• 한국버섯학회지
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• 제8권3호
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• pp.102-108
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• 2010

본 연구는 곡류별 버섯 균사체의 성장률과 효소활성을 측정하였다. 현맥 배양물이 다른 곡류와 비교했을때 균사체 성장 속도가 빨랐다. 효소 활성은 기간별로 측정하였으며 그 결과, ${\alpha}$-amylase 효소 활성은 느타리와 상황버섯균이 우수하였으며, ${\beta}$-amylase활성은 느타리와 장수버섯균이 우수하였다. Protease활성은 상황버섯균을 제외하고는 곡물에 관계없이 비교적 고른 생산을 보였다. 담자균 배양에 의해서 명도는 감소하고 적색도와 황색도가 증가하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권1호
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• pp.85-91
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• 1996

B-amylase(EC 3.2.1.2) was isolated from the root of arrowroot(Peuria thunbergiana Bentham) with distilled water and then fractionated with ammonium sulfate. Crude extract was partially purified by ion exchange chromatography and gel filtration. The enzymatic properties of partially purified $\beta$-amylase were as follows, the enzyme was fractionated with ammonium sulfate between 0.2 and 0.4 saturation, and showed the typical reaction properties of B-amylase producing only maltose from starch. Optinum pH and temperature were pH 6.5, $50^{\circ}C$ respectively. The activity of the enzyme had proportional relations with enzyme protein concentration below 4mg, and had Michaelis constant of 66.7mg% for soluble starch. The enzyme was inhibited by some metal louts such as silver, cadmium, mercury, aluminum, iron and copper.

• 생명과학회지
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• 제11권5호
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• pp.393-399
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• 2001

우리나라의 전통 발효식품의 고추장의 관능성 및 기능성을 증가시키기 위하여 전분질 원료인 찹쌀무게에 대하여 2%, 4%, 6% 및 8%의 다시마 분말을 첨가한 후 대조구와 함께 3$0^{\circ}C$에서 120일간 숙성시키면서 세균수와 효소활성을 검토하였다. 고추장의 세균수는 숙성 초기 $10^4$ cfu/g 수준에서 출발하여 숙성 30일에는 $10^{6}$ cfu/g의 수준을 나타내었고, 60일 이후에는 $10^{8}$ cfu/g의 수준을 유지하여 후반동안 $10^{8}$ cfu/g을 유지하였는데 다시마의 첨가 구별 차이는 없었고 미생물의 생육에 큰 영향을 미치지는 않았다. 효소활성의 경우 액화효소인 $\alpha$-amylase의 활성은 서서히 감소하여 숙성 후에는 효소의 활성이 거의 실활되었고 당화효소인 $\beta$-amyase의 활성은 숙성 30일까지 큰 폭으로 증가했다가 숙성 60일에 급격히 감소하였으며, 전반적으로 대조고추장에 비하여 다시마 고추장의 $\beta$-amylase의 활성이 약간 높게 나타났다. 단백질 분해효소인 acid protease 및 neutral protease의 활성은 숙성 30일까지는 증가하였으나 그 이후에는 불규칙적인 증감현상을 보이며 120일까지 감소하였다.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제8권2호
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• pp.189-194
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• 2004

