단백질 상호작용에 대한 연구는 생명현상의 전반적인 원리를 규명하는데 필수적이다. 생물학 문헌 데이터베이스로부터 단백질 상호작용 정보를 찾는 것은 많은 시간과 노력이 필요하기 때문에 컴퓨터로 자동화시키는 방법이 요구된다. 문헌으로부터 단백질 상호작용 정보를 추출하는 작업은 단순 문자열 비교를 통한 정보검색으로는 한계가 있으므로 자연어 처리 기법을 적용해 문장의 문법 구조, 품사 정보 등을 이용하면 더 정확한 추출이 가능하다. 본 논문에서는 자연어 처리를 이용하여 문장을 트리로 표현한 뒤 가지치기, 병합 등을 통해 추상화된 트리를 패턴과 매칭하는 방법을 제안한다. 그리고 실제 데이터를 이용한 실험 결과를 통해 기존 방법에 비해 더 높아진 정확도를 확인하였다.
CMV 바이러스 저항성 H15 고추 도입유전자의 발현산물인 CMV-CP 단백질의 80개씩의 아미노산 비교에서 35% 보다 큰 상동성을 갖거나 8개 이상의 일련된 아미노산 염기 서열이 일치하는 알레르겐은 존재하지 않는 것이 확인되었으며, 따라서 CMV-CP 단백질 서열은 기지의 알레르겐과 구조적 및 면역학적으로 연관된 유사성이 없음을 확인하였다. 형질전환에 따른 특성 변화를 비교하기 위해 서로 다른 지역에서 재배된 CMV 바이러스 저항성 H15 고추 및 그 모본의 발현 단백질 항원 농도와 그 분포를 비교한 결과 발현된 단백질의 양상과 양은 재배 연도 및 환경적 영향에 따른 차이가 발견되었지만, 동일한 연도에 같은 장소에서 재배된 유전자변형 고추와 그 모본 사이에서의 차이는 발견되지 않아 형질전환으로 인한 특성변화는 없는 것으로 확인 되었다. 환자 혈청을 이용해 immunoblotting법과 ELISA법으로 확인한 항원-항체 반응성 비교에서도 CMV 바이러스 저항성 H15 고추와 그 모본 P2377사이에 차이가 없는 것이 확인되었다. 이러한 결과를 종합할 때, 유전자변형 고추 H15는 그 모본과 비교하여 형질전환으로 인한 알레르기성의 변화는 없는 것으로 판단된다.
Aster yomena로부터 분리한 오이 모자이크 바이러스(cucumber mosaic virus) (CMV-As)의 RNA4로부터 완전한 길이의 cDNA를 합성하고 그 전체적인 염기서열(1,043 nt`s)을 결정하였다. CMV-As RNA4는 73개의 염기로 구성된 5`말단의 leader 부위, 657개의 염기로 구성된 외피단백질(coat protein) 유전자 부위 및 312개의 염기로 구성된 3` 말단의 비번역 부위로 구성되어 있음을 확인하였다. 외피단백질 유전자 부위의 염기서열을 다른 계통의 CMV와 비교해 볼 때 그 염기서열이 보전적으로 존재하고 있으나 그 외의 부분은 다양함을 확인하였다. 특히 3` 말단부위의 61개의 염기로 구성된 부위(959-1019)는 다른 계통의 CMV에서는 상당히 유사하지만 CMV-As도 다른 CMV처럼 tRNA와 유사한 구조를 역시 형성함을 확인하였다. CMV-As의 RNA4 염기서열을 다른 계통의 CMV와 비교할 때 CMV-I17F와 가장 유사하였으며(91.9%) S형의 CMV-M과는 가장 낮은 동일성을 보였다(71.1%). 외와 같은 염기성열의 비교 결과와 EcoRI 제한효소 인식부위의 존재로 미루어 CMV-As는 WT형으로 분류된다.
