• 생명과학회지
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• 제18권6호
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• pp.782-788
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• 2008

경골어류 4종(조피볼락, 용치놀래기, 송곳니베도라치 및 졸복) 장관의 복합당질 성상의 차이를 밝히기 위해 장을 네 부위로 나누워 아홉 종류의 biotinylated lectin들(DBA, SBA, PNA, BSL- I , RCA- I , sWGA, UEA- I 및 Con A)로 반응시켰다. 조피볼락을 제외하면 부위에 따른 차이는 없었다. 용치놀래기 장 상피는 모든 부위에서 D-glucose/mannose 잔기를 함유하고 있었다. 조피볼락, 송곳니베도라치 및 졸복 장 모든 부위에서는 정도의 차이는 있지만 ${\beta}$-N-acetyl-D-gal-actosamine가 함유되어 있었다. 또한 조피볼락의 근위장, 중간장 및 원위장에는 galactose-${\beta}$-1,3-N-acetyl-D-galactosamine 및 ${\alpha}$-D-galactose도 함유되어 있었으나 직장에는 이들 당 잔기들이 함유되어 있지 않았다. 송곳니베도라치에는 ${\beta}$-N- acetyl-D-galactosamine 외에 ${\beta}$-N-acetyl-D-glucosamine 및 D-glucose/mannose도 발견되었으며, 졸복에서는 Galactose-${\beta}$-1,3-N-acetyl-D-galactosamine, D-galactose 및 D-glucose/mannose도 발견되었다.

• ALGAE
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• 제27권1호
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• pp.55-62
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• 2012

A novel lectin specific to N-acetyl-D-galactosamine as well as N-acetyl-D-glucosamine was isolated from Bryopsis plumosa and named as BPL-4. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophorese (SDS-PAGE) and matrix-assisted laser desorption / ionization-time of flight (MALDI-TOF) mass spectrometry data showed that this lectin was a monomeric protein with molecular weight 12.9 kDa. The N-terminal amino acid sequences of the lectin were determined by Edman degradation and the full cDNA sequence encoding this lectin was obtained using the degenerate primers designed from the amino acid sequence. The size of the cDNA was 414 bp containing single open reading frame (ORF) encoding the lectin precursor. The homology analysis showed that this lectin might belong to H lectin group. BPL-4 showed high sequence similarity (60.6%) to BPL-3, which is a previously reported lectin from the same species. The comparative analysis on the lectin's primary structure showed two conserved domains including one possible active domain of H lectin group.

• BMB Reports
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• 제28권1호
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• pp.6-11
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• 1995

A new lectin, named TRA, was purified from Trichosanthes kirilowii root by acid-treated Sepharose 6B, Mono-Q, and TSK-gel 3000SW column sequential chromatography. The lectin appeared homogeneous by native gel electrophoresis at pH 4.3 and gave two protein bands of Mr=31 and 28 kDa by SDS-PAGE. The N-terminal amino acid sequences of the polypeptides of TRA have not been reported in amino acid sequences of the lectins. TRA lectin formed a precipitate with asialofetuin, neuraminidase-treated fetuin. A sugar inhibition assay indicated that N-acetyl-D-galactosamine, among the monosaccharides tested, was the most potent inhibitor of TRA-induced hemagglutination. Asialofetuin showed a 260-times stronger inhibitory activity than N-acetyl-D-galactosamine. TRA lectin also showed agglutination with normal leukocytes and lymphoma cells, but not with premature hemopoietic cells. These results suggest that TRA is a novel plant lectin.

• 생명과학회지
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• 제16권6호
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• pp.1014-1028
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• 2006

발생기 흰쥐 대뇌피질 발생에 따른 복합당질의 발현 양상 및 이에 미치는 EGEE 영향을 구명하기 위해, 태생 14일, 태생 18일, 생후 수유기 및 이유기와 성제 대뇌를 각 부위로 나누어 복합당질의 당잔기 변화 양상을 9종의 biotinylated lectin(DBA, SBA, PNA, BSL-1, sWGA, RCA-1, UEA-1 Con A 및 LCA)으로 관찰하였다. EGEE 투여시 발생기에 따라 대뇌피질층에 공통적으로 나타나는 렉틴은 Con A 와 LCA 이었고, PNA와 RCA-1은 피질 부위에 따라 부분적으로 나타나 대조군에 비해 결합반응을 보인 렉틴의 수가 감소하였고 DBA, SBA, BSL-1, RCA-1 및 UEA-1은 나타나지 않았다. EGEE 투여시 전 시기에 걸쳐 Con A는 대조군과 유사한 반응을, LCA는 대조군에 비해 태생기, 수유기 및 이유기 때에 반응성이 증가되어 나타났다. 태생기 때 SBA와 sWGA에는 반응성이 나타나지 않았고, PNA는 전두엽피질과 후두엽피질에서 감소하였으며, 두정엽피질과 측두엽피질에서는 반응이 없었다. 수유기 때 PNA는 대조군에 비해 반응이 감소되었고, sWGA에는 반응이 없었으며, 이유기 때에는 sWGA와 PNA에 반응이 나타나지 않았다. 그리고, 성체기 때에는 PNA와 sWGA에 반응이 없었고, Con A에 대해 반응이 감소되었으며, LCA는 전두엽피질와 후두엽피질에서 반응이 감소되었다. 위의 결과로 보아, 환경 호르몬인 EGEE가 대뇌피질의 각 부위에 미치는 영향의 차이는 있지만, 대뇌피질 분화와 성장에 조직병리학적으로 심한 영향을 마치고, 특히 수유기에서 제일 심하였고, 대뇌피질의 $galactosyl-({\beta}-1,3)-N-acetyl-D-galactosamine$, ${\beta}-N-acetyl-D-galactosamine$, ${\beta}-N-acetyl-D-glucosamine$은 감소하고, ${\alpha}-D-mannose$와 ${\alpha}-D-glucose$가 증가하여 이들 당대사에 심한 영향을 미치며, 태생기, 수유기에서 제일 심한 영향을 미쳤다.

