Park, Tae-Joon;Lee, Min-Hye;Choi, Sung-Sub;Kim, Yong-Ae
한국자기공명학회논문지
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제15권1호
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pp.25-39
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2011
Syndecan-4 is a transmembrane heparan sulfate proteoglycan, which is a coreceptor with integrins in cell adhesion. To get better understand the mechanism and function of Syndecan-4, it is critical to elucidate the three-dimensional structure of a single transmembrane spanning region of them. Unfortunately, it is hard to prepare the peptide because syndecan-4 is membrane-bound protein that transverse the lipid bilayer of the cell membrane. Generally, the preparation of transmembrane peptide sample is seriously difficult and time-consuming. In fact, high yield production of transmembrane peptides has been limited by experimental adversities of insufficient yields and low solubility of peptide. Here, we demonstrate experimental processes and results to optimize expression, purification, and NMR measurement condition of Syndecan-4 transmembrane peptide.
Human transmembrane proteins (hTMPs) are closely related to transport, channel formation, signaling, cell to cell interaction, so they are the crucial target of modern medicinal drugs. In order to study the structure and function of these hTMPs, it is important to prepare reasonable amounts of proteins. However, their preparation is seriously difficult and time-consuming due to insufficient yields and low solubility of hTMPs. We tried to produce large amounts of Syndecan-4 transmembrane domain (Syd4-TM) that is related to the healing wounds and tumor for a long time. In this study, we performed the structure determination of Syd4-TM combining the Polarity Index at Slanted Angle (PISA) wheel pattern analysis based on $^{15}N-^1H$ 2D SAMPI-4 solid-state NMR of expressed Syd4-TM and Molecular Dynamics (MD) simulation using Discovery Studio 3.1.
In this study, we determined the optimum electrode pair for measuring the abdominal pressure using bio-impedance method and compared with conventional methods. Because impedance changes differ from a weight, a height, contractile force, volume of muscle and blood other or whatever of individuals, it was quantified using values of impedance change, correlation coefficient and SNR. Our results showed the optimum electrode pair (1, 9) which could detect impedance changes due to an increase of the intensity of the abdominal pressure. The correlation coefficient and quadratic function between the RMS values of EMG and the impedance changes were 0.87 and $y=0.0014x^2+0.0620x+0.6958$, respectively. It demonstrated that the abdominal pressure could be measured noninvasively and simply using bio-impedance method. We propose that this optimum electrode configuration would be useful for future studies involving the convenient measurement of abdominal pressure by ambulatory urodynamics monitoring study.
Human melanocortin-4 receptor (hMC4R) has a critical role in part of energy homeostasis, and their heterozygous mutations related in genetic cause of severe human obesity. In order to study the structure and function of these membrane proteins, it is important to prepare the samples. However, the preparation of transmembrane peptide is seriously difficult and time-consuming. Overexpression and purification of membrane proteins was reported to be difficult due to their innate insoluble and toxic properties. Among the many difficulties, the most important is the difficulty in obtaining sufficient quantities of purified protein. Recently, we succeed to produce large amounts of the second transmembrane domain from the wild-type hMC4R (wt-TM2) and D90N mutant hMC4R (m-TM2) and proposed the structural difference of them in membrane-like environments. In this paper, we demonstrate the optimization procedures to express and purify wt-TM2 or m-TM2 peptides, and solution NMR studies in different detergents to get high-resolution spectra were also described.
Syndecan-4 (heparan sulfate proteoglycan), biologically important in cell-to-cell interactions and tumor suppression, was studied through mutation of the GXXXG motif of its transmembrane domain (Syd4-TM), a motif which governs dimerization. The expression and purification of the mutant (mSyd4-TM) were optimized here to assess the function of the GXXXG motif in the dimerization of Syd4-TM. mSyd4-TM was obtained in M9 minimal media and its oligomerization was identified by SDS PAGE, Circular Dichroism (CD) spectroscopy, mass spectrometry and NMR spectroscopy. The mutant, unlike Syd4-TM, did not form dimers and was observed as monomers. The GXXXG motif of Syd-4TM was shown to be an important structural determinant of its dimerization.
A ribonucleic acid (RNA) is one of the two types of nucleic acids found in living organisms. An RNA molecule represents a long chain of monomers called nucleotides. The sequence of nucleotides of an RNA molecule constitutes its primary structure, and the pattern of pairing between nucleotides determines the secondary structure of an RNA. Non-coding RNA genes produce transcripts that exert their function without ever producing proteins. Predicting the secondary structure of non-coding RNAs is very important for understanding their functions. We focus on Nussinov's algorithm as useful techniques for predicting RNA secondary structures. We introduce a new traceback matrix and scoring table to improve above algorithm. And the improved prediction algorithm provides better levels of performance than the originals.
