Rashidan, Kianoush Khajeh;Nassoury, Nasha;Giannopoulos, Paresa N.;Guertin, Claude
BMB Reports
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제35권6호
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pp.595-603
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2002
A gene that encodes a homologue to baculoviral ODVP-6E/ODV-E56, a baculoviral envelope-associated viral structural protein, has been identified and sequenced on the genome of Choristoneura fumiferana granulovirus (ChfuGV). The ChfuGV odvp-6e/odv-e56 gene was located on an 11-kb BamHI subgenomic fragment using different sets of degenerated primers, which were designed using the results of the protein sequencing of a major 39 kDa structural protein that is associated with the occlusion-derived virus (ODV). The gene has a 1062 nucleotide (nt) open-reading frame (ORF) that encodes a protein with 353 amino acids with a predicated molecular mass of 38.5 kDa. The amino acid sequence data that was derived from the nucleotide sequence in ChfuGV was compared to those of other baculoviruses. ChfuGV ODVP-6E/ODV-E56, along with othe baculoviral ODVP-6E/ODV-E56 proteins, all contained two putative transmembrane domains at their C-terminus. Several putative N-and O-glycosylation, N-myristoylation, and phosphorylation sites were detected in the ChfuGV ODVP-6E/ODV-E56 protein. A similar pattern was detected when a hydrophobicity-plots comparison was performed on ChfuGV ODVP-6E/ODV-E56 with other baculoviral homologue proteins. At the nucleotide level, a late promoter motif (GTAAG) was located at -14 nt upstream to the start codon of the GhfuGV odvp-6e/odv-e56 gene. a slight variant of the polyadenylation signal, AATAAT, was detected at the position +10 nt that is downstream from the termination signal. A phylogenetic tree for baculoviral ODVP-6E/ODV-E56 was constructed using a maximum parsimony analysis. The phylogenetic estimation demonstrated that ChfuGV ODVP-6E/ODV-E56 is most closely related to those of Cydia pomonella granulovirus (CpGV) and Plutella xylostella granulovirus (PxGV).
E6AP (E6-associated protein)는 C형 간염바이러스(hepatitis C virus, HCV)의 코어 단백질 유비퀴틴화와 프로테오좀 분해를 유도하여 캡시드 조립을 저해함으로써 HCV 복제를 억제하는 것으로 알려져 있다. 반면에 HCV 코어 단백질은 숙주의 항바이러스 방어계에 대항하고 자신의 유비퀴틴-의존적 프로테아좀 분해를 막기 위하여 DNA 메틸화를 통하여 E6AP 발현을 저해하는 전략을 진화과정에서 획득하였다. 본 연구에서는 HCV 코어 단백질이 E6AP 발현을 저해하는 기전을 밝혀내고자 하였다. HCV 코어 단백질은 HepG2 세포에서 DNA 메틸화 효소들인 DNMT1, 3a 및 3b의 단백질 수준과 효소 활성을 증가시켜 프로모터 과메틸화를 통하여 E6AP 발현을 저해하였지만 p53를 발현하지 않는 Hep3B 세포에서는 이러한 효과들이 관찰되지 않았다. 흥미롭게도 Hep3B 세포에 p53만 과발현시키면 HCV 코어 단백질이 없더라도 DNMT가 활성화되고 프로모터 과메틸화를 통하여 E6AP 발현이 저해되었다. 또한 p53 녹다운 및 과발현 실험을 통하여 p53 활성화가 HCV 코어 단백질의 효과에 필수적임을 알 수 있었다. 이로 인하여 Hep3B 보다 HepG2 세포에서 낮은 수준의 유비퀴틴화된 HCV 코어 단백질이 검출되었다. 따라서 HCV 코어 단백질은 p53-의존적으로 자신의 유비퀴틴-매개성 프로테아좀 분해를 저해한다.
