The present study was undertaken to investigate the effect of bradykinin on secretion of catecholamines (CA) evoked by stimulation of cholinergic receptors and membrane depolarization from the isolated perfused model of the rat adrenal glands, and to elucidate its mechanism of action. Bradykinin $(3{\times}10^{-8}M)$ alone produced a weak secretory response of the CA. however, the perfusion with bradykinin $(3{\times}10^{-8}M)$ into an adrenal vein of the rat adrenal gland for 90 min enhanced markedly the secretory responses of CA evoked by ACh $(5.32{\times}10^{-3}M)$, excess $K^+$ ($5.6{\times}10^{-2}M$, a membrane depolarizer), DMPP ($10^{-4}$ M, a selective neuronal nicotinic agonist) and McN-A-343 ($10^{-4}$ M, a selective M1-muscarinic agonist). Moreover, bradykinin ($3{\times}10^{-8}$ M) in to an adrenal vein for 90 min also augmented the CA release evoked by BAY-K-8644, an activator of the dihydropyridine L-type $Ca^{2+}$ channels. However, in the presence of $(N-Methyl-D-Phe^7)$-bradykinin trifluoroacetate salt $(3{\times}10^{-8}M)$, an antagonist of $BK_2$-bradykinin receptor, bradykinin no longer enhanced the CA secretion evoked by Ach and high potassium whereas the pretreatment with Lys-$(des-Arg^9,\;Leu^9)$-bradykinin trifluoroacetate salt $(3{\times}10^{-8}M)$, an antagonist of $BK_1$-bradykinin receptor did fail to affect them. Furthermore, the perfusion with bradykinin $(3{\times}10^{-6}M)$ into an adrenal vein of the rabbit adrenal gland for 90 min enhanced markedly the secretory responses of CA evoked by excess $K^+$$(5.6{\times}10^{-2}M)$. Collectively, these experimental results suggest that bradykinin enhances the CA secretion from the rat adrenal medulla evoked by cholinergic stimulation (both nicotininc and muscarinic receptors) and membrane depolarization through the activation of $B_2$-bradykinin receptors, not through $B_1$-bradykinin receptors. This facilitatory effect of bradykinin seems to be associated to the increased $Ca^{2+}$ influx through the activation of the dihydropyridine L-type $Ca^{2+}$ channels.
육상생물에 비해 활성물질의 급원으로서 이용율이 낮은 해양생물자원인 해삼(홍삼, 청삼 및 흑삼)에서 당단백질을 추출하여 그 화학성분의 조성을 규명하고 이들의 물리화학적 특성과 식이효과를 실험하였다. 일반 성분의 함량은 종류에 따라 큰 차이가 없으며, 특히 점질다당체의 주성분인 chondrotin sulfate의 함량이 2.6~3.2%를 함유하고 있다. 동결건조해삼분말에서 추출한 당단백질의 유화성과 유화안정성은 동결건조해삼분말 보다 각각 56~77%, 33~71%로 증가하였다. 당단백질은 보수력을 측정하기에 곤란할 정도로 증류수에서의 용해도가 높았으며, 동결건조해삼분말의 보수력은 913.4%(홍삼), 673.5%(청삼) 및 870.4%(흑삼)로 나타났다. 점도는 홍삼으로부터 분리한 당단백질의 점도가 제일 높았으며 청삼과 흑삼은 유사하였다. 해삼에서 분리한 당단백질의 구성아미노산은 홍삼이 청삼 및 흑삼에 비해서 전체 단백질에 차지하는 구성아미노산의 비율이 높은 편이었으며(홍삼 96%, 청삼 91.6% 및 흑삼 88.2%), 각 당단백질의 Asx와 Glx는 모두 10%이상을 차지하였고, 특히 histidine이 2% 이하의 낮은 결과를 보였다. 동결건조분말에 비해 당단백질의 valine, phenylalanine 및 lysine의 함량은 모두 약 2배 증가하였는데 비해 glycine은 약 60~70%, Arg은 약 40% 감소하였다. 동결조건해삼분말 중 청삼과 여기서 추출한 당단백질을 몇종의 단백질 식품(casein, 분유, 콩단백추출 및 오징어)에 여러 가지 비율로 첨가시켜 소화율의 저해효과를 보았을 때 casein, 분유, 콩단백질추출물의 소화율이 3.5~6%와 4.5~11.4%의 저해효과를 보았으나 오징어 단백질에 대해서는 모두 큰 저해효과가 없었다.
