• Title/Summary/Keyword: 전기 영동

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PDMS/Glass Based DNA Microbiochip for Restriction Enzyme Reaction and Electrophoresis Detection (DNA의 제한효소 반응 및 전기영동 검출용 PDMS/유리 마이크로바이오칩)

  • Choi Joon-Young;Ahn Yoo Min;Hwang Seung-Yong
    • Transactions of the Korean Society of Mechanical Engineers A
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    • v.30 no.1 s.244
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    • pp.26-31
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    • 2006
  • This paper reports low-cost PDMS/glass based DNA microbiochip for the restriction enzyme reaction and its products detection using the capillary electrophoresis. The microbiochip ($25mm{\times}75mm$) has the heater integrated reactor ($5{\mu}{\ell}$) for DNA restriction enzyme reaction at $37^{\circ}C$ and the microchannel ($80\;{\mu}m{\times}100\;{\mu}m{\times}58mm$) for the capillary electrophoresis detection. It is experimentally confirmed that the digestion of the plasmid ($pGEM^{(R)}-4Z$) by the enzyme (Hind III and Sca I) is performed for less than 10 min and its electrophoresis detection is able to sequentially on the fabricated microbiochip.

TCSC control for Damping enhancement of intra-area Power Oscillation between Yeongdong and West sea power generation sites (영동권~서해안 발전단지간 연계선로의 전력진동 제동력 향상을 위한 TCSC 적용방안)

  • Hur, Yeon;Choi, Jin-San
    • Proceedings of the KIEE Conference
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    • 2011.07a
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    • pp.224-225
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    • 2011
  • 전력진동(Power Oscillation)은 전력이 0.05 Hz ~ 3.0 Hz의 저주파로 진동하는 현상으로서 계통고장 등의 원인으로 의해 취약한 송전선로에서 발생된다. 전력진동의 종류에는 inter-area mode, intra-area mode, local mode 등이 있는데, 국내 전력계통에서는 향후 영동권 원자력단지와 충남 서해안 화력단지 간을 연결하는 초고압 송전선로에서 intra-area mode의 전력진동이 발생할 가능성이 있다. TCSC를 적용하여 전력진동 제동효과를 얻을 수 있다. 본 논문에서 국내 전력계통에 TCSC를 설치함으로써 전력진동이 효과적으로 감소됨을 보인다. simulation 결과, 전력진동이 5% 수준으로 대폭 감소됨을 알 수 있다.

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자외선B를 조사한 hairless mouse 피부 단백질의 2차 전기영동과 유도된 단백질

  • 안령미
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1994.04a
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    • pp.276-276
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    • 1994
  • 지구 환경문제의 하나인 오존충의 파괴는 지구상에 분포되어있는 자외선량을 증가시키는 외에 지금까지 지상에 도달하지 않았던 단파장역의 자외선량의 증가를 초래하여, 이것에 피부암, 백내장등의 발병율 증가등의 건강 피해가 염려된다. 이들 발병기전은 아직 확실치 않으나 에너지가 큰 단파영역의 자외선에 폭로되면 세포내의 물분자의 이온화에 기인되어 발생하는 활성산소종이 막지질, 핵산. 단백질등에 산화적 손상을 가져와 이것에 돌연변이, 세포사를 초래하는 것이 그 원인의 하나라고 생각된다. 본 연구는 자외선 중 UVB의 조사로 인한 장해와 유도단백질을 찾아내어, 자외선의 유해성을 밝히는데 목적을 두었다. UVB를 농도별로 1회 hairless mouse에게 조사하여, 경시적으로 피부를 채취하여, UVB 조사로 인해 유도되는 단백질을 2차 전기영동법을 이용해 관찰하고. 유도단백질이 HSP인지를 면역염색을 통해 밝히고, 유도된 단백질을 protein sequence를 하여, 어떤 단백질인지 밝혔다.

