Enzyme AAT, GmDH, ME, GPI, LDH 그리고 IDH에 대해 각각 아홉, 일곱. 넷, 아홉, 일곱 그리고 네개의 서로 다른 phenotype이 관찰되었다. Sugarcane field에서 분기한 종명이 밝혀지지 않은 여섯개의 sterile isolate 모두 여섯개의 enzyme에 대해 동일한 위치에 band를 형성하였다. 이 phenotype들은 이미 밝혀진 Pythium species와는 다른 위치에서 band를 형성하였다. 종명이 밝혀지지 않은 Pythium isolate중 isolate 145와 299는 여섯개의 enzyme에 대해서 동일한 위치에서 band가 형성되었고, 다른 isolate들은 다른 위치에서 band를 형성하였다. 다섯개의 Pythium heterothallicum isolate들은 IDH를 제외한 모든 enzyme에 대해서 동일한 위치에서 band를 형성하였다. 두개 그리고 세개의 P. torulosum isolate가 AAT, GmDH 그리고 ME와 GPI,LDH 그리고 IDH 에 대해 각각 동일한 위치에 band를 형성하였다. 한개의 P. spinosum 과 P. irregulare isolate 각각이 enzyme AAT, GmDH 그리고 GPI에 대해 동일한 위치에 band를 형성하였다. 결론적으로, sterile Pythium isolate 들은 intraspecies level에서는 similarity 가 100%였지만, P. heterothallicum 그리고 Pythium spinosum과는 무관함이 밝혀졌고 isolate 306 을 제외한 다른 Pythium species들과는 전반적으로 낮은 상관성을 나타내었다 . 서로 다른 species간의 상관성은 몇몇 경우를 제외하고는 전반적으로 매우 낮았다.
Pangasius polyuranodon 조직의 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH)는$A_4$, $A_3$B, $A_2$$B_2$, $AB_3$ 및 $B_4$동위효소들이 모두 발현되었다. Hypostomus Plecostomus LDH의 경우 $A_4$와 liver-specific $C_4$동위효소가 발현되었다. 골격 근, 심장 및 눈조직에서는 동위효소의 band가 나타나지 않았고, 신장 및 간조직에서 각각 하나의 band가 나타났으며, 뇌조직에서는 4개의 동위효소 band들이 나타났다. 간조직의 band는 alcohol dehydrogenase로 확인되었고, 골격근에서 양극쪽 band는 nothing dehydrogenase로 확인되었다. 따라서 골격근, 심장 및 눈조직에서 LDH는 pyruvate reductase 로서 기능을 하는 것으로 생각된다. P. polyuranodon 조직별 피루브산에 의한 저해정도는 10 mM 피루브산에서 골격근은 57.6%, 심장은 73.8%로 측정되었으나 H. plecostomus의 조직들은 52.7-61.8%로 측정되어 조직특이성이 나타나지 않았다. 따라서 H. plecostomus가 P. polyuranodon 보다 더욱 저산소 환경에서 혐기적 대사에 의해 순응되어졌다고 사료된다.
The LDH isozymes are key catalysts in the glycolytic pathway of energy metabolism. It is well known that the distribution of the LDH isozymes vary in accordance with the metabolic requirements of different tissues. The substrates required for energy production change noticeably at successive stages of testes development suggesting a significant flexibility in the expression of glycolytic enzymes. Therefore, expression of LHDA and LDHB mRNAs was examined in adult and prepubertal quail testis. The mRNA of both LDHA and LDHB were expressed and no significant difference was observed in prepubertal testes. The mRNA levels of LDHB significantly increased during testicular development. In the adult testis, LDHA mRNA was not expressed. Expression studies revealed the presence of different LDH isozymes during testicular development. In contrast, electrophoresis of both testicular samples revealed only single band at a position indicative of an extreme type of LDH isozyme in quail testes. Furthermore, nucleotide and amino acid sequence analysis revealed significant similarity to chicken, duck and rock pigeon. These sequence results confirmed the similarity of LDHA and LDHB subunit protein in different avian species.
