• 한국식품과학회지
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• 제48권6호
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• pp.560-564
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• 2016

본 연구에서는 지금까지 알려진 바와 달리 항균활성의 적용범위가 모호한 actinonin을 대표적 식중독균인 B. cereus에 적용함으로써 식중독균에 대한 항균 효과에 대해 연구하였다. 계대배양된 대수기의 B. cereus에 actinonin을 처리하여 생장 저해 여부를 확인하였고, 96-well plate를 이용한 broth micro-dilution 방법과 agar disk diffusion 방법을 통해 actinonin의 B. cereus에 대한 항균활성을 측정해본 결과, actinonin의 농도에 비례하여 B. cereus의 생장이 저해되는 것으로 나타났다. 또한, actinonin의 처리에 따른 B. cereus의 세포 독성 측정 결과 actinonin이 B. cereus의 세포 독성 또한 억제하는 것을 확인하였다. 따라서, actinonin은 천연항균물질로서 B. cereus에 의한 식품 오염을 억제하고 식중독 예방 및 잠재적 치료제로서 적용 될 가능성이 있는 것으로 관찰되었으며, 나아가 다른 식중독균들에 대한 적용 가능성 탐색과 관련한 연구가 필요할 것으로 생각된다.

• BMB Reports
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• 제40권6호
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• pp.1050-1057
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• 2007

Peptide deformylase (PDF) is a metalloenzyme that removes the N-terminal formyl groups from newly synthesized proteins. It is essential for bacterial survival, and is therefore-considered as a potential target for antimicrobial chemotherapy. However, some bacteria including medically relevant pathogens possess two or more def-like genes. Here we have examined two PDFs from Bacillus cereus. The two share only 32% sequence identity and the crystal structures show overall similarity with PDF2 having a longer C-terminus. However, there are differences at the two active sites, and these differences appear to contribute to the activity difference seen between the two. BcPDF2 is found as a dimer in the crystal form with two additional actinonin bound at that interface.

• 한국결정학회지
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• 제15권1호
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• pp.40-43
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• 2004

The peptide deformylase from the pathogenic bacterium Staphylococcus aureus has been over-expressed in Escherichia coli and crystallized in the presence of the inhibitor actinonin at 297 K using polyethylene glycol 20000 as a precipitant. X-ray diffraction data have been collected to 2.2 ${\AA}$ resolution. The crystal is trigonal, belonging to the space group $P3_121$ (or its enantiomorph $P3_221$), with unit cell parameters of a = b = 62.70 ${\AA}$ c = 108.23 ${\AA}$, ${\alpha}\;=\;{\beta}\;=\;90^{\circ},\;and\;{\gamma}\;=\;120^{\circ}$. An asymmetric unit contains a monomer of the recombinant enzyme, giving a $V_M$ of 2.84 ${\AA}^3\;Da^_{-1}$ and a solvent content of 56.7%.