• 한국식품과학회지
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• 제17권2호
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• pp.60-64
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• 1985

미생물에서 추출된 lipase를 유지방분해에 이용하기 위한 기초연구로서 Rhizopus delemar, Mucor sp. 및 Candida cylindracea에서 추출된 3중의 lipases를 유지방분해에 적합한 반응조건을 설정하고, 이들의 반응 특이성을 연구한 결과는 다음과 같다. 최적온도 및 최적pH는 Rhizopus delemar lipases가 $45^{\circ}C$, pH5.6 Mucor sp. lipases가 $35^{\circ}C$, pH7.5였으며, Candida cylindracea lipase는 $35^{\circ}C$, pH 7.0 이었다. 유지방에 대한 적정효소농도는 3종의 lipase 모두 $600{\sim}800\;units/ml$였다. 적정기질농도는 효소의 종류에 관계없이 유지방함량 20%였으며, 이들의 Km값은 R. delemar lipase가 6.06%, M sp. lipase가 7.69%, Can. cylindracea lipase가 7.99%였다. 반응시간에 따른 반응율을 조사한 결과 R. delemar lipase, M. sp. lipase, Can. cylindracea lipase순으로 높았으며 반응시간이 진행됨에 따라 저급지방산의 분해율이 높아졌으며, 반응 8시간에서는 R. delemar lipase는 butylic acid, M. sp. lipase는 palmitic acid, Can. cylindracea lipase는 Capric acid의 함량이 높았다.

• KSBB Journal
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• 제13권1호
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• pp.90-95
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• 1998

Candida cylindracea유래의 리파제인 lipase-OF 360,000를 이용한 다중불포화지방산의 농축공정개발에 관한 연구를 수행하 였다. Lipase-OF 360,000은 5가지 종류에 대한 유지의 가수분해에서 다중불포화지방산인 n-3족 아실기를 다량 함유하는 물고기기름에 대해서만 낮은 활성을 보였다. 이 리파제에 의한 물고기기름의 가수분해에서 반응이 진행됨에 따라 DHA는 계속 농축되는 양상을 보이지만 EPA의 경우는 가수분해반응이 0-30% 진행시까지는 완만하게 농축이 진행되다가 30-50% 진행되는 동안은 더 이상의 농축이 진행되지 않았고 약 50% 이상부터는 감소하기 시작하여 반응 완료시에는 반응전 물고기기름에 있어서 EPA의 함량과 거의 비슷한 약 18% 정도로 감소되었다. 이러한 양상은 기질에 대한 Lipase-OF 360,000의 농도에 상관없이 거의 유사하게 일어났다. 본 연구결과로서 Lipase-OF 360,000의 아실 체인 특이성을 두 가지로 요약할 수 있는데 첫 번째는 가수분해에 있어서 물고기기름내의 n-3족 다중불포화지방산과 그 외의 다른 지방산들의 차별성이다. Lipase-OF 360,000은 n-3족 다중불포화지방산에 대해서만 현저히 낮은 활성을 보였다. 두 번째는 n-3족 다중불포화지방산이 가지는 구조적 차이가 Lipase-OF 360,000의 특이적 활성에 미치는 영향이다. 이 경우는 n-3족 다중불포화지방산내의 탄소수와 불포화도가 높을수록 Lipase-OF 360,000의 활성이 좋지 않았다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제10권1호
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• pp.99-102
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• 2000

To establish optimal conditions for esterification by Candida cylindracea, lipase reactions were performed simultaneously, separately, or individually in the varying initial rates of $0.014-0.060\mu$mole free fatty acids consumed min-1g-1. The reactants which were conditioned at aw of 0.12 gave the highest initial rate of esterifying $0.060\mu$mole free fatty acids consumed min-1g-1. These results suggest that the esterifying activity of lipase in an organic system depends on the transfer of available water within the reaction system.

