• 한국환경과학회지
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• 제5권5호
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• pp.579-583
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• 1996

본 연구는 날로 더해가는 오염의 직접간접 원인인 고분자성 제품류의 분해 촉진에 사용될 촉매 개발의 일차적 연구로서, 구리 촉매작용에 의한 아미드 결합의 분해 반응을 수행하였다. 가시광선 스펙트럼의 변화를 측정함으로써 반응을 추적하였다. 아미드 리간드를 포함하는 구리 화합물에서 수용액의 pH의 증가에 따라, 온도의 증가에 따라 아미드의 반응속도가 증가한다. 반응속도는 구리 화합물에 대하여 1차 반응으로 밝혀졌다. 반응의 중간체로 구리-히드록시 화합물이 관여하는 반응 메카니즘을 제시하였다. 분해 반응 메카니즘의 확실한 이해를 통하여 펩티드 결합의 분해 반응에 사용될 좋은 촉매 개발에의 응용이 기대 된다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.338-343
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• 1988

분획(分劃)된 대두(大豆) 7S 및 11S 단백질(蛋白質)의 단백질분해효소(蛋白質分解酵素)(trypsin, alcalase 및 pronase)에 대한 반응성(反應性)을 동력학변수(動力學變數)인 Km 과 Vmax 및 가수분해도(加水分解度)(DH)를 측정(測定)하여 검토(檢討)하였으며 가수분해물의 전기영동분석(電氣泳動分析)을 실시하였다. 효소(酵素)의 대두단백질(大豆蛋白質)에 대한 친화력(親化力)은 대체로 가열처리(加熱處理)된 단백질(蛋白質)은 기질농도(基質濃度) 1.5(w/w) 이하(以下)에서 가수분해(加水分解)에 대하여 기질조해작용(基質阻害作用)을 보였다. 1시간(時間) 가수분해(加水分解)에 따라 alcalase에 의하여 가장 큰 가수분해도(加水分解度)가 얻어졌으며 7S 단백질(蛋白質)에 대하여 60% 및 11S 단백질(蛋白質)에 대하여 80%였다. Trypsin 은 가열처리(加熱處理)되지 않은 단백질(蛋白質)에는 11S 단백질(蛋白質)의 acidic subunit 이외에는 거의 작용(作用)하지 못했으며 alcalase는 특이적으로 2S 단백질(蛋白質)에 변화(變化)를 가져오는 것으로 전기영동분석(電氣泳動分析)에서 나타났다.

• KSBB Journal
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• 제20권2호
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• pp.129-132
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• 2005

본 연구는 헛개열매 추출물의 pH를 산성으로 조절한 산 가수분해 방법에 의하여 헛개열매 추출물에 배당체 형태로 존재하는 알코올분해 효능을 가진 생리활성물질 ((+)-dihydromyricetin)의 양을 증가시켰다. 반응온도 $80^{\circ}C$, 반응시간 4hr, 반응 pH 2.0에서 $124\%$의 알코올분해 효능이 증가하여 최적임을 알 수 있었다. 산 가수분해 전 후에 생리활성물질인 (+)-dihydromyricetin의 양이 $30\%$ 증가함을 알 수 있었으며, 또한 헛개열매 추출물에 포함되어 있는 고분자 물질이 분해됨을 확인할 수 있었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제32권4호
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• pp.562-566
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• 2003

DEAE Sepahcel ion exchange chromatography(2.5$\times$42cm)에 의해 Bacillus sp. 유래 $\beta$-Mannanase정제를 수행하였다. 정제효소의 비활성은 17.41 units/mg로서 정제배율은 84.74배를 나타내었다. Carbon column chromatography를 이용하여 0~50%의 ethanol gradient법으로 xanthan gum의 가수분해물을 분리한 결과 fraction number 40~45 및 50~60사이에서 broad한 2개 peak의 가수분해물 pattern을 나타내었다. 가수분해물의 분리도를 확인하기 위하여 TLC를 수행한 결과 fraction No. 40~44에서는 Rf value상 중합도 5에 해당하는 가수분해물이 주축을 이루고 있는 반면 fraction No.50~55에서는 중합도 7의 가수분해물이 주축을 이루고 있음을 확인할 수 있었다. 중합도별 가수분해물의 분리도를 높이기 위해 2차 Sephadex G-25 column chromatography를 수행한 결과 fraction No. 12~15에서 중합도 7의 올리고당과 fraction No. 77~80에서 중합도 5의 가수분해물을 분리 할 수 있었고, 가수분해물의 분리도를 확인하기 위해 2차 TLC를 수행 한 결과 fraction No. 12~15에서는 중합도 7이 주축을 이루고 있으나 일부 소량의 고중합도 가수분해물이 공존하고 있는 것으로 사료되며, fraction No. 77~80에서는 분리능이 높게 중합도 5의 가수분해물이 분리되었다. 이와 같이 분리된 2개의 fractions은 FACE법에 의해 Homo type가수분해물로 동정되었다.

