본 연구는 유근피(root bark of Ulmus davidiana)에서 분리한 화합물인 hederagenin 3-O-b-D-glucopyranosyl($1{\rightarrow}3$)-a-L-rhamnopyranosyl($1{\rightarrow}2$)-a-L-arabinopyranoside (HDL)을 이용하여 $CoCl_2$에 의해 생성된 ROS에 대한 항산화 기전을 밝히기 위하여, ROS 생성과 관련된 산화 효소 및 항산화 효소에 대한 저해효과를 조사하였다. 또한 HDL이 $CoCl_2$에 의해 생성된 ROS의 조절을 통해 산화적 스트레스와 관련된 단백질 발현 및 세포주기에 미치는 영향을 조사하였다. 그 결과 HDL은 $CoCl_2$에 의해 유발된 xanthine oxidase와 $H_2O_2$ 생성 증가를 억제하였고, 산화와 관련된 SOD, CAT의 활성을 증가시켜 $H_2O_2$의 가수분해를 촉진하였다. 그리고 HDL은 $CoCl_2$에 의해 유발된 ferritin의 손상과 ferritin iron의 방출을 억제하 였으며, 지질과산화의 증가를 억제하였다. 뿐만 아니라 HDL은 $CoCl_2$에 의해 증가된 G1 phase의 세포를 감소시켰으며, 세포주기와 관련된 p53 및 $p21^{CIP1/WAF1}$의 발현을 감소시켰다. 이러한 연구결과들은 HDL이 천연물로부터 유래한 독성이 없는 항산화제로서의 가능성을 제시한다.
We demonstrate the growth of single-walled carbon nanotubes (SWNTs) using ethylene-based chemical vapor deposition (CVD) and ferritin-induced catalytic particles toward growth temperature reduction. We first optimized the gas composition of $H_2$ and $C_2H_4$ at 500 and 30 sccm, respectively. On a planar $SiO_2$ substrate, high density SWNTs were grown at a minimum temperature of $760^{\circ}C$. In the case of growth using nanoporous templates, many suspended SWNTs were also observed from the samples grown at $760^{\circ}C$; low values of $I_D/I_G$ in the Raman spectra were also obtained. This means that the temperature of $760^{\circ}C$ is sufficient for SWNT growth in ethylene-based CVD and that ethylene is more effective that methane for low temperature growth. Our results provide a recipe for low temperature growth of SWNT; such growth is crucial for SWNT-based applications.
Kim, C.;Kim, Y. T.;Lee, J. H.;H. K. Ha;J. Y. Ma;W. K. Jeon
한국응용약물학회:학술대회논문집
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한국응용약물학회 1996년도 춘계학술대회
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pp.244-244
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1996
In previous studies we reported that the levels of RBC, hemoglobulin and hematocrit in SAM Rl and SAM P6 were increased significantly from 7 day after oral administration of the pilose antler extract, 5g/kg/day, and were lasted during the study. Therefore, this study was performed to elucidate mechanism of erythropoietic action by the extract administration. SAM Rl and SAM P6 were chosen as experimental animals. At age of 12 weeks, pilose antler extract were given 0.3 and 5 g/kg/day (p.o.) each for 0, 7 and 14 days in both animals. Complete blood cells (CBC) such as WBC, lymphocytes, monocytes, granulocytes, RBC, hemoglobulin, and hematocrit were counted. And plasma concentration of erythropoietin (EPO) which is the major regulator of erythropoiesis was measured using $\^$125/I-antierythropoietin IgG. Ferritin concentration in plasma was also analyzed.