• 미생물학회지
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• 제30권3호
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• pp.171-186
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• 1992

Lipolytic characteristics of candia cylindracea lipase was studied by various triacylglycerols with different fatty acyl chains as substrate. The substrate was emulsified with gum arabic and the rate of hydrolysis was determined by pH stat method. The effects of gum concentration, pH, temperature, and $Ca^{2+}$ ion on the enzyme activities were examined. The results show that the effect of these factors are markedly depending on the structurla nature of substrates. The triolein was the best substrate among tested. Present study demonstrates that for characterization of lipolytic enzymes, it is critically important to select proper substrate and activator.r.

• KSBB Journal
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• 제23권6호
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• pp.509-512
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• 2008

원료물질인 대두유를 산가수분해하여 지방산의 함량을 분석한 결과 linoleic acid, oleic acid, palmitic acid, stearic acid의 함량순으로 분석되었다. 동일한 조건하에 대두유의 가수분해반응 전화율을 조사한 결과 Candida rugosa와 Candida cylindracea 에서 유래된 효소인 CR-E와 CC-E가 Lipase 16, Novozyme 871과 Lipolase-100 L보다 2배이상 높았다. 따라서 CR-E와 CC-E를 선정하여 반응조건에 대한 실험을 수행하였다. CR-E와 CC-E의 경우 비슷한 결과를 보여, pH $3{\sim}6$, $35-45^{\circ}C$, 물과 대두유의 중량비가 3.3 이상이었을 때가 최적인 반응조건이었으며 95% 이상의 높은 전화율을 나타내었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제23권3호
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• pp.496-501
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• 1994

The synthesis of lauryl palmitate from palmitic acid and lauryl alcohol was investigated in organic solvents using lipase. Water-immiscible organic solvent such as hexane, toluenem cyclohexane, and isooctane were found to be suitable of ester synthesis . The effect of water content on the initial rate of conversion was examined . As the content increased, the reaction rate increased. But addition of water in organic solvent decreased therostability of enzyme . The best lauryl palmitate synthesis was achieved with water content of 0.2-0.4% reaction temperature of 4$0^{\circ}C$ and 45$^{\circ}C$ for Candida cylindracea lipase porcine, pancreatic lipase, respectively. when ester synthesis was carried out under the optimum conditions, the conversion yield of palmitate into lauryl palmitate after 70hrs reached 85% and 69 % for the Candida cylindracea lipase and porcine opancreatic lipase, respectivley.

• KSBB Journal
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• 제19권6호
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• pp.489-493
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• 2004

Candida cylindracea 유래의 Lipase-OF 360,000를 사용하여 물고기 기름을 구성하고 있는 여러 종류의 지방산의 아실 체인 특성과 가수분해율 사이의 함수관계를 규명하였다. 이중결합수와 이중결합이 시작되는 위치, 즉 (n-3), (n-7) 및 (n-9)이 동일할 경우, Lipase-OF 360,000에 의한 지방산의 가수분해율은 지방산을 구성하고 있는 탄소수의 증가에 따라 가수분해율이 감소하는 아실체인 특이성을 나타내었다. 이중결합이 시작되는 탄소의 위치 또한 Lipase-OF 360,000의 가수분해 특이성에 영향을 끼쳤다. 이 외에 Lipase-OF 360,000은 지방산의 탄소수와 이중결합이 시작되는 위치가 동일할 경우, 이중결합수가 증가하면 가수분해율이 감소하는 아실 체인 특이성도 나타내었다. 또한 본 연구에서는 물고기 기름을 구성하고 있는 각 지방산의 가수분해율을 시간의 함수로 제시함으로서 원하는 지방산을 미반응 글리세라이드 혼합물 내로 농축시키는 공정개발의 기초 자료로 활용할 수 있도록 하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제8권3호
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• pp.192-198
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• 1995