• Applied Microscopy
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• 제24권3호
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• pp.67-77
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• 1994

1. 배유세포의 세포질에는 핵, 미토콘드리아, 색소체, 소포체 및 액포가 관찰되었는데, 배유의 가수분해가 상당히 진전될 때까지도 이들 세포소기관은 남아있었다. 2. 대마의 배유세포내에는 $0.75-2.5{\mu}m$ 크기의 지질과립과 $3.0-7.5{\mu}m$ 크기의 단백질과립이 충만하였으며, 발아와 더불어 이들은 점차 소실되었는데, 단백질과립이 가장 먼저 분해되어 액포화하였다. 그러나 모든 단백질과립과 세포질의 분해가 진행되어도 지질과립은 잔존하였고, 세포벽 분해가 완전히 이루어진 후에야 비로서 분해되었다. 3. 형질막에 둘러싸인 단백질과립은 전자밀도가 매우 높은 중앙부와 이질적인 주변부로 이루어져 있었으며, globoid는 관찰되었으나 crystalloid는 관찰되지 않았다. 단백질과립의 분해양상은 주로 주변부의 단백기질로부터 분해되었으며, 중앙부에 과립상 형태의 분해 현상이 관찰되기도 하였다. 4. Cellulase의 활성은 세포벽 전반과 일부 세포질에서 나타났는데, 배 가까이의 배유세포벽과 일부 잔존한 단백질과립에서 특히 강한 활성이 관찰되었다. 5. Cellulase의 반응산물은 가수분해가 완료된 제형충의 분해된 섬유소원에서 작은 과립상으로 관찰되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제25권1호
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• pp.39-45
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• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제50권4호
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• pp.304-307
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• 2007

세포벽 분해 효소와 단백질 분해 효소를 이용하여 스피루리나 추출물을 효율적으로 생산할 수 있는 방법을 조사하였다. 세포벽 분해 효소인 Tunicase의 사용 농도는 2%가 적당하였다. 고형분 회수율과 핵산 관련 성분의 함량을 나타내는 spiruina extraction(SE) index를 기준으로 상업용 단백질 분해 효소를 선별하였다. 일곱 종류의 효소를 조사한 결과, Esperase가 가장 우수하였으며, 최적 사용량은 2%이었다. Tunicase와 Esperase를 순차전으로 반응시키거나 동시에 반응시켜도 고형분 회수율과 SE index는 매우 유사하였으며 동시에 사용하는 것이 반응 시간을 단축시킬 수 있었다. 두 효소를 동시에 반응시키면 단순 열수 추출보다 고형분 회수율은 약 45%$(45.2%{\rightarrow}65.3%)$, SE index는 약 75%$(11.4{\rightarrow}20.0)$ 증가하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권1호
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• pp.73-77
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• 1998

두유박의 단백질 소재화를 위하여 셀룰레이즈(cellulase), 단백질 분해효소, 코지(koji), 효모 등의 복합처리에 의한 가용화 방법이 고형분 및 단백질 회수율, 아미노산, 유기산 조성에 미치는 영향을 고찰하였다. 셀룰레이즈와 단백질 분해효소를 복합 사용하여 두유박을 가수분해하는 것이 높은 고형분 회수율(80.2%) 및 단백질회수율(83.5%)을 얻을 수 있었고, 코지와 효모로 처리할 경우 유기산의 함량을 증대시킬 수 있었으며 양조간장 특유의 맛과 향을 내는데 효과적이었다. 특히 셀룰레이즈로 처리한 가수분해물에서 유기산 함량이 높았다. 유리 아미노산 함량은 코지보다 단백질 분해효소로 분해한 경우에서 높았으며 셀룰레이즈 처리는 유리 아미노산 함량에 큰 영향을 미치지 않았다. 두유박 가수분해물에 대한 관능검사 결과 코지로 가수분해한 시료가 관능적으로 우수하였으나 전체적인 기호도는 대조구로 사용된 양조간장에 비해 낮았다.

• 한국식품과학회지
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• 제21권3호
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• pp.379-386
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• 1989

본 연구에서는 농축대두단백으로 두유를 만들고 미생물 pretense와 papain을 단독 또는 혼합 사용하여 대두단백질을 가수분해한 후, 단백질이 일부 가수분해 된 두유에서 L. acidophilus의 생육과 산생성을 관찰하고 제조된 젖산균음료의 관능성을 조사하였다. Pretense 처리로 젖산균의 산생성이 촉진되었는데 미생물 pretense가 papain보다 효과적이었으며 2종의 효소를 혼합 사용했을 때는 상승효과가 보였다. 그러나 pretense 처리로 pH와 생균수는 큰 변화가 없었다. 미생물 pretense의 경우는 가수분해시간 15분까지, papain의 경우는 가수분해시간 45분까지 산생성 촉진효과가 현저했으나 그 후에는 3시간이 경과하여도 큰 변화가 없었다. 미생물 pretense 0.2% 또는 papain 0.2% 처리로 대두젖산균음료의 전체적인 기호도와 맛이 다소 개선되었다. Protease 처리 15분에 비단백태질소의 함량이 현저하게 증가하였고 후 3시간까지 서서히 증가하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권5호
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• pp.484-489
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• 1994

두유 및 두부제조시 부생되는 비지를 효과적으로 이용하기 위한 방안으로 Aspergillus niger CF-34로부터 얻은 효소를 비지에 처리하여 가용화를 시도하였다. 비지가용화를 위한 본 연구에서 비지에 작용하는 복합효소액의 최적반응조건을 조사하였으며, 복합효소액 처리시 두유비지내 불용성 단백질의 회수율 및 고형분 용해도와 비지의 효소가수분해 특성을 검토하였고, 그 결과는 다음과 같다. 복합효소액의 사용량은 비지 고형분의 약 50%를 가용화하는 2.5%(% of total solid)를 최적 복합효소액의 농도로 선정하였다. 효소작용시간에 따른 비지의 단백질 회수율 및 고형분의 용해도는 효소반응후 3시간에서 각각 약 62%, 50%로 상대적으로 높은 값을 나타내었다. 비지를 alkali 처리(0.1% NaOH)로 입자구조를 변형시킴으로서 효소가수분해율이 증가되었고, 가수분해 시간도 단축됨에 따라 비지 가수분해의 효과적인 전처리방법임을 확인할 수 있었다.