• 제목/요약/키워드: 단백질체

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완두의 종자 발달과정에서 소포체 내강에 대한 저장 단백질 legumin의 축적과 단백과립 변환 (Legumin Accumulation in Endoplasmic Reticulum Cisternae at Early Stage of Seed Development and Protein Body Transformation in Pea Cotyledon Cells)

  • 정병갑;이선희
    • Applied Microscopy
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    • 제31권4호
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    • pp.347-354
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    • 2001
  • 완두 종자 발달의 이른 시기에 특징적으로 조면 소포체 내강에 단백질이 축적되는데 이 단백질에 대한 전자현미경적 면역세포 화학적 반응을 실시한 결과 legumin으로 확인되었다. 이 단백질은 소포체 내강에 점점 축적되고 소포체 끝이 부풀어서 단백과립으로 발달하였다. 완두의 단백과립 발달 과정은 3가지 유형이 확인 되었는데, 단백질 저장 액포의 분절에 의해서 형성된 제 1형 단백과립, 가장자리에 단백질이 축적된 단백질 저장 액포의 budding에 의해서 형성된 제 2 형 단백과립, 그리고 단백질 저장 소포체의 끝이 부풀어서 형성된 제 3형 단백과립으로 구분되었다. 제 3형 단백과립은 수정 후 $23\sim25$일 사이의 짧은 기간에 급격하게 발달되어 자엽세포를 가득차게 만드는 것으로 확인 되었으며, 이러한 유형은 지금까지 알려지지 않은 새로운 단백과립 발달과정으로 생각된다.

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홍모기(Culex pipiens pallens) 지방체와 난소에서의 난황단백질합성에 관한 연구 (Ovarian and Fat Body Yolk Protein Synthesis in Culex piplens pallens)

  • 이승훈;박영민;성기창
    • 한국동물학회지
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    • 제36권3호
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    • pp.416-424
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    • 1993
  • 홍모기 난소에서 일어나는 난황단백질의 합성을 조사하였다. 지방체의 난황단백질합성양과 난소에 축적되는 난황단백질의 양을 rocket immunoelectorphoresis 방법과 in vitro organ culture 방법으로 조사한 결과 지방체에서의 난황단백질 합성을 흡혈 후 6시간째 부터 시작되어 24시간에 최대의 합성양을 나타낸 후 48시간 이내에 완료되었으며, 난소내로의 축적은 6시간부터 시작되어 60시간까지 계속되었다. 흡혈 후 0, 24, 48, 72시간된 난소추출물을 전기영동 및 Western blotting한 결과 24시간된 난소에서는 한종류의 난황단백질이 존재한 반면, 48, 72시간된 난소에서는 두종류의 난황단백질이 나타났다. 흡혈 후 48시간된 난소와 지방체를 $^3$H-leucine이 함유된 배지에서 배양하였을 때 지방체에서는 단백질의 합성이 거의 일어나지 않았으나 난소에서는 난황단백질을 포함한 다량의 단백질합성이 일어났다. Crossed immunoelectrophoreses의 결가 YP1과 YP2는 분자량에서는 차이를 보이나 면역성은 동일한 것으로 나타났다. 이상의 결과 홍모기에서는 난소에서도 난황단백질의 합성이 일어나는 것으로 나타났다.

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프로테오믹스 연구를 위한 정량분석 데이터의 해석 (Data analysis for quantitative proteomics research)

  • 권경훈
    • 유전체소식지
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    • 제6권1호
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    • pp.24-28
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    • 2006
  • 프로테오믹스는 생물체 안에 포함되어 있는 단백질을 통합적으로 연구한다. 단백질을 동정(Protein identification)하고, 단백질의 상태를 분석(Protein characterization)하며, 단백질의 양적 변화를 관찰(Protein quantitation)한다. 단백질에 대한 분석, 특히 질량분석기에 의해 초고속으로 대량의 단백질 데이터를 생산하는 프테테오믹스의 연구는 정량적인 단백질 발현양상분석의 정확도를 높이고 분석시간을 단축하기 위해 다양한 실험기법과 데이터 분석기법을 동원하고 있다. 1) 단백질의 양적 차이나 양적 변화의 관찰은 바이오마커를 발굴하고 생명현상의 메카니즘을 규명하여 그 결과를 신약개발에 활용하기 위한 기초 연구이다. 이 글에서는 프로테오믹스 연구의 초창기부터 사용되어온 2차원 전기영동법에 의해 생성되는 2D-gel image에서의 스팟(spot)분석법과 함께, 탄뎀 질량분석기를 사용하는 ICAT, SILAC 등의 동위 원소를 사용한 라벨링(labeling) 방법, 라벨링을 하지 않는 label-free 방법 등 프로테오믹스에서의 정량분석법에 대한 기본 개념을 살펴보고, 이들에서의 데이터 분석 기술의 적용에 대해 간략히 소개하였다.

