본 연구는 플랫 플레이트 구조에서 직사각형 외부기둥-슬래브 접합부의 뚫림전단강도에 관한 실험결과에 관하여 다룬다. 직사각형 기둥의 형상비 증가에 따른 뚫림전단거동을 평가하기 위해 위험단면의 길이를 일정한 값이 되도록 기둥 단면크기를 산정하고 총 8개의 실험체를 계획하였다. 두 수준의 콘크리트 압축강도($f^{\prime}_c=24$, 40MPa)에 대하여 기둥단면의 형상비(${\beta}_c=C_1$/$C_2=2.0{\sim}4.5$)와 슬래브 철근비가 변수에 포함된다. 실험결과 기둥의 형상비가 증가할수록 뚫림전단강도는 감소하였고 형상비 증가에 따른 뚫림전단강도 감소율은 점차로 작게 나타났다.
The methanol extracts of AraIia elata showed antimicrobial activity against bacteria. The antimicrobial active principle was successively purified with solvent fractionation, silica gel adsorption column chromatography, Sephadex LH-20 column chromatography, silica gel partition column chromatography and HPLC. The active substance was isolated by HPLC on $C_{18}$ column with an acetic acid-MeOH system. The active substance was identified as trans-4-hydroxycinnamic acid by MS, $^1H-NMR\;and\;^{13}C-NMR$.
$^{14}C-Carbofuran$, $^{14}C-Bentazon$, 그리고 $^{14}C-3,3',4,4'-tetrachloroazobenzene$의 신생잔류물 및 3개월과 6개월 숙성잔류물의 용탈행적을 Soil column중에서 연구하였다. 농약의 토양중 분해, 이동성, 그리고 지하수의 오염가능성 등을 검토하기 위하여 본 실험에서는 온도 $15{\pm}2^{\circ}C$, Soil column에는 정수두법에 의한 관수, 그리고 1,332ml의 모조강우량을 90일간 용출시켜 실시하였다. $^{14}C-Carbofuran$과 $^{14}C-Bentazon$의 신생잔류물은 매우 큰 이동성을 보였으나, 숙성잔류물은 이동성이 현저히 감소하였다. 반면, $^{14}C-TCAB$의 신생 및 숙성잔류물은 이동성이 전혀 없었다. 3-Keto carbofuran phenol(2,3-dihydro-2,2-dimethyl-3-oxo-7-benzofuranol)은 $^{14}C-carbofuran$의 신생잔류물로 처리한 Soil column의 Leachate중에서 주분해산물로 검출되었지만, $^{14}C-bentazon$과 $^{14}C-TCAB$를 처리한 Soil column의 Leachate중에서는 분해산물을 검출할 수 없었다.
본 연구는 간장의 속성발효를 위한 방법의 하나로 정어리육을 효소에 의하여 분해하고, 분해액을 유산균과 효모의 균체를 고정화하여 이를 column형 reactor를 이용하여 속성발효를 시도하였다. 이때 사용된 column 반응조는 유리제$(30{\times}50cm)$의 칼럼 3개에 Pediococcus halophilus R-22, Saccharomyces rouxii R-60과 Candida etchellsii H-50을 colloidal silic와 sodium alginate(1 : 5)의 혼합액으로 고정화하여 각각의 column에 충전시켰다. 이때의 최적조건은 pH5.2, 온도 $30^{\circ}C$, 식염농도 10%이었다. 발효 최적조건에서 96시간 경과시 P. halophilus R-22는 유산을 0.75%, S. rouxii R-60은 ethylalcohol을 2.5%, C. etchellsii H-50은 4-ethylguaiacol을 18 mg/l 생성하였다.
A multiple solid-phase extraction (SPE) method was used with liquid chromatography, coupled with mass spectrometry (LC/MS), for the analysis of heterocyclic amines (HCAs) in human urine. Separation efficiencies based on the pH of the mobile phase and the types of columns were compared. An amide column showed better baseline separation and narrower HCA peak widths at pH 5.0 for the mobile phase than a $C_8$ column. Each SPE step, HLB, MCX, and HybridSPE, was optimized by controlling the pH conditions. The combined method with the three SPEs effectively removed interfering species that cause ion-suppression during HCA detection. Validation of the method, performed with SIM and SRM detection, showed correlation coefficients above 0.991 in the range 0.3 - 16.7 ng/mL. Recovery rates were 45.4 - 97.3% on the $C_8$ column and 71.8 - 101.4% on the amide column, and method detection limits were 0.11 - 0.65 ng/mL on the $C_8$ column and 0.12 - 0.48 ng/mL on the amide column. This method using multiple SPEs offers significant benefits for high-throughput determination of HCAs in urine.