• 생명과학회지
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• 제23권12호
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• pp.1541-1552
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• 2013

부교감신경 또는 교감신경섬유가 흰쥐 혀 미각샘의 구조와 분비기능에 미치는 영향을 조사할 목적으로 성체 흰쥐의 양쪽 혀인두신경 또는 혀밑신경을 절단한 후 혀 미각샘의 형태학적 변화를 3일부터 21일까지 관찰하였고, PSA, UEA I, GSL I $B_4$, ECL, DBA, SBA, HPA, SJA 및 sWGA의 9가지 렉틴을 이용한 렉틴조직화학을 실시하여 미각샘의 복합당질의 특성과 분비양상을 비교하였다. 혀인두신경을 절단한 혀 미각샘은 3일군부터 장액샘꽈리에서 세포질 공포가 나타났으며 10일군에서는 공포가 매우 커지고 미각샘의 구조가 급격히 퇴화되었다. 반면, 혀밑 신경을 절단한 혀 미각샘의 구조는 대조군에 비하여 형태학적 변화를 보이지 않았다. 렉틴조직화학의 결과 대조군에서 혀 미각샘은 ${\alpha}$-D-galactose, N-acetyl-D-galactosamine 및 N-acetyl-D-glucosamine oligomer 성분의 복합당질을 합성하였고, 혀인두신경을 절단한 10일군부터 그 양은 급격히 감소하였다. 그러나, 혀밑신경을 절단한 혀미각샘의 복합당질 양상은 21일군까지 대조군과 차이를 보이지 않았다. 이러한 결과들은 부교감신경섬유를 포함한 혀인두신경이 흰쥐 혀 미각샘의 구조 유지와 분비기능에 중요한 역할을 담당하고 있음을 제시한다.

• 한국축산식품학회지
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• 제31권5호
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• pp.631-640
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• 2011

Milk oligosaccharides are the complex mixture of six monosaccharides namely, D-glucose, D-galactose, N-acetyl-glucosamine, N-acetyl-galactosamine, L-fucose, and N-acetyl-neuraminic acid. The mixture is categorized as neutral and acidic classes. Previously, 25 oligosaccharides in bovine milk and 115 oligosaccharides in human milk have been characterized. Because human intestine lacks the enzyme to hydrolyze the oligosaccharide structures, these substances can reach the colon without degradation and are known to have many health beneficial functions. It has been shown that this fraction of carbohydrate can increase the bifidobacterial population in the intestine and colon, resulting in a significant reduction of pathogenic bacteria. The role of milk oligosaccharides as a barrier against pathogens binding to the cell surface has recently been demonstrated. Milk oligosaccharides have the potential to produce immuno-modulation effects. It is also well known that oligosaccharides in milk have a significant influence on intestinal mineral absorption and in the formation of the brain and central nervous system. Due to its structural resemblance, bovine milk is considered to be the most potential source of oligosaccharides to produce the same effect of oligosaccharides present in human milk. This review describes the characteristics and potential health benefits of milk oligosaccharides as well as the prospects of oligosaccharides in bovine milk for use in functional foods.

• 약학회지
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• 제38권4호
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• pp.418-424
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• 1994

Lectin from mistletoe (Viscum coloratum) were obtained by salt fractionation, gel filtration and anion exchange chromatography. A molecular weight of about 60,000D has been determined by SDS-PAGE and two basic subunits which have molecular weights of 33,000D and 28,000D are linked by a disulfide bond. The partially purified mistletoe lectins agglutinated human B erythrocytes. Agglutinating activity was relatively stable at varied pH $(3.77{\sim}8.71)$ and at temperature range of $0{\sim}40^{\circ}C$ and not affected by 9 metal ions. Galactose, lactose and N-acetyl-D- galactosamine inhibited agglutinating activity of lectin. Lectin from mistletoe was more mitogenic to murine lymphocytes than concanavalin A.

