-Woo;Choi, Jong-Hee;Ji, Wan-Keun;Kim, Hyun-Young;Kim, Seung-Hyun;Han, Gyoon-Hee;Kim, Myung-Hwa
Bulletin of the Korean Chemical Society
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제32권5호
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pp.1650-1656
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2011
A series of potent tricyclic derivatives with a non-aromatic amide as potent PARP-1 inhibitors were successfully synthesized and their PARP-1 inhibitory activity was evaluated. Among the derivatives, 2-(1-propylpiperidin-4-yloxy)-7,8,9,10-tetrahydrophenanthridin-6(5H)-one 23c displayed potent activity in a PARP-1 enzymatic assay and cell-based assay ($IC_{50}$ = 0.142 ${\mu}M$, $ED_{50}$ = 0.90 ${\mu}M$) with good water solubility. Further, molecular modeling studies confirmed the obtained biological results.
Glycation 반응은 glucose와 amino group 간에 일어나는 비효소적 축합 반응인 maillard 반응의 초기 반응으로 non enzymatic glycation 이라고도 한다. 생체내 glycation 반응을 통해 다수의 dicarbonyl화합물이 생성되고, 이들 dicarbonyl들 중에서 매우 반응성이 큰 것으로 확인된 glyoxal과 methylglyoxal과 catalase를 반응 시켜 glycation catalase의 활성 변화를 확인하였다. Non-glycated catalase에 비해 glycation catalase에서 구조적 인 modification과 degradation이 일어났으며, glycation반응 시간에 따라 활성이 크게 저하되는 것으로 확인 할 수 있었다. 특히 glycation 반응 시간 20일 경과 이후 glycation catalase 경우 활성이 거의 상실한 것으로 나타났다 Glyoxal과 methylglyoxal의 농도를 달리 해서 DNA와 반응 시켜 glycation propagator에 의한 직접적인 DNA damage를 확인 한 결과 Glyoxal과 methylglyoxal의 농도와 반응 시간에 따라 DNA mobility sit의 차이를 나타냈다. Fenton reaction 조건에 glyoxal과 methylglyoxal에 의해 활성이 저하된 catalase를 첨가 시켜 8-OH-dG의 생성을 확인한 결과 두 glycation propagator와의 반응 시간 의존적으로 8-OH-dG의 생성이 증가함을 보였다. 이상의 결과를 통해 glyoxal과 methylglyoxal의 antioxidant의 glycation은 oxidative stress의 증사를 유발해 생체내 활성 산소로부터 방어 기작에 심각한 문제를 야기하는 것으로 사료된다.
Kim, Choon-Young;Kim, Mi-Jeong;Lee, Min-Young;Park, In-Shik
Food Science and Biotechnology
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제16권3호
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pp.421-425
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2007
The inhibitory effect of onion extract on polyphenol oxidase (PPO) and browning of peach juice was investigated. Various reducing agents such as L-ascorbic acid, L-cysteine, dithiothreitol, glutathione, and sodium pyrosulfite strongly inhibited polyphenol oxidase extracted from peach. The enzyme was also inhibited by addition of water extract of onion. Regardless of substrates used, the addition of heated onion extract exhibited stronger inhibitory effect on peach polyphenol oxidase activity than that of the fresh one. The inhibitory effect of onion extract was dependent on heating temperature and time. The onion extract inhibited the peach polyphenol oxidase non-competitively. The heating of onion extract in the presence of glucose, glycine stimulated the inhibitory effect of the onion extract, which suggests non-enzymatic browning products produced during heating might be responsible for the stronger inhibitory action of the heated onion extract. The retardation of peach juice browning by onion extract seems to be caused by inhibition of peach PPO.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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