• Title/Summary/Keyword: Myofibrillar protein content

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Inconsistency in the Improvements of Gel Strength in Chicken and Pork Sausages Induced by Microbial Transglutaminase

  • Kawahara, S.;Ahhmed, A.M.;Ohta, K.;Nakade, K.;Muguruma, M.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제20권8호
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    • pp.1285-1291
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    • 2007
  • This research investigated variation in the improvement of the texture of chicken and pork sausages induced by microbial transglutaminase (MTG). The extractability of myofibrillar proteins from these sausages as well as the ${\varepsilon}-({\gamma}-glutamyl)$lysine (G-L) content were also investigated. MTG treatment of sausages significantly increased the breaking strength values in both meat types, especially for samples incubated at $40^{\circ}C$. However, values of the breaking strength in both meat types were increased differently. The variation in protein extractability of samples incubated at $40^{\circ}C$ for both meat types could lead to some consideration of the mechanisms and the high accessions of myosin heavy chain (MHC) to MTG. SDS-PAGE analysis showed significant changes in the density of the bands after adding MTG, especially for the pork samples in which the bands disappeared totally. The G-L content in the presence of MTG was double that in control samples of both meat types. This study suggests that the binding ability of myofibrillar proteins with MTG is strong. This leads us to suggest that MTG functions positively with different improvements in the texture of chicken and pork products that are treated mechanically, such as sausages. Variability in gel improvement level between chicken and pork sausages was observed; this resulted from the variation in meat proteins in response to MTG, as well as to the original glutamyl and lysine content.

붕어 및 가물치의 단백질 및 아미노산 조성 (Compositions of Protein and Amino Acid in Crucian Carp and Snakehead)

  • 최진호;임채환;최영준;김창목;오성기
    • 한국수산과학회지
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    • 제19권4호
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    • pp.333-338
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    • 1986
  • 우리 나라 전역에 걸쳐 널리 분포하고 있는 붕어와 가물치의 영양학적 기초자료를 제공하기 위하여 단백질, 구성아미노산 및 유리아미노산의 조성을 분석하고, 육단백질중 근형질단백질과 근원섬유단백질은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동하여 그 구성 sub-unit를 검토하였다. 가물치는 붕어에 비하여 조단백질의 함량이 $3\%$가량 높았으며 Ex 분의 함량 또한 월등히 많았다. 육 단백질을 구성하는 단백질 조성은 붕어의 경우 근형질 단백질이 $32.6\%$, 근원섬유 단백질이 $62.0\%$, 알칼리가용성 단백질이 $4.9\%$, 기질 단백질이 $0.6\%$이었으며, 가물치는 근형질 단백질이 $30.7\%$, 근원섬유 단백질이 $64.1\%$, 알칼리가용성 단백질이 $4.7\%$, 기질 단백질이 $0.4\%$를 차지하고 있었다. 근형질 단백질과 근원섬유 단백질 분획의 일부에 대하여 구성 subunit를 분석한 결과, 붕어의 근형질단백질은 10개의 subunit로 구성되어 있었고, 가물치는 12개의 subunit로 구성되어 있었다. 한편 근원직유 단백질은 붕어가 19개의 subunit이었으며, 가물치는 18개 subunit로 이루어져 있었다. 단백질의 구성아미노산 조성은 lysine과 glutamic acid를 제외하고는 대체로 붕어와 가물치가 비슷한 편이었으며, glutamic acid, lysine, aspartic acid 및 arginine이 전체 구성아미노산의 약 $46\%$를 차지하고 있었다. 또한 유리아미노산조성에 있어서 붕어는 histidine이 전체유리아미노산의 $52.2\%$를 차지하고 있었으며, 가물치는 glutamic acid, glycine와 taurine이 전체유리아미노산의 약 $84.5\%$를 차지하였다. 그리고 총 유리아미노산의 양에 있어서 가물치는 붕어의 약 6.2배에 달하였다.

