Kim, Tae-Kyung;Cha, Ji Yoon;Yong, Hae In;Jang, Hae Won;Jung, Samooel;Choi, Yun-Sang
Food Science of Animal Resources
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v.42
no.3
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pp.372-388
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2022
Insects have long been consumed by humans as a supplemental protein source, and interest in entomophagy has rapidly increased in recent years as a potential sustainable resource in the face of environmental challenges and global food shortages. However, food neophobia inhibits the widespread consumption of edible insects, despite their high nutritional and functional value. The own characteristics of edible insect protein such as foaming properties, emulsifying properties, gelling properties and essential amino acid ratio can be improved by drying, defatting, and extraction. Although nutritional value of some protein-enriched bread, pasta, and meat products, especially essential amino acid components was increased, replacement of conventional food with edible insects as a novel food source has been hindered owing to the poor cross-linking properties of edible insect protein. This deterioration in physicochemical properties may further limit the applicability of edible insects as food. Therefore, strategies must be developed to improve the quality of edible insect enriched food with physical, chemical, and biological methods. It was presented that an overview of the recent advancements in these approaches and highlight the challenges and prospects for this field. Applying these strategies to develop insect food in a more familiar form can help to make insect-enriched foods more appealing to consumers, facilitating their widespread consumption as a sustainable and nutritious protein source.
The present study was designed to investigate the effects of protein formula with different casein (C) to whey protein (W) ratios on dispersion stability, protein quality and body composition in rats. Modification of the casein to whey protein (CW) ratio affected the extent of protein aggregation, and heated CW-2:8 showed a significantly increased larger particle (>100 ㎛) size distribution. The largest protein aggregates were formed by whey protein self-aggregation. There were no significant differences in protein aggregation when the CW ratios changed from 10:0 to 5:5. Based on the protein quality assessment (CW-10:0, CW-8:2, CW-5:5, and CW-2:8) for four weeks, CW-10:0 showed a significantly higher feed intake (p<0.05), but the high proportion of whey protein in the diet (CW-5:5 and CW-2:8) increased the feed efficiency ratio, protein efficiency ratio, and net protein ratio compared to other groups. Similarly, CW-2:8 showed greater true digestibility compared to other groups. No significant differences in fat mass and lean mass analyzed by dual-energy x-ray absorptiometry were observed. A significant difference was found in the bone mineral density between the CW-10:0 and CW-2:8 groups (p<0.05), but no difference was observed among the other groups. Based on the results, CW-5:5 improved protein quality without causing protein instability problems in the dispersion.
Fertilized hen eggs are rich in a variety of bioactive ingredients. In this study, we aimed to obtain an antioxidant protein from fertilized eggs and the radical scavenging abilities on 1, 1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH), hydroxyl radical (${\bullet}OH$), superoxide anion ($O^{2-}{\bullet}$) were used to evaluate the antioxidant activity of the purified protein. During 20 d of incubation, the radical scavenging ability of protein extracted from fertilized eggs exhibited significantly differences and the protein on day 16 showed higher antioxidant capacity. Based on this, the antioxidant protein of the samples on day 16 were isolated for the follow-up study. With a molecular weight 43.22 kDa, the antioxidant protein was purified by Diethylaminoethyl cellulose -52 (DEAE-52) column and Sephadex G-100. The LC-MS analysis showed that the purified protein molecular weight was 43.22 kDa, named D2-S. The sequence of amino acids was highly similar to ovalbumin and the coverage reached to 84%. The purified protein showed a radical scavenging rate of $52.34{\pm}3.27%$ on DPPH and $63.49{\pm}0.25%$ on ${\bullet}OH$, respectively. Furthermore, the C-terminal amino acid sequence was NAVLFFGRCVSP, which was consistent with the sequence of ovabumin. These results here indicated that purified protein may be a potential resource as a natural antioxidant.
As excessive intake of salt is regarded as a reason for health problems, the tendency of people to attempt to reduce intake of salt in their everyday lives is on the rise. In Korea, where many people have a higher intake of salt compared to those in other countries, there have been diverse efforts to improve on this eating habit. Protein hydrolysates are chemically, physically hydrolyzed protein that have been widely utilized as a material for not only regular food but health functional food due to have diverse biological effects such as anti-oxidation, anti-inflammation, prevention of diabetes, and regulation of blood pressure. Various amino acids such as glutamic acid, arginine and arginine dipeptides, which exist in the components of protein hydrolysates, have also been recently recognized as being helpful in decreasing the use of salt in foods as they can greatly enhance salty taste when used concurrently with salt due to having both salty and palatable flavors. In the case of protein hydrolysates that decompose soy protein or fish protein such as anchovy, they could reduce consumption of salt by as much as 50% without affecting people's food preferences when applied to food as they boost salty taste by approximately 10% to 70%. Although there are only a few studies on protein hydrolysates as a salty taste enhancer or salt substitute, the results of several studies are indicative of the potential of protein hydrolysates as a salty taste enhancing ingredient.
To isolate a calcium-binding peptide from chlorella protein hydrolysates, chlorella protein was extracted and hydrolyzed using Flavourzyme, a commercial protease. The degree of hydrolysis and calcium-binding capacity were determined using trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline methods, respectively. The enzymatic hydrolysis of chlorella protein for 6 hr was sufficient for the preparation of chlorella protein hydrolysates. The hydrolysates of chlorella protein were then ultra-filtered under 5 kDa as molecular weight. The membrane-filtered solution was fractionated using ion exchange, reverse phase, normal phase chromatography, and fast protein liquid chromatography to identify a calcium-binding peptide. The purified calcium-binding peptide had a calcium binding activity of 0.166 mM and was determined to be 700.48 Da as molecular weight, and partially identified as a peptide containing Asn-Ser-Gly-Cys based on liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrum.
