• 제목/요약/키워드: ADP

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음향도플러유속계(ADP)를 이용한 부유사 농도 관측 (Observation of suspended sediment concentration profiles from ADP)

  • 오병철;추용식;정병순
    • 한국해안해양공학회:학술대회논문집
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    • 한국해안해양공학회 2002년도 한국해안해양공학발표논문집 Proceedings of Coastal and Ocean Engineering in Korea
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    • pp.294-297
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    • 2002
  • ADP(Acoustic Current Profiler)는 수중에서 음파를 발사하여 해수와 함께 유동하는 부유입자에 의하여 반사되는 음향의 Doppler 효과를 이용하여 여러 개의 수층에서 유속과 유향을 측정하는 장비이다. Doppler 효과에 의한 반사음향의 주파수 천이가 부유입자의 속도에 따라 달라지는 것을 이용하여 해수의 흐름을 관측할 수 있다. (중략)

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Calcium Influx is Responsible for Afterdepolarizations in Rat Hippocampal Dentate Granule Cells

  • Park, Won-Sun;Lee, Suk-Ho
    • The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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    • 제6권3호
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    • pp.143-147
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    • 2002
  • Granule cells in dentate gyrus of hippocampus relay information from entorhinal cortex via perforant fiber to pyramidal cells in CA3 region. Their electrical activities are known to be closely associated with seizure activity as well as memory acquisition. Since action potential is a stereotypic phenomena which is based on all-or-none principle of $Na^+$ current, the neuronal firing pattern is mostly dependent on afterpotentials which follows the stereotypic $Na^+$ spike. Granule cells in dentate gyrus show afterdepolarization (ADP), while interneurons in dentate gyrus have afterhyperpolarizaton. In the present study, we investigated the ionic mechanism of afterdepolarization in hippocampal dentate granule cell. Action potential of dentate granule cells showed afterdepolarization, which was characterized by a sharp notch followed by a depolarizing hump starting at about $-49.04{\pm}1.69\;mV\;(n=43,\;mean{\pm}SD)$ and lasting $3{\sim}7$ ms. Increase of extracellular $Ca^{2+}$ from 2 mM to 10 mM significantly enhanced the ADP both in amplitude and in duration. A $K^+$ channel blocker, 4-aminopyridine (4-AP, 2 mM), enhanced the ADP and often induced burst firings. These effects of 10 mM $Ca^{2+}$ and 4-AP were additive. On the contrary, the ADP was significantly suppressed by removal of external $Ca^{2+},$ even in the presence of 4-AP (2 mM). A $Na^+$ channel blocker, TTX (100 nM), did not affect the ADP. From these results, it is concluded that the extracellular $Ca^{2+}$ influx contributes to the generation of ADP in granule cells.

MMS와 자외선을 처리한 CHO세포에 있어서 DNA사 절단과 절제회복에 미치는 3-aminobenzamide의 영향 (Effects of 3-Aminobenzamide on DNA Strand Breaks and Excision Repair in CHO cells Exposed to Methyl Methanesulfonate and Ultraviolet-light)

  • Park, Sang-Dai;Jang, Young-Ju;Roh, Jung-Koo
    • 한국동물학회지
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    • 제26권3호
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    • pp.171-179
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    • 1983
  • MMS와 자외선에 의한 DNA의 절제회복과 단사절단에 미치는 poly(ADP-ribose) polymerase의 저해제인 3-aminobenzamide의 영향을 CHO 세포를 재로로 조사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. MMS에 의한 비주기성 DNA 합성률과 DNA 단사 절단률은 이 저해제에 의해 모두 증가하였다. 이는 poly (ADP-ribose) polymeraserk MMS에 의해 유발된 염기 절제회복의 incision step를 억제하는 결과라 생각된다. 2. 자외선에 의한 비주기성 DNA 합성률과 DNA단사 절단률은 이 저해제에 의해 모두 감소하였다. 이는 poly(ADP-ribose) polymerase가 자외선에 의해 유발된 nucleotide 절제회복의 incision step을 돕는 작용을 하는 결과로 생각된다. 3. MMS와 자외선을 복합처리한 실험군에서는, DNA 단사 절단률은 이 저해제에 의해 영향을 받지 않았으며, 비주기성 DNA 합성률은 자외선 단독 처리군의 수준으로 증가되었다. 이는, 이 저해제가 MMS와 자외선으로 유발된 절제회복의 incision step에는 독립적으로 작용하며, 그 이후의 단계에서, MMS에 의해 부분적으로 불활성화 되었던 pyrimidine dimers의 절제를 완전하게 해주는 것으로 해석된다.