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코끼리조개의 성분 조성과 냉동 저장 중의 성분 변화 (Chemical Composition of Korean Geoduck and Changes in Their Composition during Frozen Storage)

  • 최흥길
    • 수산해양교육연구
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    • 제3권2호
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    • pp.47-72
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    • 1991
  • 우리나라 동해안 연안에서만 서식하고 있는 코끼리조개의 식품학적인 자료를 얻기 위하여 계절적 성분 변화와 냉동 저장 중의 지질, VBN, TMAO 및 TMA, Total creatine, $NH_2$-N 그리고 단백질 변화를 분석하여 비교 검토한 결과는 다음과 같다. 1. 계절적 성분 변화는 수분이 평균 79.9%이며, 7월이 82.2%로 가장 높고, 10월이 78.1%로 가장 낮았다. 조단백질은 평균 13.7%로, 7월이 12.3%로 가장 낮고 1월에 16.2%로 높았다. 조지방은 평균 1.1%, 회분은 평균 1.4%로서 지방보다 높았다. 2. 휘발성 염기질소의 변화는 저장 첫날에 내장을 포함한 육, 생육, blanching한 육에서 1.6mg/100g, 0.6mg/100g, 1.1mg/100g이었으며, 저장 90일에는 13.5mg/100g, 12.0mg/100g, 10.1mg/100g으로 blanching한 육에서 휘발성 염기질소량의 증가가 적었다. 3. 저장 중의 TMAO의 변화는 내장을 포함한 것과 생육이 저장 첫날에 2.4mg/100g, 2.8mg/100g이던 것이 저장 90일에 0.1mg/100임으로 감소하였고, blanching한 육도 저장 기간 동안 감소하였다. 한편, TMA 함량의 변화는 내장을 포함한 육, 생육, blanching한 육에서 저장 기간에 따라 증가하였다. 4. 동결 저장 중 아미노태질소의 변화는 내장을 포함한 육이 저장 초기에 24.1mg/100g, 생육 17.8mg/100g, blanching한 육 14.2mg/100g이던 것이 저장 90일에 각각 93.1mg/100g, 59.3mg/100g, 62.0mg/100g으로 증가하였다. 5. total creatinine의 변화는 내장을 포함한 육이 12.3mg/100g, 생육 10.5mg/100g, blanching한 육 8.3mg/100g으로서 내장을 포함한 육에서 많았으며, 저장 90일에는 143.3mg/100g, 104mg/100g, 151mg/100g으로 증가하였다. 6. 동결 저장 중의 과산화물 값(peroxide value)의 변화는 저장 초기에 내장을 포함한 육과 생육, blanching한 육에서 각각 0.41meq/kg, 0.38meq/kg, 0.44meq/kg이던 것이 증가를 보이다가, 저장 90일에는 3.72meq/kg, 3.72meq/kg, 1.44meq/kg으로 증가하였으며, 특히 내장을 포함한 육에서의 과산화물 값의 증가가 높았다. 그러나 전체적인 함량은 적었다. 7. 총지질의 지방산 조성 중 포화 지방산은 내장을 포함한 육이 39.3%, 생육 37.0%, blanching한 육 39.6%이며, 주요 지방산은 $C_{14}$ : 0, $C_{16}$ : 0, $C_{18}$ : 0였으며, Monoenoic acid은 내장을 포함한 육이 19.8%, 생육 22.2%, blanching한 육 22.4%이고, 주요 구성 지방산은 $C_{16}$ : 1, $C_{18}$ : 1, $C_{20}$ : 1이었다. 그리고 polyenoic acid은 내장을 포함한 육이 40.9%, 생육 40.8%, blanching한 육 38.0%로서 내장을 포함한 육의 함량이 높았으며, 주요 구성 지방산은 $C_{20}$ : 5, $C_{22}$ : 6이었다. 동결 저장 중의 변화는 포화 지방산이 내장을 포함한 육, 생육, blanching한 육이 각자 39.3%, 36.9%, 39.6%에서 저장 90일에 44.8%. 41.9%, 42.6%로 증가하였으며, 반대로 불포화 지방산은 내장을 포함한 육, 생육, blanching한 육이 40.9%, 40.8%, 38.0%에서 저장 90일에 31.4%, 34.3%, 34.0%로 감소하였으며, Monoenoic acid의 변화는 동결 저장 기간 중 약간 증가하였다. 8. 중성 지질의 지방산 조성 중 포화 지방산은 내장을 포함한 육이 45.2%, 생육 33.7%, blanching한 육 35.5%이며, Monoenoic acid은 내장을 포함한 24.4%, 생육 25.1%, blanching한 육 23.8%이고, Polyenoic acid은 내장을 포함한 육 30.4%, 생육 41.2%, blanching한육 40.7%이며, 주요 구성 지방산은 $C_{14}$:0, $C_{16}$:0, $C_{18}$:0, $C_{16}$:1, $C_{18}$:1, $C_{20}$:1 그리고 $C_{20}$:5, $C_{22}$:6이고, 저장 중의 변화는 총 지질과 같이 불포화 지방산의 변화가 가장 심했다. 9. 당지질의 지방산 조성은 $C_{16}$:0, $C_{18}$:0, $C_{20}$:1, $C_{20}$:5, $C_{22}$:6이 가장 많고 그 외 $C_{14}$:0, $C_{18}$:1, $C_{22}$:2도 주요 구성 지방산이었다. 저장 중의 변화는 포화 지방산이 저장 기간 중에 증가하였으며, 반대로 불포화 지방산은 감소하였다. 10. 인지질의 지방산 조성은 중성 지질과 같이 $C_{16}$:0, $C_{18}$:0, $C_{18}$:1, $C_{20}$:5, $C_{22}$:6이며, 동결 저장 중의 변화는 당지질과 마찬가지로 포화 지방산의 증가에 상용하여 불포화 지방산의 감소가 있었으며, 특히 고도 불포화 지방산이 저장 중에 변화가 가장 심했다. 11. 단백질의 조성은 sarcoplasmic protein이 37%, myofibrillar protein이 29%, alkali-soluble이 22%, stroma가 12%로 나타났고, 저장 중에는 sarcoplasmic과 myofibrillar가 약간 감소하였으며, 반대로 alkali-soluble과 stroma는 저장 기간 중 증가하였다.

