148종의 시료로부터 301주의 섬유소 분해세균을 분리하였고 그 중 cellulase 활성이 가장 높은 균주를 선발하여 동정한 결과, Cellulomonas sp. KL-6로 확인하였다. KL-6 균주는 약 50시간만에 여과지(whatman No.1)를 붕괴하였고 congo red 반응으로 본 halo 환의 직경은 11 cm였으며 또한, CMCase의 활성은 67 unit/ml, FPase는 70 unit/ml, ${\beta}-glucosidase$는 0.68 unit/ml로 나타났다. 여과지를 기질로 하여 배양하였을 때 배양액 중에 유리된 glucose의 유무를 확인하였으나 추적할 만한 양이 없었다. KL-6 균주의 균체증식 최적 배양조건은 sucrose 0.5%, yeast extract 0.1%, $(NH_4)_2HPO_4\;0.1%$, $K_2HPO_4\;0.1%$, $MgSO_4{\cdot}7H_2O\;0.01%$, $CaCl_2\; 0.01%$, NaCl 0.6%, $CaCO_3\;0.1%$, pH 7.0 및 온도 $30^{\circ}C$였다.
The WiBro was adopted to the 3G international standard. By the change of specification from Wave 1 to Wave 2, MIMO technology is applied in order to increase the speed of downlink. By MIMO the RF part of WiBro base station is increased to 2 Tx paths. Therefore, the size of RF part is bigger and material cost is increased. For reducing these demerits, the RF part which is consisted of PA, LNA, and TDD switch is designed to one complex RF unit. Also, the experimental results of the RF unit have been discussed. Since the complex RF unit is more compact than the RF part of Wave 1 base station, it can be used as the RF part of Wave 2 base station with 2T/2R MIMO.
In this paper we study (n + 1)-dimensional compact contact CR-submanifolds of (n - 1) contact CR-dimension immersed in an odd-dimensional unit sphere $S^{2m+1}$. Especially we provide necessary conditions in order for such a sub manifold to be the generalized Clifford surface $$S^{2n_1+1}(((2n_1+1)/(n+1))^{\frac{1}{2}})\;{\times}\;S^{2n_2+1}(((2n_2+1)/(n+1)^{\frac{1}{2}})$$ for some portion (n1, n2) of (n - 1)/2 in terms with sectional curvature.
S. cerevisiae의 대표적인 구성적 promoter로 GAPDH, ADH1 및 ENO1를 사용하고 이들 promoter 하류에 INUl의 ORF를 in frame으로 연결한 각각의 plasmid pYIGP, pADHl-lNU 및 pENO-INU를 구축하였다. 이들 plasmid 를 함유한 재조합 S. cerevisiae SEY2102 균주들을 sucrose 함유 평판배지에서 선별한 후, 초기 포도당 농도가 2$\%$ 또는 4$\%$인 배지에서 배양했을 때, 모든 균주들은 12시간 이후부터 정지기에 들어갔으며, 정지기에서도 느리지만 균체증식과 inulinase 발현은 계속되었다. 4% 포도당 배지에서 inulinase 총발현량은 ADH1 promoter 계를 제외하고 GAPDH와 ENO1 promoter의 경우 2$\%$ 포도당 배지 때 보다 약 2배 증가한 2.0 unit/mL과 1.4 unit/mL를 각각 보였다. 단위균체농도당 inulinase 활성 즉, 비활성은 GAPDH와 ENOl promoter계의 경우 포도당 농도가 4$\%$일 때 2$\%$때보다 약 63$\%$ 정도의 비활성 증가를 나타내었다. 하지만 ADH1 promoter의 경우는 오히려 비활성이 약 40$\%$ 감소하였다. 그러나, plasmid 안정성 측면에서는 ADH1과 ENO1 promoter 발현계가 GAPDH promoter 경우의 34$\%$보다 훨씬 뛰어난 80$\%$이상을 보였다. 결론적으로 높은 포도당 농도에서 구성적 promoter의 활성 (발현능)은 GAPDH, ENO1, ADH1 promoter 순으로 나타났지만, 초기 포도당 농도가 높을 때나 에탄을 생산이 심각한 유가식 배양에서는 ENO1 promoter가 inulinase의 구성적 발현ㆍ생산에 더 적합할 것으로 사료된다.
