International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제48권2호
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pp.78-85
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2024
Bud sport (bud mutation) is a valuable source for existing new genotypes in mulberry (Morus spp.) as well as critical materials for studying the molecular mechanisms underlying essential traits. Thus, identification, collection, characterization, and conservation of such natural variants are prerequisites for enhancing the mulberry genetic resource in the germplasm. In this context, we identified and characterized three bud sports (VBS-1, VBS-2, and VBS-3) of a popular mulberry cultivar, Victory-1 (V-1). These bud sports are morphologically, anatomically, and genetically more distinct from their mother plant, Victory-1. Moreover, these bud sports display lower growth and yield potential. Furthermore, these showed remarkably lower 2C DNA contents of 0.74 pg (VBS-1), 0.78 pg (VBS-2), and 0.76 pg (VBS-3), when compared to their mother plant V-1 (2C = 0.81 pg). On the other hand, molecular characterization between the bud sports and their mother plant revealed the existence of genetic variation due to the natural bud mutation that occurred in the mulberry cultivar Victory-1.
Since the first discovery of carbon nanotube (CNT) in 1991, a window to new technological areas has been opened. One of the emerging applications of CNTs is the reinforcement of composite materials to overcome the performance limits of conventional materials. However, because of the difficulties in distributing CNTs homogeneously in metal or ceramic matrix by means of traditional composite processes, it has been doubted whether CNTs can really reinforce metals or ceramics. In this study, CNT reinforced Cu matrix nanocomposite is fabricated by a novel fabrication process named molecular level mixing process. This process produces CNT/Cu composite powders whereby the CNTs are homogeneously implanted within Cu powders. The CNT/Cu nanocomposite, consolidated by spark plasma sintering of CNT/Cu composite powders, shows to be 3 times higher strength and 2 times higher Young’s modulus than Cu matrix. This extra-ordinary strengthening effect of carbon nanotubes in metal is higher than that of any other reinforcement ever used for metal matrix composites.
Colletotrichum contains many important pathogens which cause economically significant diseases of crops like pepper, strawberry, tomato and apple. Forty four isolates were collected to characterize the diversity of Colletotrichum causing apple anthracnose in various regions of Korea. They were analyzed by random amplified polymorphic DNA (RAPD), internal transcribed spacer (ITS) of rDNA and partial $\beta$-tubulin gene DNA sequence, and culture characteristics on PDA and PDA-Benomyl. From the results of molecular analyses, 31 strains belonged to Colletotrichum gloeosporioides, ribosomal DNA group (RG) 4 of Moriwaki et al. (2002), 8 strains belonged to C. acutatum, A2 group of Talhinhas et al. (2005) and 5 strains to C. acutatum, A3 group of Talhinhas et al. (2005). Most isolates of C. gloeosporioides RG4 grew faster on PDA than strains of C. acutatum, A2 and A3 groups and most RG4 strains were sensitive to Benomyl. However, a few strains of RG4 grew slower and were resistant to Benomyl. On the basis of molecular characteristics, apple isolates of C. acutatum were clearly differentiated from red pepper isolates of the species, but apple isolates of C. gloeosporioides were not.
Two thermostable xylanases, designated XynA and XynB, were purified to homogeneity from the culture supernatant of Paenibacillus sp. DG-22 by ion-exchange and gel-filtration chromatography. The molecular masses of xylanases A and B were 20 and 30 kDa, respectively, as determined by SDS-PAGE, and their isoelectric points were 9.1 and 8.9, respectively. Both enzymes had similar pH and temperature optima (pH 5.0-6.5 and $70^{\circ}C$), but their stability at various temperatures differed. Xylanase B was comparatively more stable than xylanase A at higher temperatures. Xylanases A and B differed in their $K_m$ and $V_{max}$ values. XynA had a $K_m$ of 2.0 mg/ml and a $V_{max}$ of 2,553 U/mg, whereas XynB had a K_m$ of 1.2 mg/ml and a $V_{max}$, of 754 U/mg. Both enzymes were endo-acting, as revealed by their hydrolysis product profiles on birchwood xylan, but showed different modes of action. Xylotriose was the major product of XynA activity, whereas XynB produced mainly xylobiose. These enzymes utilized small oligosaccharides such as xylotriose and xylotetraose as substrates, but did not hydrolyzed xylobiose. The amino terminal sequences of XynA and XynB were determined. Xylanase A showed high similarity with low molecular mass xylanases of family 11.
Cloning and characterization of the gene encoding a solvent-tolerant protease from the haloalkaliphilic bacterium Geomicrobium sp. EMB2 are described. Primers designed based on the N-terminal amino acid sequence of the purified EMB2 protease helped in the amplification of a 1,505-bp open reading frame that had a coding potential of a 42.7-kDa polypeptide. The deduced EMB2 protein contained a 35.4-kDa mature protein of 311 residues, with a high proportion of acidic amino acid residues. Phylogenetic analysis placed the EMB2 gene close to a known serine protease from Bacillus clausii KSM-K16. Primary sequence analysis indicated a hydrophobic inclination of the protein; and the 3D structure modeling elucidated a relatively higher percentage of small (glycine, alanine, and valine) and borderline (serine and threonine) hydrophobic residues on its surface. The structure analysis also highlighted enrichment of acidic residues at the cost of basic residues. The study indicated that solvent and salt stabilities in Geomicrobium sp. protease may be accorded to different structural features; that is, the presence of a number of small hydrophobic amino acid residues on the surface and a higher content of acidic amino acid residues, respectively.