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스테로이드 유발성 근위축 (Steroid induced muscle atrophy)

  • 최명애
    • Perspectives in Nursing Science
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    • 제2권1호
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    • pp.19-36
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    • 2005
  • Muscle atrophy is defined as a decrease in muscle mass, cross-sectional area, and myofibrillar protein content. Causes inducing muscle atrophy may be inactivity, denervation, undernutrition and steroid. Inactivity may decrease protein synthesis and increase protein breakdown of skeletal muscle. The muscle atrophy due to inactivity was induced by bed rest, hindlimb suspension, cast, total hip replacement arthroplasty, anterior cruciate ligament reconstruction. Denervated atrophy may be induced by the loss of innervation from lower motor neuron. The atrophy was apparent in the lower limb of hemiplegic patients following ischemic stroke and in the hindlimb of ischemic stroke rats. Protein breakdown of skeletal muscle in the undernourished state results in muscle atrophy. The atrophy due to undernutrition was evident in cancer and leukemia patients and in the undernourished rats. Steroids have been used to treat allergies, inflammatory diseases, autoimmune diseases and to inhibit immune function following transplantation. Steroids may induce muscle atrophy by protein breakdown of skeletal muscle. Muscle Physiology Laboratoryat College of Nursing, Seoul National University proved that dexamethasone may induce hindlimb muscle atrophy in rats and exercise and DHEA may attenuate hindlimb muscle atrophy induced by the steroid in rats. Nurses working with patients undergoing steroid treatment need to be cognizant of steroid induced muscle atrophy. They need to assess whether muscle atrophy is being occurred during and after the steroid treatment. Moreover, they need to apply exercise and DHEA to the patients undergoing steroid treatment in order to attenuate the steroid induced muscle atrophy.

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Interactions between beef salt-soluble proteins and elephant foot yam (Amorphophallus campanulatus) flour in heat-induced gel matrix development

  • Widyastuti, Eny Sri;Rosyidi, Djalal;Radiati, Lilik Eka;Purwadi, Purwadi
    • Journal of Animal Science and Technology
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    • 제62권4호
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    • pp.533-542
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    • 2020
  • The objective of this study was to observe the interactions between salt-soluble proteins extracted from beef and elephant foot yam (Amorphophallus campanulatus) flour in heat-induced gel matrix development. The effect of salt concentration; 0.5%, 1.0%, 1.5%, and 2.0% in weight/weight basis (w/w), during protein extraction on pH, salt-soluble protein concentration and myofibril fractions of beef extract was determined firstly, and no significant effect was found. The beef salt-soluble proteins extracted using salt solution at different concentrations were then added with elephant foot yam flour at 5%, 10%, and 15% w/w, gelatinized at 90℃ for 20 min, and cooled down at 4℃ for 12 h. The interactions between beef salt-soluble proteins and elephant foot yam flour resulted in an improved gel strength (p < 0.01) and the addition level of elephant foot yam flour affected the pH, instrumental color, moisture, crude protein, and ash content significantly. The addition of elephant foot yam flour also reduced the size of the pores in the gel matrix as shown by scanning electron microscope (SEM) photographs. These suggest that elephant foot yam flour well interacts with beef salt-soluble proteins to form gel matrix.

