• 대한화학회지
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• 제17권1호
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• pp.20-24
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• 1973

$^{93}Nb(n,\alpha)^{90}Y$, $^{90}Zr(n,p)^{90}Y$,$^{93}Nb(n,\alpha)^{90m}Y$및 $^{90}Zr(n,p)^{90m}Y$반응의 평균 핵분열 반응단면적을 결정하였다. $\alpha-$히드록시 이소부티르산을 용출제로한 양이온 교환 수지통을 사용하여 생성된 핵종을 정량적으로 분리하였다. $^{90m}Y$ 및 $^{90}Y$의 절대측정은 $\gamma-$선 분광법 및 보정된 $2\pi$계측기로 각각 $0.14\pm0.01mb$, $0.83\pm0.02mb$, $0.018\pm0.02mb$ 및 $0.33\pm0.02mb$이었다. $^{90}Y$ 대신 $^{90m}Y$ 를 사용하는 편이 니오브를 정량하기 위한 보다 좋은 분석방법이 될 수 있음을 알았으며 그 가능성에 대하여 검토하였다.

• Biomolecules & Therapeutics
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• 제27권5호
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• pp.423-434
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• 2019

HSP90 is a molecular chaperone that increases the stability of client proteins. Cancer cells show higher HSP90 expression than normal cells because many client proteins play an important role in the growth and survival of cancer cells. HSP90 inhibitors mainly bind to the ATP binding site of HSP90 and inhibit HSP90 activity, and these inhibitors can be distinguished as ansamycin and non-ansamycin depending on the structure. In addition, the histone deacetylase inhibitors inhibit the activity of HSP90 through acetylation of HSP90. These HSP90 inhibitors have undergone or are undergoing clinical trials for the treatment of cancer. On the other hand, recent studies have reported that various reagents induce cleavage of HSP90, resulting in reduced HSP90 client proteins and growth suppression in cancer cells. Cleavage of HSP90 can be divided into enzymatic cleavage and non-enzymatic cleavage. Therefore, reagents inducing cleavage of HSP90 can be classified as another class of HSP90 inhibitors. We discuss that the cleavage of HSP90 can be another mechanism in the cancer treatment by HSP90 inhibition.

• BMB Reports
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• 제42권10호
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• pp.623-630
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• 2009

Hsp90, an evolutionarily conserved molecular chaperone, is involved in the folding, stabilization, activation, and assembly of a wide range of 'client' proteins, thus playing a central role in many biological processes. Especially, several oncoproteins act as Hsp90 client proteins and tumor cells require higher Hsp90 activity than normal cells to maintain their malignancy. For this reason, Hsp90 has emerged as a promising target for anti-cancer drug development. It is still largely unknown how Hsp90 can recognize structurally unrelated client proteins. However, recent progress in structural studies on Hsp90 and its interaction with various co-chaperones has broadened our knowledge of how the Hsp90 ATPase activity, which is essential for its chaperone function, is regulated and coupled with the conformational changes of Hsp90 dimer. This review focuses on the roles of various Hsp90 co-chaperones in the regulation of the Hsp90 ATPase cycle, as well as in the selection of client proteins. In addition, the current development of Hsp90 inhibitors based on the structural information will be discussed.

• 한국정보통신학회:학술대회논문집
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• 한국해양정보통신학회 2008년도 춘계종합학술대회 A
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• pp.264-267
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• 2008

90/150 그룹 셀룰라 오토마타 (이하, CA)에 대한 합성 방법은 많은 연구자들에 의해 연구되어왔다. 그러나 90/150 비그룹 CA의 합성방법에 대한 연구는 매우 미비하다. 본 논문에서는 90/150 비그룹 CA중 순환상태의 사이클의 길이가 항상 1인 multiple-attractor CA의 특성을 분석한다. 90/150 multiple-attractor CA중 attractor의 수가 하나인 single-attractor CA를 구성하는 방법을 제안하고 이 결과를 이용하여 90/150 multiple-attractor CA를 합성하는 방법을 제안한다.

