• 제목/요약/키워드: Human Fetal Testis

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태아 고환에서 버팀세포의 미세형태학적 연구 (An Ultrastructural Study of Sertoli Cells in Human Fetal Testes)

  • 이태진;윤삼현;김미경;박언섭;유재형
    • Applied Microscopy
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    • 제31권2호
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    • pp.157-165
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    • 2001
  • 정상 성인 고환의 버팀세포(Sertoli cell)는 비분열세포이며, 정세관(seminiferous tubule)단면에서 비교적 불분명하게 관찰되고, 정세관 세포 성분의 $10\sim15%$를 차지하고 있다. 전자현미경적으로 버팅 세포는 특징적인 핵소체와 원형질막 및 세포질 소기관을 갖고 있다. 원형질막은 사춘기에 발달한 두 종류 즉 버팅세포와 버팀세포 및 버팅세포와 생식세포 사이의 세포연접을 가지고 있다. 그러나 태이에서 버팅세포의 정확한 미세구조에 대한 기술은 드물다. 이에 본 저자는 태아 고환의 발생 제 14주부터 제27주 사이의 17예를 수집하여 정상 미세구조를 확인하고, 태아기 버팀세포의 분화 양상을 알아보고자 하였다. 태아기에서 버팀세포와 생식세포 및 버팀세포와 버팀세포 사이의 세포연접은 부착반점과 비슷한 구조로 이루어져 있었고, 이들은 관찰 대상인 태령 제14주부터 관찰되었다. 태아기 버팅세포의 세포소기관의 발달은 전반적으로 미약하였다. 비교적 풍부하게 사립체가 태령 제14주부터 관찰되었고, 무과립세포질세망이 소수, 그리고 과립세포질세망이 비교적 풍부하게 관찰되었다. 지방소포의 수는 비교적 일정하게 관찰되었고, 포도당입자는 발생 단계에 따라 점차 증가하는 소견을 보였다. 미세섬유와 Charcot-Bottcher의 결정소체는 본 연구대상에서는 관찰되지 않았다. 결론적으로, 태아기의 버팀세포에서는 어른에서 관찰되는 특징적인 소견들이 관찰되지 않았으며, 어른과는 다소 다른 전자현미경 소견을 나타냈다. 하지만 버팅세포의 분화양상을 정확히 알기 위해서는 태령 제27주 이후부터 사춘기까지의 연구가 추가되어야 할 것으로 생각한다.

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Molecular Cloning, Identification and Characteristics of a Novel Isoform of Carbamyl Phosphate Synthetase I in Human Testis

  • Huo, Ran;Zhu, Hui;Lu, Li;Ying, Lanlan;Xu, Min;Xu, Zhiyang;Li, Jianmin;Zhou, Zuomin;Sha, Jiahao
    • BMB Reports
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    • 제38권1호
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    • pp.28-33
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    • 2005
  • A gene coding a novel isoform of carbamyl phosphate synthetase I (CPS1) was cloned from a human testicular library. As shown by cDNA microarray hybridization, this gene was expressed at a higher level in human adult testes than in fetal testes. The full length of its cDNA was 3831 bp, with a 3149 bp open reading frame, encoding a 1050-amino-acid protein. The cDNA sequence was deposited in the GenBank (AY317138). Sequence analysis showed that it was homologous to the human CPS1 gene. The putative protein contained functional domains composing the intact large subunit of carbamoyl phosphate synthetase, thus indicated it has the capability of arginine biosynthesis. A multiple tissue expression profile showed high expression of this gene in human testis, suggesting the novel alternative splicing form of CPS1 may be correlated with human spermatogenesis.