The Effect of Gelatin Coating and Sonication on the Quality Properties of Wet-Aging Pork Loins

  • Yea-Ji Kim;Tae-Jun Jung;Tae-Kyung Kim;Jae Hoon Lee;Dong-Min Shin;Hwan Hee Yu;Yun-Sang Choi
    • 한국축산식품학회지
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    • 제43권2호
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    • pp.269-281
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    • 2023
  • In this study, we evaluate the effect of gelatin coating and sonication of wet-aged pork loin on quality. The moisture content of wet-aged pork loin with sonication and gelatin coating was the highest in the G5S sample (5% gelatin coating and sonication), while the moisture content of wet-aged pork loin with sonication was higher than that without sonication. The pH of wet-aged pork loin with sonication was lower than that without sonication. The aging loss of 5% gelatin coating with sonication was significantly lower than that of G0 (control), while the cooking loss was the lowest in G0 wet-aged pork loin. The water holding capacity of the wet-aged pork loin was the highest in G1. The thiobarbituric acid reactive substances value of wet-aged pork loin was significantly decreased with coating and not affected by sonication. The gelatin coating and sonication treatment significantly increased the myofibrillar fragmentation index of the samples. Shear force of wet-aged pork loin significantly decreased as the samples were gelatin-coated and sonicated. The myofibrillar and total protein solubilities were not significantly different between samples. In conclusion, the 1% gelatin coating with sonication can enhance the quality of wet-aged pork loin.

한우 $1^+$ 등급육의 이화학적 특성과 기호성에 관한 연구 (A Study on the physicochemical Properties and Palatability of Hanwoo Beef Loin in $1^+$ Grade)

  • 문윤희;김미숙;김대진;양종범;강세주
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제28권6호
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    • pp.1288-1292
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    • 1999
  • The physicochemical properties and palatability of Hanwoo(cow, steer, and bull) beef loin(1+ carcass grade) were studied. pH(5.56~5.69), moisture content(67.6~69.0%), crude protein content(17.8~18.7%), and crude fat content(11.9~13.8%) of Hanwoo beef loin did not show significant difference between the types of Hanwoo. L(44.5~46.9), a(19.9~20.6), and b(10.3~11.6) color parameters, water holding capacity (69.4~70.5%), volatile basic nitrogen content(9.86~11.28mg%), thiobarbituric acid value(0.148~0.158 mg malonaldehyde/kg), and cooking loss(26.3~27.9%) of beef loin did not show significant difference between the types of Hanwoo either. Hardness, myofibrillar fragmentation index(MFI), and chewiness of beef loin were 6.1~6.9 dyne/cm2, 50.3~54.9, and 39.5~ 52.0g, respectively. No differences were found in hardness and MFI between the types of Hanwoo, while chewiness of cow was much lower than that of steer and bull(p<0.05). Cow was the best in palatability.

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돈육 뒷다리부위와 닭가슴살을 활용하여 제조한 수리미의 특성에 미치는 pH 조절의 영향 (Effects of pH Adjustment on Characteristics of Surimi Using Pork Leg and Chicken Breast.)

  • 진상근;김일석;양한술;박구부;최영준;신택순;김병균
    • 생명과학회지
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    • 제17권5호
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    • pp.728-734
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    • 2007
  • 원료육(돈육 뒷다리 및 닭가슴살)에 따라 pH 조절법(3.0 또는 11.0)으로 제조한 수리미의 이화학적 및 관능적 특성을 비교 분석한 결과, 돈육 뒷다리를 활용한 pH 3.0으로 조절한 수리미는 높은 조단백질 함량, 수율, 보수력을 보였으나, 적색도, 황색도, Mb 및 metMb 함량이 높고(P<0.05) 백색도, 근원섬유단백질, 파괴강도, 변형값 및 겔강도가 낮아(P<0.05) 품질에 나쁜 영향을 미쳤다. 돈육 뒷다리를 활용한 pH 11.0으로 조절한 수리미는 높은 조직 특성과 낮은 Mb 및 metMb 함량으로 인해 양호한 결과를 얻었으나, 가열감량이 낮고 파괴강도, 변형값 및 겔강도가 낮게 나타났다(P<0.05). 또한 닭가슴살을 활용한 pH 3.0으로 조절한 수리미는 높은 조단백질 함량, 수율, pH, 파괴강도, 변형값, 겔강도 및 명도를 보여 양호한 결과를 얻었으나(P<0.05), 근원섬유단백질, 적색도 및 metMb 함량이 높고 수리미의 조직 특성이 낮아 품질에 나쁜 영향을 미쳤다(P<0.05). 닭가슴살을 활용한 pH 11.0으로 조절한 수리미는 근원섬유단백질, 변형 값, 명도, 백색도 및 응집성이 높고 Mb 함량, 가열감량, 조단백질 함량, 수율 및 파괴강도 값이 낮게 나타났다(P<0.05). 따라서 색 및 겔 특성을 기준으로 수리미의 품질 특성을 비교하면, 돈육 뒷다리에 비해 닭가슴살의 활용이 명도, 백색도, 파괴강도, 변형값 및 겔강도 값이 높게 나타났으며, pH 3.0에 비해 pH 11.0으로 회수한 수리미에서 높은 백색도, 근원섬유단백질 함량 및 응집성을 보였다. 그러나 모든 수리미 샘플의 관능평가 항목에서 유의적인 차이가 나타나지 않아, 돈육 뒷다리 및 닭가슴살을 활용한 pH 조절법으로 회수한 수리미의 제조가 가능할 것으로 판단된다..

