• 생명과학회지
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• 제8권3호
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• pp.285-293
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• 1998

이미 밝혀져 있는 mariner 전이인자의 전이효소를 암호화하는 부위에 대하여 퇴화성 primer를 사용하여 PCR 방법에 의해 누에(Bombyx mori)에서 ariner 유사 전이닌자의 잠정적인 전이효소 부위를 클로닝 하였다. BmoMAR로 망명된 이 PCR 클론으로부터 추론된 아미노산은 152개로 다섯 개의 종결코돈이 삽입되어 있었으며, Drosophila mauritiana의 active Mos 1에 37%의 아미노산 상동성을 보였다. 또한, 기존의 곤충들에서 밝혀진 mariner-like element에 대한 상동성은 DNA 수주에서는 Apis mellifera에 59% 그리고 아미노산 수준에서는 D. mauritiana 7.9 clone에 37% 상동성을 보였다. 이 결과는 mariner-like element가 B. mori에도 존재하고 있지만. 이들 전이인자의 전이효소를 암호화하는 부위에 종결코돈이 발견되는 것으로 보아서 비활성 전이인자 혹은 일존의 selenoprotein으로 추정된다.

• 오리마을
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• 통권86호
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• pp.57-61
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• 2010

이번 연구는 아플라톡신 $B_1(AFB_2)$의 독성이 오리의 생산성, 체내 기관, 간 효소 활성도, 외관상 소화율, 영양소 소화율에 미치는 영향을 알아보기 위한 것이다. 1일령의 육용오리 90마리를 3개의 처리군으로 나눠 10마리씩 펜에서 사육하였다. 그룹1은 일반 사료를 급여하였고, 그룹 2와 3은 각각 아플라톡신 $20{\mu}g/kg$, $40{\mu}g/kg$이 포함된 오염된 쌀을 섞어 6주 동안 급여하였다. 그 결과 아플라톡신에 오염된 사료를 섭취한 그룹의 증체량과 사료 섭취량이 감소하였고, 사료요구률(feed to gain ratio), 간, 신장, 췌장의 무게가 높은 것으로 나타났다. 알라닌 아미노전이효소(ALT, serum alanine aminotransferase)와 혈중 아스파라진산 아미노전이효소(AST, aspartate aminotransferase)의 활성도도 아플라톡신 오염 그룹에서 유의성을 보이며 높았다. 아플라톡신 오염 그룹의 오리들의 십이지장에서 채취한 단백질 분해효소, 키모트립신, 트립신(이자액에서 분비되는 단백질 분해효소), 전분 가수 분해효소 등 소화효소의 활성도가 증가한 반면, 조단백질의 외관상 소화율은 유의성있게 낮은 것으로 나타났다. 이는 아플라톡신에 오염된 사료로가 오리의 생산성과 영양소의 외관상 소화율을 감소시키고 십이지장 내용물의 소화효소활성을 변화시킨다고 볼 수 있다.

• 대한임상검사과학회지
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• 제53권3호
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• pp.241-248
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• 2021

본 연구는 고혈압이 있는 대한민국 성인에서 아스파르트산 아미노전이효소(aspartate aminotransferase, AST)/알라닌 아미노전이효소(alanine aminotransferase, ALT) 비율과 맥압(pulse pressure, PP) 사이의 관계를 평가하기 위해 수행되었다. 제6차 국민건강영양조사(KNHANES VI-3, 2015)에서 성인 1,515명의 데이터를 분석했다. 본 연구에서는 몇 가지 중요한 결과가 있다. 첫째, AST (odds ratio [OR], 1.018; 95% confidence interval [CI], 1.002~1.033), ALT (OR, 0.982; 95% CI, 0.969~0.996) 및 AST/ALT ratio (OR, 1.367; 95% CI, 1.027~1.819)는 고PP 결정하는 독립적인 요인이었다. 둘째, 관련변수(연령, 성별, 흡연, 음주, 규칙적인 운동, TC, TG, HDL-C, FBG, BMI, WC)를 조정한 후의 결과에서 AST/ALT ratio의 1 사분위에 대한 고PP의 OR을 기준으로, AST/ALT ratio의 2 사분위(OR, 1.188; 95% CI, 0.817~1.727) 및 AST/ALT ratio의 3 사분위(OR, 1.169; 95% CI, 0.800~1.710)는 유의하지 않았지만, AST/ALT ratio의 4 사분위(OR, 1.632, 95% CI, 1.113~2.393)에서 유의하게 높았다. 결론적으로, 고혈압이 있는 대한민국 성인에서 고PP은 AST/ALT ratio 및 AST와 양의 상관관계가 있었지만 ALT와 음의 상관계가 있었다.