Amylase isozyme based three multivoltine viz., N+p, Np, N+ $p^{cho}$ and two bivoltine-D6+p, D6p syngenic lines (Syn. L) were developed from germplasm (GP) stocks Nistari (N) and D6 respectively. haemolymph isozyme pattern at pH 7.0 and 8.5 depicted a total 11 number (Am $y_{1 to 6}$ at pH 7.0 and Am $y^{l to 5}$ at pH 8.5) of native proteins (NP) of various sizes are amylase isozyme expressers. Among eleven NPs, two NPs of 770 kDa (Am $y^{6}$ at pH 7.0) and 376 kDa (Am $y^3$ at pH 8.5) are $\alpha$-amylase expressers and remaining NPs of 370, 364, 350, 329 and 274 kDa at pH 7.0 and 206, 292, 416, 725 kDa at pH 8.5 are $\beta$-amylase expressers. Accordingly, digestive juice amylase isozyme pattern at aforesaid pH also depicted a total number of 10 NPs (Am $y^{1 to 5}$) at each pH 7.0 and 8.5 are amylase expressers of which NP of 387 kDa (Am $y^4$ at pH 7.0) and 780 kDa (Am $y^{5}$ at pH 8.5) are a-amylase expresser. Remaining NPs of 338,297 ＆ 216 kDa at pH 7.0 and 370, 341, 329 ＆302 kDa at pH 8.5 are $\beta$-amylase expresser. Recurrent backcross lines (RBL) viz., N+pRBL and NpRBL were developed through introgression of high shell weight character (a multigenic trait) to be used further for congenic line (Con. L) development and to understand any association with introgressed character. Isozyme pattern in haemolymph of RBLs depicted only one $\alpha$-amylase of 770 kDa at pH 7.0 and 376 kDa at pH 8.0 with three and four respective $\beta$-amylase bands but in bivoltine lines numbers of $\beta$-amylase bands vary between 1 to 2 at aforesaid pH. Variability was also observed in digestive juice of multivolitine and its RBLs but bivoltine lines express null activity at both pH except appearance of one very week $\alpha$-amylase band D6+p at pH 8.5. Overall study suggests that not a single NP at both pH is common for expression of any band of amylase isozyme i.e., a totally different set of proteins are the amylase isozyme expresser at specific pH and no molecular factor of amylase is associated in developed RBLs which showed improvement on survival, single cocoon shell weight (SCSW) and single filament length over receptor parents.s.s.s.

• 한국식품과학회지
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• 제30권6호
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• pp.1333-1338
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• 1998

본 연구에서는 김치재료 중 존재하는 각종 효소의 특성을 이용한 김치의 품질개선을 위한 기초자료를 제시하고자 몇 가지의 대표적인 가수분해효소와 산화효소의 활성을 조사하였다. 가수분해효소로는 발효원으로 사용되고 균체증식에 필수적인 당 및 아미노산의 생산에 관여하는 amylase와 protease를 연구하였으며, 산화효소로는 이취발생과 vitamin C의 산화에 관여하는 peroxidase 및 ascorbic acid oxidase 활성을 조사하였다. 시료 1 g중 존재하는 효소활성은 ${\alpha}-amylase$의 경우 멸치젓, 고춧가루, 새우젓, 굴에서, ${\beta}-amylase$는 멸치젓, 굴, 무에서 높게 나타났다. Protease의 경우는 멸치젓, 새우젓, 고춧가루에서 높게 나타났으며, peroxidase와 ascorbic acid oxidase는 각각 무, 오이, 파 및 멸치젓, 고춧가루, 새우젓에서 높게 나타나 김치재료중 발효식품인 멸치젓과 새우젓이 전반적으로 높은 가수분해 및 산화활성을 나타내었고, 고춧가루는 가수분해효소 활성이, 무, 오이는 산화효소 활성이 높게 나타났다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제2권3호
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• pp.166-173
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• 1992

The expression of Bacillus subtilis $\alpha$-amylase from the phoA-amyE fusion gene in recombinant E. coli was investigated under various environmental conditions. The overexpression of cloned $\alpha$-amylase caused retardations in cell growth and synthesis of alkaline phosphatase (AP) from the chromosomal phoA gene. The change of culture temperature from $37^\circ{C}$ to $30^\circ{C}$ increased the specific activities of both $\alpha$-amylase and $\beta$-lactamase by six and two times, respectively, whereas the AP activity remained unchanged. The experiments with chlorampenicol (a translation inhibitor) suggested the enhancement of $\alpha$-amylase activity at $30^\circ{C}$, and this was partly due to the stability of $\alpha$-amylase itself. The further decrease of the temperature to $25^\circ{C}$ slowed down both the cell growth and cloned-gene expression rate. The $\alpha$-amylase activity showed a maximum at pH of 7.4 while alkaline phosphatase was most effectively produced at pH of 8.3.