하늘타리박의 뿌리인 괄루근에서 분리 정제한 trypsin inhibitor는 TRTI-1과 TRTI-2 두 종류였으며 gel-filtration과 SDS-PAGE 전기영동에서 얻은 결과로부터 TRTI-1은 $4,000{\sim}5,000\;Da$의 분자량을 가진 monomer이며 TRTI-2는 $20,000{\sim}24,000\;Da$의 분자량을 가친 homodimer임을 알 수 있었다. 온도의 안정성에 있어서는 TRTI-1은 $100^{\circ}C$에서 2시간 이상 안정하였으며, TRTI-2는 $0{\sim}70^{\circ}C$의 온도에서는 안정하였으나 $80^{\circ}C$에서부터는 안정성이 떨어지면서 $100^{\circ}C$에서는 저해능이 완전히 소실되었다. Trypsin 활성에 대해서 TRTI-1, TRTI-2 및 상품화된 soybean BBI의 농도에 따른 저해능을 보면 TRTI-1, TRTI-2 및 soybean BBI의 각각의 농도가 $0.8{\mu}M,\;6{\mu}M,\;4{\mu}M$일 때 1mg/ml의 trypsin을 50% 저해하였으며, trypsin의 반응속도에 대한 TRTI의 저해 실험에서 TRTI-1와 TRTI-2 모두 trypsin의 가수분해를 경쟁적으로 저해하였으며 $K_{m}$값은 저해제가 없는 경우 $0.37\;{\mu}M$에 대해 각각 0.97, $0.63\;{\mu}M$이었다. 여러 protease에 대한 TRTI-1과 TRTI-2의 저해능 실험 결과 elastase, pepsin, Nagarase, papain, thermolysin, chymotrypsin, thrombin 및 collagenase 등은 저해하지 못하였고 trypsin만을 특이하게 저해하였다.
출아효모에서는 질소원의 고갈과 MATa/MAT${\alpha}$ 이배체 세포의 감수분열기 특이적인 유전자 발현에 의해 체세포분열기의 G1기에서 감수분열기로의 진행이 결정된다. 이러한 두 경로는 감수분열기 특이적인 IME 유전자군에 의한 전사조절에 의해 활성화되어 감수분열기가 시작된다. 본 연구는 IME2 유전자가 protein kinase 로서 감수분열기의 어떤 과정에 직접 관여하는가를 조사하기 위하여 먼저 PCR mutagenesis를 통하여 온도감수성 ime2 변이주를 분리하였다. 전체 62개의 온도감수성 변이주 중에서 온도에 따른 포자형성능과 감수분열기 재조합 빈도에 대하여 명확한 차이를 나타내는 3종류의 변이주들(ts ${\cdot}$ ime2-11, ts ${\cdot}$ ime2-12와 ts ${\cdot}$ ime2-13)을 선택하였다. 이러한 3종류의 온도감수성 변이주를 이용하여 제한온도에서 감수분열기 초기과정 중 결손을 조사하기 위해, FACScan analysis를 한 결과 IME2유전자가 감수분열기의 DNA 복제과정의 개시 및 완료에 관여함을 알 수 있었고, his4 혹은 arg4 locus에서 감수분열기 재조함 빈도의 측정으로 재조합 과정에 중요한 역할을 한다는 것을 알 수 있었다. 더욱이${\Delta}$mre4 파괴주에 IME2유전자를 과다발현시켜 그 영향을 조사한 결과, 감수분열기 특이적인 protein kinase 인 IME2와 MRE4가 감수분열기 초기과정인 재조합 과정에서는 동일한 경로에 작용한다는 것이 제시되었다.
본 연구는 국내에서 개발된 베타-카로틴 강화 유전자변형 벼(GM 벼)와 그 모종 벼인 낙동벼(non-GM 벼)로부터 쌀(현미, 백미)의 일반성분, 베타-카로틴, 지방산, 아미노산, 무기질 함량을 분석하여 유전자변형 쌀에서 주요 영양성분 조성에 차이가 있는지를 비교하기 위해 수행되었다. GM 쌀은 non-GM 모종 쌀과 일반성분 함량이 유사하였고 GM 쌀 100 g당 약 0.2 mg의 베타-카로틴을 함유하는 것으로 분석되었다. GM 쌀의 지방산 조성은 oleic acid, linoleic acid, palmitic acid가 지방산 전체의 94% 이상으로 거의 대부분을 차지하고 있었으며 non-GM 쌀과 전체적인 지방산 조성이 유사한 것으로 나타났다. GM 쌀의 아미노산은 Asp>Arg>Leu>Ala>Ser>Val 순으로 그 함량이 높았고 무기질 함량은 P>K>Mg>Na>Ca>Zn>Fe의 순이었으며, non-GM 쌀에 비해 대부분의 아미노산과 무기질 함량이 약간 높은 수치로 측정되었지만 유의적인 차이는 없는 것으로 평가되었다. 베타-카로틴 강화 유전자변형 쌀은 의도한 바의 베타-카로틴이 쌀의 종실에 생합성 됨과 함께 쌀의 일반성분, 지방산, 아미노산 및 무기질 함량에는 별 다른 영향을 미치지 않는 것으로 나타났다.