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상용 한외여과막의 Whey Protein Concentrates 흡착거동 (Adsorption Phenomena of Dissolved Whey Protein Concentrates onto Commercial UF Membranes)

  • 구성희;김정학;황기호;김윤조;탁태문
    • 한국막학회:학술대회논문집
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    • 한국막학회 1994년도 추계 총회 및 학술발표회
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    • pp.72-73
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    • 1994
  • Whey는 일명 lactoserum 이라고도 하며 치즈제조시 우유를 응고시키는 과정에서 Casein과 지방으로부터 분리되어 나오는 액상의 부산물로 본래 우유 부피의 약 90%를 차지하며, 용해성 단백질, 유당, 비타민과 무기질 등을 함유하고 있다. 유청에 함유되어 있는 단백질은 건조고형분의 약 13%가 되는데, 주요 단백질은 $\beta$-lactoglobulin(50%), $\alpha$-lactalbumin(22%), Serum albumin(5%), Immunoglobulin(12%), Proteose-peptone(10%) 등이 있다. 유청단백질중 가장 많이 함유되어 있는 $\beta$-lactoglobulin은 구형의 단백질로 단량체의 분자량은 약 18,400이며, pH 3.5~7 범위내에서는 해리되지 않는 이량체(dimer)를 형성한다. pH 3.5 이하에서 이량체는 해리되고 다량체의 형성으로 재평성한다. pH 7.0 이상의 알칼리 영역에서는 Conformational Change가 일어나는 것으로 알려져 있으며, 등전점(isoelectric point)은 pH 5.2이다. $\alpha$-lactalbumin은 14,200의 분자량을 가지는 구형의 단백질로 등전점은 pH 4.8이다.

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연관속성개념공간으로의 사상을 이용한 단백질 상호작용 예측 (Prediction of Protein Interactions using the Associative Feature Concept Space Mapping)

  • 엄재홍;장병탁
    • 한국정보과학회:학술대회논문집
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    • 한국정보과학회 2006년도 한국컴퓨터종합학술대회 논문집 Vol.33 No.1 (A)
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    • pp.73-75
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    • 2006
  • 생물체 내에서 중요 생물학적 기능을 수행하는 기본 단위인 단백질 및 이들의 상호작용 대한 많은 연구가 이루어져 다양한 생물체에 대한 단백질 상호작용 데이터베이스가 구축되었다. 본 논문에서는 효모에 대해 공개되어있는 단백질 상호작용 데이터를 이용하여 새로운 단백질 상호작용을 예측하는 방법을 제안한다. 논문에서는 문헌에서 연관 정보를 효율적으로 찾아내기 위하여 제안된 연관개념공간 탐색 방법을 확장하여 단백질 상호작용 예측에 사용한다. 단백질들은 각각이 가지는 다양한 속성들의 벡터로 간주되며, 상호작용은 해당 단백질들의 연관성을 통해 이루어지는 것으로 표현된다. 상호작용하는 두 단백질들의 속성은 단어의 공동 출현과 같이 고려되어 단백질 상호작용은 두 단백질 벡터의 요소로 표현되고 벡터의 요소 속성들 간의 연관성을 표현하기 위해 연관속성개념공간으로 사상되어 공간상의 거리 기반으로 연관속성을 추출한다. 추출된 연관속성을 최대로 포함하는 단백질들 간의 상호작용을 예측하는 방식으로 단백질 상호작용을 예측한다. 논문에서 제안한 방법은 효모의 단백질 상호작용 예측에 대해 평균 약 91.8%의 예측 정확도를 보여, 연관속성개념공간을 이용한 방법이 단백질 상호작용을 예측하는 또 다른 대안으로 사용 될 수 있음을 확인하였다.