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Comparative Study on Cytochrome Oxidase of Rat Muscle Tissues (쥐 근조직의 Cytochrome Oxidase에 대한 비교 연구)

  • Song, Eun-Sook
    • The Korean Journal of Zoology
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    • v.29 no.1
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    • pp.70-74
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    • 1986
  • Cytochrome oxidase activities have been compared from crude sumibitochondrial preparations of rat skeletal muscle tissues. Fast red (type $II_A$) preparation has highest cytochrome oxidase activity, slow red (type I) next, and fast white (type $II_B$) the lowest. Differences of electrophoretic mobilities have been detected by heme staining. Migration of heme band is in the order of slow red>fast red>fast white from fastest to slowest. Results of immunoelectrophoresis have substantiated the above finding.

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Lactate and Malate Dehydrogenase Isozymes in Birds (조류의 젖산 및 말산수소이탈효소 아이소자임)

  • 박상윤;김창한;조동현
    • The Korean Journal of Zoology
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    • v.15 no.4
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    • pp.193-205
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    • 1972
  • Lactate and malate dehydrogenase isozymes in crude extracts of various tissues from 28 avian species were investigated by means of celluose acetate electrophoresis. In a given species the presence of two types of the malate dehydrogenase isozymes could be revealed in somatic tissues; one was characterized by fast electrophoretic mobility, and the other by slow mobility. Although the bird lactate dehydrogenase isozymes existed in a variety of species-specific molecular forms, they seemed to show the same pattern within the same genus and family.

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Lactobacillus acidophilus 30SC의 고온충격에 의한 반응

  • Mun, Yong-Il;Han, Su-Min;O, Se-Jong
    • Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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    • 2004.10a
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    • pp.375-379
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    • 2004
  • Probiotic 활성이 높은 L. acidophilus 30SC의 생존성을 증진시키기 위한 기초자료를 얻고자, 열처리 동안 새로이 발현되는 단백질을 일차원 및 이차원 전기영동을 이용하여 확인하였으며, 세포 모양을 주사전자현미경을 사용하여 관찰하였다. $55^{\circ}C$의 heat shock에는 L. acidphilus 30SC의 사멸이 있는 것으로 나타났다. 나머지 처리구는 $37^{\circ}C$에서 계속 배양한 것과 별다른 차이를 나타내지 않았다. $45^{\circ}C$로 heat shock을 준 경우 $37^{\circ}C$에서 배양한 것과 거의 동일하였다. $55^{\circ}C$에서 15분 heat shock을 준 경우 약 22kDa와 25kDa의 단백질들이 새로이 발현된 것으로 나타났으나, 24 kDa와 27kDa로 추정되는 단백질의 발현정도는 낮았음을 확인하였다. 이차원 전기영동을 실시한 결과, $37^{\circ}C$와 비교할 때 $55^{\circ}C$로 heat shock을 준 경우 새로이 5개의 protein spot을 발견할 수 있었다. 그러나 6개의 단백질 spot은 $55^{\circ}C$ heat shock에서 소실된 것으로 확인되어 추가적인 단백질의 분석이 필요한 것으로 생각되었다.

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Synthesis of WS2 by electrophoretic depsoition and sulfurization. (전기 영동 및 황화 처리를 이용한 WS2 합성에 관한 연구)

  • Kim, Min-Gyeong;Park, Yeong-Bae;Lee, Gyu-Hwan;Choe, Seung-Mok
    • Proceedings of the Korean Institute of Surface Engineering Conference
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    • 2017.05a
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    • pp.167.1-167.1
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    • 2017
  • 전이금속 디칼코게나이드는 서로 다른 전이 금속원소와 칼코겐 원소의 결합으로 이루어진 층상 구조의 물질이다. 그 중 텅스텐 이황화물($WS_2$)은 전이금속 화합물로써 풍부한 매장량으로 인하여 가격면에서 매우 저렴하며, 높은 온도에서도 잘 견딜 수 있는 열 내구성이 강해 물 분해 반응에서 촉매로 사용될 수 있는 가능성이 제시되었다. 이러한 $WS_2$을 매장량이 적은 고비용의 백금계 촉매를 대체하기 위한 물질로서 많은 연구가 활발히 진행되고 있다. 본 연구에서는 $WO_3$ 콜로이드 용액을 전기 영동 및 황화 처리 이용하여 $WS_2$를 합성하여 수소 발생 반응(Hydrogen Evolution Reaction, HER)촉매로서의 가능성을 확인하였다.

