This study was conducted to investigate the effects of carcass grade on the hardness, myofibrillar fragmentations index, protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril and actomyosin obtained from 1, 2, 3 and D carcass grade)subgrade) in Korean native cow. Proximate component, hardness, chewiness, myofibril fragmentation index, protein extractability and Mg-ATPase activity if myofibril or actomyosin were not significantly different between 1st and 2nd carcass grade loin. The hardness and chewiness of 2nd carcass grade loin's were significantly lower than 3th grade loin's, but the myofibril fragmentation index, sarcoplasmic protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril were higher. The myofibrillar protein extractability and Mg-ATPase activity of actomyosin obtained from 3th carcase grade loin's were significantly higher than D grade loin's, but the hardness, chewiness and stroma protein extractability were lower. In conclusion, the degree of toughness in Korean native cow's loin was not significantly different between 1st and 2nd grade, but 3rd and D carcass grade were significantly higher, regardless of before and after aging.
This study was performed to evaluate the physicochemical properties of myofibrillar protein (MP) gels containing pork skin gelatin at different salt concentrations. MP gels were prepared to the different salt levels (0.15, 0.30, and 0.45 M) with or without 1.0% of pork skin gelatin. Cooking yield (CY), gel strength, shear stress were measured to determine the physical properties, and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, scanning electron microscopy, fourier transform infrared spectroscopy, sulfhydryl group and protein surface hydrophobicity was performed to figure out the structural changes among the proteins. The addition of gelatin into MP increased CYs and shear stress. MP at 0.45 M salt level had the highest CY and shear stress, as compared to MPs at lower salt concentrations. As the salt concentration of MP gels increased, the microstructure became the compact and wet structures, and decreased the amount of ${\alpha}-helix$/unordered structures and ${\beta}-sheet$. MP with gelatin showed a decreased amount of ${\alpha}-helix$/unordered structures and ${\beta}-sheet$ compared to MP without gelatin. The addition of gelatin to MP did not affect the sulfhydryl group, but the sulfhydryl group decreased as increased salt levels. MP mixtures containing gelatin showed a higher hydrophobicity value than those without gelatin, regardless of salt concentration. Based on these results, the addition of gelatin increased viscosity of raw meat batter and CY of MP gels for the application to low salt meat products.
Objective: The aim was to investigate the influence of ultrasound and adenosine 5'-monophosphate (AMP) marination (UAMP) on tenderness and structure of myofibrillar proteins of beef. Methods: Five groups, the untreated meat (Control), deionized water marination (DW), ultrasound followed by DW (UDW), AMP marination (AMP), and ultrasound followed by AMP (UAMP) were studied. Myofibrillar fragmentation, cooking loss, shear force, thermograms, histological observation of meats and myofibrillar proteins properties were investigated in these different treatments. Results: The results showed that UAMP significantly increased myofibrillar fragmentation index from 152 (Control), 231 (AMP), and 307 (UDW) to 355 (p<0.05), respectively. The lowest cooking loss, shear force and peak denaturation temperature were observed in UAMP. In histological observation, UDW and UAMP had more fragmented muscular bundles than the others. Furthermore, a drastic increase in ${\alpha}$-helix and decrease in ${\beta}$-sheet of myofibrillar proteins was observed in UAMP, implying the disaggregation of protein samples. The synchronous fluorescence spectra of myofibrillar proteins in UAMP suggested the combination of ultrasound and AMP could accelerate the unfolding molecular structure and destroying hydrophobic interactions. The results of circular dichroism and synchronous fluorescence spectra for myofibrillar proteins coincided with the microstructures of beef. Conclusion: The results indicate that ultrasound combined with AMP improved meat tenderness not only by disruption in muscle integrity, increasing water retention, but also altering their spatial structure of myofibrillar proteins.