Background: Variants of human papillomavirus (HPV) show more oncogenicity than do prototypes. The HPV16 Asian variant (HPV16As) plays a major role in cervical cancer of Asian populations. Some amino acid changes in the E6 protein of HPV16 variants affect E6 functions such as p53 interaction and host immune surveillance. This study aimed to investigate activities of HPV16As E6 protein on modulation of expression of miRNA-21 as well as interferon regulatory factors (IRFs) 1, 3, 7 and c-fos. Materials and Methods: Vectors expressing E6 protein of HPV16As (E6D25E) or HPV16 prototype (E6Pro) were constructed and transfected into C33A cells. HCK1T cells expressing E6D25E or E6Pro were established by transducing retrovirus-containing E6D25E or 16E6Pro. The E6AP-binding activity of E6 and proliferation of the transfected C33A cells were determined. MiR-21 and mRNA of interesting genes were detected in the transfected C33A cells and/or the HCK1T cells, with or without treatment by culture medium from HeLa cells (HeLa-CM). Results: E6D25E showed binding activity with E6AP similar to that of E6Pro. Interestingly, E6D25E showed a higher activity of miR-21 induction than did E6Pro in C33A cells expressing E6 protein. This result was similar to the HCK1T cells expressing E6 protein, with HeLa-CM treatment. The miR-21 up-regulation significantly corresponded to its target expression. Different levels of expression of IRFs were also observed in the HCK1T cells expressing E6 protein. Interestingly, when treated with HeLa-CM, IRFs 1, 3 and 7 as well as c-fos were significantly suppressed in the HCK1T cells expressing E6D25E, whereas those in the HCK1T cells expressing E6Pro were induced. A similar situation was seen for IFN-${\alpha}$ and IFN-${\beta}$. Conclusions: E6D25E of the HPV16As variant differed from the E6 prototype in its activities on epigenetic modulation and immune surveillance and this might be a key factor for the important role of this variant in cervical cancer progression.
The aim of this paper was to use the Cornell Net Carbohydrate and Protein System (CNCPS), that reports diet energy and protein value and animal requirements, as net energy for lactation ($NE_1$) and metabolizable protein (MP) respectively, to evaluate some rations for lactating Italian Mediterranean buffaloes. The investigation was carried out on six farms in the province of Caserta (southern Italy), where the milk production was controlled four times monthly on 10 animals (changing every time) chosen at different lactation days (5 categories): <2 months (A), 2-4 months (B), 4-6 months (C), 6-8 months (D), >8 months (E). Milk fat and protein were determined. Diet $NE_1$ and MP were estimated with the CPM-Dairy program (1998) using diet component chemical characteristics; then energy and protein intakes were estimated. $NE_1$ and MP requirements were estimated with two methods: 1) using CPM-Dairy that considers produced milk, fat and protein content, lactation phase and body condition score as main factors; 2) by applying the theory that to produce 1 kg of energy corrected milk, the buffalo needs 3.56 MJ of $NE_1$ and the efficiency to convert the absorbed aminoacids into milk protein is lower than cow (CNCPS). As regards energy, with method 1 the requirements were satisfactory starting from category A (4 out of 6 farms) and category B (5/6 farms); however, a surplus resulted for category E (5/6 farms). With method 2 a deficit in category A (5/6 farms) and B (3/6 farms) was observed, while the energy requirements were satisfied for all categories except E, where on only one buffalo farm had a surplus of energy intake. As regards protein, with method 1 the requirements were substantially satisfied for all the categories except E (3/6 farms); with method 2 the MP trend was much less favourable than with method 1. Indeed, a protein deficit was observed for all animals in categories A and B (5/6 farms). Moreover, on one farm the protein intake never satisfied animal requirements. In our experimental conditions, the use of the CNCPS to characterise diets for lactating buffalo and to calculate their requirements led to satisfactory results. By contrast, we cannot say the same for method 2, which applies a lower use efficiency of NE and MP for lactation in buffalo compared to cow.