연구 목적: 본 연구에서는CAD/CAM (computer-aided design / computer-aided manufacturing) 시스템으로 제작된LAVA (3M ESPE, Seefeld, Germany) 3-unit bridge와 통상적인 방법으로 제작된 PFG 3-unit bridge의 변연 적합도를 비교 분석해 보고자 한다. 연구 재료 및 방법: 레진치를 전부 도재관을 위한 삭제를 시행하고 인상 채득하여 레진 모형 (Exakto-form model resin, Bredent, Senden, Germany)을군당10개씩 제작하였다. 레진 모형의 인상을 채득하여 석고 모형을 제작하고 PFG, LAVA 3-unit bridge를 10개씩 제작하였다. 제작된 bridge를 레진 모형에 접착하고 실체 현미경(Stereoscopic microscope, Nikon DS-Fi 1, Nikon, Japan)을 사용하여 각 치아당 4점에서 변연 적합도를 측정하였다 (${\times}75$). 측정된 결과는 independent t-test로 통계 분석하였다 (${\alpha}$ = 0.05). 결과: 각 군에서 변연 적합도의 평균과 표준편차는 PFG bridge 중절치에서는 $97.1{\pm}18.7\;{\mu}m$, 견치에서는 $76.6{\pm}21.8\;{\mu}m$, LAVA bridge 중절치에서는 $90.4{\pm}26.7\;{\mu}m$, 견치에서는$110.2{\pm}30.2\;{\mu}m$ 이었다. PFG 3-unit bridge와LAVA 3-unit bridge에서 중절치에서는 통계적 유의성이 없었고, 견치에서는LAVA의 변연 간격이 큰 것으로 나타났다 (P<.05). 결론: PFG 3-unit bridge와 LAVA 3-unit bridge 두 군 모두 임상적으로 받아들여질 만한 변연 적합도를 보였다.
할로겐 램프를 열원으로 이용하는 결정성장장치인 부유대역융로를 제작하여 고온초전도체 Bi2Sr2CaCu2O8의 성장에 이용하였다. 제작된 결정성장장치는 할로겐 램프를 초점에 위치시키기 위한 holder unit, 1kW의 할로겐 램프로서 최대 1800℃까지 사용이 가능한 image furnace, 냉각장치, 원료 물질을 공급하는 feeding unit, 성장된 단결정을 인상하는 pulling unit, 그리고 2mm/hr - 40mm/hr의 속도로 상하 이동 및 15rpm -120rpm의 회전이 가능한 제어부 등으로 구성되었다. 300W의 할로겐 램프를 이용하여 Bi2Sr2CaCu2O8 fiber를 성장시켰으며 성장된 fiber는 XRD, SEM, EDS 등으로 분석하였다. 성장조건은 공기분위기에서 성장속도 3∼4mm/hr, 상·하부축 회전속도 20∼25 rpm이었으며 성장된 fiber는 Bi2Sr2CaCu2O8 기지 내에 (Sr,Ca)CuO2 및 (Sr,Ca)2CuO3의 2차상을 포함하고 있었다.
Cecropin A(1-8)-magainin 2(1-12) and cecropm A(1-8)-melittin(1-12) hybrid peptides were known to have potent antitumor and antibacterial activity. In particular, cecropm A(l-8)-magainin 2(1-12) has powerful antibacterial and antitumor activity with no hemolytic effect.(omitted)
준저리콩, 익산콩을 사용하여 콩나물 재배 과정 중 유리당 함량변화와 lipoxygenase activity 변화를 측정하였고, 키토산 처리가 이들에 미치는 영향을 조사하였다. 재배 3일째 자엽에서 sucrose는 71% 감소하였고 배축은 59%가 감소하여 배축보다는 자엽에서 더 빠른 감소 경향을 볼 수 있었다. Raffinose와 stachyose는 재배 초기 빠른 속도로 감소하다 이 후 감소가 완만해졌으며 배축보다는 자엽에서의 분해속도가 빠르게 나타났다. 키토산을 처리하여 콩나물을 재배하였을 때 4일 후 분해되지 않은 유리당이 sucrose와 raffinose의 경우 키토산 처리구가 대조구보다 각각 9.8, 16% 정도 많이 남아 있었으나, stachyose의 경우 대조구에 18%정도 많이 잔존하였다. Lipoxygenase activity는 L-2/3보다 L-1의 activity가 높게 나타났으며, 24시간 침지후 자엽의 L-1 activity가 1207 unit/mg에서 2072 unit/mg으로 높아졌으나 발아가 진행되면서 activity는 감소하였다. L-2/3의 activity는 재배 초기에 자엽에서 492 unit/mg, 배축에서 67 unit/mg이였으나, 재배 5일 후에는 자엽과 배축의 activity가 42, 82% 각각 감소하였다. 키토산 처리가 lipoxygenase activity에 미치는 영향을 보면 off-flavor 형성과 밀접한 관련이 있는 L-2/3 activity가 재배 5일 후 대조구 83 unit/mg, 키토산 처리구 56 unit/mg 으로 되어 키토산 처리구의 활성이 낮았다.