IFN-${\gamma}$의 대량생산을 위한 기초연구로서 IFN-${\gamma}$의 아미노 말단에 glucagon과 ferritin을 융합파트너로 각각 결합시켜 재조합 IFN-${\gamma}$의 발현을 유도하였다. 대장균 내에서 발현되는 IFN-${\gamma}$는 그 자체로 매우 강한 소수성 결합의 양상을 나타내어 inclusion body 형태로 발현된다고 알려져 있으나 OrigamiTM(DE3) 균주로부터 50% 이상의 수용성 형태로 발현시켰다. IFN-${\gamma}$로부터 융합파트너를 제거할 수 있는 system을 개발하기 위해 융합파트너와 IFN-${\gamma}$ 사이에 enterokinase cleavage site를 도입하였으며, enterokinase에 의해 IFN-${\gamma}$에는 영향을 미치지 않고 효과적으로 융합파트너를 제거할 수 있었다. 재조합 IFN-${\gamma}$의 분리 및 정제를 위해 발현벡터상의 융합파트너와 IFN-${\gamma}$사이에 6X His-tag을 도입하였고 융합파트너의 N-말단에도 6X His-tag을 추가적으로 도입함으로써 융합파트너와 더불어 enterokinase에 의해 분해되지 않은 융합단백질을 Ni-NTA agarose column으로 제거함으로서 IFN-${\gamma}$를 완전 정제할 수 있었다. IFN-${\gamma}$의 발현을 유도하는 발현유도체로서 15 mM lactose를 이용하여 5 L 발효조에서 IFN-${\gamma}$의 발현을 검토한 결과, 재조합 균체의 단위 건조질량(dry cell weight, g)으로 약 11 g DCW/L 수준의 재조합 융합단백질을 얻을 수 있었다.
본 연구는 H. pylori에서 metronidazole내성에 관여하는 유전자를 발견하고 이들 유전자들의 상호 조절 기전을 밝힘으로서 위장질환의 원인균인 H. pylori를 퇴치하기 위한 기본바탕을 마련하고자 수행되었다. 우선적으로 metronidazole 내성을 조절하는 유전자인 fdxA(ferredoxin)에 의한 metronidazole 내성 조절 기전을 밝히기 위하여 다음의 연구를 수행하였다. Type I 균주인 26695균주의 fdxA 유전자에 chloramphenicol 내성 유전자를 삽입하여 결손돌연변이주를 구축하였다. fdxA의 비활성화에 의한 rdxA 및 frxA 유전자의 발현을 알아보기 위하여 2-D electrophoresis와 MALDI-TOP-MS을 이용하여 fdxA 유전자의 비활성화에 의해 over-expressed protein과 under-expressed protein을 검색하였다. 본 실험의 결과로 type I 균주인 26695에서 fdxA 유전자를 비활성화시킨 결과 frxA 유전자의 발현양이 증가함을 northern으로 확인하였으며, 또한 fdxA유전자의 downstream에 위치한 유전자들이 H. pylori의 생존에 중요한 역할은 한다는 것을 알 수 있었다. 또한 2-D electrophoresis와 MALDI-TOP-MS을 이용하여 fdxA 유전자의 inactivation에 의해 over-expressed protein으로 nifU-like protein(HP0221), frxA(HP0642), nonheme ferritin(HP0653)와 아직 기능이 밝혀지지 않은 hypothetical protein(HP0902) 등이 발견되었다. 그리고 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase(HP0089), (3R)-hydroxymyristoyl ACP dehydratase(HP1376)과 thioredoxin(HP1458)등이 under-expressed protein으로 발견되었다.