BACKGROUND/OBJECTIVES: This study aimed to analyze the potential of school meals in South Korea as a sustainable tool to reduce carbon emissions by focusing on animal- vs. plant-based protein foods. MATERIALS/METHODS: By using a stratified proportional allocation method, 536 out of the 11,082 schools nationwide were selected including 21 kindergartens, 287 elementary-, 120 middle- and 108 high schools. A total of 2,680 meals served for 5 consecutive days (June 21-25, 2021) were collected. We analyzed the average serving amounts of protein foods (animal- vs. plant-based) per meal and then, calculated the estimated average amounts of carbon emission equivalents per meal by applying the conversion coefficients. The t-test and analysis of variance were used for statistical analyses (α = 0.05). RESULTS: The average serving amount of animal-based protein foods per meal was 12.5 g, which was approximately 3 times higher than that of plant-based ones (3.8 g) (P < 0.001); the Meat-group had the highest average amount of 17.0 g, followed by Egg-group (9.6 g), Fish-group (7.6 g), and Beans-and-Nuts-group (3.8 g) (P < 0.05). Specifically, pork (25.1 g) was ranked first, followed by poultry (19.6 g), processed meat products (18.0 g). The estimated average amount of carbon emission equivalents of animal-based protein foods per meal was 80.1 g CO2e, which was approximately 31 times higher than that of plant-based ones (2.6 g CO2e) (P < 0.001); the Meat-group had the highest average amount of 120.3 g CO2e, followed by Fish-group (44.5 g CO2e), Egg-group (25.9 g CO2e), and Beans-and-Nuts-group (2.6 g CO2e) (P < 0.05). Specifically, processed meat products (270.8 g CO2e) were ranked first, followed by pork (91.7 g CO2e), and processed fish products (86.6 g CO2e). CONCLUSIONS: The results implied that school meals with plant-based alternatives could be a sustainable tool to improve carbon footprint.
Ly-6E.1 antigen was proposed as a regulatory molecule of T lymphocyte activation, a hematopoietic stem cell marker, a memory cell marker, and an adhesion molecule. Though there were several reports suggesting the presence of Ly-6 ligand, the characterization of the ligand was not yet performed, As an attempt to screen the expression of Ly-6E.1 ligand, we prepared a probe for detecting Ly-6E.1 ligand by producing a fusion protein between Ly-6E.1 and $hlgC_{r1}$, A mammalian cell expression vector with Ly-6E.$1/hlgC_{r1}$ chimeric cDNA was transfected in SP2/0-Ag14 myeloma cells, and stable transfectants were selected. The fusion protein was produced as a dimer and maintained the epitopes for monoclonal antibodies specific for Ly-6E.1 and for anti-human lgG antibody. The purified fusion protein through Gammabind G column was used for FACS analyses for the expression of Ly-6E.1 ligand. The fusion protein interacted with several cell lines originating from B cells, T cells, or monocytes. The fusion Protein also strongly stained bone marrow, lymph node, and spleen cells, but thymic cells weakly, if any. The staining was more obvious in C57BL/6 $(Ly-6^b)$ than Balb/c $(Ly-6^a)$ mice. These results suggest that the interaction of Ly-6E.1 with Ly-6E.1 ligand may function both in the stem cell environment and in the activation of mature lymphocytes. The fusion protein may be a valuable tool in characterization of biochemical properties of the Ly-6E.1 ligand and, further, in isolating its cDNA.
GERI-155 is a macrolide antibiotic containing two deoxyhexose molecules and shows antimicrobial activities against Gram-positive bacteria. Deoxysugar biosynthetic gene cluster of GERI-155 from Streptomyces sp. GERI-l55 genome was cloned. Four orfs were identified and a putative orf presumed to be the dTDP g]ucose-4,6-dehydratase gene was designated as gerE. GerE was expressed in E. coli by using a recombinant expression vector pHJ1. The expressed protein was purified from E. coli cell lysate by using ammonium sulfate fractionation, and DEAE-sepharose CL-6B and hydroxylapatite column chromatography. The molecular mass of the expressed protein correlated with the predicted mass that was deduced from the cloned gene sequence data. The recombinant protein was a homodimer with a subunit relative molecular weight of 39,000 Dalton. It was found to have dTDP-glucose 4,6-dehydratase activity and also found to be highly specific for dTDP-glucose as a substrate. The values of $K_{m} and V_{max}$ for dTDP-g]ucose were $32\mu$M and 335 nmol $min^{-1}$(mg protein)^{-1}$, respectively. dTTP and dTDP were strong inhibitors of the protein. $NAD^+$, the coenzyme for dTDP-glucose 4,6-dehydratase, was tightly bound to the expressed protein.