Collagen Gel을 이용한 사람의 고환 조직배양에 관한연구 (A Study on Growth of Human Testicular Tissue in 3-Dimensional Collagen Gel Tissue Culture)

  • 이충현;이상철;이선주;손준웅;장성구;김진일;채수응
    • Clinical and Experimental Reproductive Medicine
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    • 제20권1호
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    • pp.53-56
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    • 1993
  • A recently developed collagen gel culture technique has been applied to study on growth in tissue of human testicular tissue. Minimum Eagle's medium supplemented with amino acid, 10% Fetal Bovine Serum and 0.1mM non-essential amino acid are emploid. Tissue fragments on collagan gel are fixed at time intervals for the histologic findings of testis. The mature spermatids are maintained for 2 weeks and can be observed until four weeks. But the rate of glucose consumption is increased contrary to histologic findings.

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생쥐 태아 및 성체 조직에서의 N-Methylpurine-DNA Glycosylase 유전자의 발현 (Expression of N-Methylpurine-DNA Glycosylase Gene during Fetal Development and Adult in Mice)

  • 손태종;김남근;이숙환;한세열;고정재;박찬;이우식;이찬;이용희;차광열
    • 한국발생생물학회지:발생과생식
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    • 제3권1호
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    • pp.101-105
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    • 1999
  • N-Methylpurine-DNA glycosylase (MPG)는 DNA에서 N-methylpurine과 다른 손상된 purine기를 제거하는 DNA 회복 효소이다. 생쥐의 임신 8일 후의 태아조직부터 생후 400일까지의 조직들로부터 RT-PCR 방법으로 MPG mRNA 발현을 조사하였다. MPG mRNA는 태아 형성기동안 많은 양이 발현되었으며, 특히 15일에서 가장 높게 발현되었다. 태반에서의 MPG mRNA는 8 p.c. (post coitum)부터 18 p.c. 까지 계속적으로 감소하였다. 태아 형성기의 뇌와 간 조직에서 높은 mRNA 발현을 보였으나, 400일 되는 성체에서는 현저히 감소하였다. 부정소, 정낭, 정소, 정관, 난소, 난관 그리고 자궁 등의 생식기관에서의 MPG mRNA는 비교적 높게 발현되었고, 그들 중 부정소에서의 발현 정도가 가장 높았다. 이러한 결과들로 보아 MPG 유전자는 태아 발생단계 및 조직 특이적으로 발현됨을 알 수 있었다.

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사람 태아 고환에서 간질세포 분화의 형태학적 관찰 (Morphological Differentiation of Leydig Cells in Human Fetal Testes)

  • 이계일;김대중;김경용;박언섭
    • Applied Microscopy
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    • 제29권4호
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    • pp.511-522
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    • 1999
  • 본 연구는 여러 가지 원인으로 인공 유산된 사람 태아 17예를 태령 14주에서 27주로 분류한 뒤, 고환간질내에서 간질세포의 미세구조를 광학현미경과 전자현미경을 이용하여 관찰한 결과 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 사람 태아 고환의 간질세포를 형태적으로 방추형간질세포, 밝은 간질세포, 어두운 간질세포 그리고 변성 간질세포로 분류할 수 있었다. 2. 미성숙한 방추형간질세포는 14주에 많이 관찰되었으며 점차 분화되어 밝은 간질세포와 어두운 간질세포로 변하였다. 3. 밝은 간질세포와 어두운 간질세포는 17주와 24주에 가장 많이 분포하였으며 변성 간질세포는 27주에 많이 관찰되었다. 4. 무과립세포질세망은 밝은 간질세포내에서 현저히 관찰되었으며 점차 내강이 팽대되어 세포질 전반을 차지하고 있었다. 5. 사립체는 밝은 간질세포에 많이 분포하였고 사립체능은 농축되어 진하게 나타났으며, 어두운 간질세포에서 전자밀도가 높은 사립체 함유물을 포함하고 있었다. 6. 지방소적은 태령 14주부터 관찰되어 16주에 가장많은 분포를 보였고 20주 이후 감소하는 양상이 관찰되었다. 7. 간질세포내에 풍부한 양의 당원과립이 관찰되었다. 이상의 결과로 보면 사람 태생기 중 고환의 간질세포는 다른 동물에서와 같이 유사한 분화과정을 거친다고 할 수 있다.