Heat treatment of milk aims to inhibit the growth of microbes, extend the shelf-life of products and improve the quality of the products. Heat treatment also leads to denaturation of whey protein and the formation of whey protein-casein polymer, which has negative effects on milk product. Hence the milk heat treatment conditions should be controlled in milk processing. In this study, the denaturation degree of whey protein and the combination degree of whey protein and casein when undergoing heat treatment were also determined by using the Native-PAGE and SDS-PAGE analysis. The results showed that the denaturation degree of whey protein and the combination degree of whey protein with casein extended with the increase of the heat-treated temperature and time. The effects of the heat-treated temperature and heat-treated time on the denaturation degree of whey protein and on the combination degree of whey protein and casein were well described using the quadratic regression equation. The analysis strategy used in this study reveals an intuitive and effective measure of the denaturation degree of whey protein, and the changes of milk protein under different heat treatment conditions efficiently and accurately in the dairy industry. It can be of great significance for dairy product proteins following processing treatments applied for dairy product manufacturing.
Although the yellow mealworm (Tenebrio molitor L.) is a promising alternative protein source, the effects of processing conditions on functional properties are unclear. In this study, a protein extract of yellow mealworm larvae (PEYM) was subjected to different heat temperature ($55^{\circ}C$, $75^{\circ}C$, and $95^{\circ}C$) with different time (20, 40, and 60 min) to evaluate the functional properties and protein oxidation. Different heat temperature treatment significantly affected the exposure of surface hydrophobicity of the proteins and protein molecule aggregation, which reached maximum levels at $95^{\circ}C$ for 60 min. Protein oxidation was inversely proportional to the temperature. Both the highest carbonyl value (1.49 nmol/mg protein) and lowest thiol value (22.94 nmol/mg protein) were observed at $95^{\circ}C$ for 60 min. The heating time-temperature interaction affected several functional properties, including solubility, emulsifying potential, and gel strength (GS). Solubility decreased near the isoelectric point (pH 5 to 6). As the temperature and heating time increased, emulsifying properties decreased and GS increased. The oil absorption capacity and foaming properties decreased and the water absorption capacity increased. These results confirmed that PEYM is a suitable source of proteins for processing and applications in the food industry.
Lee, Seonmin;Choi, Yun-Sang;Jo, Kyung;Kim, Tae-Kyung;Yong, Hae In;Jung, Samooel
Journal of Animal Science and Technology
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v.62
no.5
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pp.741-752
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2020
Herein, the in vitro protein digestibility of lyophilized Protaetia brevitarsis larvae flour with and without defatting using 70% ethanol was compared with beef loin. Proximate analysis showed that the defatted larvae contained the highest protein content (p < 0.05). The viable counts of total aerobic bacteria, Escherichia coli, and coliform bacteria decreased significantly after defatting the larval samples with 70% ethanol (p < 0.05). Measurement of α-amino group content and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) revealed higher amounts of low molecular weight proteins in the larvae compared to beef loin (p < 0.05). After in vitro digestion, the degree of protein hydrolysis of the digesta was higher for both larvae samples compared to beef loin (p < 0.05). No change was observed in the in vitro larval protein digestibility after defatting. These results highlight the excellent protein digestibility of P. brevitarsis larvae with high protein content. Defatting insect flour with 70% ethanol could enhance microbial safety while maintaining excellent protein digestibility.
Hyeon-Ji Yoon;Gyu-Hyeon Park;Yu-Rim Lee;Jeong-Min Lee;Hyun-Lim Ahn;Syng-Ook Lee
Food Science and Preservation
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v.30
no.3
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pp.434-445
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2023
Hemp (Cannabis sativa L.) seeds have recently been attracting attention as a new high-value-added food material owing to their excellent nutritional properties, and research on the development of functional food materials using hemp seeds is actively progressing. This study aimed to evaluate the antioxidant properties of hemp seed protein hydrolysates. Protein hydrolysates were prepared from defatted hemp seed powder (HS) by enzymatic hydrolysis using five different proteases (alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, and papain). 2,4,6-trinitrobenzene sulfonic acid (TNBS) assay and SDS-PAGE analysis revealed that HS showed a high degree of hydrolysis after treatment with each enzyme except papain. The total polyphenol content of the protein hydrolysates (<3 kDa) and the RC50 values obtained from two different antioxidant tests showed that alcalase hydrolysate (HSA) had a relatively high level of antioxidant capacity. In addition, treatment with HSA (25-100 ㎍/mL) significantly inhibited linoleic acid peroxidation. These results suggest that hemp seed protein hydrolysates are potential sources of natural antioxidants. Future studies will focus on the identification of active peptides from HSA.
Edible insects are attracting growing interest as a sustainable source of protein for addition to processed meat and dairy products. The current study investigated the optimal method for protein extraction from mealworm larvae (Tenebrio molitor), cricket adults (Gryllus bimaculatus), and silkworm pupae (Bombyx mori), for use in further applications. After defatting with n-hexane for up to 48 h, sonication was applied for 1-20 min and the protein yield was measured. All samples showed a total residual fat percentage below 1.36%, and a 35% to 94% improvement in protein yield (%). In conclusion, defatting with n-hexane combined with sonication improves the protein yield from insect samples.
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