탄소원으로 thiodiglycol(TDG)을 함유한 배지에서 농후배양하여 인삼토양으로부터 TDG 분해균을 분리하였다. 분리균 WS-32의 형태적, 생화학적, 유전학적 특성을 조사한 결과 분리균이 Alcaligenes faecalis와 유사한 생화학적 성질을 지니고 있으며, 16S rRNA 서열이 Cupriavidus 속 균주와 유사도가 높은 균주로 판명되었다. WS-32는 $33^{\circ}C{\sim}37^{\circ}C$, pH $6.0{\sim}8.0$에서 성장이 우수하였으며, TDG에 의해 성장에 약간의 저해를 받지만, 배양후기에서는 이를 탄소원으로 이용하는 현상을 보였다. HPLC를 통해 배양액 내 잔존하는 TDG를 분석한 결과 2일 배양하였을 때 배지내 잔존하는 TDG가 상당량 감소한 것으로 확인되었다. 분리균 WD-32의 균체 파쇄상등액은 TDG의 산화활성을 보였으며, pH 8.0과 $45^{\circ}C$에서 산화활성이 가장 높았다.
근육의 생화학적 특성을 단백질 수준에서 분석하기 위하여 3원교잡종 돼지 3개체를 선발하고, white muscle은 longissimus dorsi muscle을 red muscle은 soleus muslce을 분리하여 분석에 이용하였다. 각 근육조직은 수용성, 불수용성 단백질 및 총단백질로 분리하여 추출하였고, 이차원전기영동 분석을 위하여 17cm 길이의 immobilized pH gradient strip (Bio-Rad, 3-10NL)과 12% acrylamide gel을 이용하여 전개하였다. 각각의 gel은 coomassie stain과 silver stain을 통하여 가시화 하였고, PDQuest software을 통하여 단백질 발현양상을 분석하였다. 하나의 gel에서 평균 600개 이상의 단백질 spot을 관찰하였으며, 반복실험을 통하여 white muscle과 red muscle간에 발현의 차이를 보이는 5개의 단백질 spot을 확인할 수 있었다. 5개의 spot 중 4개의 단백질은 측정된 분자량과 pI값이 troponin I, T 및 myoglobin의 수치값과 유사한 것으로 확인되었다. 그러나, 1개의 spot은 오차범위 내에서 유사한 단백질을 확인할 수 없었다. 5개의 단백질 spot중 1개(spot 1)는 white muscle에서, 4개의 spot(spot 2~5)은 red muscle에서 높게 발현됨을 확인하였으며, 특히 spot 4의 경우 white muscle 보다 red muscle에서 평균 14.6배 높게 발현됨을 확인하였다. 본 연구는 근육의 생화학적 특성을 이해하는데 중요한 기초 자료로 활용될 수 있으며, 앞으로 white muscle과 red muscle의 단백질 발현 분석을 통하여 단백질 수준에서의 생화학적 특성에 관한 연구가 충분히 진행되어야 할 것이다.
액독 TMV, Tw 333 RNA 및 외피단백질에 대한 생화학적 특성을 조사하였다. Tw333-RNA는 $2.03\times10^6$dalton의 분자량을 나타냈고, 고기조성은 guanine 25.4, adenine 29.2, cytosine 17.5, uracil 27.9mol이었다. 열처리에서 얻어진 이 RNA의 농색효과는 $25.1\%$를 나타냈고, 이때 Tm치는 $47^{\circ}C$였다. 한편 Tw 333의 외피단백질은 17,500 dalton의 분자량을 보였으며, 16종의 아미노산으로 구성된 158개의 아미노산잔기를 나타냈다. Trypsin으로 분해한 단백질은 9종의 ninhydrin 양성반응 peptide를 형성하였다. 이들 약독 TMV, Tw333-RNA 및 외피단백질의 생화학적 특성은 원주 OM계통과 전반적으로 매우 유사하였다. 그러나 고기조성, 농색효과, 아미노산조성 및 peptide map에서 약간의 차가 인정되었다.
양식방어(Seriola quinqueradiata)에 vibrio병이 발생하여 상당한 피해를 입고 있다. 본 연구는 양식방어에 발생한 vibrio병의 원인균에 대한 생화학적 성상, 생물학적 성상, 약제감수성및 병원성을 검토한 것으로 결과는 아래와 같다. 1. 병어의 신장에서 원인균을 분리하였으며 생화학적 성상, 생물학적 성상을 조사하여 Vibrio sp.로 동정하였다. 2. 분리균이 발육할 수 있는 NaCl농도는 $0.5{\sim}7\%$(최적농도; $3\%$), pH의 경우는 $6{\sim}10$(최적; 9)였다. 3. 분리균은 tetracycline, chloramphenicol, gentamycin에 감수성을 나타내었으나, sulfisomezole, sulfisoxazole이는 감수성이 없었다. 4. 수온에 따르는 병원성은 $25^{\circ}C$에서는 모든 접종어에 병원성을 나타냈으나, $15^{\circ}C$에서는 방어만 병원성을 나타냈다.
