Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
/
v.21
no.1
/
pp.60-63
/
1992
Individual starter culture were inoculated into liquid medium and incubated at $40^{\circ}C$ for 16 hours. Whole cell were obtained and evaluated for ${\beta}-galactosidase$ activity using orthonitrophenyl-${\beta}-D-galactopyranoside$ (ONPG) as substrate. S. thermophilus had more ${\beta}-galactosidase$ activity than other Lactobacilli did. To study the effect of storage temprature on enzyme activity of yoghurt, some samples of cultured yoghurt were stored under refrigeration $(4^{\circ}C)$, and the others under room temperature $(23^{\circ}C)$. At $4^{\circ}C$, yoghurt had ${\beta}-galactosidase$ activity and many viable bacteria in 1 month. After 20 days, yoghurt had maximum ${\beta}-galactosidase$ activity. At $23^{\circ}C$, yoghurt had ${\beta}-galactosidase$ activity by 5 days. As this experiment shown ${\beta}-galactosidase$ activity was ascribed to viable bacteria, especially S. thermophillus. Commercial yoghurt had lower ${\beta}-galactosidase$ activity. There were considerable variations with regard to the lactose hydrolyzing capabilities of commercial yoghurt samples.
Lactobacillus salivarius subsp. salivarius Nam27 with a high ${\beta}$-galactosidase activity was selected for enzymatic characterization. For purification, cell pellet was disrupted by Bead Beater, by DEAE-Sepharose and Mono-Q chromatography. The specific activity of the purified enzyme was 5,312 units/mg. The molecular weight of native monomeric ${\beta}$-galactosidase was estimated to be 30,000 dalton (monomer) by the SDS-PAGE. The optimum temperature and optimum pH were $50^{\circ}C$ and 5.0, respectively. This enzyme was stable between 35 and $55^{\circ}C$. ${\beta}$-galactosidase activity was lost rapidly above pH 7.0. But ${\beta}$-galactosidase was more stable at pH 4.0 (acidic conditions). And ${\beta}$-galactosidase activity was lost rapidly above $65^{\circ}C$ after 10 min incubation. $Ca^{2+}$ and $Zn^{2+}$ metal ions enhanced ${\beta}$-galactosidase activity by 164.09% and 127.37% while $Cu^{2+}$, $Fe^{3+}$ and $Mn^{2+}$ lowered ${\beta}$-galactosidase activity by 58.29%,85.10% and 77.66% respectively. Other metal ions didn't affect ${\beta}$-galactosidase activity significantly.
A strain YB-10 was isolated from soil as a producer of the extracellular $\beta$-D-galactosidase, which catalyzes the hydrolysis of lactose. The strain YB-10 was identified as Streptomyces sp. on the basis of its cultural, morphological and physiological properties. After treating culture supernatant of the isolate with ammonium sulfate, the precipitated protein was used as a crude $\beta$-galactosidase for analyzing its reaction properties with para-nitrophenyl-$\beta$-D-galactosidase(pNP-$\beta$Gal) as a substrate. The $\beta$-galactosidase showed its maximal activity at pH 6.0 and 6$0^{\circ}C$. The enzyme was also active on lactose. The hydrolyzing activity of $\beta$-galactosldase for pNP-$\beta$Gal and lactose was decreased by galactose. Its hydrolyzing activity far lactose was also decreased by glucose, but the activity for pNP-$\beta$Gal was increased to 1.8-folds by glucose.
We observed that an inclusion body (IB) of recombinant ${\beta}$-galactosidase that was produced by the araBAD promoter system in Escherichia coli (E. coil) showed enzyme activity. In order to improve its activity, the lowering of the transcription rate of the ${\beta}$-galactosidase structural gene was attempted through competition between an inducer (L-arabinose) and an inducer analog (D-fucose). In the deep-well microtiter plate culture and lab-scale fermentor culture, it was demonstrated that the addition of D-fucose caused an improvement in specific ${\beta}$-galactosidase production, although ${\beta}$-galactosidase was produced as an IB. In particular, the addition of D-fucose after induction led to an increase in the specific activity of ${\beta}$-galactosidase IB. Finally, we confirmed that the addition of D-fucose after induction caused changes in the structure of ${\beta}$-galactosidase IB, with higher enzyme activity. Based on these results, we expect that an improved enzyme IB will be used as a biocatalyst of the enzyme bioprocess, because an enzyme IB can be purified easily and has physical durability.
This examined some conditions for the induction of ${\beta}$-D-galactosidase synthesis in Candida kefyr CBS 834. The optimal pH, temperature, and inoculum size either for growth or${\beta}$-D-galactosidase synthesis were 5.5, $30^{\circ}C$ and above 0.2 at A610nm, respectively. Enzyme activity began to increase at 2h after the addition of inducer, and continued to increase linearly up to $2{\sim}3h$ before reaching stationary phase, and thereafter its activity was decreased. ${\beta}$-D-galactosidase was induced either by lactose or galactose but not either by glucose or ethanol. The greater activity of ${\beta}$-D-galactosidase on galactose than on lactose indicated that the former might be natural inducer for ${\beta}$-D-galactosidase synthesis. The rate of its induction as a function of lactose concentration showed that enzyme activity increased linearly above 4mM, while it was very low below that. Glucose represed the induction of ${\beta}$-D-galactosidase, and the period of adaptation to inducer from other carbon sources was relatively short.