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진주담치 건조중의 Nucleotides의 변화 (DEGRADATION OF NUCLEOTIDES IN THE MUSCLE OF SEA MUSSEL DURING DRYING)

  • 박영호;박화술;이응호
    • 한국수산과학회지
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    • 제7권3호
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    • pp.163-168
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    • 1974
  • 진주담치의 건조중의 nucleotides의 변화를 알기 위하여 생체시료, 열풍건조시료 및 자숙열풍건조시료에 대하여 분석 검토하였다. 1. ATP 함양은 $8.2{\mu}moles/g(dry basis)$ 로서 높았고, 건조후외 잔존율도 $30\%$ 이상으로 많았다. 2. ADP 및 AMP는 건조중에 축적되는 결과를 보여 nucleotides 총량(ATP+ADP+AMP)으로 볼때는 건조중에 크게 감소하지 않았다. 3. 분획물중 UMP 및 adenosine이라고 추정되는 성분이 있었으나 동정하지 못하였다. 4. IMP의 생성은 볼 수 없어 AMP deaminase 활성은 없다고 보며, inosine 및 hypoxanthine 함양은 건조중에 증가하므로 adenosine deaminase 활성은 있다고 볼 수 있다. 5. 진주담치의 ATP 주분해경로는 그 분해생성물로부터 볼때 $ATP{\to}ADP{\to}AMP{\to}adenosine{\to}inosine{\to}hypoxanthine$이라고 추정된다.

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Polymerization of ADP-Ribose Pyrophosphatase: Conversion Mechanism of $Mg^{2+}-Dependent$ ADP-Ribose Pyrophosphatase into $Mg^{2+}-Independent$ Form

  • Kim, Dae-Ki;Kim, Jong-Hyun;Song, Eun-Kyung;Han, Myung-Kwan;Kim, Jong-Suk
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제26권10호
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    • pp.826-831
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    • 2003
  • ADP-ribose pyrophosphatase (ADPRase) hydrolyzes ADP-ribose (ADPR) into AMP and ribose-5'-phosphate. It is classified into two groups, $Mg^{2+}$-dependent and $Mg^{2+}$-independent ADPRase, depending on its $Mg^{2+}$requirement. Here, we purified $Mg^{2+}$-dependent ADPRase from rabbit liver and examined what factors affect $Mg^{2+}$ requirement. The purified enzyme showed a single band with the molecular weight of 34 kDa on SDS-PAGE both in the presence and absence of 2-mercaptoethanol. The molecular weight of the native enzyme calculated by gel filtration was 68 kDa, indicating that ADPRase is a dimer made up of two identical subunits. $Mg^{2+}$-dependent ADPRase with the highest ADPR affinity had a $K_m$ of 160$\pm$10 $\mu$M and a pH optimum of around pH 9.5. Treatment of the purified ADPRase with heated cytosol fractions at 37$^{\circ}C$ for 3 h caused some changes in the chemical properties of the enzyme, including an increase in molecular weight, a decrease in solubility, and a loss of $Mg^{2+}$-dependency. The molecular weight of the cytosol-treated ADPRase measured by gel filtration was over 420 kDa, suggesting, for the first time, that ADPRase could be polymerized by undefined cytoplasmic factors, and that polymerization is accompanied by changes in the solubility and metal ion dependency of the enzyme.

천연식물자원 지모와 황백피 혼합 수추출물의 안전성평가 (Evaluation of Genotoxicity and 14-day Repeat Dose Toxicity of Water Extract of the Mixture of Natural Plants, Anemarrhena and Phellodendron)

  • 정영신;박철범
    • 한국식품위생안전성학회지
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    • 제29권4호
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    • pp.383-390
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    • 2014
  • The safety of a new natural plant composition (ADP) was assessed on the genotoxicity study and 14-day repeat dose toxicity study. ADP contains a mixed water extract obtained from the mixture of Phellodendron cortex (Phellodendron amurense) and Anemarrhena rhizoma (Anemarrhena asphodeloides), and poses the contractile properties mediated by alpha-adrenoceptor of the prostate and urethra as well as antioxidant and anti-inflammatory properties. In order to evaluate genetic safety, in vivo micronucleus test was performed in ICR mice orally administered with three dose levels of 1250, 2500, 5000 mg/kg body weight, and vehicle and positive control. In the 14 days study, Sprague-Dawley rats were treated with ADP at the dose levels of 500, 1000, 2000 mg/kg once a day, and clinical signs, body weights, hematology, serum biochemistry, necropsy findings and organ weights were monitored and examined. In experimental results, ADP treatment, compared with vehicle control, did not induce the micronucleated erythrocytes from mouse bone marrow. In the 14 days study, any significant and toxicological differences in all measurements of parameters were not observed in ADP treatment groups of animals, compared with vehicle treatment. The No-Observed-Adverse-Effect-Level (NOAEL) of ADP in the 14 days study was determined to be greater than 2000 mg/kg/day in both sexes.

