• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제27권1호
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• pp.35-36
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• 2006

• 한국생물물리학회:학술대회논문집
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• 한국생물물리학회 2002년도 제9회 학술 발표회 프로그램과 논문초록
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• pp.18-18
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• 2002

Nitrogenase, comprised of the MoFe and Fe proteins, catalyzes the reduction of dinitrogen to ammonia at ambient temperature and pressure. The MoFe protein contains two metal centers, the P-cluster (Fe8S7-8) and the FeMo-cofactor (Fe7S9：homocitrate), the substrate binding site. Despite the availability of the crystal structure of the MoFe protein, suprisingly little is known about the molecular details of catalysis at the active site, and no small-molecule substrate or inhibitor had ever been shown to directly interact with a protein-bound cluster of the functioning enzyme, until our electron-nuclear double resonance(ENDOR) study of CO-inhibited nitrogenase.(omitted)

• Molecules and Cells
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• 제46권12호
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• pp.736-742
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• 2023

NifB, a radical S-adenosylmethionine (SAM) enzyme, is pivotal in the biosynthesis of the iron-molybdenum cofactor (FeMo-co), commonly referred to as the M-cluster. This cofactor, located within the active site of nitrogenase, is essential for the conversion of dinitrogen (N₂) to NH₃. Recognized as the most intricate metallocluster in nature, FeMo-co biosynthesis involves multiple proteins and a sequence of steps. Of particular significance, NifB directs the fusion of two [Fe₄S₄] clusters to assemble the 8Fe core, while also incorporating an interstitial carbide. Although NifB has been extensively studied, its molecular mechanisms remain elusive. In this review, we explore recent structural analyses of NifB and provide a comprehensive overview of the established catalytic mechanisms. We propose prospective directions for future research, emphasizing the relevance to biochemistry, agriculture, and environmental science. The goal of this review is to lay a solid foundation for future endeavors aimed at elucidating the atomic details of FeMo-co biosynthesis.

• Applied Biological Chemistry
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• 제48권3호
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• pp.189-200
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• 2005

생물학적 질소고정과정의 연구는 학문적으로나 산업적으로 매우 중요한 과정이다. 본 총설에서는 공업적 질소고정과 비교되는 생물학적 질소고정의 특징을 간단히 살펴보고, Azotobacter vinelandii에서 연구되고 있는 생물학적 질소고정효소의 특징을 다룬다. 생물학적 질소고정과정은 다양한 생명체에서 일어나며, 최근에는 미생물인 A. vinelandii에 그 작용 메커니즘에 관한 연구가 집중되어 있다. 공기중의 질소를 암모니아로 변환시키는 질소고정은 화학적으로 환원 반응에 해당하므로 전자의 공급이 필요하다. 생물학적 질소고정을 담당하는 질소고정효소는 촉매반응을 위해 생물학적인 환원력을 사용하여 전자를 공급받아, Fe 단백질의 $Fe_4S_4$ cluster와 MoFe 단백질의 P-cluster를 거쳐 질소 환원 반응이 일어나는 FeMo-cofactor로 전달한다. 이러한 전자전달의 과정과 수소이온의 전달 과정은 질소고정효소의 반응 메커니즘 이해에 매우 중요한 과정이며, FeMo-cofactor와 질소분자의 상호작용은 생물학적 질소고정 메커니즘의 중심에 있다. 질소고정 작용 메커니즘의 연구에는 X-선 단백질 결정학, EPR과 $M{\ddot{u}}ssbauer$ 등의 다양한 분광학적 방법과, 효소의 기질과 저해제의 상호작용을 연구하고 mutant와 비교하는 생화학적 접근방법, 그리고 FeMo-cofactor의 모델 화합물을 합성하여 연구하는 화학적 방법 등이 적용되었다. 이들 분야의 최근 연구결과를 소개하며, 마지막으로, 다양한 연구 결과에 바탕하여 새로운 질소고정효소의 작용 기작이 제안하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제20권2호
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• pp.294-300
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• 2010

The Iro protein is a member of the HiPIP family with the [$Fe_4S_4$] cluster for electron transfer. Many reports proposed that the conserved aromatic residues might be responsible for the stability of the iron-sulfur cluster in HiPIP. In this study, Tyr10 was found to be a critical residue for the stability of the [$Fe_4S_4$] cluster, according to site-directed mutagenesis results. Tyr10, Phe26, and Phe48 were essential for the stability of the [$Fe_4S_4$] cluster under acidic condition. Trp44 was not involved in the stability of the [$Fe_4S_4$] cluster. Molecular structure modeling for the mutant Tyr10 proteins revealed that the aromatic group of Tyr10 may form a hydrophobic barrier to protect the [$Fe_4S_4$] cluster from solvent.

