• Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
• /
• 2014.04a
• /
• pp.677-679
• /
• 2014

생명현상은 기능적 요소인 단백질의 활성에 의해 유지되고 조절된다. 최근 단백질의 복잡한 네트워크 정보가 생명현상을 조절하는 기능적 단위로 인식되면서 단백질 네트워크의 최소 단위인 단백질-단백질 상호작용 정보의 중요성이 강조되고 있다. 특히 단백질의약품의 경우 단백질 네트워크 상에서 리셉터 단백질과 리간드 단백질 사이의 상호작용에 의해서 약효가 나타나도록 설계되기 때문에 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보의 확보가 필수적이다. 단백질-단백질 상호작용 인터페이스 확인을 위한 연구들이 활발히 이루어지고 있으나 인터페이스 정보의 가시화에 대한 연구는 극히 제한적이다. 본 논문에서는 리셉터 단백질과 리간드 단백질에 대한 3차구조 분석을 통해 단백질-단백질 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보를 가시화하였다. 기존의 단백질 3차구조 정보 서비스 사이트인 PDB에서 확인할 수 없는 인터페이스 정보를 3차원으로 시각화하여 인터페이스 상에 위치하는 아미노산 정보를 새롭게 제공함으로써 의약품 연구자들이 단백질 구조와 인터페이스 구조를 쉽게 파악할 수 있도록 하였다. 이는 의약품 등 단백질-단백질 상호작용 정보를 활용하는 바이오 산업 분야에 필요한 정보를 제공함으로써 산업 활성화에 기여할 것으로 기대된다.

• The KIPS Transactions:PartB
• /
• v.16B no.5
• /
• pp.359-366
• /
• 2009

Analysis of 3-dimensional (3D) protein structure plays an important role of structural bioinformatics. The protein structure alignment is the main subjects of the structural bioinformatics and the most fundamental problem. Protein Structures are flexible and undergo structural changes as part of their function, and most existing protein structure comparison methods treat them as rigid bodies, which may lead to incorrect alignment. We present a new method that carries out the flexible structure alignment by means of finding SSPs(Similar Substructure Pairs) and flexible points of the protein. In order to find SSPs, we encode the coordinates of atoms in the backbone of protein into RDA(Relative Direction Angle) using local similarity of protein structure. We connect the SSPs with Floyd-Warshall algorithm and make compatible SSPs. We compare the two compatible SSPs and find optimal flexible point in the protein. On our well defined performance experiment, 68 benchmark data set is used and our method is better than three widely used methods (DALI, CE, FATCAT) in terms of alignment accuracy.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
• /
• 2002.10e
• /
• pp.373-375
• /
• 2002

단백질의 3차 구조를 보여주는 다양한 뷰어가 존재한다. 본 논문에서PDB(Protein Data Bank) 파일을 분석하여 단백질의 3차 구조를 보여주는 PDB 한글 뷰어단백질의 기능은 3차 구조(tertiary structure)에 의해 결정된다는 것이 밝혀짐으로써 단백질의 3차 구조에 대한 연구가 보다 활발하게 진행되고 있다. 단백질의 기능을 효과적으로 파악하기 위해서는 단백질의 3차 구조를 보여주는 도구가 필수적이며, 현재 단백질의 3차원 구조정보를 바탕으로 에 대해 기술한다. PDB 한글 뷰어는 기존 뷰어의 스테레오뷰(stereo view) 기능을 보완하여한 단백질의 2가지 구조를 동시에 보여주는 기능을 제공한다. 또한, 아미노산 원자들에 대한 분석 기능과 PDB 데이터의 이해를 돕는 도움말을 제공함으로써 효과적으로 단백질의 3차구조를 파악할 수 있다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
• /
• 2001.10a
• /
• pp.595-597
• /
• 2001

오늘날 인간 유전체 프로젝트(Human Genome Project)의 완성은 인간의 모든 유전자 서열정보를 제공하게 되었으며, 이러한 데이터를 바탕으로 생명현상과 관련된 산업 및 연구가 각광받게 되었다. 특히 생명체의 특정 기능을 파악하기 위한 단백질 3차 구조에 대한 연구가 활발히 진행중이다. 본 논문에서는 단백질 3차 구조를 추상적으로 기술 할 수 있는 표현기법을 기술한다. 제안된 표현기법은 단백질 2차 구조요소($\alpha$-나선구조와 $\beta$-병풍구조)를 이용하여 인접한 구성요소간의 접힘(folding)에 대한 관계를 기술하여 추상적인 단백질 3차 구조를 표현한다. 제안된 표현기법으로 기술된 추상적 단백질 3차 구조 표현은 단백질 구조에 대한 보다 빠른 이해와 다른 단백질 구조와 비교될 수 있는 장점을 지닌다.

• Proceedings of the Korea Contents Association Conference
• /
• 2017.05a
• /
• pp.35-36
• /
• 2017

단백질의 구조가 무질서한 것을 예측하는 문제는 단백질 시퀀스 구조의 비교 시간을 단축할 수 있으며 단백질 구조 분석 영역을 표시할 수 있기 때문에 중요하게 다루어진다. 이 논문에서는 단백질의 무질서한 구조 예측을 신경회로망을 이용하여 해결하고자 하였으며, 시뮬레이션 결과 일반적인 신경회로망 보다 심층신경회로망이 더 좋은 성능을 보임을 확인하였다.