Protein phosphorylation is one of most important post-translational modifications (PTMs) and plays an important role in regulation of protein function. Here we develop a method for a global identification of phosphopeptides and phosphorylation sites using nano-LC MS/MS. We compared two separation methods, C4 and strong cation ion exchange (SCX). Before phosphopeptides enrichment with $TiO_2$, total proteins from Rat 1 cells have been separated using C4 column or tryptic peptides of proteins from the cells have been separated using SCX column. Finally, we have detected 52 phosphorylation sites on 41 proteins from SCX method and 375 phosphorylation sites on 252 proteins from C4 method, and determined the function and localization of identified phosphoproteins using DAVID software. In particular, we showed new phosphorylation sites from membrane proteins related to various cell signaling mechanisms. This method may contribute to study global signal networks induced by various signals including ligands and drugs.
본 논문은 고강도 콘크리트($f'_c=700kg/cm^2$)를 사용한 보_기둥 접합부의 소성힌지 확산을 위하여 중간철근을 수직으로 앵커한 수직앵커형 중간철근으로 보 단부를 보강함으로써 보_기둥 접합부에 발생하는 소성힌지를 보 내측으로 1.0d 만큼 확산시키고자 하는 것이다. 실험의 주 변수로는 중간철근의 유물 및 앵커여부로 설정하여 중간철근의 보강형태에 따른 부재의 역학적 거동을 규명하도록 하였다. 실험결과로부터 보 단부의 1.0d부분을 수직앵커형 중간철근으로 보강하면 소성힌지를 1.0d 부분으로 확산할 수 있었으며, 에너지 분산능력도 ACI318-89에 따라 설계한 관례적인 실험체에 비하여 약 1.6배정도 향상되었다.
Jo, Ju-Ung;Park, Yong-Sung;Lee, Jong-Chan;Masaharu Aono;Park, Dae-Hee
KIEE International Transactions on Electrophysics and Applications
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제3C권4호
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pp.136-139
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2003
The positive column of a discharge tube filled with a mixture of mercury-xenon has a tendency to become contracted at room temperature. However, once the tube temperature is raised over 50 [$^{\circ}C$], the positive column changes from a contracted state to a diffused state. The xenon emission is stronger in the contracted positive column than in the diffused column. Alternatively, the mercury emission is more intense in the diffused positive column, and the luminance of the phosphor coating on the inner surface of the tube is higher than that in the contracted positive column. Moreover, higher luminance can be obtained by increasing the xenon pressure.
토양으로부터 tyrosinase 저해제를 생산하는 방선균 F-97을 분리하여, 이 균이 생산하는 tyrosinase 저해제를 정제하였다. 먼저 배양액을 원심분리하고 이 여액을 pH 4.0으로 조절한 후 IRC-120($NH_4^+$ type column chromatography, Silica gel column chromatography, C18 column chromatography, Sephadex LH-20 column chromatography를 사용하여 정제하였다. 정제도 확인은 ODS HPLC를 이용하여 확인하였으며, 최종 정제 수율은 5.24%이었다. 물리 화학적 특성으로 tyrosinase 저해제는 water, methanol, ethanol 등에는 잘 녹았으나, acetone, butanol, ethylacetate, chloroform 등에는 녹지 않는 수용성 물질이었다. 물을 용매로 UV 흡광도를 측정한 결과 194nm에서 최대 흡광도를 나타내었다. 본 tyrosinase 저해제는 Iodine, Ninhydrin, Millon, Sakaguchi, Xanthoproteic, Emerson 시험에서는 음성이었고, Molish, Benedict, conc. $H_2SO_4$, $KMnO_4$ 시험에서는 양성이었다. 저해제의 열 안정성은 $100^{\circ}C$ 50분까지 안정하였고, pH $4{\sim}9$에서 안정하였다. Tyrosinase 저해제의 mushroom tyrosinase에 대한 $IC_{50}$ 값은 $19.2{\mu}g/ml$이었고, Streptomyces bikiniensis NRRL B-1049에 대한 저해활성은 $1,000{\mu}g/ml$ 일 때 27mm이었다. 그리고 본 저해제의 저해 양상은 경쟁적 저해로 확인되었다.
Park, Jong-Moon;Park, Cha-Yong;Seong, Baik-Lin;Han, Moon-Hi
한국미생물·생명공학회지
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제9권3호
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pp.165-171
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1981
E. coil ATCC 9637의 균체를 젤라틴과 DEAE-cellulose의 혼합 성형 후 글루트알데히드 가교법으로 제조론 고정화 penicillin amidase의 differential column reactor에서의 반응속도를 논의하였다. 이러한 반응조의 최적 조작조건은 효소충진량 1g, 기질농도30mM(0.1M 인산완충액, pH8.0), 유출속도 4 $m\ell$/min, 온도 4$0^{\circ}C$이었다. 이 최적조건에서 고정화효소의 일반적인 성질을 조사하였다. Km 상수는 4.8mM 이었고 specific activity 308 units/g 고정화 효소이 었다. 또한 고정화효소에서는 기질에 의한 효소반응 저해효과가 보이지 않았다. 이러한 differential column reactor에서는 column내에서의 pH 감소효과 및 외부 화산효과가 없어지기 때문에 이러한 외부적 영향을 받지 않는 고정화효소의 반응 속도론적 연구에 적합함을 알았다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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