A lectin from the hemolymph of purse crab, Philyra pisum, was found to have anti-proliferative activity on human lung cancer cells by our laboratory. In this study, P. pisum lectin (PPL) was molecularly characterized including molecular mass, amino acid sequences, amino acid composition, and the effects of metal ions, temperature, and pH on the activity. We found that PPL showed mitogenic activity on human lymphocytes and BALB/c mouse splenocytes. The mitogenic activity (maximum stimulation index, $SI=9.57{\pm}0.59$) of PPL on human lymphocytes was higher than that of a standard well-known plant mitogen, concanavalin A (maximum $SI=8.80{\pm}0.59$). The mitogenic activity mediated by PPL is required for optimum dosing, and higher or lower concentrations caused decreases in mitogenic response. PPL also induced mitogenic activity on mouse splenocytes, however, the maximum SI ($1.77{\pm}0.09$) on mouse splenocytes of PPL was lower than that ($2.14{\pm}0.15$) of concanavalin A. In conclusion, PPL is a metal ion-dependent monomer lectin with mitogenic activity, and could be used as a lymphocyte or splenocyte stimulator.
Chloramphenicol acetyltransferase (CAT) was purified to homogeneity from Morganella morganii starting with ammonium sulphate fractionation, followed by separation on DEAE-Sephadex A50, and G-100 Sephadex gel filtration. The enzyme was purified 133.3 fold and showed a final specific activity of 60 units/mg protein with a yield of 37%. Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) of the purified enzyme revealed it as a heterotetramer that consists of four subunits with close molecular weights (19.5, 19, 18, and 17.5 kDa). The molecular weight of the native enzyme was calculated to be 78 kDa, as determined by gel filtration, which approximated to that of the four subunits (74 kDa). The enzyme showed a maximum activity at pH 7.8 when incubated at $35^{\circ}C$. A Lineweaver-Burk analysis gave a Km of 5.0 uM and Vmax of 153.8 U/ml. The amino acid composition of the purified enzyme was also determined.
Nonalcoholic steatohepatitis (NASH) is becoming common chronic liver disease because of the increasing global prevalence of obesity and consequently Nonalcoholic fatty liver disease (NAFLD). However, the mechanism for progression of NAFLD to NASH and then cirrhosis is not completely understood, yet. The triggering of these hepatic diseases is thought from hepatocyte injury caused by over-accumulated lipid toxicity. Injured hepatocytes release damage-associated molecular patterns (DAMPs), which can stimulate the Kupffer cells (KCs), liver-resident macrophages, to release pro-inflammatory cytokines and chemokines, and recruit monocyte-derived macrophages (MDMs). The increased activation of KCs and recruitment of MDMs accelerate the progression of NAFLD to NASH and cirrhosis. Therefore, characterization for activation of hepatic macrophages, both KCs and MDMs, is a baseline to figure out the progression of hepatic diseases. The purpose of this review is to discuss the current understanding of mechanisms of NAFLD and NASH, mainly focusing on characterization and function of hepatic macrophages and suggests the regulators of hepatic macrophages as the therapeutic target in hepatic diseases.
Paired box protein, PAX7, is a key molecule for the specification, maintenance and skeletal muscle regeneration of muscle satellite cells. In this study, we identified and characterized the cDNA and amino acid sequences of PAX7 from black sea bream (Acanthopagrus schlegelii) via molecular cloning and sequence analysis. A. schlegelii PAX7 cDNA was comprised of 1,524 bp encoding 507 amino acids and multiple sequence alignment analysis of the translated amino acids showed that it contained three domains including paired DNA-binding domain, homeobox domain and OAR domain which were well conserved across various animal species investigated. Pairwise Sequence Alignment indicated that A. schlegelii PAX7 had the same amino acid sequences with that of yellowfin seabream (A. latus) and 99.8% identity and similarity with that of gilt-head bream (Sparus aurata). Molecular phylogenetic analysis confirmed that A. schlegelii PAX7 formed a monophyletic group with those of teleost and most closely related with those of the fish that belong to Sparidae family including A. latus and S. aurata. In the investigation of its tissue specific mRNA expression, the expression was specifically identified in skeletal muscle tissue and a weak expression was also shown in gonad tissue. The cultured cells derived from skeletal muscle tissues expressed PAX7 mRNA at early passage but the expression was not observed after several times of subculture.
The genus Coolia A. Meunier 1919 has a global distribution and is a common member of epiphytic dinoflagellate assemblages in neritic ecosystems. Coolia monotis is the type species of the genus and was the only known species for 76 years. Over the past few decades, molecular characterization has unveiled two species complexes that group morphologically very similar species, so their limits are often unclear. To provide new knowledge on the biogeography and species composition of the genus Coolia, 16 strains were isolated from Bahía de La Paz, Gulf of California. The species were identified by applying morphological and molecular approaches. The morphometric characteristics of all isolated Coolia species were consistent with the original taxa descriptions. Phylogenetic analyses (large subunit [LSU] rDNA D1 / D2 and internal transcribed spacer [ITS] 1 / 5.8S / ITS2) revealed a species assemblage comprising Coolia malayensis, C. palmyrensis, C. tropicalis, and the C. cf. canariensis lineage. This is the first report of Coolia palmyrensis and C. cf. canariensis in Mexico and C. tropicalis in the Gulf of California. Our results strengthen the biogeographical understanding of these potentially harmful epiphytic dinoflagellate species.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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