본 연구는 유기태 철과 효모 철의 첨가가 산란계의 생산성 및 난 성분에 미치는 영향을 알아보기 위하여 시험을 실시하였다. 공시동물은 갈색 테트라 산란계를 이용하였으며, 35주령 245수를 총 7처리 5반복 반복당 7수씩 임의배치 하여 9주간 사양시험을 실시하였다. 처리구는 1) 대조구, 2) YM03 $0.1\%$, 3) YM03 $1.0\%$, 4) YF04 $0.1\%$, 5) YF04 $1.0\%$, 6) chelated Fe $0.01\%$ 및 7) chelated Fe $0.1\%$로 나누었다. 산란율은 YF04 $1.0\%$ 처리구가 $97.09\%$으로 가장 높았으며, 대조구에 비해 통계적인 유의차를 보였다(P<0.05). 난중은 chelated Fe $0.1\%$가 가장 낮게 나타났다(P<0.05). 난황내 Fe 함량은 YF04 $1.0\%$ 처리구와 chelated Fe$0.1\%$처리구가 증가하여 통계적인 차이를 보였다(P<0.05). 난형태, 난백색, 난황지수는 철 처리구들이 대조구에 비해 감소하는 경향을 보였으나 통계적인 유의차는 보이지 않았다 (P>0.05). 그러나 호유닛은 YM03 처리구, YF04 처 리구 및 chelated Fe 처리구에서 증가하여 유의차를 보였다(P<0.05). 산패도(TBA)은 YM03 $1.0\%$ 처리구가 3.98로 가장 높았으며 대조구가 2.85으로 가장 낮았다(P<0.05). 관능검사 결과 외형은 YF04 $1.0\%$ 처리구가 3.64으로 높게 나타났으며 YM03 $0.1\%$ 처리구가 3.00으로 가장 낮았다(P>0.05). 색은 YF04 $1.0\%$ 처리구가 4.00으로 높았으며 YF04 $0.1\%$ 처리구는 2.93으로 가장 낮았다(P<0.05). 다즙성은 YF04 $1.0\%$ 처리구가 3.50으로 가장 높게 나타났으며 YM03 $0.1\%$와 YM03 $1.0\%$ 처리구가 각각 3.07로 낮았다 (P>0.05).
The use of recombinant human erythropoietin (rhEPO), a stimulator of erythropoiesis, banned in sports because of the medical risk associated with thrombosis. Due to analytical difficulties to differentiate between natural human EPO (hEPO) and rhEPO, blood parameters of erythropoiesis such as contents of hemoglobin (cut-off value <17.5 g/d l for man, and < 16.0 g/dl for women), hematocrit and reticulocytes (cut-off value <2.0%) were measured to focus the misuse of rhEPO. We conducted anti-doping test for 122 blood samples of the World Cup athletes. The mean values of key parameters are as follows; 14.5$\pm$1.0 g/dl for hemoglobin, 41.7$\pm$2.8% for hematocrit, and 1.3$\pm$0.4% for reticulocyte. Blood sample was found to be stable up to 8 hours for the reticulocyte measurement. In addition, the soluble transferrin receptor and ferritin levels were measured by immunoassay methods using plasma samples (n=28) in which the mean value was 0.8$\pm$0.5 $\mu\textrm{g}$/$m\ell$ and 54.6$\pm$33.7 ng/$m\ell$, respectively. The results indicate that all samples tested were negative for the blood parameters of indirect anti-doping test for hEPO misuse. The statistical evaluation suggest that several other parameters such as red blood cell, mean corpuscular hemoglobin concentration, mean corpuscular volume, mean corpuscular hemoglobin and white blood cell could be considered as factors influencing hEPO function in addition to five parameters mentioned.
Some proteins of E. coli are stable at temperatures significantly higher than $49^{\circ}C$, the maximum temperature at which the organism can grow. The heat stability of such proteins would be a property which is inherent to their structures, or it might be acquired by evolution for their specialized functions. In this study, we describe the identification of 17 heat-stable proteins from E. coli. Approximately one-third of these proteins were recognized as having functions in the protection of other proteins against denaturation. These included chaperonin (GroEL and GroES), molecular chaperones (DnaK and FkpA) and peptidyl prolyl isomerases (trigger factor and FkpA). Another common feature was that five of these proteins (GroEL, GroES, Ahpc, RibH and ferritin) have been shown to form a macromolecular structure. These results indicated that the heat stability of certain proteins may have evolved for their specialized functions, allowing them to cope with harsh environments, including high temperatures.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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