To study the functioning of HSP70 in Escherichia coli, we selected NtHSP70-2 (AY372070) from among three genomic clones isolated in Nicotiana tabacum. Recombinant NtHSP70-2, containing a hexahistidine tag at the amino-terminus, was constructed, expressed in E. coli, and purified by $Ni^{2+}$ affinity chromatography and Q Sepharose Fast Flow anion exchange chromatography. The expressed fusion protein, $H_6NtHSP70$-2 (hexahistidine-tagged Nicotiana tabacum heat shock protein 70-2), maintained the stability of E. coli proteins up to 90$^{\circ}C$. Measuring the light scattering of luciferase (luc) revealed that NtHSP70-2 prevents the aggregation of luc without ATP during high-temperature stress. In a functional bioassay (1 h at 50$^{\circ}C$) for recombinant $H_6NtHSP70$-2, E. coli cells overexpressing $H_6NtHSP70$-2 survived about seven times longer than those lacking $H_6NtHSP70$-2. After 2 h at 50$^{\circ}C$, only the E. coli overexpressing $H_6NtHSP70$-2 survived under such conditions. Our NtHSP70-2 bioassays, as well as in vitro studies, strongly suggest that HSP70 confers thermo-tolerance to E. coli.
Kumar, Satish;Jena, Lingaraja;Sahoo, Maheswata;Kakde, Mrunmayi;Daf, Sangeeta;Varma, Ashok K.
Genomics & Informatics
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제13권2호
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pp.60-67
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2015
The leading cause of cancer mortality globally amongst the women is due to human papillomavirus (HPV) infection. There is need to explore anti-cancerous drugs against this life-threatening infection. Traditionally, different natural compounds such as withaferin A, artemisinin, ursolic acid, ferulic acid, (-)-epigallocatechin-3-gallate, berberin, resveratrol, jaceosidin, curcumin, gingerol, indol-3-carbinol, and silymarin have been used as hopeful source of cancer treatment. These natural inhibitors have been shown to block HPV infection by different researchers. In the present study, we explored these natural compounds against E6 oncoprotein of high risk HPV18, which is known to inactivate tumor suppressor p53 protein. E6, a high throughput protein model of HPV18, was predicted to anticipate the interaction mechanism of E6 oncoprotein with these natural inhibitors using structure-based drug designing approach. Docking analysis showed the interaction of these natural inhibitors with p53 binding site of E6 protein residues 108-117 (CQKPLNPAEK) and help reinstatement of normal p53 functioning. Further, docking analysis besides helping in silico validations of natural compounds also helped elucidating the molecular mechanism of inhibition of HPV oncoproteins.
Amifostine was developed to protect cells, but it is known to induce cytotoxicity and apoptosis, and the exact mechanism is unknown. In this study, we investigated how the DNA mismatch repair (MMR) system interacts with p53 to prevent apoptosis, cell cycle arrest, and cytoprotective effects induced by amifostine. HCT116 colon cancer cells sublines HCT116/p53+,HCT116/p53+, HCT116/p53-, HCT116/E6 and HCT116+ch3/E6 cells were used for evaluation. Amifostine induced G1 arrest and increased toxicity two-fold in p53- cells regardless of MMR expression. Both G1 cell cycle arrest and induction of p53 protein peaked at 24 h after the start of amifostine exposure. Both G1 cell cycle arrest and induction of p53 protein peaked at 24 h after the start of amifostine exposure. Amifostine induced the expression of p21 protein in both p53+ and p53- cells. As for apoptosis, compared to p53- cells, p53+ cells showed 3.5~4.2 times resistance to amifostine-induced apoptosis. HCT116+E6 with both p53 and MMR loss showed maximum apoptosis at 48 h, and HCT116+ch3/E6HCT116+ch3/E6 with p53 loss showed maximum apoptosis at 24 h. As a result, it was confirmed through in vitro experiments that amifostine-induced G1 cell cycle arrest and apoptosis are mediated through a pathway dependent on MMR and p53 protein.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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