본 연구는 닭에 있어서 사료성분에 대한 췌장소화효소(amylase. trypsinogen 및 chymotrypsinogen) 분비기구에 대해서 검토했다. 먼저, 췌효소분비의 단기응답실험에 유용한 새로운 췌액채취법을 개발했다. 이 방법을 이용해서 아미노산 및 glucose를 날개정맥으로 투여한 결과 phenylalanine만이 trypsinogen 및 Chymotrypsinogen이 증가되었지만 그 외의 아미노산 및 glucose에 의해서는 분비증가 효과가 없었다. Cholecystokinin(CCK)투여 에 의해 췌효소분필는 즉각적으로 높은 분비반응을 보였으며, 이 반응은 또한 농도의존성을 나타냈다. CCK투여는 chymotrypsinogen의 쪽이 amylase 및 trypsinogen보다 높은 비율로 분비되는 선택적인 분비반응을 나타냈다. 아미노산과 CCK을 공동투여하면 첨가한 아미노산의 종류에 따라 췌효소분비반응은 여러 가지 형태로 증가되었지만 glucose와의 공동투여에서는 CCK 단독투여와 비교해서 차가 없었다. Valine과 arginine을 여러 가지 농도로 CCK와 공동 투여한 결과, valnine에서는 0.5mM일때, arginin에서는 5mM일때 가장 높은 분비반응을 보였다. 위의 결과로부터 아미노산의 조합에 의한 췌효소분비반응에 대해서 검토했다. 즉, 아미노산 mixture, threonine+phenylalanine+isoleucine, Threonine+phenylalanine, threonine+isoleucine 및 phenylalanine+isoleucine과 CCK를 공동투여 했다. 각 물질을 투여한 후 50분간 분비한 효소를 비교하면, threonine+phenylalanine에 의한 췌효소분비반응은 아미노산 mixture에 의한 분비반응과 동일하게 높은 반응을 보였다. 이상의 결과로부터 닭에 있어서 췌장소화효소분비는 CCK와 아미노산의 사이에 협동작용이 있으며, 그 협동작용은 아미노산의 종류에 따라 선택적인 분비반응을 함으로써 장내소화가 진행된다고 본다.
여러 재질의 담체를 이용하여 H1-39변이주를 고정화시켜 3.4% 목질계 당화액을 탄소원으로 $37^{\circ}C$, $40^{\circ}C$, $43^{\circ}C$에서 에탄올 발효를 하였는데 전반적으로 유리세포 배양시보다 에탄올 수율, 생산성, 세포수율, 세포 생존율이 향상되었다 온도 37$^{\circ}C$에서는 Ca-alginate와 ABG bead에 고정화된 H1-39변이주에서 각각 가장 높은 14.8 g/1의 에탄올을 생산하였으며 특히 H1-39변이주를 ABG bead에 고정화하여 배양하였을 때 생산성이 1.23g/1-h로 가장높았다. $40^{\circ}C$에서는 ABG bead에 고정화된 H1-39 변이주에서 가장높은 15.2g/1의 에탄올을 생산하였으며 생산성도 0.84g/1-h 로 유리세포 배양시보다 약 91% 증가하였다. 한편 $43^{\circ}C$에서는 ABP고정화 배양을 통해 가장 높은 13.8g/1의 에탄올 생산과 0.77g/1-h의 생산성을 나타내어 유리세포 배양시 보다 각각 14%와 93%의 증가를 보였다.