• 미생물과산업
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• 제27권1호
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• pp.2-17
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• 2001

Cyclomaltodextrinase(CDase, EC 3.2.1.54), maltogenic amylase(EC 3.2.1.133). neopullulanase(EC 3.2.1.135)는 cyclomaltodextrin(CD), pullulan 및 전분을 가수분해하는 효소들이다. 이 효소들은 $\alpha$-1,4-Ο-glycosidic 결합에 작용하여 CD와 전분을 말토오스로 pullulan을 panose로 가수분해할 뿐만 아니라 올리고당들을 다양한 당 수용체 분자들의 C-3, C-4. C-6 수산기로 전이시키는 활성도 갖고 있다. 이러한 특성들은 기존의 $\alpha$-amylase를 비롯한 판수화물 분해효소들과 뚜렷이 구별되는 것으로 전분 분해효소들의 분류체계에 새로운 기준점을 제시한다고 하겠다. 본 총설에서는 CDase, maltogenic amylase, neopullulanase처럼 pullulan이나 전분보다 CD를 훨씬 더 잘 분해하는 효소들과 Thermoactinomyces vulgaris amylase II(TVA II)처럼 CD를 분해하기는 하나 pullulan을 더 잘 분해하는 효소들의 생화학적, 효소적, 구조적 특성들을 종합하여 소개하고자 하였다. 이 효소들은 40~60% 정도로 아미노산 서열이 동일하고, 세포 내에 존재하며, 분자량이 62~90 kDa로 $\alpha$-amylase보다 다소 크다. 아미노산 서열 비교분석 및 maltogenic amylase와 TVA II 등의 3차구조 분석 결과, 이 효소들은 아미노 말단에 보통 $\alpha$-amylase에는 존재하지 않는 약 130개 아미노산으로된 영역을 갖고 있어 이를 매개로 이합체를 형성할 수 있는 것으로 나타났다. 이합체-단위체 평형은 염 농도, 효소 농도, 산도 등에 의해 조절되고 단위체와 이합체 모두 효소환성을 갖고 있으나, 기질 특이성이 다르며 단위체는 전분을, 이합체는 CD를 선호하는데 이는 이합체 형성 시 활성부위의 구조적 변화에 따른 것으로 분석되었다. 본 총설에서는 CD 분해효소들의 다양한 기질 특이성을 올리고머 형성 등의 구조적 특성과 관련하여 논함으로써 관련 효소들의 분류체계를 보다 명확히 할 수 있는 자료를 제공하고자 하였으며, 이러한 효소들의 생리적 기능 및 산업적 이용에 대해 제안하고자 하였다.