• Journal of Radiation Protection and Research
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• 제16권1호
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• pp.33-42
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• 1991

Sr-90과 소석회를 처리한 pH 6.05의 양질사토로부터 보리에 의한 Sr-90 흡수 실험을 온실내에서 포트 재배로 실시하였다. 수확기에 보리 지 상부로의 Sr-90 흡수율은 늘쌀보리가 평균 0.41%, 올보리가 평균 0.23%였고 전이계수도 전자가 후자보다 부위에 따라 30-60% 정도 높았다. 흡수율과 전이 계수는 전체 적으로 볼 때 Sr-90 처 리 농도간에 유의 차가 인정 되지 않았다. 10a당 약 94kg에 해당하는 소석회 처리는 Sr-90 흡수를 억제하고 전이계수를 감소시키는데 효과적이지 못한 수준이었다. 보리의 부위별 Sr-90 전이 계수는 건조 중 기준으로 줄기 1.51, 및 4.45, 종실 0.35, 전지상부 1.30으로 제안될 수 있었다. Sr-90 흡수에 따른 작물체의 생육장해나 수량감소는 없었다.

• 대한임상검사과학회지
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• 제49권4호
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• pp.460-469
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• 2017

열충격 단백질(heat shock proteins, HSPs)은 다양한 종양에서 과발현 되고, 종양이 형성되는 과정이나 그 예후에 영향을 주며, 분자량에 따라 HSP27, HSP60, HSP90, HSP100 등으로 구분한다. Heat shock protein90은 세포 내 불안정한 단백질을 보호하는 역할을 통해 질병의 유지에 기여하는데, 정상 조직에 비해 종양 세포에서 높은 수준으로 발현된다고 보고되었다. 이에 본 연구에서는 우리나라 사망원인 1위인 폐암 중 비소세포 폐암에서 Heat shock protein90 family 발현과 비소세포 폐암환자의 임상적 특징과의 상관관계를 분석하여 종양의 생물학적 표지자로서의 가능성을 조사하였다. HSP90 family의 발현과 임상병리학적 특성 및 생존율과의 상관관계를 분석한 결과 $HSP90{\alpha}$는 림프혈관강 침윤이 되지 않은 환자에서 높은 발현을 보였고(p=0.014), $HSP90{\beta}$ 은 조직학적 형태에서 편평상피세포 암종에서 높은 발현을 보였으며(p=0.003), GRP94 은 분화도가 낮을수록 높은 발현을 나타내었다(p=0.048). 생존율은 $HSP90{\alpha}$, $HSP90{\beta}$, GRP94 모두 발현 차이에 대한 유의성이 없었다. 본 연구를 통해 miRNA-126, miRNA-155, miRNA-200c의 발현은 비소세포 폐암의 진단을 위한 생물학적 표지자 및 예후 인자로서 사용될 수 있을 것으로 사료된다. 그리고 비소세포 폐암의 치료용으로 HSP90 family가 고려되어야 할 것이며, GRP94가 종양의 예후예측을 위한 중요한 인자라 사료된다.

• 한국전자파학회논문지
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• 제18권9호
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• pp.1064-1069
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• 2007

본 논문에서는 MMIC 응용을 위한 초소형화된 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기를 제안한다. 기존의 수동형 $90^{\circ} 전력 결합기는 매우 큰 크기 때문에 MMIC 상에 집적되어질 수가 없다. 따라서 초소형화된 $90^{\circ} 전력 결합기는 고집적된 MMIC의 개발을 위해 요구되어진다. 본 논문을 위해서 InGaP/GaAs HBT를 이용한 초소형화된 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기는 고집적된 MMIC 응용을 위해 GaAs 기판 상에 제작하였다. 제작된 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기의 크기는 $2.42{\times}1.05$ mm이며, 이는 기존의 수동형 $90^{\circ} 전력 결합기의 약 2.2 % 정도의 크기였다. 제작된 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기는 2.4 GHz에서 기존의 수동형 $90^{\circ} 전력 결합기보다 약 10 dB의 이득 특성과 $-92.6^{\circ}의 양호한 위상차 결합 특성을 보였다. 초소형화된 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기는 기존의 수동형 $90^{\circ} 전력 결합기들에 비해서 좋은 RF 성능을 나타내었다. 본 논문은 능동형 $90^{\circ} 전력 결합기에 대한 최초의 보고이다.