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Reabsorption of Neutral Amino Acids Mediated by Amino Acid Transporter LAT2 and TAT1 in The Basolateral Membrane of Proximal Tubule

  • Park Sun Young;Kim Jong-Keun;Kim In Jin;Choi Bong Kyu;Jung Kyu Yong;Lee Seoul;Park Kyung Jin;Chairoungdua Arthit;Kanai Yoshikatsu;Endou Hitoshi;Kim Do Kyung
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제28권4호
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    • pp.421-432
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    • 2005
  • In order to understand the renal reabsorption mechanism of neutral amino acids via amino acid transporters, we have isolated human L-type amino acid transporter 2 (hLAT2) and human T-type amino acid transporter 1 (hTAT1) in human, then, we have examined and compared the gene structures, the functional characterizations and the localization in human kidney. Northern blot analysis showed that hLAT2 mRNA was expressed at high levels in the heart, brain, placenta, kidney, spleen, prostate, testis, ovary, lymph node and the fetal liver. The hTAT1 mRNA was detected at high levels in the heart, placenta, liver, skeletal muscle, kidney, pancreas, spleen, thymus and prostate. Immunohistochemical analysis on the human kidney revealed that the hLAT2 and hTAT1 proteins coexist in the basolateral membrane of the renal proximal tubules. The hLAT2 transports all neutral amino acids and hTAT1 transports aromatic amino acids. The basolateral location of the hLAT2 and hTAT1 proteins in the renal proximal tubule as well as the amino acid transport activity of hLAT2 and hTAT1 suggests that these transporters contribute to the renal reabsorption of neutral and aromatic amino acids in the basolateral domain of epithelial proximal tubule cells, respectively. Therefore, LAT2 and TAT1 play essential roles in the reabsorption of neutral amino acids from the epithelial cells to the blood stream in the kidney. Because LAT2 and TAT1 are essential to the efficient absorption of neutral amino acids from the kidney, their defects might be involved in the pathogenesis of disorders caused by a disruption in amino acid absorption such as blue diaper syndrome.

Molecular Characterization and Expression Pattern of Gene IGFBP-5 in the Cashmere Goat (Capra hircus)

  • Wang, X.J.;Shi, J.J.;Yang, J.F.;Liang, Y.;Wang, Y.F.;Wu, M.L.;Li, S.Y.;Guo, X.D.;Wang, Z.G.;Liu, D.J.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제25권5호
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    • pp.606-612
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    • 2012
  • Insulin-like growth factor-binding protein-5 (IGFBP-5) is one of the six members of IGFBP family, important for cell growth, apoptosis and other IGF-stimulated signaling pathways. In order to explore the significance of IGFBP-5 in cells of the Inner Mongolian Cashmere goat (Capra hircus), IGFBP-5 gene complementary DNA (cDNA) was amplified by reverse transcription polymerase chain reaction (RT-PCR) from the animal's fetal fibroblasts and tissue-specific expression analysis was performed by semi-quantitative RT-PCR. The gene is 816 base pairs (bp) in length and includes the complete open reading frame, encoding 271 amino acids (GenBank accession number JF720883). The full cDNA nucleotide sequence has a 99% identity with sheep, 98% with cattle and 95% with human. The amino acids sequence shares identity with 99%, 99% and 99%, respectively. The bioinformatics analysis showed that IGFBP-5 has an insulin growth factor-binding protein homologues (IB) domain and a thyroglobulin type-1 (TY) domain, four protein kinase C phosphorylation sites, five casein kinase II phosphorylation sites, three prenyl group binding sites (CaaX box). The IGFBP-5 gene was expressed in all the tested tissues including testis, brain, liver, lung, mammary gland, spleen, and kidney, suggesting that IGFBP-5 plays an important role in goat cells.