찹쌀과 멥쌀로 진양주를 제조하여 이화학적 성분 변화 및 관능적 특성을 조사하였다. 찹쌀 진양주의 주모는 ${\alpha}-amylase$가 121.0 unit, ${\beta}-amylase$가 40.0 unit이었으며 산성 중성 protease 각각 34.2, 23.7 unit의 활성을 나타냈다. 멥쌀 진양주의 경우는 ${\alpha}-amylase$는 156.0 unit, ${\beta}-amylase$는 45.2 unit를 산성 중성 protease 활성은 각각 9.1과 0.1 unit로 나타났다. 찹쌀 진양주와 멥쌀 진양주의 발효 과정 중에 pH는 0일에 각각 5.33, 4.04이었으나 발효 3일부터는 일정한 값을 나타냈다. 산도는 찹쌀 진양주가 2.30%, 멥쌀 진양주가 2.05%로 발효 3일에 가장 높은 값을 나타내었다. Alcohol 함량은 찹쌀 진양주는 $2.58{\sim}13.5%$까지 계속 증가하였으며, 멥쌀 진양주 또한 $2.51{\sim}15.5%$까지 증가한 것으로 나타나 멥쌀 진양주의 alcohol 발효가 더 우수하였다. 유기산은 oxalic acid, malic acid, lactic acid, acetic acid, citric acid, succinic acid등 6가지를 측정한 결과, 총 함량이 찹쌀 진양주는 4.38mg%, 멥쌀 진양주는 7.63mg%로 거의 2배 정도가 멥쌀 진양주의 양이 많이 검출되었다. 유리당은 maltose, glucose, fructose, sucrose를 측정한 결과, 찹쌀 진양주가 4.98 m%이었고 멥쌀 진양주가 2.90 m%로 찹쌀 진양주에서 더 많은 유리당을 나타냈다. 관능평가 결과, 찹쌀 진양주가 멥쌀 진양주에 비해 종합적 기호성이 더 높은 것으로 나타났다.
Cyclodextrin glucanotransferase(CGTase)를 생성하는 Bacillus sp. 균주를 토양으로부터 분리하였으며, CGTase 생성을 위하여 0.1% albumin, 2% $NH_4Cl$, 2% soluble starch, 0.2% $NH_2PO_4$를 효소생산배지에 첨가하여 $37^{\circ}C$에서 72시간 배양 시 최대의 활성을 나타내었다. Sephadex G-100과 G-150을 사용한 gel filtration과 DEAE-cellulose를 이용한 이온 교환 크로마토그래피로 9.72배 정제하였으며, specific activity는 528.02 unit/mg이었다. CGTase의 효소학적 특성은 최적 pH, 최적 온도는 pH 8.0과 $80^{\circ}C$였으며, pH $8.0{\sim}11.0$과 $60{\sim}80^{\circ}C$에서 안정하였다. 금속이온 중 $Pb^{2+},\;Hg^{2+}$와 $Zn^{2+}$에서 효소활성이 억제되었다. CGTase의 첨가 효소량을 $20.5{\sim}410$ unit 까지 변화시키며 stevioside로의 당전이능을 조사한 결과 20.5 unit 및 41 unit 처리 시 당전이율은 74.9%와 75,7%로 높게 나타났으며, 205 unit 처리시에는 당전이율은 68.7%로 비슷하였으나 갈변화가 진행되었다. 효소의 농도를 높여 410 unit를 처리했을 때 당전이율은 57.9%로 더욱 떨어졌으며 역시 갈변화가 진행되어 제품의 물성을 나쁘게 하였고, 당전이 산물 중 pentaglycoside와 hexaglycoside가 검출되지 않아 필요이상의 효소사용량은 오히려 당전이 반응에 역효과가 나타났다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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