• Archives of Pharmacal Research
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• 제18권6호
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• pp.454-457
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• 1995

To improve the yield of genuine aglycones from glycosides, the conditions of alkaline hydrolysis were investigated, and a modified method was established. The modified method empolyed pyridine as an aprotic solvent. To complete the hydrolysis and obtain 20(S)-protopanaxadiol (1) and 20(S)-protopanaxatriol(2), which are the genuine aglycones of ginsenosides, total ginsenosides were refluxed with sodium methoxide in pyridine. Addition of methanol, a protic polar solvent to the reaction miuxture, led partial hydrolysis yielding a mixture of the genuine prosapogenols. Of the prosapogenols compound 3 and 6 characteristically possessed D-glucopyranosyl moiety attached at the sterically hindered C-20 hydroxyl group. 3 and 6 were not obtaijned by other hydrolysisw methods except by the soil bacterial hydrolysis.

• 한국식품영양과학회지
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• 제26권3호
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• pp.422-429
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• 1997

For the complete and accurate amino acid determination of protein and food samples, 3 different hydrolysis procedures have been conducted in parallel for each sample, which include the alkaline hydrolysis for tryptophan determination, performic acid oxidation prior to the acid hydrolysis for the determination of cysteine and cystine, and the 6N HCl hydrolysis for the determination of the rest of amino acids. In the present study, amino acid concentrations obtained from the modified single hydrolysis procedure were compared with the values from the conventional hydrolysis procedures in casein and nine food and composite dish samples. In most of the samples tested, the modified single hydrolysis procedure gave significantly higher values of cysteins and cystein compared to the performic acid oxidation method, but resulted in a considerable destruction of tryptophan in food and composited dish samples. There was no consistent difference in the rest of amino acid concentrations between the two hydrolysis systems. Therefore, for complete amino acid determination of various foods and composite dishes, the single hydrolysis method may replace the 6N HCl hydrolysis and performic acid oxidation methods, and thereby reduces 3 hydrolyses to 2 steps with much higher recoveries of the sulfur containing amino acids.

• KSBB Journal
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• 제10권5호
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• pp.540-546
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• 1995

bacterial alkaline protease를 이 용한 corn glu ten meal의 효소가수분해시 pH, 온도, 효소대 기질의 질량비율 등에 따른 반응특성 및 반응의 적정화 를 꾀하였고, 효소의 deactivation여부에 초점을 맞추어 효소반응속도론적 방정식을 제안조사하였다. 그 결과,$50^{\circ}C$, pH 9~10에서 가장 높은 가수분해 도를 나타내었고 $e_0/s_o$가 높을수록 반응속도 빛 최종 가수분해도가 증가하였다. 최종가수분해도는 gluten meal전체질량기준으로 17~20%, gluten meal내의 단백질질량기준으로 25 ~ 28 % 였다. 반응후반에서의 반응속도감소의 주된 원인은 기 질소진 (substrate de pletion) 이며 이때 enzyme deactivation 및 product inhibition의 영향은 미미한 것으로 확인되었다. 효소 deactivation항을 무시하여 변형시킨 model equa-tlOn에 의해 이 효소반응에 해당하는 여러 kinetic parameter들의 값을 계산분석한 결과 product inhi bition효과가 미미함을 확인하였다. 변형된 kinetic equation과 실험적으로 얻은 가수분해 데이타는 거 의 완벽하게 일치하였다. 효소반응을 $100\times$scale­u up한 결과 가수분해 profile 및 가수분해도는 $1\times$ 와 비교시 거의 일치하였으므로 이 효소반응이 용이하 게 scale-up될 수 있음을 확인하였고, 아미노산분석 결과 가수분해액을 미생물발효기질용 질소원으로 사 용할 수 있음을 제시하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제25권1호
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• pp.39-45
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• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• 공업화학
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• 제3권1호
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• pp.119-129
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• 1992

Ethyl acetate와 n-butyl acetate의 $25^{\circ}C$에서 알카리 가수분해 반응을 개량된 Lewis cell에서 행하여 화학반응을 수반한 물질전달 속도를 측정하였다. 측정한 물질전달 속도는 교반조의 교반속도에 무관하였고 이온강도 증가에 따라 감소하였으나 화학반응촉진 계수는 일정하였다. 측정한 화학반응 촉진계수를 경막설로부터 얻은 용질의 확산방정식의 근사해로부터 해석하여 ester의 알카리 가수분해반응의 2차 비가역 반응속도 정수를 얻을 수 있었으며, 그 값은 ethyl acetate의 경우 $0.041m^3/kgmol{\cdot}s$, n-butyl acetate의 경우 $0.338m^3/kgmol{\cdot}s$이었다.

