An electrochemical reduction on the 3-phenyl-4-nitrosydnone in acetonitrile solution has been studied by direct current, differential pulse polarography, cyclic voltammetry and controlled potential coulometry. Before the cleavage of phenyl-N single bond a irreversible electron transfer-chemical reaction(EC) mechanism of nitro functional group proceeded to form amino (or-hydroxylamino) group by multielectron transfer which is followed to give phenyl hydrazine by single electron transfer-chemical reaction at the 2nd and 3rd irreversible reduction wave of high negative potential region. The cathodic half-wave potentials shown to be shift negative due to inhibitory effect of cetyl-trimethyl ammonium bromide micelle while reversible anodic peaks on the 2nd and 3rd reduction waves in the presence of NaLS at high negative potential region.
Kim, Seon-Bong;Yeom, Dong-Min;Do, Jeong-Ryong;Yoon, Hyeung-Sik;Byun, Han-Seok;Kim, In-Soo;Park, Yeung-Ho
Korean Journal of Food Science and Technology
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v.21
no.3
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pp.435-440
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1989
The present study was attempted to investigate the mutagenicities of carbonyl compounds(methyl glyoxal, glyoxal, diacetyl, dihydroxyacetone, glycolaldehyde, glyceraldehyde and furfural) derived from Maillard reaction toward Salmonella typhimurium TA 100(base-substitution mutant) without metabolic activation . And for further Investigation of mutagenicity mechanism including desmutagenicity, active oxygen scavengers (cysteine, ${\alpha}-tocopherol$, tris (hydroxymethyl) aminomethane, catalase, ascorbic acid) and reducing agents (glutathione, sodium bisulfite) were also used. Among carbonyl compounds tested, methyl glyoxal, glyoxal, dihydroxyacetone, glycolaldehyde and glyceraldehyde exhibited mutagenicities, and methyl glyoxal showed the strongest mutagenic activity. On the other hand , the mutagenicities of carbonyl compounds were significantly suppressed by cysteine, tris (hydroxymethyl) aminomethane, glutathione and sodium bisulfite. Also, these active oxygen scavengers and reducing agents alone did not show mutagenicity in the present study.
Zun-Ung Bae;Sang-O Oh;Hee-Bong Song;Tae-Myung Park
Journal of the Korean Chemical Society
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v.37
no.10
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pp.888-894
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1993
The electrochemical behaviors of copper-1-(2-pyridylazo)-2-naphthol(Cu-PAN) complex in acetonitrile (AN) solution have been investigated by the use of cyclic voltammetry, DC-polarography, controlled potential coulometry and UV-Vis spectroscopy. Cu-PAN complex in acetonitrile exhibit three reduction waves at -1.27 V, -1.64 V and -2.08 V vs. Ag/AgNO$_3$(AN). The numbers of electron involved in each reduction step was calculated with controlled potential coulometry, and reduction product was identified with UV-Vis spectrum. As the result, we proposed the reduction mechanism of the Cu-PAN complex in acetonitrile.
Reduction of chromate ion at the Pt-electrode was investigated in neutral unbuffered solutions, in buffered solutions of pH between 8 and 10, and in strongly alkaline medium. In buffered solutions of pH between 8 and 10, the number of electrons transfered in the reduction of chromate ion increased progressively with increasing pH. When chromate ion was reduced in 0.2 N sodium hydroxide medium the following mechanism was suggested: $CrO_4^=+H_2O+2e{\rightarrow}CrO_3^=+2OH^-,\;CrO_3^=3H_2O+e{\rightarrow}Cr(OH)_3+3OH^-$ When tetramethylammonium hydroxide (pH=13.5) was used as the supporting electrolyte, a second wave indicated strong adsorption. In unbuffered solutions of 0.1 N potassium chloride the linear sweep voltammogram consists of three or four distinct waves depending on the initial voltage and the voltage sweep rates, but the first wave was difficult to explain as a diffusion controlled wave.
The electrochemical reduction of O,O-dimethyl-O-(3-methyl-4-nitrophenyl)-phosphorothioate (Fenitrothion) has been studied in acetonitrile solution containing surfactant micelle by direct current (DC)-differential pulse (DP) polarography, cyclic voltammetry (CV) and controlled potential coulometry (CPC). The partially reversible electron transfer-chemical reaction(EC, EC mechanism) of fenitrothion reduction proceeded by four electron transfer to form O,O-dimethyl-O-(3-methyl-4-hydroxyaminophenyl)-phosphorothioate which undergoes single bond of the phosphorus atom and phenoxy group cleaves to give p-amino-m-cresol and dimethyl thiophosphinic acid as major product by two electron transfer-protonation at higher negative potential. The polarograpic reduction waves shown to suppressed due to inhibitory effect of sodium lauryl sulfate micelle solution and split up on selectivity of anionic micelle effect in two step at the first reduction peak.