본 논문에서는 생체 모방 로봇을 이용한 관로 모니터링 시스템에 대하여 제안한다. 생체 모방 로봇은 관로를 이동하며 온도, 습도, 진동 등 다양한 정보를 획득한다. 관로를 이동하기 위하여 기본적으로 갖추어야 할 기능은 로봇이 이동하여야 할 관로의 형태를 인식하는 것이다. 관로의 형태 인식을 위한 센서로 적외선 거리 측정 센서를 사용하며, 모터에 연결된 센서는 회전 운동을 하며 측정된 각도 및 거리 정보 데이터를 이용하여 관로의 형태, 각도 등을 인식한다. 관로의 형태 인식은 모터에 의해 회전 운동하는 적외선 거리 측정 센서에 의해 감지되는 관로의 개수와 위치에 의한다. 한번 스캔된 데이터에서 감지되는 관로의 수에 따라 별도의 퍼지 분류기를 이용하여 형태 및 관로의 휘어진 각도 등을 추정하며, 다양한 형태의 관로에 대해 실제 측정된 데이터를 통하여 제안된 시스템이 효율적임을 확인한다.
The present study deals with the determination of optimal values of operating parameters such as the temperature of heating, the mass of the plant material and the volume of water leading to the best yield of electromagnetic induction (EMI) heating extraction of Algerian Thymus fontanesii essential oil. After an appropriate choice of the three critical variables, eight experiments leaded to a mathematical model as a first-degree polynomial presenting the response function (yield) in the relation to the operating parameters. From the retained model, we were able to calculate the average response, the different effects and their interactions. The maximum of essential oil recovery percentage relative to the initial mass of plant material was 1.69%, and was obtained at ($140^{\circ}C$, 250 g and 4.5 L). The chemical composition of the Algerian T. fontanesii essential oil under the obtained optimal conditions ($140^{\circ}C$, 250 g and 4.5 L), determined by GC/MS and GC/FID, reveled of the presence of major components such as: carvacrol ($70.6{\pm}0.1%$), followed by p-cymene ($8.2{\pm}0.2%$).
The syndecan family consists of four transmembrane heparan sulfate proteoglycans present in most cell types and each syndecan shares a common structure containing a heparan sulfate modified extracellular domain, a single transmembrane domain and a C-terminal cytoplasmic domain. To get a better understanding of the mechanism and function of syndecan-4 which is one of the syndecan family, it is crucial to investigate its three-dimensional structure. Unfortunately, it is difficult to prepare the peptide because it is membrane-bound protein that transverses the lipid bilayer of the cell membrane. Here, we optimize the expression, purification, and characterization of transmembrane, cytoplasmic and short extracellular domains of syndecan4 (syndecan-4 eTC). Syndecan-4 eTC was successfully obtained with high purity and yield from the M9 medium. The structural information of syndecan-4 eTC was investigated by MALDI-TOF mass (MS) spectrometry, circular dichroism (CD) spectroscopy, and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. It was confirmed that syndecan-4 eTC had an ${\alpha}$-helical multimeric structure like transmembrane domain of syndecan-4 (syndecan-4 TM) in membrane environments.
Ironically, marine bioresource production in Chungnam Province is the second-largest in the country. The province's marine bioresource production puts its lack of a marine bioindustry in the spotlight despite the region's favorable conditions to produce representative value-added and (ultra) high value-added products such as neutraceutical and/or pharmaceutical function. This juxtaposition is to be expected, as there are no institutions for training professionals in the field of marine biology or in the fisheries industry in the West Sea area. The unique features of the region require individuals with specialized training who have been educated in accordance with regional development and the specificity of the region. Recently, however, a plan has been initiated at the national level to foster the growth of the marine biology industry in the Chungnam Province on Korea's west coast. This plan includes increasing funds to the marine biology market to 1.2 trillion by 2030. If the Chungnam region wants to successfully revitalize the marine biology industry and put the increased funds to efficient use, it must first establish various research and (business) development (R&(B)D) plans regarding local marine biology infrastructures and marine biology programs at local universities. It must also focus on training specialists to protect, maintain, and develop the region's marine bio-resources to increase the growth of the region's bioindustry.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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