• 생명과학회지
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• 제14권5호
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• pp.752-760
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• 2004

Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제21권2호
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• pp.124-128
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• 2011

Ferredoxin is a typical iron-sulfur protein that is ubiquitous in biological redox systems. This study investigates the in vitro assembly of a [$Fe_2S_2$] cluster in the ferredoxin from Acidithiobacillus ferrooxidans in the presence of three scaffold proteins: IscA, IscS, and IscU. The spectra and MALDI-TOF MS results for the reconstituted ferredoxin confirm that the iron-sulfur cluster was correctly assembled in the protein. The inactivation of cysteine desulfurase by L-allylglycine completely blocked any [$Fe_2S_2$] cluster assembly in the ferredoxin in E. coli, confirming that cysteine desulfurase is an essential component for iron-sulfur cluster assembly. The present results also provide strong evidence that [$Fe_2S_2$] cluster assembly in ferredoxin follows the AUS pathway.

• 자원환경지질
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• 제43권5호
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• pp.491-503
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• 2010

전남 해남군 모이산 금광상에서 지구화학적 특성에 대한 연구를 수행하기 위하여 모이산 지표 및 갱내, 대산 지표에서 채취한 총 140개 시료에 대한 지구화학분석결과를 상관분석, 요인분석 그리고 군집분석 등 다변수 통계처리 하였다. 상관분석 결과, 금의 함량이 100 ppb 미만인 비광화대와 100 ppb 이상인 광화대에서 동시에 금과 높은 상관관계를 가지는 원소는 Ag, Cu, Bi, Te 등이며, 이는 연구지역에서 수반되는 함금 은 광석광물들(엘렉트럼, 실바나이트, 칼라버라이트 및 스퉤자이트)과 기타광석광물들(황동석, 텔룰로비스무타이트 및 비스무시나이트)의 산출과 일치된 결과로 인지된다. Mo은 비광화대(0.269)에서 보다 광화대(0.615)에서 상대적으로 높은 상관계수를 가지므로 금광화작용에 의해 그 함량이 강하게 지배되고 있는 것으로 해석된다. Mn, Cs, Fe, Se 등은 비광화대에서는 금과 정의 상관관계를 가지지만 광화대에서는 음의 상관관계를 가지므로 금광화작용 시 모암으로부터 용탈되는 원소군으로 해석된다. Sb은 광화대에서 금과 높은 상관성을 보이지만 비광화대에서는 음의 상관관계를 가지므로 금광화작용 시 부화되는 원소로 지시될 수 있다. 요인분석결과, 비광화대에서 금의 함량에 영향을 받는 요인군에 속하는 원소는 Se, Ag, Cs, Te 등이며 이들은 연구지역 내 비광화대에서 금의 존재 여부를 알려줄 수 있는 원소로 해석될 수 있다. 반면 광화대에서는 Mo과 Te 등이 강하게 금광화작용의 여부를 지시해 주며, 금과 함께 수반되는 은광화작용의 여부를 지시해 줄 수 있는 원소는 Sb과 Cu 등으로 해석된다. 군집분석 결과 비광화대에서 Cd-Zn-Pb-S, Bi-Fe-Cu-Mn, Se-Te-Au-Cs-Ag, As-Sb-Ba 등이 유사한 거동을 보이는 원소군으로 나타나는 반면, 광화대에서는 Cd-Zn-Mn-Pb, Fe-S-Se, As-Bi-Cs, Ag-Sb-Cu, Au-Te-Mo 등이 유사한 거동을 보여주는 원소군으로 나타난다. 이상과 같은 지구화학분석 자료의 다변수 통계처리를 이용하여 금광화대와 비광화대의 산출광물의 거동 및 지구화학적 특성 차이의 비교가 가능하므로 추후 이러한 방법이 이와 유사한 유형의 광상탐사에 유용한 방법으로 적용될 수 있을 것으로 기대된다.