암을 억제시키는 기능을 하는 단백질로 잘 알려진 p53은, 주로 종양세포에서 과도하게 발현되는 단백질인 HDM2와 복합체를 형성하여 비활성화되고 항암기능을 상실하게 됩니다. 때문에 종양세포에서의 p53-HDM2의 상호작용을 억제하기 위해 현재까지 많은 연구가 진행되어왔으며, 다양한 p53-HDM2 억제제가 개발된 바 있습니다. 최근 연구들에 따르면, HDM2와 결합친화도를 높이고 소수성 작용(hydrophobic interaction)에 기여하여 보다 안정한 구조를 만드는 탄화수소체인(staple)을 연결시킨 펩타이드 설계에 대한 관심이 높아지고 있는 추세입니다. 이에, 본 연구에서는 분자동역학 모의실험을 통해서 얻은 탄화수소체인-p53과 비탄화수소체인-p53 및 각각의 HDM2와 결합한 복합체를 기반으로 EDISON의 용매화 자유에너지(Solvation Free Energy) 프로그램을 이용하여 탄화수소체인의 특징 및 역할을 구조적인 측면과 열역학적인 측면으로 분석하여 비교하고자 합니다. 우리 연구에서 비탄화수소체인-p53의 구조는 분자동역학 시뮬레이션을 수행하는 동안 나선구조형태로 풀려 HDM2와 결합 유도 시에 주요결합 아미노산 잔기가 올바른 결합부위와 상호작용하지 못한 결과를 확인한 반면, 탄화수소체인이 형성된 구조는 시뮬레이션 동안에도 펩타이드의 나선구조를 유지시켜 HDM2와 주요 결합을 형성하는 아미노산 잔기들을 올바른 방향으로 배치시켜 HDM2와의 결합친화도를 높였습니다. 이 연구 결과는 탄화수소체인이 펩타이드의 나선성을 유지시키고, HDM2와의 상호작용을 통한 구조적인 안정성 유도 및 용매화 자유에너지에 큰 기여를 통해 p53-HDM2상호작용 억제제에서 긍정적인 역할을 할 가능성을 보여줍니다.
단백질 상호작용 네트워크는 허브(hub)라 할 수 있는 상호작용 수가 많은 소수의 단백질과 상호작용수가 적은 다수의 단백질들로 구성된다. 최근 들어 여러 연구들에서 허브 단백질이 비 허브(non-hub) 단백질보다 상호작용 네트워크에 필수적인 단백질일 가능성이 높다고 보고되고 있다. 이러한 현상을 중심-치명 룰(centrality-lethality rule)이라 하는데, 이는 복잡계 네트워크에서 허브단백질의 중요성 및 네트워크 구조의 중요성을 설명하기 위한 방법으로 폭넓게 신뢰받고 있다. 이에 본 논문에서는 중심-치명 룰이 항상 옳게 적용되는지를 확인하기 위해 Uetz, Ito, MIPS, DIP, SGD, BioGRID와 같은 효모에 관한 공개된 모든 단백질 상호작용 데이터베이스들을 분석하였다. 흥미롭게도, 상호작용 데이터가 적은 데이터베이스들(Uetz, Ito, DIP)에서는 중심-치명 룰을 잘 나타냈지만 상호작용 데이터가 대용량인 데이터 베이스들(SGD, BioGRID)에서는 중심-치명 룰이 잘 맞지 않음을 확인하였다. 이에 따라 SGD와 BioGRID 데이터베이스로 부터 얻은 상호작용 네트워크의 특징을 분석하고 DIP 데이터베이스의 상호작용 네트워크와 비교하였다.
유용물질을 생산할 수 있는 곤충 baculovirus expression vector system의 국내 개발을 위하여, Bm-NPV의 다각체 단백질 유전자를 탐색, 클로닝 하고 그 구조를 분석한 결과는 다음과 같다. 1. AcNPV의 다각체 단백질 유전자를 포함하고 있는 EcoRI-Ⅰ fragment내의 0.93kb를 probe로 하여 southern 분석한 결과, BmNPV의 다각체 단백질 유전자는 PstⅠ-F fragment(7.4Kb)에 위치하였다. 2. BmNPV의 다각체 단백질 유전자를 포함하는 PstⅠ-F fragment를 E. coli에 클로닝시켜서 pBmP-F라 명명하고, 다시 southern분석을 통해 subcloning하여 pBmP-H라 명명하였으며 pBmP-H의 제한효소 지도를 작성하였다. 3. pBmP-H의 염기서열분석결과 구조유전자를 포함한 1,259 bp의 염기서열이 결정되었다. Iatrou 등이 보고한 BmNPV 다각체 단백질 유전자의 염기서열과 비교한 결과 10개의 염기서열에서 차이를 보였으며, 74 Val이 Ile로, 76 Asn이 Ser으로 155 Met이 Val로 아미노산 변경된 결과를 보였다.
