The antibacterial action of violet pigment, a mixture of violacein and deoxyviolacein, isolated from phychrotrophic bacterium RT102 strain was examined, and the operational conditions for the effective production of violet pigment were studied. The antibacterial activity of the violet pigment was confirmed for several bacteria such as Bacillus licheniformis, Bacillus subtilis, Bacillus megaterium, Staphylococcus aureus, and Pseudomonas aeruginosa, and the high concentration of violet pigment, above about 15mg/L, caused not only growth inhibition but also death of cells. The growth properties of RT102 strain were clarified under various incubation conditions such as pH, temperature, and dissolved oxygen concentration. The maximum violet pigment concentration, i.e. 3.7 g/L, and the maximum productivity of violet pigment, i.e. 0.12 g .L$\^$-1/H$\^$-1/, were obtained in a batch culture of pH 6, 20$^{\circ}C$, and 1 mg/L of dissolved oxygen concentration.
SHIN, YONG KOOK;YONG-HA PARK;JAE-DONG LEE;HONG-KI JUN
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제7권1호
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pp.32-36
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1997
An adenosine deaminase inhibitor-producing bacterium was isolated from soil. An isolate exhibiting high adenosine deaminase inhibitory activity, was designated J-89, and classified as a strain of Bacillus subtilis on the basis of its morphological, phenotypic characteristics, the menaquinone content and cellular fatty acid composition. To confirm the taxonomic position of the strain we need more information such as DNA-DNA homology and other chemotaxonomic characteristics. In this paper we provisionally named strain J-89 as Bacillus sp. J-89 pending further chemotaxonomic study and analysis of adenosine deaminase inhibitor.
Kim, Hwa-Young;Park, Jeong-Bok;Kwon, Young-Man;Choi, Yong-Jin
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제6권6호
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pp.397-401
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1996
A bacterial strain CFCl, which produced an extracellular cycloinulooligosaccharide fructanotransferase(CFTase), was isolated from soil. The isolated strain was identified as a strain of Bacillus sp. The synthesis of CFTase by the bacterium was found to be induced by inulin which was added to the culture medium as a carbon source. The highest activity of CFTase was observed at pH 7.5 and $37^{\circ}C$ in the medium containing 4% inulin and 0.5% peptone as a carbon source and a nitrogen source, respectively. Under the optimal conditions, the enzyme activity in the culture supernatant reached the highest level of 85 munits/ml after 96 h cultivation.
The strain YL 38-3, which was capable of producing extracellular cytosine deaminase, was isolated and taxonomically examined. The isolated strain was identified to be Bacillus polymyxa YL 38-3. The optimal conditions for the enzyme production from Bacillus polymyxa YL 38-3 were investigated. The enzyme production was reached maximum level in the medium containing 0.5% glucose, 0.2% beef extract, 0.5% NaCl and 0.1% $KH_{2}PO_{4}$ (pH 6.0). And the enzyme showed the highest activity when the strain YL 38-3 was cultivated at $35^{\circ}C$ for 24 gours under the initial pH 6.0. By the additions of peptone the extracellular enzyme production was inhibited, meanwhile the intracellular enzyme production was highly stimulated. It was, therefore, deduced that peptone was related to the secretion mechanism of the enzyme from this bacterial cell.
In the course of studies on thermostable liquefying amylase from thermostable Bacillus spp., we have isolated a strain which produces amylase activity. This strain was identified to be Bacillus stearothermophlus. The amylase of this strain demonstrated a maximum activity at 65$^{\circ}C$ and Ca$\^$++/ did not improve thermostability of the enzyme although the erzyme was capable of hydrolyzing starch at temperature of 80$^{\circ}C$ and above. The maximum amount of the enzyme was product at pH 7.0, 50$^{\circ}C$.
이 연구의 목적은 자연 천연한 청국장에서 분비되는 혈전용해효소를 생산하는 Bacillus Iicheniformis HK-12의 혈전용해활성과 특성을 조사하기 위하여 실시한 것이다. 먼저 균주 HK-12의 생리생화학적 특성에 대하여 조사하였다. BIOLOG GP2 MicroPlate system과 16S rRNA 염기서열 분석을 통하여 균주를 동정하였고, 그 결과 Bacillus licheniformis로 확인되었고, B. licheniformis HK-12로 명명하였으며, 이 균주는 GenBank에 [Eu288193]로 등재하였다. 16S rRNA 염기서열 분석에 근거하여, B. licheniformis HK-12의 계통수를 작성하였다. B. licheniformis HK-12의 배양기간동안 세균의 생장, 혈전용해활성, pH의 변화를 모니터링하였다. 36시간배양 후, 배양의 최대 혈전용해활성은 대조군으로서 플라스민과 비교하여 약 2.25배로 나타났다. 혈전용해활성과 관련하여, B. licheniformis HK-12의 생장에서 최적 pH와 온도는 각각 초기 pH 7.0과 40$^{\circ}C$로 나타났다.
