• 제목/요약/키워드: Mannan

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재조합 mannose-binding lectin 단백질과 anti-mannose-binding lectin polyclonal 항체 제작 (Recombinant Mannose-binding Lectin Protein and Anti-Mannose-binding Lectin Polyclonal Antibody Production)

  • 권현미;박정애;최병태;최영현;정경태
    • 생명과학회지
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    • 제19권2호
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    • pp.284-288
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    • 2009
  • 선천성 면역은 숙주의 물리적 방어벽을 뚫고 침입하는 감염성 질병 원인균에 대항하는 첫 번째 방어로서 아주 중요한 역할을 한다. Mannose-binding lectin (MBL 또는 mannan-binding protein, MBP)은 혈청 내에 존재하는 면역성 단백질로서 감염 후 즉시 유발되는 acute phase response의 특정 단백질이다. MBL 단백질은 세균, 바이러스, 곰팡이, 기생충 등의 탄수화합물 구조에 결합하여 식균 작용을 돕거나 보체경로를 활성화 시킨다. MBL 단백질은 C-말단이 탄수화물을 인식하는 도메인이며, 연결 목 부위와 콜라겐 부위로 구성되어 있다. 혈청 내의 MBL 농도가 낮으면 높은 빈도로 면역결핍현상이 관찰된다고 알려져 있다. MBL 단백질의 기능과 유전에 대해 많은 연구가 되어져 왔으나 아직 MBL 단백질 복합체 등에 대한 연구는 많이 이루어져 있지 않다. 따라서 MBL 연구에 필수적인 MBL cDNA 제조와 재조합 단백질의 합성, 그리고 재조합 단백질을 항원으로 사용하여 polyclonal antibody를 생산한 연구 결과를 보고하는 바이다. 본 연구결과로 획득한 MBL cDNA, 재조합 단백질과 anti-MBL 항체는 앞으로의 MBL 연구에 절대적으로 필요한 도구가 될 것으로 생각된다.

현미식초 및 감식초 유래 다당류의 대식세포 자극활성 및 화학적 특성 (Chemical Property and Macrophage Stimulating Activity of Polysaccharides isolated from Brown Rice and Persimmon Vinegars)

  • 김동수;신광순
    • 한국식품영양학회지
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    • 제27권6호
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    • pp.1033-1042
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    • 2014
  • 본 연구는 한국의 전통발효식초가 지닌 새로운 생물학적 기능을 규명하기 위해 국내 및 국외에서 제조된 전통발효식초로부터 다당류를 분리하여 면역자극활성을 검토하였다. 국내산 현미식초 조다당(KBV-0), 일본산 현미식초 조다당(JBV-0) 및 국내산 감식초 조다당(KPV-0)을 분리하여 구성당 분석한 결과, KBV-0와 JBV-0는 주로 mannan으로 구성되어 있으며, KPV-0는 펙틴 유래 물질로 인한 조성으로 사료되었다. 3종의 다당 시료는 RAW 264.7 세포에 독성을 나타내지 않은 반면, RAW 264.7 세포를 자극하여 IL-6, IL-12 및 TNF-${\alpha}$와 같은 사이토카인의 생성을 농도 의존적인 경향으로 증진시켰으나, 특히 KPV-0의 활성이 KBV-0와 JBV-0보다 더 우수하였다. 또한 KPV-0는 대식세포의 포식작용과 관련있는 FcR II의 발현량을 유일하게 증가시켰다. 이상의 결과로부터 국내산 전통발효 감식초인 KPV-0는 다른 발효식초에 비해 더 우수한 면역활성을 지니는 것으로 나타났으며, 이는 기능성 소재로의 산업적 응용이 가능할 것으로 사료되었다.

Arthrobacter luteus가 생산하는 AL-Protease의 효모세포벽 용해 촉진작용 (The Synergistic Action of the AL-Protease from Arthrobacter luteus on the Lysis of Yeast Cell Walls)