• The Journal of Korean Society of Virology
• /
• v.26 no.1
• /
• pp.107-114
• /
• 1996

본 연구는 인간면역결핍바이러스의 입자를 비이온성 계면활성제로 처리할 때 바이러스 입자구조에서 분리되어 방출되는 바이러스 구조단백질들의 분포를 sucrose gradient로 분석하여, 바이러스 입자를 구성하는 바이러스 구조단백질과 바이러스입자의 생물리학적 특성을 연구하였다. 바이러스입자들을 0.16% NP40 (Nonidet P-40)으로 처리할 때, 바이러스 capsid 단백질과 바이러스 막 단백질 (membrance protein)들은 다른 바이러스 구성성분들과 잘 분리되었다. 계면활성제처리에서 방출되지 않은 구성 성분들은 matrix 단백질, nucleocapsid 단백질, reverse transcriptase, integrase 및 바이러스 RNA genome로써, 이들은 subviral 구조를 형성한다. 이러한 결과는 상대적으로 다른 바이러스들의 capsid 단백질과 면역 결핍 바이러스의 capsid 단백질 (p24)를 비교할 때, 면역결핍바이러스의 capsid 단백질은 바이러스핵을 형성할 때, capsid 단백질 사이의 결합력이 매우 약한 것으로 추정된다. 또한 바이러스 조절단백질의 하나인 vpr 단백질을 함유하는 바이러스입자를 NP40 처리하여 분석하였을 때, vpr 단백질은 subviral 구조에 존재하는 것으로 나타났다.

• The KIPS Transactions:PartD
• /
• v.12D no.2 s.98
• /
• pp.247-258
• /
• 2005

Protein structure is highly related to its function and comparing protein structure is very important to identify structural motif, family and their function. In this paper, we construct an integrated database system which has all the protein structure data and their literature. The structure queries from the web interface are compared with the target structures in database, and the results are shown to the user for future analysis. To constructs this system, we analyze the Flat-File of Protein Data Bank. Then we select the necessary structure data and store as a new formatted data. The literature data related to these structures are stored in a relational database to query the my kinds of data easily In our structure comparison system, the structure of matched pattern and RMSD valure are calculated, then they are showed to the user with their relational documentation data. This system provides the more quick comparison and nice analyzing environment.

• Journal of KIISE:Computing Practices and Letters
• /
• v.11 no.2
• /
• pp.133-148
• /
• 2005

Since understanding of similarities and differences among protein structures is very important for the study of the relationship between structure and function, many protein structure comparison systems have been developed. Hut, unfortunately, these systems introduce their own protein data derived from the PDB(Protein Data Bank), which are needed in their algorithms for comparing protein structures. In addition, according to the rapid increase in the size of PDB, these systems require much more computation to search for common substructures in their databases. In this paper, we introduce a protein structure comparison system named WS4E(A Web-Based Searching Substructures of Secondary Structure Elements) based on a PSAML database which stores PSAML documents using the eXist open XML DBMS. PSAML(Protein Structure Abstraction Markup Language) is an XML representation of protein data, describing a protein structure as the secondary structures of the protein and their relationships. Using the PSAML database, the WS4E provides web services searching for common substructures among proteins represented in PSAML. In addition, to reduce the number of candidate protein structures to be compared in the PSAML database, we used topology strings which contain the spatial information of secondary structures in a protein.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
• /
• 2003.10b
• /
• pp.832-834
• /
• 2003

단백질은 생명현상 유지에 필수적인 기능을 담당하며 이러한 기능이 단백질의 3차 구조에 의해 결정된다는 것이 밝혀짐으로써 단백질 3차 구조에 대한 연구가 더욱 활발히 진행되고 있다. 본 논문에서는 단백질의 3차 구조를 파악할 수 있는 Java3D 기반의 단백질 구조 뷰어인 KPDBViewer에 대하여 기술한다. 개발된 KPDBViewer는 3차원 이미지 상에서 단백질 내 아미노산들의 이벤트 처리를 지원함으로써 단백질내 아미노산의 정보를 보다 효과적으로 파악할 수 있다 또한, Java2D 기반의 단백질 뷰어는 다양한 구조 보기 기능이 부족하다. 이와 같은 기능을 제공함으로써 단백질 구조 정보를 보다 쉽게 이해하는데 도움을 줄 것으로 기대한다.

• Proceeding of EDISON Challenge
• /
• 2014.03a
• /
• pp.263-274
• /
• 2014

펩타이드 중합체의 이차 구조는 화학적, 생물학적 기능을 갖는 단백질 삼차 구조를 결정하는 중요한 구성요소이다. 이러한 단백질의 이차구조에 대한 정보는 치매, 광우병과 같은 단백질 응집관련 질병에서 응집유발 단백질의 형성과정 및 안정도와 밀접한 연관이 있다. 본 연구는 폴리알라닌을 모델 펩타이드로 선택하여, 이들의 가능한 7가지 이차구조들에 대한 구조적, 열역학적 특성을 계산화학방법을 통해 비교 분석하였다. 우선 기체상에서 7가지 구조들의 구조최적화를 통해 상대적 안정도를 비교하였고, 나아가 EDISON의 용매화 자유 에너지의 열역학적 계산방법을 통해 수용액상에서의 상대적인 안정도와 그 원인을 비교, 분석하였다. 특히, 기체상에서와 수용액상애서 폴리알라닌 이차구조들의 상대적 안정도가 바뀌는 원인에 대해, 폴리알라닌의 구조적 특징과 수소결합과의 상관관계를 통해 규명하였다. 본 연구에서 밝힌 단백질 이차 구조의 상대적 안정도 및 물과의 상관관계에 미치는 구조적, 열역학적 원인은 응집 유발 단백질에서 제시된 특정 이차 구조의 선택적 안정성에 대한 근거를 제시하며, 그 기작을 이해하는 중요한 단서를 제공한다.