Meat Tenderizer 제조에 관한 연구 -(제1보) 시판(市販) meat tenderizer의 연육효과- (Study on Meat Tenderizer -Part 1. Tenderizing ability of commercial meat tenderizer-)

  • 양융;김건화;이정희;윤정의;유주현
    • 한국식품과학회지
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    • 제7권4호
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    • pp.221-228
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    • 1975
  • 고기는 그 품질은 논할 때 tenderness가 주요 항목이 된다. 따라서 외국에서는 일찍부터 meat tenderizer의 개발이 활발하게 이루어져 plant origin proteolytic enzyme이 많이 이용되어 왔다. 우리나라에서는 오랫동안 역우(役牛)로써 사용되어온 소를 도살하여 우육(牛肉)을 공급하는 비율이 크므로 질이 낮은 우육(牛肉)을 이용할 때는 특히 meat tenderizer의 이용이 바람직하다고 생각된다. 이러한 관점에서 보다 효과적이고 가격이 저렴한 meat tenderizer의 제조가 요청되므로 본 연구실에서는 그 제조연구를 위한 조사연구로 시판(市販) meat tenderizer의 연육효과에 대하여 검토하여 보았다. 1. Commercial meat tenderizer의 protein함량은 4.9%(Kjeldahl법(法))로 $E^{1%}_{1cm}\;basis$로 계산하면 $1{\sim}2%$에 지나지 않았다. 2. 기질과 연육소의 비율이 4 : 1, 온도가 $40^{\circ}C$ 이상에서 연육효과를 인정할 수 있었다. 3. 시판(市販) meat tenderizer의 substrate-selectivity는 $casein{\gg}$ water-soluble muscle protein> myofibrillar protein의 순으로 보다 개량된 meat tenderizer의 제조가 요구된다고 생각되었다.

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The Effects of Caponization Age on Muscle Characteristics in Male Chicken

  • Chen, Kuo-Lung;Chen, Tsai-Tzu;Lin, Kou-Joong;Chiou, Peter Wen-Shyg
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제20권11호
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    • pp.1684-1688
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    • 2007
  • This study examined the caponization effects on the muscle characteristics (quality and quantity) of caponized male chickens fed before or after sexual maturity. Healthy and uniform Single Comb White Leghorn chickens were caponized at 3-week-old. Feeding was conducted until 16-week-old in trial 1 or from 12-week-old to 26-week-old in trial 2. Ten sham operated male chickens (Sham) were also assigned to each trial as the control group. Chickens used in both trials were housed in individual cages with each chicken representing one replicate. The results showed that early caponization (3-week-old) significantly increased (p<0.05) body weight and pectoral major muscle weight and percentage at 16-week-old compared to the Sham in trial 1. Caponization significantly increased (p<0.05) the protein content of the pectoral major muscle, but decreased (p<0.05) the ash content. Late caponization (12-week-old) significantly decreased (p<0.05) the ash content, myofibrillar ATPase activity and emulsification capacity of the pectoral major muscle in mature capons (26-week-old) compared to the Sham in trial 2. Early caponization (3-week-old) only increased the weight and protein content of the pectoral major muscle with decreased ash content in 16-week-old capons. Late caponization (12-week-old) showed no affects on pectoral major muscle quantity, while it decreased the ATPase activity and enhanced the emulsification capacity in mature (26-week-old) capons. Hence, the muscle quality improvement was shown as capons were fed to sexual maturity.