Catalase (CAT) decomposes hydrogen peroxide that is toxic to the body. In this study, simple and sensitive detector has been developed for observing catalase activity using liquid crystal droplet system. Microscale LC droplet patterns are formed by spreading aldehyde-doped nematic liquid crystal on pre-treated glass slides. When hydrogen peroxide is added, aldehyde is oxidized and amphiphiles are formed. Dodecanoates cause the pattern to transit from bright to dark as they self-assemble to form a carboxyalte monolayer at the interface. When a drop of pre-incubated CAT and hydrogen peroxide mixture is placed onto the pattern, bright fan-shape is observed. This planar optical appearance indicates that catalase has decomposed hydrogen peroxide. Compared to the detectors that have been previously developed, this system is more sensitive with detection limit of 1fM. This research suggests further studies to be on LC droplet patterning to develop highly sensitive and methodologically simple sensors for various chemicals.
The cttl+ gene in Schizosaccharomyces pombe encoeds a catalse responsible for H2O2-resistance of this organism as judged by the H2O2-sensitive phenotype of the ctt1Δ mutant. In this study, we investigated the subcellular localization of the Ctt1 gene product. In wild type cells catalase activity was detected in the organelle fraction as well as in the cytosol. The ctt1Δ mutant contained no catalase activity, indicating that both cytosolic and organellar catalases are the products of a single ctt1+ gene. Western bolt analysis revealed two catalase bands, both of which disappeared in the ctt1Δ mutant. The major, fastermigrating band existed in the cytosol whereas the monor, slower-migrating band appeared to be located in organelles, most likely in peroxisomes. These results suggest that the ctt1+ gene product targeted to the peroxisome is a modified form of the one in the cytosol.
목적: 레티노인산(All-trans retinoic acid, ATRA)은 뇌종양 세포의 증식을 억제한다. 최근 ATRA에 의한 카타라제의 유도가 보고된 바 있다. 이에 저자들은 ATRA의한 카타라제의 유도가 ATRA의 세포증식 억제 효과와 관련이 있는지 알아보고자 하였다. 대상 및 방법: 36B10세포를 0~50${\mu}M$ ATRA로 24, 48시간 처리한 후 카타라제의 mRNA, 단백질 및 활성도를 측정하였다. 반응성산소종(reactive oxygen species, ROS)은 2',7'-dichlorofluorescin diacetate를 사용하여 측정하였고, 세포사는 clonogenic assay로 측정하였다. 결과: 카타라제의 mRNA, 단백질 및 활성도는 ATRA의 농도 및 처리 시간에 따라 증가하였다. ATRA에 의해 증가한 카타라제의 활성도는 3-amino-1,2,4-triazole (ATZ)에 의해 감소하였다. ATRA에 의해 증가한 ROS는 ATZ에 의해 감소하였다. ATRA에 의해 감소한 세포 생존분획은 ATZ에 의해 부분적으로 증가하였다. 결론: ATRA에 의해 유도된 카타라제는 ROS의 과생산과 관련 있으며 이는 36B10세포의 증식 억제를 가져온다.
Oxygen radical은 생물체의 산소대사 과정의 부산물로 생성되어 세포내 여러 성분을 불환성화시키거나 미생물에 대한 방어기전으로 작용한다. 기생충에 존재하는 antioxidant enzyme은 숙주의 방어기전에서 유리하는 oxygen radical의 독성을 제거하므로 이 효소의 활성도는 기생충의 생존에 영향을 미친다고 생각하고 있다. 폐흡충은 피낭유충이 종숙주에 침입한 다음 숙주내 조직이행 시기를 거쳐서 폐에 도달하여 성충이 되므로 이 과정에서 각 시기별 산소독성과 이에 대항하는 효소의 환성이 다를 것으로 추정하였다. 폐흡충의 피낭유충과 감염후 4주, 8주, 12주에 얻은 충체의 추출물을 조효소(조효소)로 하여 SOD, catalase, peroxidase, glutathione peroxidase의 활성도를 측정하였다. 각 효소의 비환성도(specific activity) 중 catalase는 피낭유충에서 최고치였으며, SOD 와 peroxidase는 4주 충체에서 가장 높았고, glutathione peroxidase는 8주 충체에서 높았다. 이들 4가지 antioxidant효소의 비환성도는 감염 12주인 성충에서 모두 낮게 측정되어 조직 이행시기의 충체에서 더 높은 효 소 활성도를 지니고 있음을 알 수 있었다.