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가잠 배양세포에서 핵다각체병 바이러스의 다각체 단백질 합성과 DNA 복제 (Polyhedral Protein Synthesis and DNA Replication of Bombyx mori, Nuclear Polyhedrosis Virus in a B. mori Cell Line)

  • 진병래;박범석
    • 한국잠사곤충학회지
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    • 제33권1호
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    • pp.21-26
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    • 1991
  • Bm 배양세포주(BmN4)에서 BmNPV의 다각체 단백질 합성과 DNA복제에 대한 실험결과는 다음과 같다. 1. BmNPV는 insect Grace's medium에서 배양되고 있는 BmN4 세포에서 NOV나 DNA로 감염시킨 경우 모두 잘 증식되었으며, 도립현미경 관찰 결과 접종 후 48시간이 경과하면서 다각체가 형성되기 시작하였다. 2. 또한 전자현미경으로 핵내 형성된 다각체와 협성중인 nucleocapsid 다발을 관찰하였으며, 바이러스 입자는 SNPV로 존재하였다. 3. Western blot분속에 의한 다각체 단백질의 합성은 접종 후 18시간부터 관찰되었으며, 다각체 단백질의 분자량은 30kd이었다. 4. Wild type BmNPV DNA와 Bm 세포(BmN4)에서 NOV 및 DNA 감염에 의해 형성된 바이러스 DNA간의 제한효소 패턴은 차이가 없었다.

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완두 자엽에서 소포체 말단의 팽창에 의한 단백과립 발달 (Terminal Dilation and Transformation of the Protein-filled ER to Form Protein Bodies in Pea (Pisum sativum L. var, exzellenz) Cotyledons)

  • 정병갑
    • Applied Microscopy
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    • 제29권4호
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    • pp.499-509
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    • 1999
  • 완두 종자에 축적되는 저장물질은 주로 전분과 단백질로서 이러한 저장물질 때문에 고정이나 전자현미경 관찰시료를 제작하기가 쉽지 않다. 따라서 자엽을 얇게 절편을 만들고 효소를 사용하여 단일세포로 분리한 다음 고정하여 관찰하였다. 완두의 저장단백질이 축적되는 단백질 저장 액포는 종자발달의 이른 시기에 기존의 액포를 둘러싸고 발달하게 되므로서 액포는 수축되고 단백질 저장 액포는 점점 발달하여 그 가장자리에 단백질 덩어리가 축적되게 된다. 이와는 별도로 종자발달의 이른 시기에 조면소포체의 내강에 전자밀도가 높은 단백질이 축적되기 시작하여 늦은 시기에 이 소포체의 끝이 부풀어서 구형의 단백과립으로 발달하였다. 완두종자의 저장단백질은 주로 vicilin과 legumin으로서 단백과립에 대한 면역세포화학적 방법으로 확인한 결과 vicilin은 세포질에 발달된 작은 단백과립과 단백질 저장액포의 가장자리에 축적된 단백질 덩어리에 모두 반응하였으나 legumin은 세포질의 단백과립에만 반응하였다. 또한 소포체에 존재하는 단백질인 Bip은 단백질 저장액포에 축적된 단백질 덩어리의 안쪽 가장자리에만 반응하였다. 이는 단백질이 활발하게 축적되고있는 시기에 특징적으로 작용하는 Bip의 기능과 관련되는 것으로 사료된다.

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누에 핵다각체병 바이러스의 다각체 단백질 유전자의 위치 탐색 및 염기서열 (Location and Nucleotide Sequence of the Bombyx mori Nuclear Polyhedrosis Virus Polyhedrin Gene)