• 식품산업과 영양
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• 제2권1호
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• pp.7-9
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• 1997

내열설 미생물, Thermus caldophilus CK24에 대한 탄수화물 생합성을 연구하는 과정에서 다양한 탄수화물 관련효소를 탐색하고 그레 대한 생화학적 및 분자생물학적 연구를 수행하고 있다. 일차로 내열성 미생물내 1) 당핵산염 합성효소와 당전이 효소, 2) 탄수화물 대사효소. 3)탄수화물 분해 및 전환효소의 존재를 HPLC/Bio-LC분석을 통하여 확인하고 이들에 대한 연구를 진행하고 있다. 본 연구발표에서는 포도당을 과당으로 전환하는 이성화효소(xylose isomerase), 그리고 맥아당을 트레할로스로 전환하는 트레할로스 합성효소(trehalose synthase)를 소개하고저 한다. 이성화효소는 이미 산업적 과당 생산에서 대규모적으로 사용되고 있는 식품산업효소이다. 본 연구에서는 Thermus caldophilus GK24, Thermus thermophilus HB8, Thermus flavus AT62 3종의 내열성 미생물에 대한 이성화효소 유전자를 클로닝 하고, 각 재조합하고 이성화효소를 대량생산하였다. 이 내열성 이성화효소는 최적 반응 온도가 8$0^{\circ}C$이고, 포도당을 과당으로 전환하는 수유른 55%이었다. 이러한 과당전환률은 이미 산업적으로 사용되고 있는 이성화효소의 과당전환률(43%)보다 훨씬 높은 것으로 과당 생산공정의 단순화의 생산성 향상에 결정적인 요인이라 할 수 있다. 한편 본 이성화효소의 산업적 특성을 증대하기 위하여 구조-기능관계 연구를 착수하였다. 우선 내열성 이산화 효소의 입체 구조를 결정하였고, 구조조정에 따른 기능적 특성을 조사하기 위하여 특정 위치의 선택적 변이 연구를 진행하고 있다. 끝으로 포도당 전이 효소를 추적하던 과정에서 맥아당을 트레할로스로 전환하는 새로운 효소를 Thermus caldo-philus GK24에서 발견하였다. 그 트레할로스 합성효소는 분자량이 약 110kDa이고 최적 반응온도가 75$^{\circ}C$이면, 조효소없이 맥아당을 트레할로스로 80%이상 전환해 주는 가역효소이었다. 본 연구에서는 효소반응의 조건과 특성을 조사하였고, 효소 아미노-밀단의 서열결정정보를 통하여 효소의 유전자를 클로닝 하고 그 유전자의 구조와 발현연구를 진행하고 있다.

• 생명과학회지
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• 제21권2호
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• pp.221-226
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• 2011

Thermotoga neapolitana 유래 내열성 4-알파-글루칸전이효소(MgtA)가 산업적 응용성을 지닌 싸이클로아밀로스를 생산할 수 있는지를 검사하기 위하여 그 유전자를 클로닝하고 대장균에서 발현시켰다. MgtA는 HiTrap Q와 Sephacryl S-200 분배 크로마토그래피를 이용하여 순수한 형태로 정제되었으며, SDS-PAGE를 통하여 분자량이 약 52 kDa으로 아미노산서열로부터 계산된 분자량과 일치하였다. 효소활성의 최적 pH와 온도는 6.5와 $85^{\circ}C$였으며 알파1,4결합을 갖는 글루칸의 1,4결합을 효율적으로 가수분해함과 동시에 작은 크기의 올리고당을 말토덱스트린에 전이하는 전이활성을 가지고 있었다. 그러나 플루란, 글리코겐 및 1,4결합 이외의 다른 알파결합을 갖는 글루칸에는 활성을 나타내지 않았다. MgtA는 말토트리오스를 말토올리고당으로 전환할 수 있는 능력에서 그렇지 못한 Thermotoga maritima 의 효소와 구별할 수 있었으며, 반응 후 glucoamylase의 처리결과로부터 그 전이산물이 싸이클로아밀로스 대신에 긴 연쇄상의 말토올리고당을 생산하는 효소로 확인할 수 있었다.