제조과정, 과산화물 및 저장기간에 따른 냉장 Dill 피클과 brine에 함유된 lipoxygenase, peroxidase, catalase 효소의 활성 변화를 조사하였다. 오이를 Dill 피클용 brine에 1일 저장시의 lipoxygenase는 거의 비활성화 되었으나, 1일 이후에는 lipoxygenase의 활성은 서서히 감소하였다. 반면, 오이 tissue에 존재하는 peroxidase의 활성은 피클 제조후 4일 저장기간 동안 서서히 감소 현상을 나타내었다. 신선한 오이 tissue에서 추출된 catalase는 높은 활성을 가지나, 오이를 피클용 brine에 담갔을 경우에는 소량의 catalase 활성만 보였다. Brine에 과산화물을 첨가시, tissue에서 추출된 lipoxygenase, peroxidase, catalase 활성은 저장 기간과 과산화물 농도에 따라 지속적인 감소를 보였다.
ln an attempt to define the effects of hyperbaric oxygen treatment on the lipid peroxidation and oxygen See radical reactions in rats exposed to carbon monoxide, we studied malondialdehyde(MDA) level and activities of catalase and superoxide dismutase in the heart of the rats exposed to carbon monoxide. Male Sprague-Dawley albino rats weighing 240 to 260gm were used. Experimental groups consist of Control group (=breathing with air), HBO group(=exposed to hyperbaric oxygen(HBO, 3ATA, 100%) after air breath), CO group(=exposed to CO(3,970 ppm) after air breath), CO-Air group(=exposed to CO after air breath followed by air breath) and CO-HBO group(=exposed to CO after ai. breath followed HBO treatment). The CO group showed significantly higher MDA level, catalase activity and SOD activity as compared to that of control group. The CO-HBO group showed significantly lower MDA level as compared to that of CO group, and did not show significantly lower catalase activity and SOD activity as compared to that of CO group. These results suggest that the excessive oxygen free radicals is an important determinant in pathogenesis of Co-induced cardiotoxicity and HBO inhibits the lipid peroxidation caused by excessive oxygen free radicals in the heart of the rats exposed to carbon monoxide.
Caudal homeodomain 단백질은 초파리에서 사람에 이르기까지 보존되어 있으며, 장조직의 발생과 유지에 필수적인 역할을 한다. CDX1과 CDX2의 발현 감소 혹은 소실이 대장암과 연관되어 있음이 잘 알려져 있다. 대장암 발생은 산화성 스트레스와 밀접한 관련이 있으며, 대장암 조직에서 항산화효소인 catalase의 발현이 감소되어 있다. 하지만 그 분자적 기전은 잘 밝혀져 있지 않다. 본 연구에서는 초파리와 사람의 caudal homeodomain 단백질들이 catalase의 발현을 조절하는 것을 보여준다. 초파리 caudal heterozygous 돌연변이체의 대장조직에서 catalase의 발현이 감소되어 있고 ROS 생성이 증가되어 있음을 관찰하였다. 그리고 caudal 유전자의 과발현에 의해 catalase promoter의 활성과 mRNA 수준이 각각 증가함을 확인하였다. 또한 사람의 대장암 세포주인 HCT116 세포에서 CDX1과 CDX2가 catalase promoter의 활성과 단백질 수준에서 catalase를 상향 조절함을 관찰하였다. 이러한 결과들은 CDX1과 CDX2가 catalase 발현 조절을 통하여 장의 항상성 유지와 암발생 과정에 관여함을 시사한다.
The investigation was aimed to study the effect of ginseng ethanol extract on the hepatic ethanol-metabolizing enzyme activity in vivo. The extract (100mg/kg/day) was administered orally to Sprague-Dawley rats for $7{\sim}10$ days and their microsomal ethanol oxidizing system(MEOS) and catalase activities were measured. The MEOS activity in the rat treated with the extract was not significantly different from that of the normal group. Microsomal fraction containing MEOS was separated and the MEOS activity was measured after preincubation for 5, 60 and 180 min, respectively. There were no significant differences in MEOS activities between the normal and treated groups preincubated for 5, 60 and 180 min. The activity in the rat treated with single i.p. injection of 95% $CCl_4$ (0.5ml/kg) was decreased by 48%, compared to the normal group and in the rat treated with the extract (100mg/kg) for $7{\sim}10$ days, the decrease of the MEOS activity was potentiated. Catalase activity in the rat treated with the extract (100mg/kg) was similar to that obtained from the normal group.
To investigate the antioxidant effect of lutein on N-nitrosodimethylamine (NDEA)-induced oxidative stress in mice, we measured lipid peroxidation, superoxide dismutase (SOD) and catalase of various tissues. Body weight was almost similar in lutein and control groups during 3 weeks. NDEA increased significantly the activities of typical marker enzymes of liver function (AST, ALT and ALP) in both groups. However, the increase of plasma aminotransferase activity significantly decreased in lutein group. Lipid peroxidation and SOD in various tissues, such as heart, lung, liver, kidney, spleen and plasma were significantly increased by NDEA, which were significantly reduced by lutein at a dose of 50 mg/kg. Catalase activity decreased significantly in control and lutein groups treated with NDEA, the effect being less in lutein group. Lesser effect on SOD and catalase in NDEA-treated lutein group indicates the improvement of protective mechanisms by lutein. Thus, it can be concluded from the present study that lutein can offer a useful protection against NDEA-induced oxidative stress.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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