We propose a protein function finding algorithm that is able to predict specific molecular function for unannotated proteins through domain analysis from protein-protein network. To do this, we first construct protein-protein interaction(PPI) network in Saccharomyces cerevisiae from MIPS databases. The PPI network(proteins; 3,637, interactions; 10,391) shows the characteristics of a scale-free network and a hierarchical network that proteins with a number of interactions occur in small and the inherent modularity of protein clusters. Protein-protein interaction databases obtained from a Y2H(Yeast Two Hybrid) screen or a composite data set include random false positives. To filter the database, we reconstruct the PPI networks based on the cellular localization. And then we analyze Hub proteins and the network structure in the reconstructed network and define structural modules from the network. We analyze protein domains from the structural modules and derive functional modules from them. From the derived functional modules with high certainty, we find tentative functions for unannotated proteins.
Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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2004.11a
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pp.64-73
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2004
세포 내에서 일어나는 신호 전달 과정은 단백질간의 상호작용을 통해 수행되고 조절된다. 단백질 상호작용 데이터를 활용하여 수행된 연구로는 단백질의 기능을 유추하거나 전체 네트워크 중 다른 지역보다 더 조밀한 상호작용을 추출하여 complex 혹은 pathway를 발견하고 진화 과정을 이해하는 바탕이 되고 있다. 본 연구에서는 신호 전달 경로에 대한 사전 정보 없이 yeast 상호작용 정보와 녹색형광단백질(GFP)을 이용하여 밝혀진 4000여 개의 yeast 단백질 위치 분포 data를 이용하여 신호전달경로를 찾는 방법을 시도했다. 기존 연구에 의해 밝혀진 yeast 내의 단백질 위치 분포 결과를 보면 21개의 category에 대해 각 단백질 상호작용 분포가 다양하게 나타나고, 특정 위치에서 상호작용 빈도수가 현저히 크다는 것을 알 수 있다. 특히 두 단백질이 같은 장소에 있을 경우 상호작용 확률이 높으며, 세포 내 소기관 사이에도 상호작용의 정도가 다양함이 알려져 있다. 따라서 이러한 분포상의 특성을 고려하여 상호작용을 기반으로 하여 세포막 단백질을 출발점으로, 핵에 있는 단백질을 도착점으로 잡고, 그 사이에 존재하는 다양한 가능 경로 중에서 단백질의 위치 정보를 가중치로 사용하여 그 중 최대 가능 경로를 찾도록 구현하였다. 이와 같은 pathway 모델링은 기존에 밝혀진 pathway와의 비교를 통해 알려지지 않은 새로운 경로를 발견하고, 이전에 경로에 참여하지 않은 단백질들을 발견할 수 있고, 이미 알려진 단백질들의 새로운 기능들에 대해서도 추론할 수 있을 것이라 기대한다.
Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
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2002.04a
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pp.47-50
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2002
단백질 모티프(motif)란 유사한 기능을 가진 여러 단백질 서열에서 공통적으로 발견되는 패턴으로서 단백질의 기능을 예측하는 단서로 활용된다. 현재 Prosite, Pfam 등의 데이터베이스에서 정규식(regular expression), 가중치 행렬(weighted matrix). 은닉 마코프 모델(hidden Markov model)의 형태로 4천여종 이상의 모티프가 등록되어 있다. 하지만, 이러한 데이터베이스는 모티프와 단백질간의 일대일 관계만을 저장하고 있기 때문에, 모티프 간의 연관성을 파악하기는 어렵다. 본 논문에서는 모티프 간의 연관 관계를 연관 규칙의 형태로 발견하는 데이터 마이닝 기법을 제시한다. 아울러 HITS 데이터베이스로부터 입수한 단백질-모티프 데이터베이스에 본 기법을 적용함으로써 상당히 높은 연관성을 갖는 모티프 집단이 실제로 존재한다는 것을 밝힌다.
Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
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2002.11c
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pp.1827-1830
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2002
단백질 모티프(motif)란 유사한 기능을 가진 여러 단백질 서열에서 공통적으로 발견되는 패턴으로서 단백질의 기능을 예측하는 단서로 활용된다. 현재 Prosite, Pfam 등의 데이터베이스에서 정규식(regular expression), 가중치 행렬(weighted matrix), 은닉 마코프 모델(hidden Markov model)의 형태로 4천여종 이상의 모티프가 등록되어 있다. 본 논문에서는 연관성 탐사 기법을 적용하여 Hits 데이터로부터 상당히 높은 연관성을 갖는 모티프 집단을 밝히고, 실제 자연현상에서 자주 나타나는 연관성을 교차타당성 (cross-validation) 기법을 통해 입증하였다. 이렇게 밝혀진 단백질 모티프간 연관성을 트라이 탐색 기법을 통해 웹으로 제공함으로써 단백질의 기능유추에 쉽게 접근하고자 한다.
Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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2004.04b
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pp.319-321
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2004
단백질은 생명험상 유지에 필수기능을 담당하며 이러한 기능이 단백질의 3차 구조에 의해 결정되므로 단백질 3차 구조에 대한 연구가 활발히 진행되고 있다. 본 논문에서는 단백질의 3차구조를 파악할 수 있는 Java3D 기반의 단백질 구조 뷰어인 PSAML Viewer에 관해서 기술한다. PSAML은 단백질의 2차구조와 2차구조 사이에서 발견되는 상호적인 관계를 이용하여 단백질 구조를 표현하는 방법이다. PSAML에 정의되어 있는 단백질 2차구조 $\alpha$-나선과 $\beta$-판상조각의 정보(서열, 길이, 공간상의 좌표)를 분석하여, 단백질 구조를 시각화한다. 이는 단백질 구조 정보를 보다 쉽게 이해하는데 도움을 줄 수 있다.
Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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2006.10a
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pp.17-21
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2006
도메인 기반 단백질 상호작용 예측 기법은 지난 몇 년 동안 활발히 연구되어 왔다. 도메인 기반 접근 방법 중에서도 도메인 조합 기반 단백질 상호작용 가능성 순위 부여 기법은 예측 정확도면에서 다른 기법보다 월등한 결과를 보여주고 있다. 그러나 학습 집단을 사용하는 특징 때문에 전체 도메인 정보를 이용할 수 없는 단점이 있다. 또한, 이 시스템은 도메인 정보가 부족하여 다른 기능을 하는 단백질이라도 같은 도메인 정보를 보여주기 때문에 예측 시스템의 결점을 드러내고 있다. 도메인 조합 기반 단백질 상호작용 가능성 순위 부여 기법은 InterPro 데이터베이스의 도메인 정보를 기반으로 사용한다. InterProScan은 InterPro의 여러 멤버 데이터베이스의 정보를 기반으로 Sequence 분석을 하는 소프트웨어로써 검색 후 단계에서 찾아낸 결과들을 e-value를 기반으로 여과한다. 본 논문에서는 제시된 e-value를 조정 방법을 사용함으로써 단백질 내 도메인 패턴의 다양화와 기존 도메인 정보가 없던 단백질의 도메인을 새롭게 발견할 수 있으나 접근 방식의 한계가 존재함을 확인할 수 있었다.
Li, Meijing;Lee, Heon Gyu;Saeed, Khalid E.K.;Shon, Ho Sun;Ryu, Keun Ho
Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
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2009.04a
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pp.379-382
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2009
최근 단백질 기능 예측을 위한 서열비교와 구조비교 기법들은 정확한 분류가 가능한 반면, 새로운 단백질 기능 분류를 함에 있어서 많은 복잡도가 따른다. 따라서 이 논문에서는 보다 빠른 단백질의 구조 분류 및 예측을 위하여 출현 시퀀스(emerging sequence)를 기반으로 하는 분류기법을 제안하였다. 이 기법에서는 먼저, 출현 시퀀스 마이닝 알고리즘을 이용하여 단백질 서열 데이터로부터 4 가지의 단백질 2 차 구조 출현 시퀀스를 발견하고, SVM을 이용하여 단백질의 출현 시퀀스 속성으로부터 단백질의 2 차 구조를 예측하였다.
Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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2005.07b
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pp.277-279
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2005
단백질들은 서로 다른 단백질들과 상호작용하거나 복합물을 형성함으로써 생물학적으로 중요한 기능을 한다고 알려져 있다. 때문에 대부분의 세포작용에 있어 중요한 역할을 하는 단백질들 간의 상호작용 분석 및 예측에 대한 연구는 여러 연구그룹으로부터 풍부한 데이터가 산출된 후게놈시대(post-genomic era)에서 또 하나의 중요한 이슈가 되고 있다. 본 논문에서는 효모에 대해 공개되어있는 단백질 상호작용 데이터들에서 속성들 간의 연관규칙 학습을 통해 잠재적 단백질 상호작용들을 예측하기 위한 연관규칙 기반의 상호작용 예측 방법을 제시한다. 단백질들 간의 상호작용 예측을 위해 고려되는 각 단백질의 다수의 속성차원은 정보이론 기반의 속성선택 알고리즘을 이용하여 효율적으로 줄이며 상호작용의 속성집합을 이용하여 신경망을 훈련시키고 이렇게 훈련된 신경망에서 속성들 간의 연관규칙을 디코딩하여 연관규칙 기반의 상호작용 예측에 활용한다. 연관속성 발굴을 통한 상호작용 예측을 위한 마이닝 방법으로는 연관규칙 발견 알고리즘을 사용하였으며 예측 정확도를 높이기 위하여 신경망 예측 모델의 학습 결과를 디코딩한 규칙들이 추가적으로 사용하였다. 논문에서 제안한 방법을 발견된 연관규칙을 통한 단백질 상호작용 예측문제에 있어 평균 약 $94.5\%$의 예측 정확도를 보였다.
Journal of the Korea Society of Computer and Information
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v.14
no.1
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pp.73-80
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2009
G protein-coupled receptors(GPCRs) family is a cell membrane protein, and plays an important role in a signaling mechanism which transmits external signals through cell membranes into cells. But, GPCRs each are known to have various complex control mechanisms and very unique signaling mechanisms. Structural features, and family and subfamily of GPCRs are well known by function. and accordingly, the most fundamental work in studies identifying the previous GPCRs is to classify the GPCRs with given protein sequences. Studies for classifying previously identified GPCRs more easily with mathematical models have been mainly going on. In this paper Considering that functions of proteins are determined by their stereoscopic structures, the present paper proposes a method to compare secondary structures of two GPCRs having different amino acid sequences, and then detect an unknown GPCRs assumed to have a same function in databases of previously identified GPCRs.
잠재적인 생체의료용 소재로서 홍합접착단백질은 그 동안 커다란 관심을 받아왔었다. 홍합접착단백질은 환경친화적인 수중접착제로써 강하면서도 유연하게 다양한 물질들의 표면에 접착하며 수분에 강하고 인체에 무해하며 생분해되는 특성을 가지고 있다. 여러 가지의 홍합접착단백질들이 홍합으로부터 발견되어 그 특성들이 연구되었으며 홍합의 접착기작에 대한 생화학적 지식들이 축적되어 왔다. 또한 이렇게 가능성이 높은 해양홍합유래의 바이오-접착소재를 현실화하려는 많은 노력들이 시도되어 왔다. 본 고에서는 홍합접착단백질의 기능적 생산에 초점을 맞추어 다양한 개발 접근방법들의 진행들의 추이를 정리하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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