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동결농축유의 일반성분 및 이화학적 특성에 관한 연구

  • Lee, Su-Jeong;Hwang, Ji-Hyeon;Park, Heung-Sik;Min, Sang-Gi;Gwak, Hae-Su
    • Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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    • 2005.05a
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    • pp.303-306
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    • 2005
  • 본 연구는 개발한 batch type 동결농축장치를 이용하여 제조한 동결농축유의 일반성분 분석 및 이화학적 특성을 분석하고, 진공농축유와 비교하여 동결농축유의 우수성을 입증하기위하여 실시되었다. 동결농축유와 진공농축유는 농축방법에 따라 차이가 나타났으며, 전기영동 실험결과 진공농축유에 비하여 동결농축유의 band가 뚜렷하게 나타나 열처리한 진공농축유가 열변성이 된 것을 확인할 수 있었다. 열처리시에는 Maillard반응이 일어나거나 유효성 lysine함량이 감소되며, 유청내 용해성 칼슘이 인산이나 변성된 단백질과 결합하여 한외여과성칼슘(calcium ions in milk ultrafiltrates)함량이 감소되며, 비타민 손실, 유당의 이성체화, 휘발성 황화합물 생성에 의해 가열취가 발생될 수 있다. 따라서 전기영동 실험결과 batch type 동결농축장치를 이용하여 제조한 동결농축유의 우수성을 확인할 수 있었다.

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근원섬유단백질과 카제인 염의 교차결합을 촉매하는 Transglutaminase의 효과

  • Hwang, Ji-Suk;Jin, Gu-Bok
    • Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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    • 2005.10a
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    • pp.177-181
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    • 2005
  • 근원섬유 단백질에 카제인염을 첨가함으로써 유화안정성이나 보수력을 증진시킬 수 있으나 가제인염은 열에 안정성이 떨어지는 단점을 가지고 있다. TGase가 이러한 카제인염의 단점을 보완해주는지 알아보기 위해 열량분석기와 전기영동을 이용하여 단백질의 변화를 측정하였다. 열량분석기의 경우 근원섬유 단백질과 카제인 염 단백질의 상호교차결합을 TGase의 첨가유무에 따라 실시하였으며 그 결과 TGase의 첨가는 각 단백질 열량변화가 나타나는 온도를 변화시켰으며 배양시간을 증가할수록 각 단백질별 열량변화의 차이를 보였고 peak의 크기에도 차이를 보였다. 또한 전기영동의 경우 MFP, SC, MFP:SC의 1:1 혼합액을 각각을 TGase 첨가한 것과 하지 않은 것을 비교한 결과, TGase의 첨가는 고분자 polymer를 만들어줌으로써 두 단백질간의 상호작용에 촉매제로써 작용한다는 것을 확인하였다.

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척추동물의 Isozyme에 관한 비교연구: V. 담수어류의 젖산 수소이탈효소 Isozyme

  • 박상윤;이문성;조동현
    • The Korean Journal of Zoology
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    • v.17 no.3
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    • pp.127-130
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    • 1974
  • The lactate dehydrogenase isozymes in tissues of eight fresh water fishes were examined by cellulose acetate electrophoresis. The electrophoretic distribution of the isozymes showed clearly species-specific pattern. Various subbands were found more frequently in these fishes than in mammals. The isozyme pattern of muscle seems to tend to be the same with that of brain in these fishes. The fish lactic dehydrogenase suggested in many cases to be consisted of nonrandomly selected hybrids.

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