In order to examine food components of coho salmon and rainbow-trout, We analyzed the composition of protein, amino acids and total lipids. The coho salmon muscle contained about 19.3% of protein with the composition of 29.9% in sarcoplasmic protein, 56.3oA in myofibrillar protein 12.5% alkali soluble protein and 2.6% in stroma. Those of rainbow-trout contained 34.1%, 56.4%, 8.3% and 2.9%, respectively. The sarcoplasmic and myofibrillar protein were composed of 13 subunits in coho salmon, and 16 and 15 subunits in rainbow-trout. Judging from the contents of essential amino acids, both muscle proteins were complete proteins. The most remarkable feature of free amino acids was that a large amount of dipeptide anserine was present with fairly lower levels of 1 methyl histidine, taurine, histidine, alanine and glycine in both muscle extracts. The total fatty acids of coho salmon was composed of 31.49% polyenes, 43.79% monoenes and 24.73% saturates. The composition of total fatty acid of coho salmon muscle was not different from that of rainbow-trout muscle.
Purpose: The purpose of this study was to examine the effects of daily exercise before steroid treatment on mass, the type I and II fiber cross-sectional area, and myofibrillar protein content of hindlimb muscles in a rat model. Method: Adult male Sprague-Dawley rats were randomly assigned to one of three groups: a control group(n=10) that had a normal saline injection for 7days, a steroid group(n=10) that had a steroid injection for 7days, and an exercise-steroid group(n=10) that ran on the treadmill for 7days before a steroid treatment. Body weight and food intake were measured every day. At 15 days all rats were anesthetized and the soleus, plantaris and gastrocnemius muscles were dissected. Result: The exercise-steroid group showed significant increases as compared with the steroid group in body weight, muscle weight of the soleus and gastrocnemius, type II muscle fiber cross-sectional area of plantaris, and myofibrillar protein content of the soleus, plantaris, and gastrocnemius. As compared with the control group, the steroid group showed significant decreases in body weight and diet intake, muscle weight, the type II fiber cross-sectional area and myofibrillar protein content of the soleus, plantaris, and gastrocnemius muscles. Conclusion: Daily exercise before steroid treatment attenuates hindlimb muscle atrophy, with type II muscle changes more apparent than type I muscle changes.
The diet had an effect(P<0.05) on the nutritional contents of ostrich meat during 4 month of frozen storage. As frozen storage increased up to 4 months, pJ, water holding capacity(WHC) and myofibrillar protein solu-bility($\mu$g/$\mu$l) were reduced (P<0.05), how-ever, increased drip loss(DL, %) was found in ostrich muscle from forage fed ostriches, This study suggests that forage fed ostriches, This study suggests that frozedn storage(-2$0^{\circ}C$)up to 4 months in ostrich FCL muscle (outside strip)could be reduced protein functionality, due to increase in DL. decrease in WHC, and markedly decrease in myofibrillar protein solubility($\mu$g/$\mu$l).
1년생과 3년생의 이스라엘잉어를 시료로 택하여 단백질의 조성과 육의 구성 및 유리아미노산조성의 차이를 비교 검토하였으며, 분획한 근형질단백질과 근원섬유단백질 및 세포내잔사단백질은 SDS-polya-crylamide gel 전기영동분석에 의하여 그 구성 subunit의 차이에 관하여도 검토하였다. 근육단백질의 조성을 분석한 결과, 1년생은 5년생에 비하여 근원섬유단백질의 양이 $6\%$정도 많았고, 근형질단백질과 세포내잔사단백질 및 기질단백질은 3년생이 1년생보다 조금 많았다. 그리고 전기영동상을 해석한 결과, 1년생과 3년생의 근형질단백질은 각각 11개와 10개의 subunit로 구성되어 있었고, 1년생의 분자량 210,000에 해당하는 subunit가 3년생에서는 검출되지 않는 점을 보였다. 근원섬유단백질에 있어서는 1년생과 3년생이 모두 $7.5\%$와 $10\%$ gel 전기영동가교를 사용했을 때의 분리된 subunit를 합하면 23개의 subunit로 구성되고 있었으며, 연령별에 따른 subunit 조성차이는 거의 없었다. 세포내잔사단백질에 있어서도 1년생과 3년생간에는 차이가 없음을 알았다. 한편, 육의 단백질구성아미노산을 분석한 결과, 두 연령별 시료간에 구성아미노산의 양적인 비율은 비슷하였다. 그리고 두 연령별의 시료가 모두 글루탐산, 아스팔트산 및 라이신을 어느 정도 많이 함유하고 있었다. 유리아미노산의 조성에 있어서도 3년생은 아스팔트산, 이소류신 및 페닐알라닌 등이 조금 많았고, 라이신, 히스티닌, 알기닌, 글루탐산등의 양은 조금 적었으며, 유리아미노산의 총양은 1년생이 3년생보다 많았다.