본 연구에서는 맥류 습해의 원인인 과습에 의한 근권의 산소부족이 맥류 뿌리의 생장 및 혐기 발효대사 효소(alcohol dehydrogenase, ADH; lactate dehydrogenase, LDH)에 미치는 영향을 조사하였다. 양액재배를 이용하여 1.5엽기 맥류 유묘에 용존산소 1.5-2 ppm 정도의 혐기처리를 1, 3, 5, 7일간 실시하였다. 혐기조건에서 뿌리의 생장은 모든 맥종에서 감소하였으며, 감소정도는 내습성이 낮은 보리가 내습성이 높은 밀과 호밀보다 낮았다. 정상조건에서 ADH 활성은 보리가 LDH 활성은 호밀이 가장 높았으나 두 효소 모두 맥종 간의 차이는 크지 않았다. 혐기처리에 의해 ADH와 LDH 활성은 모든 맥종에서 공통적으로 증가하였으며 증가 정도는 호밀과 밀에서 가장 높았고 보리에서 가장 낮았다. 혐기조건에서 이들 효소의 활성증가는 모든 맥종에서 유사하게 항시발현 동위효소의 증가 및 새로운 동위효소의 발현유도에 의해 나타났다. 혐기조건에서 ADH와 LDH 활성 증가 정도는 맥종의 재해저항성과 정의 상관관계가 인정되었다. 이러한 결과는 맥류의 내습성에 혐기 발효계 효소가 관여하고 있음을 의미하는 것으로 판단된다.
Two species of marine catfish, Arius maculatus and Osteogeneiosus militaris, belonging to family Ariidae were analysed electrophoretically for genetic variation in 6 enzymes, alcohol dehydrogenase (ADH), malate dehydrogenase (MDH), lactate dehydrogenase (LDH), glucose dehydrogenase (GDH), malic enzyme (ME) and superoxide dismutase (SOD). Eighteen individuals of each species were studied. Two loci MDH and ADH were polymorphic in both. Average heterozygosity in A. maculatus was 1.46, while it was 2.5 in O. militaris. The allele frequencies were used to estimate Nei's genetic distance (D). The D value was calculated to be 0.6879. Two isozyme loci, ME and SOD, were found to be the most reliable species specific markers. No tissue specific loci were observed for the enzymes studied, the bands being identical in each case. The genetic distance observed between O. militaris and A. maculatus in this study suggests that they would be more appropriately classified as species of the same genus rather than being assigned separate genera.
만손열두조충의 스파르가눔(흰쥐에서 적출한 r-스파르가눔, 뱀에서 적출한 s-스파르가눔)과 성충을 재료로 하여 젖산탈수소효소와 말산탈수소효소의 조직내 분포 및 동위효소의 특징을 효소조직화학적 방법과 전기영동뎁으로 조사하였다. LDH와 WH는 외피하근층에서 강한 활성이 나타났으며, 실질조직(parenchyma)에서는 약하게 나타났다. 그러나 nH는 스파르가눔의 외피조직 에서도 활성이 나타났으나 성충의 외피조직에는 나타나지 않았다. LDH의 동위효소 유형은 5-스파르가눔, s-스파르가눔과 성충에서 각각 2개, 4개, 2개가 분리되었고, 45 kDa의 분회이 공통적으로 주분획이었으며 sinH의 동위효소는 5-스파르가눔, r-스파르가눔과 성충에서 각각 2개, 3개 4개의 분획이 분리되었고, IEF에 의해 성충에 존재하는 4개의 tmH 동위효소 분획의 등전점(Pl)은 각각 6.0, 6.5, 6.7, 7.1이었으며, 이 중 6.0이 주분획이었다. 또 최적 pH는 7이나 활성 범위가 pH 6 ~8이었고. 최적온도는 $40^{\circ}C$였으며, $50^{\circ}C$ 이상에서는 활성이 급격히 감소하였다 mH의 최적 활성도는 s-스파르가눔, r-스파르가눔과 성충에서 각각 19.4, 24.5, 108.0이었다. 위의 결과로 보아, 외피하근층으로 흡수된 양분은 충체 중앙으로 이동하면서 산화분해되며 유충에 비해 성충에서 물질 대사가 활발함을 알 수 있고, 또한 만손열두조충의 스파르가눔과 성충이 숙주와 기생 장소를 달리하지만 기생 환경에 따라 젖산탈수소효소와 말산탈수소효소의 동위효소들이 활성을 달리하므로써 숙주 환경에 적응한다는 사실을 알 수 있다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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