  • 우수동;김현욱;박범석;강석권;양재명;정인식
    • 한국잠사곤충학회지
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    • 제34권2호
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    • pp.20-25
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    • 1992
  • 유용물질을 생산할 수 있는 곤충 baculovirus expression vector system의 국내 개발을 위하여, Bm-NPV의 다각체 단백질 유전자를 탐색, 클로닝 하고 그 구조를 분석한 결과는 다음과 같다. 1. AcNPV의 다각체 단백질 유전자를 포함하고 있는 EcoRI-Ⅰ fragment내의 0.93kb를 probe로 하여 southern 분석한 결과, BmNPV의 다각체 단백질 유전자는 PstⅠ-F fragment(7.4Kb)에 위치하였다. 2. BmNPV의 다각체 단백질 유전자를 포함하는 PstⅠ-F fragment를 E. coli에 클로닝시켜서 pBmP-F라 명명하고, 다시 southern분석을 통해 subcloning하여 pBmP-H라 명명하였으며 pBmP-H의 제한효소 지도를 작성하였다. 3. pBmP-H의 염기서열분석결과 구조유전자를 포함한 1,259 bp의 염기서열이 결정되었다. Iatrou 등이 보고한 BmNPV 다각체 단백질 유전자의 염기서열과 비교한 결과 10개의 염기서열에서 차이를 보였으며, 74 Val이 Ile로, 76 Asn이 Ser으로 155 Met이 Val로 아미노산 변경된 결과를 보였다.

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인간 질병 네트워크로부터 얻은 질병 단백체의 특성 분석 (Characterization of Diseasomal Proteins from Human Disease Network)

  • 이윤경;구자을;여명호;강태호;송민동;유재수;김학용
    • 한국콘텐츠학회:학술대회논문집
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    • 한국콘텐츠학회 2009년도 춘계 종합학술대회 논문집
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    • pp.306-311
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    • 2009
  • 본 연구는 질병과 관련이 있는 단백질들은 질병네트워크를 형성함에 있어서 매우 중요한 인자로 작용할 가능성이 있다는 아이디어에서 출발한다. 우리는 Online Mendelian Inheritance in Man(OMIM)과 SWISS-PROT으로부터 인간의 단백질 데이터와 질병 정보를 확보하고 질병관련 단백질의 단백질 상호작용 네트워크를 구축 한 후, 이를 바탕으로 질병네트워크를 구축했다. 그 결과 단백질 상호작용 네트워크에는 CALM1, ACTB 및 ABL2와 같은 40개의 허브 단백질이 존재하는 것을 확인했다. 단백질 상호작용 네트워크와 질병 네트워크를 통해서 우리는 질병들간의 상관관계와 각 질병에 작용하는 단백질들의 상관관계를 파악할 수 있었다. 구축된 질병네트워크로부터 APP, ABL1 및 STAT1과 같은 38개의 질병단백체를 찾아냈다. 우리는 이전 연구에서 허브 단백질들이 서브 질병네트워크에서 질병 단백체의 경향이 있다는 것을 증명했다. 하지만, 본 연구에서 전체 질병 네트워크를 분석한 결과 전체 40개의 허브 단백질 중 단 18% 허브 단백질만이 질병단백체임이 확인되었다. 현시점에서 허브 단백질-질병단백체 경향성이 전체 질병네트워크와 서브 질병네트워크간의 차이를 설명할 수 없다. 비록 우리가 이러한 풀리지 않은 문제를 안고 있지만, 단백질-질병 네트워크의 구조 및 기능 분석은 복잡한 인간 질병 시스템에서 분자 수준의 기작과 생물학적 과정을 이해하는데 중요한 정보를 제공할 것이다.

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단어 기반의 확률 모델을 이용한 단백질 기능 예측 (Function Prediction of Gene products by Term based Probabilistic Model)

  • Park, Dae-Won;Kwon, Hyuk-Chul
    • 한국생물정보학회:학술대회논문집
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    • 한국생물정보시스템생물학회 2003년도 제2차 연례학술대회 발표논문집
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    • pp.73-78
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    • 2003
  • 유전 연구를 통해 밝혀지고 있는 단백질은 각각의 기능적 특성을 가지고 서로 영향을 주고받으며 상호 작용한다. 단백질의 기능적 특성은 생물체에서는 단백질이 나타내는 기능으로 단백질 이름은 이들 단백질의 기능을 정확히 나타낼 수 있도록 붙여진다. 기능적 특성에 의해 명명된 단백질은 단백질을 구성하는 단어도 단백질과 유사한 기능 특성을 가질 가능성이 높다. 이는 텍스트 기반의 연구에서 단어가 가지는 중요성에서 비롯된다. 본 논문에서는 단백질을 구성하는 단어들을 단백질의 기능적 특성으로 분류하고, 이 기능분포에 의해서 단백질의 기능을 역으로 예측하고 판단하고자 하였다.

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