• 한국수산과학회지
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• 제29권3호
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• pp.345-356
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• 1996

우렁쉥이 껍질은 다량의 색소를 함유하지만 껌질 자체는 어류가 소화시킬 수 없는 구조를 갖기 때문에 색소분해가 일어나지 않도록 고압 가열하거나 효소처리하여 소화할 수 있는 상태로 만들면 어류 사료에 직접 첨가할 수 있게 된다. 따라서 본 실험은 우렁쉥이 껍질 분말에 viscozyme, celluclast, visco-cell (1:1), ultrazyme 등의 복합효소를 일정량 첨가한 후 $50^{\circ}C$에서 일정시간 분해시키면서 일어나는 화학적 변화를 조사하였다. 불용성 고형분과의 분리능력을 의미하는 상청액율은 효소 첨가구의 농도가 $55.20\~71.88\%$로 효소 무처리구의 $52.68\%$에 비하여 높았고, 고형분 수율도 $800{\mu}l$ 첨가시 까지는 증가하다가 이후 감소하는 경향이었다. 이를 토대로 Duncan multiple test를 하여 각 인자간의 상관관계를 고려한 후 기준 첨가량을 $400{\mu}l$로 하였다. 각 효소의 최적 반응시간을 결정하기 위하여 껍질 분말에 각 효소 $400{\mu}l$를 첨가한 후 20, 40, 60, 120, 180, 240분간 반응시켰다. 효소의 종류에 관계없이 고형분 수율, 상청액율 및 고형분 농도 값이 반응 60분 후에는 거의 변화가 없는 것으로 나타났다. 상청액 중 당 조성을 분석한 결과 viscozyme 처리구는 glucose, N-acetyl-D-galactosamine이 주성분이었고, celluclast 처리구는 glucose, N-acetyl-D-glucosamine이, ultrazyme 처리구는 glucose가 주성분이었으며, visco-cello(1:1) 혼합효소구는 celluclast에 의한 영향이 큰 것으로 나타났다. 껍질은 약 $40\%$의 단백질 (건물량)을 함유하지만, 각 부위별 아미노산 조성은 내피 중의 함량이 가장 높아 21.00g/100g sample이었다. 이들 아미노산 함량중 Asp와 Glu가 가장 많았고, 내피 중 필수아미노산의 함량도 껍질보다 높았다. 껌질 중의 지방산 조성은 매우 다양하였으며, 포화 지방산 중에서는 14 : 0, 16 : 0, 18 : 0가 주성분이었으며, 불포화지방산 중에서는 n-3 계열의 총지질 (TL), 중성지질 (NL), 극성지질 (PL)이 각각 $19.72\%,\;20.44\%,\;20.10\%$였고, n-6 계열의 TL, NL, PL이 각각 $9.21\% \;9.10\%,\;12.18\%$였다. 총 포화지방산의 함량은 PL이 $40.31\%$, NL이 $36.44\%$, TL이 $35.41\%$로 PL의 함량이 높았다.

• 한국균학회지
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• 제30권1호
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• pp.31-36
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• 2002

렉틴은 T-cell 자극 분열효과 및 항종양효과 이외에도 당특이성에 의한 세포표면이나 용액내에 존재하는 당류의 확인 및 연구에 유용하게 쓰이고 있어 최근들어 특히 흥미의 대상이 되고 있다. 렉틴은 주로 식물을 대상으로 연구되어져 왔으며, 이러한 연구결과, 렉틴은 단백질성 물질이라는 공통점을 제외하고는 생화학적, 면역학적 성질이 매우 다양한 것으로 나타났다. 본 연구에서는 표고버섯을 부위별로 구분하여 그 화학적 조성분석과 단백질 분리를 실시하고, 렉틴을 정제하여 생리활성의 특성을 구명하였다. 표고버섯은 신선한 것일수록 단백질 추출이 용이하며, 균산이 균병에 비해 단백질 량이 2배 정도 많았다. 렉틴은 $40^{\circ}C$ 이하에서 그리고 산성보다는 알칼리성에 더 안정하였다. 당 특이성에 있어서는 galactose, fucose, glucosamine, lactose, N-aretyl-D-galactosamine에 특이성을 지니는 것으로 나타났으며, 분리한 렉틴은 당단백질임을 알 수 있었다.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제20권4호
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• pp.306-312
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• 1997

We attempted to isolate and characterize the lectins from stem and leaves of Korean mistletoe (Viscum album var. coloratum) by affinity chromatography. Lectin I was isolated only from stem. Lectin II was not isolated from Korean mistletoe, whereas lectin III was isolated from the stem and leaves. The hemagglutinating activity of lectin I was 16HU and inhibited by D-galactose, lactose, and N-acetyl-D-galactosamine. The lectin I has molecular weight of 60, 000D being composed of two basic subunits with molecular weights of 32, 000D and 28, 000D which are linked by a disufide bond. The lectin III from stem has molecular weight of 66, 000D being two basic subunits which have molecular weights of 34, 000D and 29, 000D and are linked by a disufide bond. The activity of lectin I was stable at the pH range of 4.00-8.50 and at a wide range of temperature (0-42.deg. C). The lectin I showed more potent mitogenic activity to murine lymphocytes than concanavalin A.