Lee, Jin Hwan;Kim, Jin Hyo;Lee, Byong Won;Seo, Woo Duck;Yang, Min Suk;Park, Ki Hun
Bulletin of the Korean Chemical Society
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제27권8호
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pp.1211-1218
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2006
The enantiomerically pure (2R,3S)- and (2R,3R)-3-amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoic acids (AHPBA) 1 and 3 are readily obtained from D-glucono-a-lactone. Both AHPBAs are the structural key units of KMI derivatives which are the potent inhibitors of BACE 1 ($\beta$-secretase) and HIV protease. Additionally, the obtained AHPBAs 1 and 3 are converted to dipeptides of bestatin stereoisomers 2 and 4.
Park, Ah-Reum;Hong, Joo-Hee;Kim, Jae-Jin;Yoon, Jeong-Jun
Mycobiology
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제40권3호
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pp.173-180
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2012
A ${\beta}$-glucosidase from Penicillium italicum was purified with a specific activity of 61.8 U/mg, using a chromatography system. The native form of the enzyme was an 88.5-kDa tetramer with a molecular mass of 354 kDa. Optimum activity was observed at pH 4.5 and $60^{\circ}C$, and the half-lives were 1,737, 330, 34, and 1 hr at 50, 55, 60, and $65^{\circ}C$, respectively. Its activity was inhibited by 47% by 5 mM $Ni^{2+}$. The enzyme exhibited hydrolytic activity for p-nitrophenyl-${\beta}$-D-glucopyranoside (pNP-Glu), p-nitrophenyl-${\beta}$-D-cellobioside, p-nitrophenyl-${\beta}$-D-xyloside, and cellobiose, however, no activity was observed for p-nitrophenyl-${\beta}$-D-lactopyranoside, p-nitrophenyl-${\beta}$-D-galactopyranoside, carboxymetyl cellulose, xylan, and cellulose, indicating that the enzyme was a ${\beta}$-glucosidase. The $k_{cat}/K_m\;(s^{-1}mM^{-1})$ values for pNP-Glu and cellobiose were 15,770.4 mM and 6,361.4 mM, respectively. These values were the highest reported for ${\beta}$-glucosidases. Non-competitive inhibition of the enzyme by both glucose ($K_i=8.9mM$) and glucono-${\delta}$-lactone ($K_i=11.3mM$) was observed when pNP-Glu was used as the substrate. This is the first report of non-competitive inhibition of ${\beta}$-glucosidase by glucose and glucono-${\delta}$-lactone.
팽창제 종류에 따른 시간별 가스 발생 속도 및 쿠키 텍스쳐에 대하여 살펴보았다. 본 실험에 사용된 가스 발생 장치에 의해서도 가스 발생 속도에 따라 크게 3타입으로 구분할 수 있었으며 이는 소암모늄명반을 제외하고는 문헌의 결과와 일치하였다. 속효성 평창제로는 주석산, 주석영, 후말산, 소암모늄명반이었고 이단 반응성 팽창제로는 산성피로인산나트륨, 무수모노인산칼슘, 소명반이었으며, 지효성 팽창제로는 중탄산암모늄, 중탄산나트륨, 글루코노-델타-락톤, 염화암모늄 등이었다. 제품 팽창률이 가장 높았던 것은 중탄산암모늄이었고 후미 면에서 가장 깨끗한 것은 글루코노-델타-락톤이었다. 팽창률이 높을수록 texture profile graph상에서 multi-peak를 나타내어 brittleness가 뛰어났으며 단순회귀분석에 의해, 팽창률과 brittleness간에 상관관계가 있음을 입증하였다$(r^2=0.8176)$. 중탄산암모늄을 사용한 쿠키 제품의 brittleness가 가장 높았다.
본 실험은 국내산대두와 수입대두를 GDL로 응고 시킨 두부의 화학성분, 무기성분, 구성아미노산, 객관적 평가 및 관능검사를 실시하여 두부제품의 영양적인 면과 기호면을 분석 평가하여 단백질 급원식품으로서 그 이용도를 높이고자 한 것이다. 실험결과는 다음과 같다. 1. 두부의 수율은 D-GDL두부가 I-GDL 두부보다 높아 대두품종에 따른 차가 있었다. 2. 단백질함량은 D-GDL 두부가, 회분함량은 I-GDL 두부가 더 높았다. 3. 구성아미노산 함량은 보통두부의 아미노산 함량보다 높았으며 D-GDL 두부는 I-GDL 두부보다 높았다. 4. Hardness, toughness, springiness, chewiness는 D-GDL 두부가 I-GDL 두부에 비하여 그 값이 높았으며 elasticity, cohesiveness는 거의 차가 없었다. 5. 색상은 D-GDL두부가 I-GDL 두부보다 더 희었으며 a, b값은 거의 차가 없었다. 6. 기호면에서 볼 때 GDL 두부는 우리의 식성에 맞지 않았다.
A ${\beta}$-glucosidase from Phoma sp. KCTC11825BP isolated from rotten mandarin peel was purified 8.5-fold with a specific activity of 84.5 U/mg protein. The purified enzyme had a molecular mass of 440 kDa with a subunit of 110 kDa. The partial amino acid sequence of the purified ${\beta}$-glucosidase evidenced high homology with the fungal ${\beta}$- glucosidases belonging to glycosyl hydrolase family 3. Its optimal activity was detected at pH 4.5 and $60^{\circ}C$, and the enzyme had a half-life of 53 h at $60^{\circ}C$. The $K_m$ values for p-nitrophenyl-${\beta}$-D-glucopyranoside and cellobiose were 0.3 mM and 3.2 mM, respectively. The enzyme was competitively inhibited by both glucose ($K_i$=1.7 mM) and glucono-${\delta}$-lactone ($K_i$=0.1 mM) when pNPG was used as the substrate. Its activity was inhibited by 41% by 10 mM $Cu^{2+}$ and stimulated by 20% by 10 mM $Mg^{2+}$.
0.1N HCl 이용하여 빠른 산성화를 시켰을 때에 우유의 응고속도와 그 정도는 온도와 pH에 따른 점도 변화와 혼탁도 변화로서 측정하였고, DGL을 이용하여 천천히 산성화 시켰을 때에 우유의 겔화 과정은 rheological scanner로서 측정하였다. 우유의 겔화 과정은 rheological scanner로서 측정하였다. 우유 casein의 응고는 pH 5.0에서의 돌연한 점도증가로서 나타났으며 산에 의한 응고형성의 기점 pH로 삼았다. 산에 의한 응고속도는 $20^{\circ}C$에서 $50^{\circ}C$로 온도가 높아질수록 빨라졌고 최대 응고속도는 pH5.0에서 일어났다. 염($CaCl_{2}$)의 첨가는 모든 온도범위에서 최대 응고속도를 감소시켰으며 응고가 시작되는 pH 및 최대 응고속도가 일어나는 pH를 변화시켰다. 천천히 산성화 동안에 생성되는 겔의 초기 형성 시간과 조직 형성속도는 Cl 이온에 의해 촉진되고 SCN 이온에 의해 억제되었다. 겔에서 생겨나는 syneresis 현상은 저온으로 갈수록, pH가 4.6에 접근할수록 심했으며, $90^{\circ}C$에서 5분 동안 열처리한 우유에서는 가열온도($60{\sim}90^{\circ}C$)에 상관없이 일정하게 나타났다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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