과산화수소 형태의 반응성 산소에 대한 Lactobacillus Spp., Bifidobacterium spp. 및 Bacillus coagulans의 저항성과 세포 내에서 생성능력을 측정하기 위하여 본 연구가 수행되었다. Lactobacillus spp. 중에서 높은 과산화수소 저항성을 나타낸 균주는 L. acidophilus CU4111와 L. casei Cu4114인 것으로 나타났고 가장 낮은 저항성을 보인 균주는 L. brevis Cu4206이었다. Bifidobacterium longum CU4131은 높은 수준의 저항성을 나타내며 Bacillus coagulans를 포함하는 포자형성유산균주들은 전반적으로 과산화수소에 대한 저항성 이 높은 것으로 나타났다. 세포질 추출액 중의 과산화수소 함유 농도는 Bifidobacterium bifidum CU 4134가 가장 높고 Lactobacilli spp.의 세포질 추출액 중의 과산화수소 함유 농도는 L. casei CU 4114가 가장 높은 것으로 나타났다.
충남 아산시 호서대 주변 토양에서 Bacillus 균주를 분리하고, 생화학적 검사, VITEK, MIDI system을 이용해 Bacillus licheniformis B1으로 동정하였다. B. licheniformis B1은 amylase와 protease를 세포 외로 분비하였다. 본 균주를 증자 대두에 접종해서 청국장과 간장발효 과정을 추적하였다. 당과 아미노산의 항산화물질로 알려져 있는 갈변물질이, 청국장 발효에서는 초기에 비해 8배 이상, 간장에서는 2배 이상 증가하였다. 또한 청국장 발효에서는 단백질 분해효소의 활성이 발효시작 하루만에 최대치에 이르렀다. 간장발효에서는 단백질 분해효소의 활성이 발효시작 하루만에 50% 감소했으나 그 후로는 일정한 값을 유지하였는 데, 이는 salt의 영향으로 보인다. 또한 청국장과 간장이 발효되면서, 증자대두에 존재하지 않던 안정된 고분자 핵산이 확인되었다. 호서대 주변 토양에서 분리한 B. licheniformis B1으로, 청국장과 간장발효를 연속적이면서 성공적으로 수행할 수 있음을 본 연구를 통해 확인하였고, 아울러 갈변물질과 핵산 기능성 물질의 개발 가능성을 제시하였다.
본 연구는 폐수 중의 질소 제거를 위한 생물학적 처리용 미생물 개발을 위한 목적으로 질소의 산화 능력이 뛰어난 균주를 분리하였다. 분리된 세균 중에서 질소 산화능과 생육 속도가 뛰어난 CH-N 균주를 선별하였으며, 생리, 생화학적 특성 조사에 의해 Bacillus sp로 추정되어 Bacillus sp. CH-N이라 명명하였다. 분리 균주는 0.5% glucose가 포함된 초기 pH가 7,0인 암모니아 및 아질산성 질소 함유 배지에서 30시간 배양 후 각각 85%와 90%의 암모니아성과 아질산성 질소의 감소율을 나타내었다. 폐수 및 생활하수에 분리 균주를 이용한 결과, 수질 속의 암모니아성 질소가 단시간에 크게 감소시키는 효과를 확인하였다. 균주를 고정시킨 담체의 질소산화 효과를 시험하고자 Bacillus sp. CH-N을 고정시킨 세라믹 담체를 이용한 결과, 배양 2일 후에는 암모니아성 질소가 전부 제거되었다.
Subtilisin YaB, produced by alkalophilic Bacillus strain YaB, is an extracellular alkaline serine protease having 55% homology to subtilisin BPN'. It is synthesized as a 378-amino acid preproenzyme and secreted into the culture medium as a 265-amino acid mature protease. To examine the role of pro-sequence for the secretion of subtilisin YaB, we have studied the expression, in Bacillus subtilis, of a mutant preprosubtilisin YaB in which active site Ser214 is substituted with Cys. The use of a six protease-deficient strain, WB600, was required for its efficient production. The prosubtilisin YaB, thus produced, was indeed secreted into the culture medium and was processed to its mature form upon treatment with exogenously added active subtilisin YaB. From these results, we have concluded that the processing of pro-sequence is not essential for the secretion of the enzyme.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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