Cheese milk를 기질로 하여 pronase 등 protease와 palanatase ML 등 lipase를 이용하여 EMC를 제조하였다. Cheese milk 가수분해에 관여하는 각 protease의 반응 조건을 살펴본 결과, pronase-3$0^{\circ}C$, pH 7.0, PANCREATIO-4$0^{\circ}C$, pH 8.0, pacific protease-3$0^{\circ}C$, pH 7.0과 Asp. Sp. 기원 protease-5$0^{\circ}C$, pH 8.0에서 최대의 활성을 보였으며, lipase의 반응 조건은 pancreatic lipase-5$0^{\circ}C$, pH 8.0, palatase ML-5$0^{\circ}C$, pH 7.0과 Candida cylindracea 기원 lipase-4$0^{\circ}C$, pH 6.0 이었다. 최적 반응 조건에서 가수분해를 행한 결과 반응 시간이 증가할수록 유리아미노산의 양과 유리지방산의 양이 증가하는 경향을 보였다. Pacific protease와 pronase에 의해 가수분해시 0.67mg/ml과 0.74 mg/ml의 유리 아미노산을 생성하였으며, 유리 아미노산 중 glutamic acid와 leucine이 가장 많은 함량을 보였다. Candida cylidracea 기원 lipase를 이용하여 가수분해시 가장 많은 유리 지방산 생성량을 보였다. 각 EMC의 지방산 조성을 살펴본 결과 butyric acid, palmitic acid, stearic acid와 oleic acid의 함량이 보였다. Pancreatin에 의해 가수분해 후 각 lipase를 사용하여 제조한 EMC의 관능검사 결과, pancreatic lipase를 이용한 EMC가 가장 쓴맛이 강하였고, palatase에 의한 EMC는 가장 바람직한 cheese 향기를 가지고 있다.

• 한국의류학회지
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• 제36권6호
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• pp.653-662
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• 2012

This study measured the effect of general pre-treatment on PLA fabrics to confirm the benefits of enzymatic processing on PLA fabrics in the textile industry as well as evaluated the hydrolytic activities of three lipases. The effects of lipase hydrolysis were analyzed through moisture regain, dyeing ability, tensile strength, and surface morphology. As a result, PLA fibers were easily damaged by a low concentration of sodium hydroxide and a low treatment temperature. The optimal treatment conditions of Lipase from Candida cylindracea were pH 8.0, $40^{\circ}C$, and 1,000 U. The optimal treatment conditions for Lipase from Candida rugosa were pH 7.2, $37^{\circ}C$, and 1,000 U. The optimal treatment conditions for Lipase from Porcine pancreas were pH 8.0, $37^{\circ}C$, and 2,000 U. The moisture regain and dyeing ability of PLA fabrics increased and the tensile strength of PLA fabrics decreased. The results of surface morphology revealed that there were some cracks due to hydrolysis on the surface of the fiber.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제13권1호
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• pp.57-63
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• 2003

Using fungal (Fusarium solani f. pisi) and bacterial (Pseudomonas mendocina) cutinases, the initial hydrolysis rate of p-nitrophenyl esters was systematically estimated for a wide range of enzyme and substrate concentrations using a 96-well microplate reader. Both cutinases exhibited a high substrate specificity; i.e. a high hydrolytic activity on p-nitrophenyl butyrate (PNB), yet extremely low activity on p-nitrophenyl palmitate (PNP). When compared to the hydrolysis of PNB and PNP by other hydrolases [lipases and esterases derived from different microbial sources, such as bacteria (Pseudomonas cepacia, Psedomonas furescens, Baciilus stearothermophilus), molds (Aspeillus niger, mucor miehei), and yeasts (Candida rugosa, Candida cylindracea)], the above substrate specificity would seem to be a unique characteristic of cutinases. Secondly, the hydrolytic activity of the cutinases on PNB appeared much faster than that of the other hydrolytic enzymes mentioned above. Furthermore, the current study proved that even when the cutinases were mixed with large amounts of other hydrolases (lipases or esterases), the Initial hydrolysis rate of PNB was determined only by the cutinase concentration for each PNB concentration. This property of cutinase activity would seem to result from a higher accessibility to the substrate PNB, compared with the other hydrolytic enzymes. Accordingly, these distinct properties of cutinases may be very useful in the rapid and easy isolation of various natural cutinases with different microbial sources, each of which may provide a novel industrial application with a specific enzymatic function.