단백질 분자에 대해 공간 상의 한 점으로부터의 최소 거리를 계산하거나, 임의의 점에 대한 충돌을 감지하는 등의 proximity query는 분자에 대한 기하학적 연산을 수행하기 위해 매우 중요한 기본 연산이다. Proximity query의 계산 시간 효율성은 분자가 어떤 자료구조로 표현되는가에 따라 크게 달라질 수 있다. 본 논문에서는 GPU 가속을 이용하여 효율적으로 proximity 연산을 수행하기 위한 기법을 제안하고자 한다. 분자에 대응하는 구의 집합에 대해 복셀 맵 (voxel map)과 스피어 트리 (sphere tree) 를 사용한 자료구조를 제안하며 각 자료구조에 대응되는 알고리즘을 제시한다. 또한, 1,000개~15,000개의 원자를 포함하는 분자에 대한 실험을 통해 두 자료구조의 성능이 기존 자료구조에 비해 최소 3배에서 최대 633배 향상되었음을 보인다.
우리나라에 존재하며 외국에서 분리된 것과 다른 특성을 보이는 IHNV를 대상으로 하여 이 바이러스의 면역유도단백질을 확인하고자 하였다. 먼저 우리나라에서 분리된 4종류의 IHNV를 미국에서 분리된 3종류의 IHNV(OSV, SRCV 및 RB-76)와 SDS-PAGE상에서 구조단백질의 크기와 혈청학적 특성 등을 비교하였다. 그 결과 우리나라에서 분리된 4종류의 IHNV중 2종류(PRT, MRT)의 IHNV는 미국에서 분리된 IHNV와 차이가 있었으며 (Park et al., 1993), IHNV-PRT를 대상으로 면역유도단백질을 확인하기 위해 IHNV-PRT에 대한 monoclonal antibodies(MAbs)를 만들었다. 이들 중 4종류의 hybridoma를 선택하여 hybridoma cell들이 분비하는 MAbs가 어떤 class인지를 ELISA 실험을 통하여 확인한 결과 4종류 모두 IgG class에 속하는 것으로 확인되었다. 이와같이 만들어진 4종류의 MAbs가 IHNV-PRT 구조단백질들 중 어떤 것에 대한 것인지를 western blotting 실험을 통해 확인한 결과, 2종류의 MAbs는 G단백질과 특이성이 있는 것들이었고, 나머지 2종류는 G보다 조금 큰 size의 단백질에 대한 것들이었다. 다음은 IHNV-PRT에 감염된 무지개송어의 혈청을 뽑아 여기에 존재하는 IHNV-PRT에 대한 항체를 western blotting 방법으로 분석을 한 결과 G, $M_1$, $M_2$ 및 G 보다 조금 큰 size의 단백질에 대한 항체가 존재하는 것으로 나타났다. 이상의 결과로부터 IHNV-PRT의 구조단백질들 중 G, $M_1$, $M_2$ 및 G 보다 조금 큰 size의 단백질들이 면역 유도 특성이 있음을 확인할 수 있었다.
이전 연구에서 Streptomyces sp. M3 균주로부터 polyguluronate에 기질특이성을 가지는 알긴산분해효소를 cloning하고 활성을 연구하였다. 이번 연구에서는 pColdI vector에 들어있는 M3 알긴산분해효소 유전자를 돌연변이시켜 알긴산분해효소의 활성을 증진시키고자 하였으며, 점-돌연변이 또는 무작위-돌연변이 방법을 사용하여 돌연변이를 실시하였다. Ser25Arg, Phe99Leu, Asp142Asn, Val163Ala, Lys191Glu 및 Gly194Cys 등 6 종류의 돌연변이 단백질을 얻을 수 있었다. Phe99Leu 및 Lys191Glu 돌연변이 단백질은 알긴산을 분해하는 능력을 완전히 잃었으나 Gly194Cys 돌연변이 단백질의 활성은 원래 단백질에 비하여 10배 증가하였다. 또한 돌연변이된 M3 알긴산분해효소 단백질의 3차 구조는 Swiss-Model 자동모델러를 이용하여 생성하였으며 다른 알긴산분해효소의 결정구조와 비교하였다. 194 번째 아미노산인 글리신은 알긴산의 C-말단 보존서열인 YFKAGXYXQ의 Gly193과 Tyr195 사이에 위치한다. 이 연구에서 돌연변이된 글리신과 페닐알라닌 잔기들은 활성자리로부터 많이 떨어져있음에도 불구하고 돌연변이에 의하여 알긴산 분해활성이 강하게 영향을 받는 것으로 나타났다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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