뉴클레오타이드에 의한 Serratia marcescens Catabolic Threonine Dehydratase의 활성화 (Nucleotide Activation of Catabolic Threonine Dehydratase from Serratia marcescens)

  • 최병범
    • 한국식품영양학회지
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    • 제23권2호
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    • pp.171-177
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    • 2010
  • Serratia marcescens catabolic threonine dehydratase는 streptomycin sulfate treatment, Sephadex G-200 gel filtration, AMP-Sepharose 4B affinity chromatography 등의 방법으로 정제하였는데, 최종 단계에서 회수율은 15.5%이었으며 50배 정제되었다. Native 분자량은 native pore gradient polyacrylamide gel electrophoresis(PAGE) 방법으로는 120,000이었다. SDS-PAGE에 의한 subunit의 분자량은 30,000이었고, 즉 S. marcescens 효소는 4개의 동일한 subunit으로 구성된 homo-tetrameric protein임이 판명되었다. S. marcescens 효소의 L-threonine에 대한 Km값은 AMP가 있는 조건에서 7.3 mM, AMP가 없는 조건에서 92 mM이었다. S. marcescens 효소는 효소 1 mole 당 각각 2 mole의 pyridoxal 5'-phosphate(PLP), 16개의 free-SH group을 가지고 있었다. S. marcescens 효소는 AMP의 존재 하에서 $\alpha$-ketobutyrate, pyruvate, glyoxylate, phosphoenol pyruvate(PEP)에 의해 효소 활성이 억제되었으며, cAMP와 ADP에 의해서는 효소 활성이 증가되었다. 효소학적 성질면에서 S. marcescens 효소는 E. coli 효소보다는 S. typhimurium 효소와 유사하였다. 한편, E. coli 효소는 cAMP에 의하여 효소 활성이 증가되고, S. typhimurium 효소는 ADP에 의해 효소 활성이 증가되는 것과 다르게, S. marcescens 효소는 cAMP와 ADP 모두 효소 활성이 증가되었다. 따라서 이상의 연구 결과들은 세 enteric bacteria의 catabolic threonine dehydratase가 서로 작은 차이점이 있다는 것을 반영하며, 이러한 사실을 규명하기 위해서는 향후 보다 심층적인 연구를 수행하여야 할 것으로 사료된다.

In vitro에서 핵산치환인자 BAP이 단백질-분자 샤페론 복합체 해리에 미치는 영향 (A Nucleotide Exchange Factor, BAP, dissociated Protein-Molecular Chaperone Complex in vitro)

  • 이명주;김동은;이태호;정영기;김영희;정경태
    • 생명과학회지
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    • 제16권3호
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    • pp.409-414
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    • 2006
  • 소포체는 세포막의 합성뿐만 아니라 세포막에 존재하거나 세포외로 분비되어져야 할 단백질을 합성하는 세포내 소기관이다. 소포체에서 단백질이 합성되어질 경우 이황화결합이 형성되고 glycosylation 등의 수식이 일어나며, 이와 동시에 folding과 assembly과정을 거쳐 삼차원적 구조로 성숙이 되는데 이 과정은 folding enzyme과 molecular chaperone의 도움을 받아 이루어진다. 소포체 내에 존재하는 molecular chaperone 중 가장 잘 알려진 것으로 BiP이 있다. BiP의 기능은 N-terminus의 ATPase domain에 의해 조절되고 ATPase domain은 이것과 선택적으로 결합하는 조절인자에 의해 ATPase의 활성이 영향을 받는다. BiP의 핵산치환조절인자로서 발견된 BAP은 ATPase domain에 결합된 ADP를 ATP로 치환하는 것으로 기능이 알려져 있다. 이 BAP의 핵산치환기능이 BiP의 샤페론 작용에 어떤 영향을 미치는지를 in vitro에서 항체 heavy chain을 이용하여 알아보았다. BAP은 ATP보다 ADP가 결합되어 있는 BiP과 더 잘 결합을 하며, in vitro에서 BiP과 결합하고 있는 unfolded 단백질을 BAP은 BiP으로부터 해리하였다. 또한 소포체내에 존재하는 Hsp70 homologue chaperone인 BiP과 Grp170에 대한 BAP의 결합특이성을 anti-Grp170과 anti-BAP 항체로 co-immunoprecipitation을 하여 확인한 결과 BAP은 Grp170과 결합을 하지 않았다. 따라서 BAP은 ER내에 존재하는 동일한 family group에 속하는 Grp170과 BiP에 대하여 BiP에만 특이성을 갖는 것으로 나타났다.

MgADP 결합 및 아미노산 치환 Nitrogenase Fe 단백질의 구조 및 기능 분석 (Structural and Functional Analysis of Nitrogenase Fe Protein with MgADP bound and Amino Acid Substitutions)

  • Jeong, Mi-Suk;Jang, Se-Bok
    • 생명과학회지
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    • 제14권5호
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    • pp.752-760
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    • 2004
  • Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.