  • 오홍록;선진승
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제14권4호
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    • pp.401-408
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    • 1985
  • 효모세포벽 용해효소의 일종인 Zymolyase$(endo-{\beta}-1\;,3-glucanase)$와 더불어 Arthrobacter luteus로 부터 생산되었고, 또한 Zymolyase의 조효소중에서 발견된 바 있는 염기성 AL-protease의 효모세포벽 용해작용을 S. sake의 생세포와 그 세포벽 표품(標品)을 사용하여 조사하였다. AL-protease의 효모 생세포에 대한 용해활성은 그 단독작용만으로는 지극히 미약하였으나, Zymolyase와의 복합작용에 의해서 용해활성은 고도로 상승하였다. 효모생세포를 AL-protease와 Zymolyase로써 단계적인 처리를 할 경우, 효모세포는 AL-protease로 전처리된 뒤에 Zymolyase로 처리되는 처리 순서에 한하여 효과적으로 용해되었다. 이러한 AL-protease의 촉진적 작용은 AL-protease처럼 염기성이고 serine protease로 알려진 몇가지 시판의 효소들 중에서는 발견되지 않았으며, 또한 AL-protease의 이러한 작용은 실험에 사용된 효모들의 배양조건 및 균종에 따라서 커다란 영향을 받는 것으로 밝혀졌다. AL-protease는 효모세포벽 표품(標品)으로부터 일정량의 peptide와 상당량의 당을 유리시키고 있으나, 그 세포벽을 66% 이상은 용해시키지 못하였다. 반면에, Zymolyase는 그 단독작용으로도 효모세포벽을 거의 완전히 용해시킬 수 있었다. 이상의 실험결과를 기초로 하여, S. sake 세포벽의 용해에 있어서 AL-protease의 효소적 작용은, 먼저 AL-protease가 mannan과 단백질로 구성되는 세포벽 표층부에 결합하고, 이어서 그들의 구조를 변화시킴으로써, Zymolyase를 세포벽의 외부로 부터 알카리 불용성 glucan으로 구축되고 있는 세포벽 내부의 골격구조로까지의 침투를 촉진시키는 것으로 추론되었다.

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Sporolactobacillus sp. M201 균주에 의한 $\beta$-Mannanase와 $\beta$-Mannosidase의 생산 (Production of $\beta$-Mannanase and $\beta$-Mannosidase from Sporolactobacillus sp. M201.)

  • 박원식;김화영;최용진
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제26권3호
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    • pp.232-237
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    • 1998
  • ${eta}$-Mannan polymer 분해 효소를 다랑 생산하는 균주를 토양으로부터 분리하고 분리균의 형태적 내지는 생화학적 특성을 조사 분석하여 Sporolactobacillus sp. M201로 동정하였다. Sporolactobacillus sp. M20l 분리균은 locust bean gum을 탄소원으로 사용, 배양했을 때 세포외 ${eta}$-mannanase그리고 세포내 ${eta}$-mannosidase와 ${alpha}$-galactosidase을 다량 생산하는 것으로 확인되었다. 효소 생산 최적 배지와 최적 배양 조건은 ${eta}$-mannanase 생산에는 2.0% locust bean gum, 0.5% peptone, 0.2% KH$_2$PO$_4$, 80 mg/l MgSO$_4$ 및 8 mg/l ZnSO$_4$ 배지 (pH 6.0)와 37$^{\circ}C$이었고 그리고 ${eta}$-mannosidase 생산은 질소원으로 peptone 대신 0.5% yeast extract를 첨가한 상기 배지(pH 5.0)와 3$0^{\circ}C$에서 배양했을 때 가장 높았다. 이상의 각 효소의 최적 생산 조건에서 각각 30시간과 24시간 진탕배양 했을때 ${eta}$-mannanase(10.6 units/ml)와 ${eta}$-mannosidase(1.35 units/ml)의 최고 생산량을 나타내었다.

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${\beta}$-Mannanase (CTCZYME$^{(R)}$) 첨가가 어린 송아지의 성장에 미치는 영향 (Effect of ${\beta}$-Mannanase (CTCZYME$^{(R)}$) on the Growth of Young Calf)