• 한국식품영양학회지
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• 제13권4호
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• pp.342-347
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• 2000

과요오드산-산화전분으로 보리 $\beta$-amylase(Bio-zyme ML, 일본 아마노제약)를 변형시켜서 인공당단백질을 만들었다. pH 8.0에서 변형한 효소는 비변형효소의 92%, pH 9.7에서 변형한 효소는 42%의 활성이 남았다. 6$0^{\circ}C$에서의 열안정성은 $\alpha$-cyclodextrin ( $\alpha$-CD) 존재 시에 변형하여 $\alpha$-CD존재시 분석한 효소는 10분 뒤에 비활성의 8%가 남은 반면 변형하지 않은 효소는 4.5%밖에 남지 않았다. pH안정성은 변형 시켜서 $\alpha$-CD존재 하에 분석한 효소가 가장 높아서 pH 2~5와 7~12에서 안정성이 매우 증가하였다. HPLC분석 결과 효소는 두 개의 피크를 나타냈으며 변형시킨 것은 당결합으로 분자량이 커져서 유출시간이 약간 빨라졌다.

• 한국식품영양학회지
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• 제13권4호
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• pp.348-352
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• 2000

과요오드산-산화전분으로 밀 $\beta$-amylase(Himaltosin GL. 일본한큐바이오사)를 변형시켜서 인공당단백질을 만들었다. pH 8.0에서 변형한 효소는 비변형효소의 96%. pH 9.7에서 변형한 효소는 17%의 활성이 남았다. 6$0^{\circ}C$에서의 열 안정성은 $\alpha$-cyclodextrin ( $\alpha$-CD) 존재 시에 변형하여 $\alpha$-CD 존재시에 분석한 효소는 10분 뒤에 비활성의 8%가 남은 반면 변형하지 않은 효소는 5% 밖에 남지 않았다. pH안정성은 변형시켜서 $\alpha$-CD존재 하에 분석한 효소가 가장 높아서 pH 2~5와 6~12에서 안정성이 매우 증가하였다. HPLC분석 결과 효소는 하나의 피크를 나타냈으며 변형시킨 것은 당결합으로 분자량이 커져서 유출시간이 약간 빨라졌다.

• 한국식품과학회지
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• 제43권3호
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• pp.369-374
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• 2011

D. geothermalis의 dgeo_0475 유전자로부터 만들어지는 효소를 정제하여 그 특성을 확인하였다. DGMA는 분자량이 약 68 kDa 크기의 효소로서 ${\beta}$-CD, soluble starch 및 pullulan을 가수분해하는 CD 분해 효소임을 확인하였다. 효소의 최적 온도는 $40^{\circ}C$ 최적 pH 는 6.0이며 대부분의 기질들을 glucose와 maltose로 가수분해 하였고 pullulan 및 soluble starch로부터 미량의 panose를 생성하였다. ${\beta}$-CD를 가장 잘 가수분해하나 기질간 상대적 활성차이는 다른 CD 분해효소에 비하여 크지 않았다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제4권
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• pp.17-22
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• 1963

원료배합(原料配合)을 다리한 간장용(用) 고일(一)지의 제국중(製麴中)에 있어서와 건조(乾燥)고일(一)지의 각종효소(各種酵素) activity 및 성분(成分)의 변화(變化)를 측정(測定)하여 다음결과(結果)를 얻었다. 1. 건조(乾燥)고일(一)지는 중성부근(中性附近)(pH 6.0)에 활성(活性)을 갖는 Protease가 주체(主體)를 이루며 산성(酸性) 및 alkali성측(性側)의 Protease activity는 이보다 미약(微弱)하고 밀을 많이 배합(配合)한 구(區)일수록 산성(酸性) 및 중성측(中性側) Protease activity가 높아지는 반면(反面)에 alkali성측(性側)은 이와 반대(反對)되는 경향(傾向)을 보였다. 2. 제국중(製麴中) 각종효소(各種酵素) activity는 모두 증가(增加)되었고 밀이 많은 배합구(配合區)일수록 ${\alpha}-Amylase$는 그 activity가 높아졌다. 3. 제국중(製麴中) 전당(全糖)은 감소(減少)되었으나 직당(直糖) 및 아미노 태질소(態窒素)와 전질소(全窒素)는 증가(增加)되었다. 4. 건조(乾燥)고일(一)지에 있어서 밀이 많은 배합구(配合區)일수록 직당(直糖) 및 전당(全糖)의 함량(含量)이 많어졌으나 전질소(全窒素)는 적어졌고 아미노(態窒素)는 차이(差異)가 없었다.