• Title/Summary/Keyword: 효소 촉매화 반응

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Biodiesel Production from Canola oil Using the Immobilized Enzyme (고정화 효소를 이용한 Canola oil의 바이오디젤 전환)

  • Jang, Myunggwi;Kim, Deogkeun;Lee, Jinsuk;Park, Soonchul;Kim, Seungwook
    • 한국신재생에너지학회:학술대회논문집
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    • 2010.06a
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    • pp.251.1-251.1
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    • 2010
  • 바이오디젤은 동식물성 기름과 메탄올의 트랜스에스테르화 반응에 의해 생산되는 지방산메틸에스테르(FAME, fatty acid methyl esters)로서, 트랜스에스테르화 공정에는 KOH, NaOH, $NaOCH_3$등의 균질계 화학촉매를 이용한 방법, 무촉매 공정인 초임계 메탄올 이용 방법, 그리고 효소촉매를 이용한 방법이 있다. 초임계 공정은 에너지 소비와 장치비가 커서 경제성이 떨어지는 것으로 보고되며 화학촉매 공정은 반응 효율이 높다는 장점을 가지고 있지만, 반응 및 정제단계가 복잡하고 정제과정에 폐수를 발생시키는 문제점을 가지고 있다. 고정화 효소를 사용하는 효소 공정은 에너지 비용의 절감, 후 처리 공정의 단순화, 고 순도의 글리세롤을 얻을 수 있는 장점이 있지만, 반응 속도가 느리고 효소 가격이 비싸다는 단점이 있어 현재까지 상업화되지 못하고 있다. 반응속도가 높고 재사용이 가능한 효소 촉매 공정 개발을 위해 본 연구에서는 Candida rugosa, Rizhopus oryzae 2종을 실리카에 동시 고정화하였다. 고정화 Lipase의 제조는 실리카겔을 과산화수소를 이용하여 전처리를 하고 Acetone과 3-APTES의 혼합용액을 첨가한 후 실리카겔과 (silanization)을 진행 하였다. 그리고 glutaraldehyde를 첨가 하여 공유 결합을 형성 한 후에 증류수를 사용하여 실리카겔을 회수하여 lipase(Rizhopus oryzae, Candida rugosa 10% 용액)를 고정화 하였다. 고정화 효소의 효소 활성을 측정한 결과 3000-3500 Unit(${\mu}mol/g{\cdot}min$)으로 측정되었다. 제조된 고정화 효소를 이용하여 Canola Oil을 바이오디젤로 전환하는 실험을 진행하였으며 생성물로부터 고정화 효소를 분리한 후에 상층의 에스테르층을 취하여 수세한 뒤 원심분리하여 FAME 함량을 측정한 결과 83%의 바이오디젤을 얻을 수 있었다. 그리고 효소 촉매 트랜스에스테르화 반응의 Enzyme, Water, Methanol 투입량의 반응 변수들에 대하여 반응표면분석법(Response Surface Methodology)을 적용하여 최적 반응조건을 도출하는 연구를 수행하였다.

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생물촉매를 이용한 아미노산의 새로운 제조법 - 생물 전환 기술

  • 성문희;조홍연
    • The Microorganisms and Industry
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    • v.20 no.1
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    • pp.38-41
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    • 1994
  • 아미노산은 발효법, 합성법, 효소법, 추출법 등으로 제조되고 있으며, 아미노산 시장의 대부분을 차지하는 glutamic acid, lysine, methionine, glycine, phenylalanine등의 주요 아미노산은 전통적인 발효법과 합성법에 의해 주로 제조되고 있다(1-3). 표 1에 주요 아미노산의 생산량, 제조법, 용도들을 표시하였다. 최근 고정화효소법 및 화학합성법과 효소법을 병행한 반합성법(hybrid process 또는 chemico-enzymatic process라고도 함) 등의 새로운 아미노산 제조법(3-7)이 개발되어 주목되고 있다. 이러한 새로운 아미노산 제조법은 효소를 촉매라는 시각에서 수행하고 있기 때문에 생물촉매법이라 총칭하며, 생물촉매법은 화학반응으로는 곤란한 반응을 효소반응의 도입에 의하여 효율적으로 수행할 수 있는 특징과 각종 연관 아미노산 화합물을 동시에 제조할 수 있다는 대단히 유리한 장점 때문에 새로운 아미노산 제조법으로 점차 기업화되고 잇는 추세이다. 따라서, 본고에서는 생물촉매를 이용한 아미노산의 새로운 제조법에 대하여 소개하고자 한다.