  • 이세영;이상문;김종형;기광석;김현섭;감동근;이재환;이정진;배귀석;서성원
    • 농업과학연구
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    • 제37권2호
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    • pp.239-243
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    • 2010
  • The objective of this study was to evaluate effects of supplementation of ${\beta}$-mannanase (CTCZYME$^{(R)}$, CTCBIO, Inc.) on feed intake, growth performance and fecal health of calves fed two levels (3% vs. 8%) of palm kernel meal (PKM). A total of nine Holstein calves were divided into three groups, and fed a conventional starter containing 3% PKM (CON), CON+0.1% CTCZYME$^{(R)}$ (TRT1), or a starter containing 8% PKM+0.1% CTCZYME$^{(R)}$ (TRT2). No clinical symptom of calves was observed through the trial. We did not find significant differences among the treatments on mean feed intake, growth performance, or fecal health during the four-week experimental period. Feed efficiency tended to be improved by adding CTCZYME$^{(R)}$ (0.46, 0.87 and 0.52 for CON, TRT1 and TRT2, respectively). Compared with CON (921 g/d and 786 g/d), TRT2 had lower feed intake (727 g/d) and average daily gain (ADG, 631 g/d) before weaning. However, feed intake (2300 g/d) and ADG (1012 g/d) were similar or even higher in TRT2 than CON (2269 g/d and 560 g/d) after weaning. This was probably due to the effect of a large amount of mannan-oligosaccharide released from PKM by ${\beta}$-mannanase. Salmonella was not detected any fecal samples. No significant difference was observed in the number of fecal E. coli or fecal properties including color, smell, and watery indexes among the treatments. We conclude that a calf starter containing 8% PKM with 0.1% CTCZYME$^{(R)}$ is comparable with a conventional starter in feed intake and growth performance of calf, which is beneficial in terms of reduction in feed cost.

토란으로부터 분리한 면역활성 다당 galactomannan의 구조적 특성 규명 (Structural elucidation of immuno-stimulating polysaccharide, galactomannan isolated from Colocasia esculenta)

  • 이희원;신광순
    • 한국식품과학회지
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    • 제52권6호
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    • pp.595-603
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    • 2020
  • 토란에 존재하는 점질다당의 새로운 이용방안을 모색하기 위하여 토란으로부터 다당을 분리하여 항보체 활성을 평가하고 구조 분석을 행하였다. 토란으로부터 분리한 조다당 CE를 이온교환수지와 Sephadex G-100 column를 이용하여 정제하였고, 그 중 수율과 활성이 양호한 CE-4a를 최종 획분으로 선정하였다. 초기 면역반응에 중요한 역할을 하는 보체계에 대한 토란 다당의 활성화 여부를 측정한 결과 양성대조군인 PSK에 준하는 강력한 항보체 활성을 보였고, 시료의 농도차이를 두어 실험한 결과 농도 의존적임을 알 수 있었다. CE-4a는 분자량 약 182.4 kDa의 다당체로 구성당 조성을 확인한 결과 Man, Gal 및 GalA를 높은 비율로 함유하고 있었다. 본 당쇄의 결합양식을 규명하기 위하여 methlyation analysis를 행한 결과 CE-4a는 terminal Galp. 3-linked-Galp, 4-linked Manp, 2,4,6-linked Manp를 포함한 총 10종의 결합으로 구성되어 있었다. 또한 CE-4a의 전체구조를 추정하기 위하여 endo-α-(1→4)-polygalacturonase, exo-α-galactosidase 및 endo-β-(1→4)-mannanase를 이용한 연속 가수분해 처리 및 해석을 행하였다. 결과를 종합하면, 토란 유래 다당 CE-4a는 (1→4)-mannan 주쇄로 존재하며 주쇄인 mannose의 C(O)6 위치에서 한가닥 또는 C(O)2, C(O)6 위치에서 동시에 두가닥의 측쇄가 연결되어 존재하고, 측쇄는 주로 galacto oligo당이 측쇄로 분지된 특징이 있음을 확인할 수 있었다.

해조류 바이오매스로부터 Lactic acid를 제조하는 방법에 관한 연구 (A Study on the Method of Manufacturing Lactic Acid from Seaweed Biomass)

  • 이학래;고의석;심원철;김종서;김재능
    • 한국포장학회지
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    • 제28권1호
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    • pp.1-8
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    • 2022
  • 최근 전 세계적으로 코로나바이러스감염증-19(COVID-19)의 확산됨에 따라 비대면 서비스가 성장하고 이와 동시에 플라스틱 폐기물 문제가 더욱 심화되고 있다. 동시에 탄소중립과 지속가능한 순환경제와 같은 친환경 정책이 전 세계적으로 추진되고 있고 친환경 제품에 대한 높은 수요로 인해 패키징 업계에서도 PLA, PBAT 등을 사용한 친환경 포장재 개발과 새로운 비즈니스 모델 창출을 시도하고 있다. 본 연구에서는 이러한 환경적 이슈에 우리나라 남해와 제주도 연안에서 매년 대량으로 발생하여 여러 형태의 문제를 야기하고 있는 구멍갈파래(Ulva australis)를 새로운 대체 에너지 원료로서 활용하고자 묽은 산 전처리, 효소 당화, 발효 공정을 거쳐 해조류 바이오매스 유래 Lactic acid를 생산하고자 하였다. 일반적으로 해조류는 종, 수확장소, 시기 등에 따라 탄수화물의 함량과 당의 구성이 다양하며, Cellulose, Alginate, Mannan, Xylan 등의 다당류로 구성되어 있고 리그닌 성분을 함유하고 있지 않아 곡물·목질계 자원보다 유용한 특징이 있다. 구멍갈파래를 구성하고 있는 복합 다당체는 한가지 공정만으로 높은 추출 수율을 기대하기 어려우나 본 연구에서 제시된 묽은 산 및 효소 당화의 융합 공정은 구멍갈파래가 함유하고 있는 대부분의 당 추출이 가능하기 때문에 상업화 규모의 생산 공정 구축 시 높은 Lactic acid 생산 수율을 기대할 수 있을 것으로 사료된다.