• 대한임상검사과학회지
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• 제55권1호
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• pp.9-15
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• 2023

본 연구의 목적은 당뇨 검사결과와 간기능검사와의 관계연구이다. 간성당뇨는 제2형 당뇨와는 다르게 간기능 이상으로 기인하는 것이다. 본 연구에서 간기능 검사의 주요 효소검사인 아스파르트산 아미노전이효소(aspartate aminotransferase, AST), 알라닌 아미노전이효소(alanine aminotransferase, ALT) 그리고 AST/ALT ratio (De Ritis ratio)와 당뇨관련 검사와의 관계를 주로 확인하였다. 연구 결과 AST와 글루코스(glucose) (r=0.14, P<0.01); ALT 및 글루코스(r=0.21, P<0.01); AST 및 당화혈색소(HbAlc) (r=0.15, P<0.01); ALT와 HbAlc (r=0.20, P<0.01), 모든 변수는 양의 상관관계를 나타났으며, De Ritis ratio는 글루코스 (r=-0.20, P<0.01)와 당화혈색소 (r=-0.14, P<0.01)와 음의 상관관계를 보였다. AST와 ALT 그리고 De Ritis ratio 를 독립변수로 하고 글루코스 (R²=0.05) 와 HbA1c (R²=0.04) 를 종속변수로 하여 회귀분석한 결과 독립변수는 종속변수에 통계적으로 유의하게 영향을 나타내는 것으로 나타났다. AST는 ALT 보다 혈당과 당화혈색소에서 상관관계가 낮게 나타났으며, ALT가 증가하는 것은 즉, De Ritis ratio 감소의 원인이 된다. 따라서, De Ritis ratio는 당뇨관련 검사와의 관계에서 의미가 있는 것으로 볼 수 있다.

• 한국식품과학회지
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• 제34권5호
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• pp.867-872
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• 2002

정미성이 높은 효모 추출물을 얻고자 각종 효소의 사용에 대한 최적 조합 및 공정법을 알아보기 위하여 맥주 폐효모박을 각종 효소로 처리하여 효모추출물 중의 정미성분(IMP, GMP 및 유리아미노산)을 측정하여 비교, 분석하였다. Glucanase(0.5%) 처리에 의한 효모추출물중의 조단백질 함량은 33.6% 이었다. Tunicase(1%) 28.0% 와 무처리구 21.1%에 비해 최고 1.6배의 증가를 보였다. 단백질 분해효소처리에 의한 조단백질의 함량은 bromelin(1%), protamex(1%) 처리에서 각각 30.8%, 29.8%로 무처리구에 비해 최고 1.4배의 증가를 보였다. 효소 복합처리에 의한 상승효과는 glucanase(0.5%)+protamex(1%) 처리구에서 조단백질의 함량이 34.4%로 나타나 glucanase 단독처리구의 33.6%보다 높은 함량을 나타냈다. IMP+GMP 총함량은 glucanase + phophodiesterase + adenyldeaminase (G+P+A) 혼합 처리구에서 1,066 mg/100 g, glucanase + ptotamex + phophodiesterase + adenyldeaminase (G+Pro+P+A) 혼합 처리구에서는 1,047 mg/100 g으로 비슷하였다. 유리아미노산의 함량은 protamex가 첨가된 G+Pro+P+A 혼합처리구에서 2,302 mg/100 g으로 가장 높게 나타났다. 따라서 IMP, GMP 및 유리아미노산의 함량을 모두 고려해 볼 때 세포벽 분해효소 (gulcanase 0.5%, 12시간), 단백질 분해효소 (protamex 1%, 3시간), 핵산 분해효소 (phosphodiesterase 0.1%, 3시간) 및 핵산 전이효소 (adenyldeaminase 1%, 1.5시간)를 순차적으로 적용시켜 가수분해시키는 것이 효모 추출물의 정미성을 높이는 최적의 효소 복합 사용공정으로 판단되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제40권2호
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• pp.104-110
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• 2012