$Fe_2O_3$ was reduced over the temperature range of 600-100$0^{\circ}C$ in both the atmospheres for the Fe-stable and FeO-stable states. It was found that the reduction follows first order kinetics and the reduction of $Fe_3O_3$ to $Fe_3O_4$ is the rate-controlling step.
Electrochemical reductions of $trans-[Co(en)_2X_2](ClO_4)_n$ (where X is cyanide, nitrite, ammonia, and isothiocyanate) were investigated by cyclic voltammetry and polarography at mercury and glassy carbon electrode. $trans-[Co(en)_2(CN)_2]ClO_4$ was reduced to Co(II) complex followed by adsorption to the mercury electrode. Cyanide ion was not released from the reduced Co(II) complex but the cyanide and (en) were released after the reduction to metallic cobalt. The other complexes except $trans-[Co(en)_2(CN)_2]ClO_4$ were reduced to cobalt(II) complexes followed by release of monodendate ligand, and (en) was released at the reduction step to metallic cobalt. $trans-[Co(en)_2(NO_2)_2]ClO_4$ was reduced to cobalt(Ⅱ) complex, and $NO_2^-$ ion was released followed by electroreduction through ECE mechanism at pH 2. On glassy carbon electrode, all complexes of Co(III) were reduced to Co(II) complexes with irreversible one-electron diffusion controlled reaction in which (en) was not released at this step. Increasing absorption wave number of complexes caused to negative shift of peak potential.
A kinetic study on the preparation of iron powder by hydrogen reduction of ferrous chloride vapor has been carried out both experimentally and theoretically. For the preparation of iron powder, ferrous chloride was vaporized and transported to a reaction zone by Ar gas used as carrier. Ferrous chloride vapor and hydrogen were mixed and subject to a reduction reaction at high temperature to produce iron powder and HCI gas. Iron powder was collected with organic solvent at the end of reaction zone and HCI gas was also absorbed in a caustic soda solution to determine the conversion ratio of ferrous chloride. For the development of rate equations, a 1st-order reaction and equilibration of ferrous chloride vapor with Ar gas were assumed. According to the results, the rate constant, k could be expressed as $k=7,879exp(-53,840/RT)\textrm{dm}^3/mole.sec$ and the activation energy was found to be 53.84kJ/mole. From TEM observation, the particle size distribution of iron powder produced was found to be in the range of $0.1~1.0{\mu\textrm{m}}$ which was not significantly influenced by reaction temperature or gas flow rates.
Proceedings of the Korean Nuclear Society Conference
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1996.05c
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pp.565-570
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1996
본 연구에서는 고밀집 섬유다발체 내에 수은과 금속이온을 함유한 수용액을 동시에 주입시켜 최소 공간에서 최대한의 수은전극 면적을 갖는 수직형 순환식 수은 모세관 다발체 전극 전해반응 장치가 개발되었다. 이장치의 특성과 안정성을 평가하기 위해 수은과 수용액의 유량 변화에 따른 철(III)과 우라늄(IV)이온의 환원 voltammogram 이 측정되었다. 본 연구에서 개발된 수직형 순환식 수은 모세관 다발체 전극 전해계는 정확히 제어되는 수용액 유량조건에서 수용액내의 금속이온의 산화수 상태 및 농도의 연속적인 분석 및 전해반응 기구 해석에 효과적으로 사용될 수 있음을 알 수 있었다.
Azotobacter vinelandii cell extracts and its variety of purified fractions with regard to their ability to form the redox state of the Shethna Flavoprotein (free radical form FPH.) were studied. A fluorescent flavoprotein (protein I) and a brown protein (protein II) were the most active proteins which were isolated in purified form. The free radical formation activity was substantially decreased during the purification and was completely lost upon storage in a week under nitrogen in a frozenstate. The presence of free flavin (FMN) with NADH enhanced the rate of free radical formation. The reaction of FMN and NADH was found to be catalysed by various cell fractions. A possible role of FMN as a substrate for free radical shethna flavoprotein was investigated. Slower reaction rate of $FMNH_2+Flavoprotein\;(FP){\to}FPH+FMN$ than $FMN+NADH{\to}FMNH_2$, accumulation of $FMNH_2$ ocurred which subsquently caused FPH.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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