Energy Model Based Direct Torque Control of Induction Motor Using IP Controllers

  • Mannan, Mohammad Abdul;Murata, Toshiaki;Tamura, Junji
    • Journal of international Conference on Electrical Machines and Systems
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    • 제1권4호
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    • pp.405-411
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    • 2012
  • This paper deals with direct torque control of an induction motor (IM) with constant switching frequency. The desired torque is obtained from the speed controller which is designed using the IP controller. Decoupling control of torque and flux is developed based on the energy model of IM using the IP controller strategies. The desired d-axis and q-axis stator voltage components are obtained from the designed controller, which decouples torque and flux. The constant switching frequency can be applied using space-vector pulse width modulation, since the desired stator voltage can be known from the decoupling torque and flux controllers. In order to achieve stable operation of the proposed IP controllers, the gains of the controllers are chosen by setting the poles in negative (left) half of s-plane and by choosing the rising time for the response of the step function. The proposed controller was verified in simulations using Matlab/Simulink and results have proven excellent performance. It was found that the proposed IP controllers can provide excellent performance to track the desired torque and speed and to reject the disturbance of load.

Cloning of a Bacillus subtilis WL-7 Mannanase Gene and Characterization of the Gene Product

  • KWEUN , MIN-A;LEE, MI-SUNG;CHOI, JOON-HO;CHO, KI-HAENG;YOON, KI-HONG
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제14권6호
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    • pp.1295-1302
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    • 2004
  • A gene encoding the mannanase of Bacillus subtilis WL-7, which had been isolated from Korean soybean paste, was cloned into Escherichia coli, and the gene product was purified from the culture filtrate of the recombinant E. coli. This mannanase gene, designated manA, consisted of 1,086 nucleotides, encoding a polypeptide of 362 amino acid residues. The deduced amino acid sequence was highly homologous to those of mannanases belonging to the glycosyl hydrolase family 26. The molecular mass of the purified mannanase was 38 kDa as estimated by SDS-PAGE. The enzyme had a pH optimum at 6.0 and a temperature optimum at $55^{\circ}C$. The enzyme was active on locust bean gum, konjak, guar gum, and lichenan, while it did not exhibit activity towards yeast mannan, laminarin, carboxymethylcellulose, $\beta$­glucan, xylan, and para-nitrophenyl-$\beta$-mannopyranoside.

Purification and Characterization of Endo-$\beta$-1,4 Mannanase from Aspergillus niger gr for Application in Food Processing Industry

  • Naganagouda, K.;Salimath, P.V.;Mulimani, V.H.
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제19권10호
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    • pp.1184-1190
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    • 2009
  • A thermostable extracellular $\beta$-mannanase from the culture supernatant of a fungus Aspergillus niger gr was purified to homogeneity. SDS-PAGE of the purified enzyme showed a single protein band of molecular mass 66 kDa. The $\beta$-mannanase exhibited optimum catalytic activity at pH 5.5 and $55^{\circ}C$. It was thermostable at $55^{\circ}C$, and retained 50% activity after 6 h at $55^{\circ}C$. The enzyme was stable at a pH range of 3.0 to 7.0. The metal ions $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, and $Ag^{2+}$ inhibited complete enzyme activity. The inhibitors tested, EDTA, PMSF, and 1,10-phenanthroline, did not inhibit the enzyme activity. N-Bromosuccinimide completely inhibited enzyme activity. The relative substrate specificity of enzyme towards the various mannans is in the order of locust bean gum>guar gum>copra mannan, with $K_m$ of 0.11, 0.28, and 0.33 mg/ml, respectively. Since the enzyme is active over a wide range of pH and temperature, it could find potential use in the food-processing industry.