Heo, Ju Sun;Choi, Ka Young;Sohn, Se Hyoung;Kim, Curie;Kim, Yoon Joo;Shin, Seung Han;Lee, Jae Myung;Lee, Juyoung;Sohn, Jin A;Lim, Byung Chan;Lee, Jin A;Choi, Chang Won;Kim, Ee-Kyung;Kim, Han-Suk;Kim, Beyong Il;Choi, Jung-Hwan
Clinical and Experimental Pediatrics
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제55권11호
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pp.438-444
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2012
Mucolipidosis II (ML II) or inclusion cell disease (I-cell disease) is a rarely occurring autosomal recessive lysosomal enzyme-targeting disease. This disease is usually found to occur in individuals aged between 6 and 12 months, with a clinical phenotype resembling that of Hurler syndrome and radiological findings resembling those of dysostosis multiplex. However, we encountered a rare case of an infant with ML II who presented with prenatal skeletal dysplasia and typical clinical features of severe secondary hyperparathyroidism at birth. A female infant was born at $37^{+1}$ weeks of gestation with a birth weight of 1,690 g (<3rd percentile). Prenatal ultrasonographic findings revealed intrauterine growth retardation and skeletal dysplasia. At birth, the patient had characteristic features of ML II, and skeletal radiographs revealed dysostosis multiplex, similar to rickets. In addition, the patient had high levels of alkaline phosphatase and parathyroid hormone, consistent with severe secondary neonatal hyperparathyroidism. The activities of ${\beta}$-D-hexosaminidase and ${\alpha}$-N-acetylglucosaminidase were moderately decreased in the leukocytes but were 5- to 10-fold higher in the plasma. Examination of a placental biopsy specimen showed foamy vacuolar changes in trophoblasts and syncytiotrophoblasts. The diagnosis of ML II was confirmed via GNPTAB genetic testing, which revealed compound heterozygosity of c.3091C>T (p.Arg1031X) and c.3456_3459dupCAAC (p.Ile1154GlnfsX3), the latter being a novel mutation. The infant was treated with vitamin D supplements but expired because of asphyxia at the age of 2 months.
본 연구는 3년산 북방전복의 해상가두리의 먹이공급비율에 따른 성장 및 생존율을 조사하여, 미역과 다시마등의 천연먹이의 적정 공급율을 제안하여 북방전복 성패의 생산성 향상을 유도하고자 실시하였다. 먹이공급율은 실험전복 어체중량을 기준으로 일간공급율 (daily feeding rate, DFR) 5, 10, 15, 20% (5 DFR, 10 DFR, 15 DFR, 20 DFR) 를 설정하여, 해상가두리에서 2반복으로 13개월간 실시하였다. 해상가두리에서 사육한 전복 (최초 수용 시 평균각장 $73.77{\pm}11.27mm$) 성장에서 각장과 각폭의 성장율 (growth rate, GR), 일간성장율 (daily growth rate, DGR) 및 특수생장율 (specific growth rate, SGR) 과 체중의 증중률 (weight gain, WG), 일간증중률 (daily weight gain, DWG) 및 특수증중률 (specific weight gain, SWG), 그리고 생존율에서 5 DFR이 유의적으로 높았다 (P < 0.05). 생존율은 모든 실험구가 유의적 차이가 없었으며, 30%이하로 나타났다. 따라서 3년산 북방전복을 해상가두리에서 사육 시 미역, 다시마 등의 생먹이의 일간 공급율은 어체중량의 5-10%에서 공급되는 것이 성장에 유리하지만, 생존율을 향상 시킬 수 있는 다각적 검토가 필요하다.
The present study was conducted to evaluate and compare the effects of various animal and plant protein sources on piglet' performance, digestibility of amino acids and gut morphology in weaned pigs until 28 days after weaning. The plant protein sources used were soybean meal (SBM), fermented soy protein (FSP), rice protein concentrate (RPC); and animal protein sources tested were, whey protein concentrate (WPC) and fishmeal (FM). Iso-proteinous (21%) diets were formulated and lysine (1.55%) content was similar in all the diets. The level of each protein source added was 6% by replacing SBM to the same extent from the control diet containing 15% SBM. The ADG was higher (p<0.05) in the groups fed animal proteins as compared with plant proteins at all the levels of measurement, except during 15-28 days. The highest ADG was noted in WPC and FM fed diets and lowest in SBM fed diet. The feed intake was higher in animal protein fed groups than plant proteins at all phases, but the feed:gain ratio was not affected by protein sources except during overall (0 to 14 day) measurement which was improved (p<0.05) in animal protein fed diets compared to plant protein sources. The digestibilities of gross energy, dry matter and crude protein were higher in animal protein fed groups than for plant protein fed sources. The apparent ileal digestibilities of essential amino acids like Leu, Thr, and Met were significantly (p<0.05) higher in animal proteins fed animals as compared with plant protein fed animals. But the apparent fecal digestibilities of essential amino acids like Arg and Ile were significantly higher (p<0.05) in plant protein diets than animal protein sources. The villous structure studied by scanning electron microscope were prominent, straight finger-like, although shortened and densely located in FM fed group as compared with others. The lactic acid bacteria and C. perfringens counts were higher in caecal contents of pigs fed plant proteins than the animal proteins. Overall, it could be concluded that animal protein sources in the present study showed better effects on growth performance, nutrient digestibility and gut morphology than plant protein sources.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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