A bacterial strain was isolated from homemade doenjang (Korean fermented soybean paste) as a producer of the extracellular ${\beta}$-galactosidase, capable of hydrolyzing lactose to liberate galactose and glucose residues. The isolate YB-1414 has been identified as Bacillus licheniformis on the basis of its 16S rDNA sequence, morphology and biochemical properties. The production of ${\beta}$-galactosidase by B. licheniformis YB-1414 reached maximum levels of 6.2 U/ml in culture medium containing wheat bran (1%) and yeast extract (2.5%) as carbon and nitrogen sources, respectively. Particularly, the insoluble fraction was more effective for ${\beta}$-galactosidase production than the soluble extract of wheat bran. The enzyme exhibited maximum activity for hydrolysis of para-nitrophenyl-${\beta}$-D-galactopyranoside (pNP-${\beta}Gal$) under reaction conditions of pH 6.0 and $55-60^{\circ}C$. Its hydrolyzing activity for pNP-${\beta}Gal$ was drastically decreased by the addition of low concentrations of galactose, but only slightly decreased by glucose, with 85% of maximal activity in the presence of 400 mM glucose.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
/
v.19
no.6
/
pp.605-611
/
1990
$\beta$-Galactosidase activity was not detected at green mature stage but were 21.79 and 380.23 units/100g-fr. wt. in mature and soft persimmon, respectively. The molecular weight of $\beta$-galactosidase was estimated to be 115, 000 daltons by the method of gel filtration. Vmax and Km value were 0.095m mo1e p-nitrophenyl-galactoside and 1.8$\times$10$^{-2}$ mM, respectively. The optimum temperature and pH of $\beta$-galactosidase were 45$^{\circ}C$ and 4.2, respectively. $\beta$-Galactosidase was inhibited by SDS.
A bacterial strain was isolated from homemade Cheongkookjang as a producer of the ${\beta}$-galactosidase, capable of hydrolyzing lactose to liberate galactose and glucose residues. The isolate YB-1105 has been identified as Bacillus licheniformis on the basis of its 16S rDNA sequence, morphology and biochemical properties. ${\beta}$-Galactosidase activity was detected in both the culture supernatant and the cell extract of B. licheniformis YB-1105. The enzymes of both fractions demonstrated maximum activity for hydrolysis of para-nitrophenyl-${\beta}$-D-galactopyranoside (pNP-${\beta}Gal$) under identical reaction conditions of pH 6.5 and $50^{\circ}C$. However, ${\beta}$-galactosidase activity from the culture filtrate was affected more than that from the cell free extract at acidic pHs and high temperatures. The hydrolyzing activity of both ${\beta}$-galactosidases for pNP-${\beta}Gal$ was dramatically decreased by the addition of low concentrations of galactose, but was only marginally decreased by high concentrations of glucose or mannose.
${\beta}$-Galactosidase was extracted and purified from strawberry. The purified ${\beta}$-Galactosidase from strawberry was investigated their physicochemical characteristics. ${\beta}$-Galactosidase was purified 25.74 fold from strawberry. The purification procedure include ammonium sulfate fraction, acetone powder treatment and gel and ion exchange chromatography. Yield of the enzyme purification was 18.11%. The purified enzyme has native molecular weight of 116,000 dalton. Vmax value and Km value of ${\beta}$-Galactosidase were 0.077 mM ONPG/ml/15mim and 1.75x10-2mM, respectively. The optimum temperature and pH of ${\beta}$-Galactosidase were 43$^{\circ}$C and pH 4.0, respectively. The ${\beta}$-Galactosidase activity was stable below 50$^{\circ}$C and at pH 4.0 to pH 6.0. Among the metal ions Ca and Mg were did not affect, whereas K, Cu and Zn show a little effect on the enzyme activity. The ${\beta}$-Galactosidase activities were inhibited by treatment with EDTA and SDS.
${\beta}-Galactosidase$ activity of Aspergillus phoenicis was studied using ONPG and lactose as substrate. It increased monotonically during the exponential growth phase and dropped rapidly at the beginning of the stationary one. It exhibited high tolerable temperature and acidic optimal pH which provides certain advantages from the industrial view point. Enzyme of ${\beta}-galactosidase$ had more subsrate affinity for ONPG than for lactose and its apparent maximum activity was also higher with the former as substrate. Activity of this enzyme depended upon the conditions of immobilization. Optimum crosslinking reaction was occurred at pH 7.2 and 0. 35 vol. % of glutaraldehyde concentration.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.