본고는 펄프 제지산업 폐수에 함유된 오염물질들의 특성과 생물학적 처리기술들에 대해 설명한다. 펄프 제지산업 폐수는 고농도의 생화학적 산소요구량 (BOD)과 화학적 산소요구량 (COD)을 포함하고 높은 독성을 보이며 강한 흑갈색을 띠는 것이 특징이다. 특히, 펄프의 표백공정에서 리그닌의 염소화에 의해 다이옥신, 퓨란과 같은 독성의 유기염소화합물이 형성된다는 것이 알려져있다. 이에 따라 최근 펄프 제지산업은 기존의 표백처리를 무염소공정(TCF)으로 대체하고 있다. 펄프 제지산업 폐수처리에 사용되는 모든 생물학적 기술들은 폐수와 박테리아의 접촉 메커니즘에 기반을 두고 있는데, 이것은 박테리아가 폐수 내 유기물질을 먹이로 이용하여 세포로 전환함으로써 폐수 내 BOD농도를 감소시키는 것이다. 펄프 제지산업 폐수의 생물학적 처리에서 호기성 처리와 혐기성 처리 모두 효과적인 것으로 밝혀졌다. 뿐만 아니라, 최근 곰팡이류를 이용한 생물학적 처리, 생물-응집-여과기법을 혼용한 처리 등도 폐수처리분야에 새롭게 적용되었다. 이러한 기술들로 처리된 폐수를 펄프 제지공정에 재활용함으로써 제조공정의 물소비량을 상당히 감소시킬 수 있다.
폐수중의 PVA를 생물학적 처리방법에 의한 제거를 위해 자연계로부터 PVA를 분해할 수 있는 세균을 분리하였으며, 그 중 균 성장육이 높고 PVA를 강력하게 분해, 자화할 수 있는 G5Y 균주와 PW 균주를 선별하여 동정 및 생육 특성을 조사하였다. 분리된 두 균주 G5Y와 PW는 혼합배양에 의해서만 PVa를 분해, 자화할 수 있으며, 두 균은 PVA 분해에 있어서 공생관계에 있음을 확인하였다. G5Y 균주와 PW 균주의 형태학적, 생화학적 등 제 특성에 따라 각각 Pseudomonas cepacia와 Pseudomonas pseudomallei로 동정되었다.
L-세린 탈수화효소(LSD)는 L-serine을 피루브산과 암모니아로 전환하는 반응을 촉매하는 iron-sulfur 함유 효소이다. 세균성 아미노산 탈수화 효소 중에서, L-serine에 대한 이들 특정 효소만이 촉매 부위에서 iron-sulfur cluster를 이용하는 것으로 보고되고 있다. 또한, 세균성 LSD는 구조적 특성과 도메인의 배열에 따라 네 가지 유형으로 분류된다. 현재까지, 이 효소들은 소수의 균주로부터 얻어진 LSD 효소에 대해서만 연구되었지만, 다양한 세균성 LSD의 촉매 메커니즘을 이해하기 위해서는 더 많은 자세한 조사가 요구된다. 본 연구에서, Mycobacterium tuberculosis H37Rv로부터 유래된 유형 II LSD (MtLSD) 단백질을 효소 동력학적 방법을 이용하여 생화학적 및 촉매적 특성을 규명하기 위해 발현 및 정제되었다. MtLSD에 대한 L-serine의 포화 곡선은 알로스테릭 협동성(allosteric cooperativity)을 나타내는 전형적인 S자형(sigmoid)의 특성을 보였다. 이때의 $K_m$과 $k_{cat}$ 값은 각각 $59.35{\pm}1.23mM$과 $18.12{\pm}0.20s^{-1}$로 계산되었다. 또한, 고정된 L-serine 농도 하에서 D-serine의 농도 대비 초속도에 대한 그래프는 비선형 쌍곡선 감쇠 형태를 보였고, $k_{cat}$ 값의 변화 없이 $30.46{\pm}5.93mM$의 겉보기 $K_i$ 값으로 D-serine에 대한 경쟁적 억제(competitive inhibition)를 나타내었다. 이들 연구는 MtLSD의 촉매 특성 및 기질 특이성에 관한 통찰력 있는 생화학적 정보를 제공한다.
The isoelelectric points of Cd-BP(l) and Cd-BP(II), cadmium-binding proteins, were 6.01 and 5.35, respectively. Both of them contained zinc. As for the amino acid composition, Cd-BP(I) contained a lot of glycine and lysine but none of such aromatic amino acids as tyrosine and phenylalanine.. On the other hand, Cd-BP(II) contained leucine, histidine, asparti cacid and alanine but no aromatic amino acids.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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