• Fibers and Polymers
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• 제7권3호
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• pp.235-240
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• 2006

Polyacrylonitrile (PAN) fiber was grafted with casein after alkaline hydrolysis and chlorination reactions of the original fiber. The structures and morphologies of the casein grafted fiber were characterized by Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), X-Ray diffraction (XRD), and scanning electron microscope (SEM). Moisture absorption, specific electric resistance, water retention value, and mechanical properties were also investigated. The results showed that casein was grafted onto the surface of the PAN fiber and the grafted PAN fiber presented better hygroscopicity compared with the untreated fiber. With proper tensile strength, the modified fiber could still meet the requirement for wearing. A mechanism was proposed to explain the deposit of casein on the synthetic acrylic fiber.

• Applied Biological Chemistry
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• 제28권4호
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• pp.233-238
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• 1985

Glucoamylase를 $ZrO_2$로 피복된 96% porous glass에 azo-linkage를 형성시켜 결합하게 한후, 2.5% glutaraldehyde로 처리하여 효소를 고정화시켰다. 효소기질로는 용해도가 높고 점도가 낮은 30% enzyme thinned cornstarch (dextrose equivalent 값 : 24)를 사용하여 plug flow-column reactor에서 연속반응시켰다. 반응 최적 pH는 수용성효소의 5.0보다 alkaline 쪽으로 기울어져 7.0으로 나타났고, 고정화반응에 따라 열안정성이 높아지고 $40{\sim}60^{\circ}C$에서 최적 온도범위를 가리키며, Km값은 수용성 효소의 1.25mM보다 낮은 1.04mM값을 보여 주었다. 따라서, pH 7.0, $45^{\circ}C$에서 160시간 동안 corn starch를 기질로 효소반응을 시켜 glucose 90.3%, maltose 8.0%인 DE값 94.0인 전분당분해산물을 획득할 수 있었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제52권5호
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• pp.435-440
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• 2010

유청단백질농축물(WPC)은 풍부한 단백질 및 다양한 생리활성 물질들을 함유하고 있음으로 식품의 단백질 보충 및 건강 기능성 향상을 위해 식품산업에서 널리 사용되고 있는 유용한 식품소재 중에 하나이다. 본 연구는 유용 기능성 식품소재로 활용이 가능한 유청단백질의 산업화와 관련된 사항들을 조사하고자 수행하였다. 한외여과를 이용한 WPC 제조과정에서 WPC-30을 포함한 한외여과 기의 국산화 가능성을 확인했다. 한외여과, 분무건조 및 단백질분해 효소를 이용하여 제조한 WPC-30 가수분해물의 이화학적 기능성을 검토한 결과 단백질 가수분해능 및 관능성에 대한 평가는 alcalase 처리했을 때 가장 높은 것으로 나타났으며 거품 형성능은 flavourzyme 처리한 WPC-30 가수분해물에서 가장 높은 결과를 보였다. 또한 다양한 pH조건에서의 단백질의 용해도를 측정한 결과, protamex 처리한 WPC-30 가수분해물에서 가장 높은 용해도를 나타내었다. 그러나 모든 WPC-30 가수분해물의 용해도는 알차리 조건에서는 유의적으로 개선되는 효과를 보였다. 이들 결과들을 총체적으로 검토한 결과, 효소를 이용한 유청단백질의 가수분해는 알카리조건에서 alcalase를 사용하는 것이 가장 효과적인 것으로 나타났다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제29권7호
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• pp.1043-1052
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• 2019

Active lipase-producing bacterium Burkholderia gladioli Bps-1 was rapidly isolated using a modified trypan blue and tetracycline, ampicillin plate. The electro-phoretically pure enzyme was obtained by purification using ethanol precipitation, ion-exchange chromatography, and gel filtration chromatography. The molecular weight was 34.6 kDa and the specific activity was determined to be 443.9 U/mg. The purified lipase showed the highest activity after hydrolysis with $p-NPC_{16}$ at a pH of 8.5 and $50^{\circ}C$, and the $K_m$, $k_{cat}$, and $k_{cat}/K_m$ values were 1.05 mM, $292.95s^{-1}$ and $279s^{-1}mM^{-1}$, respectively. The lipase was highly stable at $7.5{\leq}pH{\leq}10.0$. $K^+$ and $Na^+$ exerted activation effects on the lipase which had favorable tolerance to short-chain alcohols with its residual enzyme activity being 110% after being maintained in 30% ethanol for 1 h. The results demonstrated that the lipase produced by the strain B. gladioli Bps-1 has high enzyme activity and is an alkaline lipase. The lipase has promising chemical properties for a range of applications in the food-processing and detergent industries, and has particularly high potential for use in the manufacture of biodiesel.