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양자계산을 이용한 Formate Dehydrogenase (FDH)의 메커니즘 연구

  • Kim, Hyeon-Uk;Lee, Jun-Seong;Kim, Yong-Bin;Jang, Rak-U
    • Proceeding of EDISON Challenge
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    • 2013.04a
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    • pp.67-75
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    • 2013
  • 최근 이상기후의 원인으로 손꼽히는 물질의 중심에는 이산화탄소가 있으며 이를 제거하기 위한 여러 연구가 진행되고 있다. 최근에는 전극이 있는 수조에 미생물을 넣고 이산화탄소를 화학적 에너지로 사용할 수 있도록 알코올로 변환시켜주는 시스템이 발표되었다. 이에 따라 본 연구진에서는 이러한 전극 시스템에서 이용될 수 있는 효소를 찾고 효소촉매화 반응의 메커니즘을 자세히 연구하고자 하였다. 본 연구에서 사용된 효소인 Formate dehydrogenase (FDH)는 formate를 조효소인 nicotinamide adenine dinucleotide ($NAD^+$)를 사용하여 이산화탄소로 산화시키는 반응을 촉진시키는 효소이다. 본 연구에서는 이러한 FDH의 산화반응의 역반응을 이용하여 이산화탄소를 효과적으로 분해하는 메커니즘을 연구하기에 앞서 wild type의 반응 메커니즘에 대해 깊이 연구하고자 B3LYP 방법의 양자계산을 하여 반응의 transition state와 potential energy를 조사하였다.

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생물촉매를 이용한 고효율 바이오디젤 생산

  • Son, Jeong-Hun
    • 한국신재생에너지학회:학술대회논문집
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    • 2005.11a
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    • pp.267-275
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    • 2005
  • 차세대 재생산성 에너지로 각광을 받고 있는 바이오디젤은 현재 주로 알칼리촉매를 이용하는 화학공정으로 생산하고 있으나 고에너지 요구성이며 대규모 생산시 폐수발생 등 환경오염 유발요인이 있기 때문에 친환경 생물공정의 필요성이 대두되고 있다. 생물촉매 리파제(lipase)를 이용하는 친환경 생물공정은 화학공정에 비해 다양한 장점을 제공하고 있으나 고가의 효소생산 비용문제로 실용화에 어려움이 있다. 따라서 본 연구에서는 저비용의 생물학적 바이오디젤 생산 시스템 구축을 위해 고활성의 효소 개발, 경제적 재조합 대량생산, 반복 재사용을 위한 효소고정화 등을 통해 고효율의 생산반응계를 개발하였다. 우선 바이오디젤 생산공정에 적합한 리파제로서 CalB(Lipase B of Candida antarctica)를 선택하고 분자 진화기술을 이용하여 효소활성을 17배 향상시킨 CalB14를 개발하였다. CalB14를 효모 발현시스템을 이용하여 경제적 대량생산하기 위해 단백질분비를 획기적으로 개선할 수 있는 맞춤형 분비융합합인자기술(TFP technology)을 이용하여 재조합 CalB를 2 grams/liter 수준으로 분비생산하였다. 생산된 효소를 반복 재사용이 가능하도록 다양한 레진에 고정화하였고 최적의 바이오디젤 전환반응용 고정화효소를 개발하였다. 고정화효소를 효율적으로 재사용하기 위해 바이오디젤 생산용 고정상반응기(packed-bed reactor)를 제작하였으며 기질을 12시간내에 95% 이상 바이오디젤로 수십회 이상 반복전환할 수 있는 경제적인 생물학적 바이오디젤 전환 시스템을 구축하였다.

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Enzymatic Biodiesel Synthesis of Waste Oil Contained High Free Fatty Acid (효소 촉매를 이용한 고산가 폐유지 유래 바이오디젤 합성)

  • Jeon, Cheol-Hwan;Lim, Kwang-Mook;Kim, Jae-Kon;Hwang, In-Ha;Na, Byung-Ki
    • Journal of the Korean Applied Science and Technology
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    • v.35 no.4
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    • pp.1048-1056
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    • 2018
  • Non-edible oil sources (i.e., Palm Acid Oil, waste animal fat) usually contain relatively high amount of free fatty acids (FFA) that make them inadequate for direct base catalyzed transesterification reaction. Enzymatic biodiesel synthesis can solve several problems posed by the alkaline-catalyzed transesterification, and has certain advantages over the chemical catalysis of transesterification, as it is less energy intensive, allows easy recovery of glycerol and the transesterification of glycerides with high free fatty acid contents. In this study, we synthesized biodiesel through enzymatic catalyzed process using high free fatty acid containing waste oil in biodiesel reactor (1 ton/day) and optimized the biodiesel production processes.

Biphasic Dynamic Kinetic Resolution of ρ,α-Dimethyl Benzyl Alcohol over Zeolite-Enzyme Catalysts (제올라이트-효소 촉매를 이용한 ρ,α-Dimethyl Benzyl Alcohol의 2상 동적 속도론적 광학분할)

  • Cha, Yeon-Ju;Ko, Moon-Kyu;Park, Yeung-Ho
    • Applied Chemistry for Engineering
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    • v.17 no.6
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    • pp.658-664
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    • 2006
  • $\rho$, $\alpha$-dimethyl benzyl alcohol was resolved by the biphasic dynamic kinetic resolution (DKR). Acidic zeolite was used as a racemization catalyst while immobilized enzyme was employed for kinetic resolution. The effects of the process variables including nature of acyl donor, reaction temperature, substrate concentration, ratio of the two catalysts and stirring rate on the conversion and enantiomeric purity of the product were investigated. In DKR of $\rho$, $\alpha$-dimethyl benzyl alcohol, the product of 99% ee was obtained with a maximum yield of 88%. The high performance of the catalyst system was maintained in the condition of higher TON and under repeated use.