This study was investigated to determine the effect of microbial transglutaminase (MTG) with or without red bean protein isolate (RBPI) on the porcine myofibrillar protein (MP) gel functionality at different pH values (pH 5.75-6.5). Cooking yield (CY, %), gel strength (GS, gf), differential scanning calorimetry (DSC), and scanning electron microscopy (SEM) were determined to measure gel characteristics. Since no differences were observed the interaction between 1% RBPI and pH, data were pooled. CY increased with the addition of 1% RBPI, while it was not affected by pH values. GS increased with increased pH and increased when 1% RBPI was added, regardless of pH. There were distinctive endothermic protein peaks, at 56.55 and 75.02℃ at pH 5.75, and 56.47 and 72.43℃ at pH 6.5 in DSC results, which revealed decreased temperature of the first peak with the addition of 1% RBPI and increased pH. In SEM, a more compact structure with fewer voids was shown with the addition of 1% RBPI and increased pH from 5.75 to 6.5. In addition, the three-dimensional structure was highly dense and hard at pH 6.5 when RBPI was added. These results indicated that the addition of 1% RBPI at pH 6.5 in MTG-mediated MP represent the optimum condition to attain maximum gel-formation and protein gel functionality.
Fractioning and/or preheating treatment on the rheological properties of myofibrillar protein (MP) gels induced by microbial transglutaminase (MTG) has been reported that they may improve the functional properties. However, the optimum condition was varied depending on the experimental factors. This study was to evaluate the effect of red bean protein isolate (RBPI) on the rheological properties of MP gels mediated by MTG as affected by modifications (fractioning: 7S-globulin of RBPI and/or preheat treatment (pre-heating; 95℃/30 min): pre-heating RBPI or pre-heating/7S-globulin). Cooking yields (CY, %) of MP gels was increased with RBPI (p<0.05), while 7S-globulin decreased the effect of RBPI (p<0.05); however, preheating treatments did not affect the CY (p>0.05). Gel strength of MP was decreased when RBPI or 7S-globulin added, while preheat treatments compensated for the negative effects of those in MP. This effect was entirely reversed by MTG treatment. Although the major band of RBPI disappeared, the preheated 7S globulin band was remained. In scanning electron microscopic (SEM) technique, the appearance of more cross-linked structures were observed when RBPI was prepared with preheating at 95℃ to improve the protein-protein interaction during gel setting of MP mixtures. Thus, the effects of RBPI and 7S-globulin as a substrate, and water and meat binder for MTG-mediated MP gels were confirmed to improve the rheological properties. However, preheat treatment of RBPI should be optimized.
Purpose: The purpose of this study was to examine effects of nitric oxide synthase (NOS) inhibitor on muscle weight and myofibrillar protein content of affected and unaffected hindlimb muscles in rats with neuropathic pain induced by unilateral peripheral nerve injury. Methods: Neuropathic pain was induced by ligation and cutting of the left L5 spinal nerve. Adult male Sprague-Dawley rats were randomly assigned to one of two groups: The NOSI group (n=19) had NOS inhibitor (L-NAME) injections daily for 14 days, and the Vehicle group (n=20) had vehicle injections daily for 14 days. Withdrawal threshold, body weight, food intake and activity were measured every day. At 15 days all rats were anesthetized and soleus, plantaris and gastrocnemius muscles were dissected from hindlimbs. Muscle weight and myofibrillar protein content of the dissected muscles were determined. Results: The NOSI group showed significant increases as compared to the Vehicle group for body weight at 15 days, muscle weight and myofibrillar protein content of the unaffected soleus and gastrocnemius. The NOSI group demonstrated a higher pain threshold than the vehicle group. Conclusion: NOSI for 14 days attenuates unaffected soleus and gastrocnemius muscle atrophy in neuropathic pain model.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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