Glycosynthase는 친핵성 아미노산을 비친핵성 아미노산으로 치환하여 당전이 산물의 가수분해를 막아서 당전이 효율을 증가시킬 수 있다. 이전 연구에서 본 실험실은 열에 안정하고 산에 강한 Thermoplasma acidophilum 유래의 ${alpha}$-glucosidase (AglA)가 당전이 활성이 있음을 입증하였으나 시간이 지남에 따라 당전이 산물이 가수분해 되었다. 이러한 AglA의 당전이 효율을 개선하기 위하여 친핵성 아미노산인 아스파라긴산을 글리신으로 치환하였다. 이 치환된 glycosynthase는 니켈 친화력 크로마토그래피를 통하여 정제되었으며, 정제된 돌연변이 단백질의 배당체를 합성하는 능력이 말토오스를 공여체로 그리고 p-nitrophenyl-${alpha}$-D-glucopyranoside($pNP{\alpha}G$)를 수용체로, 그리고 $pNP{\alpha}G$가 당공여체 및 수용체로 이용될 수 있는지 검사하였다. Glycosynthase를 이용한 당전이 산물의 수율은 약 42.5%를 보였으며 시간이 지남에 따라서 가수분해되지 않았다. 박막 크로마토그래피법을 이용한 반응산물의 분석은 수용체의 높은 농도에서 기존의 효소보다 많은 양의 배당체를 합성할 수 있음을 보여주었고, 특히 중성보다 낮은 pH 영역에서 가장 높은 활성을 보여줌을 확인하였다. 이러한 결과는 glycosynthase가 산업적으로 배당체를 합성하는데 유용성이 크다는 것을 나타낸다.

• Tuberculosis and Respiratory Diseases
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• 제66권6호
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• pp.437-443
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• 2009

연구배경: 결핵성 흉막염의 진단에 있어 여러 보조 지표들이 이용되고 있으나 흉수 아데노신 탈아미노효소만큼 시행이 용이하고 저렴하면서 높은 특이도를 보이는 검사법은 없는 실정이다. 하지만 위양성이 문제가 될 수 있으며, 질병의 유병률에 따라 진단율이 좌우될 수 있다. 본 연구는 중등도 결핵 유병률을 보이는 지역에서 결핵성 흉막염의 진단에 있어 흉수 아데노신 탈아미노효소와 림프구/호중구 비의 유용성을 확인해보고자 하였다. 방 법: 흉수천자에서 삼출성 흉수가 확인된 총 388명의 환자를 대상으로 하였다. 이들을 흉수 아데노신 탈아미노효소 활성도 및 림프구/호중구 비에 따라 구분한 후 최종 진단 결과와 비교 분석하는 후향적 연구를 시행하였다. 결 과: 388명 중 108명의 환자가 결핵성 흉막염으로 진단되었다. 그 중 102명에서 흉수 아데노신 탈아미노효소 활성도가 40 IU/L 이상이었다. 결핵성 흉막염의 진단 기준을 흉수 아데노신 탈아미노효소 40 IU/L 이상으로 하였을 때 민감도는 94.4%, 특이도는 87.5%였으며, 사후확률은 74.5%였다. 하지만 흉수 림프구/호중구 비 0.75 이상을 결핵성 흉막염의 진단 기준으로 함께 고려하였을 때 특이도와 사후확률은 각각 97.5%, 93%로 현저히 증가하였으며, 양성우도비도 39.5로 높게 나타났다. 흉수 아데노신 탈아미노효소와 림프구/호중구 비가 높았던 다른 원인으로는 림프종, 전이암종이 있었으며, 이들의 경우 흉부단순촬영이나 CT에서 종괴형 병변을 관찰할 수 있었다. 결 론: 중등도 결핵 유병률을 보이는 지역에서 삼출성 흉수의 원인을 평가하는데 있어 흉수 아데노신 탈아미노효소와 림프구/호중구 비를 우선 측정하고, 그 결과가 높고 임상적, 방사선학적으로 종양이 의심되지 않는다면 결핵성 흉막염으로 진단할 수 있겠다.