Recent Developments and Prospects in the Enzymatic Acylations (효소를 이용한 아실화 반응의 최근 동향과 전망)

  • Park, Oh-Jin
    • Korean Chemical Engineering Research
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    • v.51 no.6
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    • pp.716-726
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    • 2013
  • Enzymatic acylations catalyzed by hydrolytic enzymes, along with enzymatic hydrolysis, are established reactions in the synthesis of fine chemicals such as chiral intermediates and polymerizations in the industry. Those reactions have been carried out mostly in organic media due to the thermodynamic limitations. Recently, there have been reports on enzymatic acylations in aqueous media. They have dealt with the elucidation of reaction mechanisms of hydrolases and acyl transferases based on their X-ray structures, homology comparison of the two kinds of enzymes, substrate engineering of acyl donors and computational design of acyl transferases for enzymatic acylations in aqueous media. Enzymatic acylations play an important role in the combinatorial synthesis of natural products such as polyketides and nonribosomal peptides. In this review, the historic developments of enzymatic acylations and industrial examples are described briefly. In addition, recent developments of enzymatic acylations in the modification of natural products and their prospects will be discussed.

Solid Bases as Racemization Catalyst for Lipase-catalyzed Dynamic Kinetic Resolution of Naproxen 2,2,2-Trifluoroethyl Thioester (리파아제에 의한 나프록센 2,2,2-트리플로로에틸 씨오에스터의 Dynamic Kinetic Resolution을 위한 라세미화 촉매로서의 고체 염기)

  • 김상범;원기훈;문상진;김광제;박홍우
    • KSBB Journal
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    • v.19 no.3
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    • pp.215-220
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    • 2004
  • A variety of solid bases such as inorganic bases, basic anion exchange resins, and resin-bound bases were tested as a catalyst for racemization of (S)-naproxen 2,2,2-trifluoroethyl thioester in isooctane at 45$^{\circ}C$. Among the various bases, DIAIOM WA30, which is a weakly basic anion exchange resin with a tertiary amine based on a highly porous type styrene-divinylbenzene copolymer, showed the highest catalytic activity. The second-order interconversion constant of DIAION WA30 was 8.6${\times}$10$\^$-4/ mM$\^$-1/h$\^$-1/ and about 3 times higher than that of trioctylamine under the same conditions. The rate of DIAION WA30-catalyzed racemization decreased with increasing an amount of water added to the reaction medium. Lipase-catalyzed kinetic resolution of racemic naproxen 2,2,2-trifluoroethyl thioester was successfully carried out under in situ racemization of substrate with DIAION WA30 in isooctane at 45$^{\circ}C$. More than 60% conversion and 99% enantiomeric excess for the desired (S)-naproxen product were obtained. Furthermore, such a solid base catalyst could be easily separated and reused in contrast to trioctylamine.

Enzymatic Synthesis of Meth.yl Fructoside by Immobilized Invertase (고정화 전화당 효소에 의한 메틸 프룩토시드의 합성)

  • 허주형;김해성
    • KSBB Journal
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    • v.8 no.4
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    • pp.313-319
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    • 1993
  • Methyl fructoside was synthesized from sucrose and methanol using an immobilized invertase. The enzyme was covalently bound by glutaraldehyde on porous silica coated with polyethyleneimine to give loading capacity of 120mg of invertase per one gram of dry porous silica and effective activity of 100U per one milligram of bound invertase. Polyethyleneimine coating imparted a hydrophillic character, good activity retention and high loading capacity to the surface of porous silica as well as hydrophillic microenviroment in the vicinity of bound invertase. The immobilized enzyme was formed into an alginate-enclosed silica bead to have enough activity for methyl fructoside synthesis from aqueous methanol-sucrose solution. Using the alginate-enclosed biocatalyst the yield of methyl fructoside was obtained as high as 55.9% from aqueous 30% (v/v) methanol and 0.291mo1/l sucrose with 2U/ml activity at $25^{\circ}C$, pH 4.8.

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Effect of Moisture Content of Biocatalyst on the Gas Phase Continuous Bioreaction (생촉매의 수분함유량이 기상의 연속반응에 미치는 영향)

  • ;Deb
    • KSBB Journal
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    • v.8 no.5
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    • pp.417-423
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    • 1993
  • The effect of moisture content of biocatalyst on the performance of a gas phase continuous bioreactor was investigated along with study on the mass transfer limitation. The biocatalysts whose moisture contents are 46.2% and 37.2%, respectively were prepared by immobilization of alcohol oxidase on Amberlite IRA-400, following by slow dehydration method, and packed into a column. Relative production rate (RPR), acetaldehyde composition ($X_p$) and conversion (X) of biocatalysts (37.2%) are better than those of biocatalysls (46.2%), and it was considered that these are attributed to the mass transfer enhancement in the gas phase compared with the aqueous phase.

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