• 생명과학회지
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• 제26권7호
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• pp.826-834
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• 2016

본 연구는 Hsp90 inhibitor 및 SIRT1 inhibitor의 병용처리가 항암제 다제내성(MDR) 인간 암세포의 증식 억제에 효과적임을 밝혔다. SIRT1 활성 억제가 Hsp90 inhibitor인 17-AAG의 세포 독성의 효과를 증강시켰으며, 이로 인해 Hsp90 inhibitors에 대한 내성을 극복시킬 수 있음을 인간 자궁암세포인 HeyA8의 MDR 변이주인 HeyA8- MDR 세포에서 확인하였다. SIRT1 inhibitor는 Hsp90 inhibitor에 의한 Hsp90 샤페론 기능 억제를 증강시키며, ubiquitin ligase CHIP의 발현 증강을 유발하여, Hsp90 client protein 인 mutant p53 (mut p53)의 분해를 촉진시킨다. Mut p53 의 발현 감소는 암세포의 Hsp90 inhibitor 내성 획득의 가장 중요한 원인으로 지적되는 heat shock factor 1 (HSF1)/heat shock proteins (Hsps)의 발현 억제와 관련됨을 알 수 있었으며, 이는 항암제 다제내성 세포에서 SIRT1 inhibitor에 의하여 Hsp90 inhibitor에 대한 감수성이 증강되는 분자적 기전임을 밝혔다. 그러므로, SIRT1 억제에 의한 mut p53/HSF1 발현 감소가 MDR 암세포의 Hsp90 inhibitors 내성 극복에 매우 유효함을 시사하는 결과를 얻었다.

• 한국동물학회지
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• 제38권4호
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• pp.557-564
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• 1995

90 kDa-heat shock protein (HSP90)은 여러 가지 스트레스에 의해서 유도되는 주요 스트레스단백질 가운데 하나이다. HSP90은 스트레스가 없는 정상적인 상황에서도 일정량 합성되는 단백질로, 세포 내에서 kinases나 스테로이드호르몬 수용체와 같은 여러 조절단백질 및 구조 단백질과 결합하는 것으로 알려져 있다.본 연구에서는 HSP90의 생화학적인 특성을 조사하는데 사용할 목적으로DEAE- cellulose chromatography, hydroxyapatite chromatography, Sephacryl S-300 gel filtration의 방법으로 닭근육조직으로부터 HSP90을 순수 분리하고, 이에 대한 단일클론항체를 murine hybridoma technique을 이용하여 생성하였다. 생성된 클론들에 대해서 ELISA와 Western blot을 실시한 결과 HSP90을 인지하는 A204, C112, C302, C410의 4가지 단클론을 얻었다. 특히 C112는 Western blot과 native immunoprecipitation 실험에서 인간, 토끼, 닭, 쥐, 어류의 HSP90을 인지하지만 초파리, E. coli의 HSP90은 인지하지 못하는 것으로 나타났다.

• 한국전자통신학회논문지
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• 제5권1호
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• pp.10-16
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• 2010

전이 규칙 90과 150만을 사용하는 90/150 CA는 최소다항식과 특성다항식이 같은 CA로 랜덤성이 우수하여 LFSR의 대안으로 사용되어왔다. 90 Uniform CA와 150 uniform CA는 모든 셀에 동일한 전이규칙이 적용되는 CA로 기밀성과 인증을 제공하는 Sarkar의 암호기법에 사용되었다. 본 논문에서는 전이규칙이 90 또는 150인 uniform CA에 대하여 분석하고 특별한 전이규칙을 갖는 n-셀 90/150 CA를 이용하여 2n-셀 uniform CA와 (2n+1)-셀 uniform CA를 합성하고 대응하는 특성다항식을 계산하는 효율적 방법을 제안한다.