• 생명과학회지
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• 제18권8호
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• pp.1049-1052
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• 2008

Aspergillus niger가 액체발효(SF) 와 고체발효의 시험 규모 조건에서의 셀루로오스계 효소의 생산을 비교하였다. 액체배지는 0.5% 셀루로오스가 함유된 Czapek Dox를 사용하였고, 고체 지지체로 사용한 쌀겨는 셀루로오스로 적시고 SSF 발효를 위하여 Czapek Dox 배지를 첨가하였다. CMCase, 여지 paperase 그리고 ${\beta}$-Glucosidase 의 생산을 경시적으로 측정하였다. SSF 배양에서의 3일간의 효소 생산량은 SF 에서의 7일간 배양과 같았다. 따라서 SSF 조건이 SF 배양 조건보다 많은 효소를 생산함을 알 수 있었다. SSF 조건에서 FPase, CMCase 및 ${\beta}$-glucosidase의 최대 활성은 0.40, 0.62 및 0.013 U/ml 였으나, SF 조건에서는 0.13, 0.06 및 0.0013 U/ml의 활성을 나타내었다. 결론적으로 Aspergillus niger에 의해 생산되는 셀루로오스계 효소의 생산을 위해서는 SSF 발효 조건의 선택이 유리하다는 것을 알 수 있었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제26권1호
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• pp.50-58
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• 2013

A facultative bacterium producing cellulolytic and hemicellulolytic enzymes was isolated from the rumen of a native Korean goat. The bacterium was identified as a Bacillus licheniformis on the basis of biochemical and morphological characteristics and 16S rDNA sequences, and has been designated Bacillus licheniformis JK7. Endoglucanase activities were higher than those of ${\beta}$-glucosidase and xylanase at all temperatures. Xylanase had the lowest activity among the three enzymes examined. The optimum temperature for the enzymes of Bacillus licheniformis JK7 was $70^{\circ}C$ for endoglucanase (0.75 U/ml) and $50^{\circ}C$ for ${\beta}$-glucosidase and xylanase (0.63 U/ml, 0.44 U/ml, respectively). All three enzymes were stable at a temperature range of 20 to $50^{\circ}C$. At $50^{\circ}C$, endoglucanse, ${\beta}$-glucosidase, and xylanase had 90.29, 94.80, and 88.69% residual activity, respectively. The optimal pH for the three enzymes was 5.0, at which their activity was 1.46, 1.10, and 1.08 U/ml, respectively. The activity of all three enzymes was stable in the pH range of 3.0 to 6.0. Endoglucanase activity was increased 113% by $K^+$, while $K^+$, $Zn^+$, and tween 20 enhanced ${\beta}$-glucosidase activity. Xylanase showed considerable activity even in presence of selected chemical additives, with the exception of $Mn^{2+}$ and $Cu^{2+}$. The broad range of optimum temperatures (20 to $40^{\circ}C$) and the stability under acidic pH (4 to 6) suggest that the cellulolytic enzymes of Bacillus licheniformis JK7 may be good candidates for use in the biofuel industry.

• 한국균학회지
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• 제13권4호
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• pp.213-219
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• 1985

8개의 Pleurotus spp.를 합성배지(合成培地)에 배양(培養)하여 섬유소분해효소(纖維素分解酵素) 생산력(生産力)이 제일 강하고 균사생육(菌絲生育)이 양호(良好)한 균사(菌絲)를 선별(選別)하여 배양기간(培養期間) 및 탄소원(炭素源), 실소원(室素源)의 영향(影響)을 검토(檢討)한 결과(結果)는 다음과 같다. 섬유소분해효소(纖維素分解酵素) 생산력(生産力)이 강한 균주(菌株)로 Pleurotus sajor-caju JAFM 1017을 선별(選別)하였다. Avicelase와 CMCase활성(活性)은 10일(日) 배양(培養)하였을때 최대치(最大値)를 보였으며 ${\beta}-glucosidase$ 활성(活性)은 19일(日) 배양(培養)하였을 때가 가장 높았다. 탄소원(炭素源)중에서 avicelase와 ${\beta}-glucosidase$ 생산(生産)은 cellulose power를, CMCase 생산(生産)은 Na-CMC를 첨가(添加)하였을 때가 가장 좋았다. 효소생산(酵素生産)은 cellulose powder 1.0%에서 가장 양호(良好))하였으며 glucose는 농도(濃度)의 증가(增加)에 따라 현저하게 감소(減少)되었다. 효소생산(酵素生産)에 양호(良好)한 실소원(室素源)은 urea였고 아실산성(亞室酸性) 실소(室素)는 효소생산(酵素生産)을 억제(抑制)하였으며 효소생산(酵素生産)에 적당(適當)한 urea의 농도(濃度)는 0.054%였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제30권2호
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• pp.172-176
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• 2002

섬유소 폐기물의 생물학적 당화를 위해 분리한 사상균 FJ1은 섬유소 분해효소의 생산성이 뛰어난 신규의 유망한 셀룰라아제 생산균주로 잠정적으로 평가되었다. 사상균 FJ1의 셀룰라아제 생산을 위한 배지조성은, 질소원으로서 0.1% peptone을 사용하였을 경우와, avicel 및 섬유소 폐기물인 볏짚을 혼합하여 사용한 경우 높은 효소생산성을 나타냈다. 경제적인 효소생산을 위한 기질로 섬유소 폐기물의 농도와 혼합비는 1%(w/v)농도에서 볏짚과 펄프를 각각 0.5%(w/v)와 0.5%(w/v)으로 사용하였을 경우 CMCase, xylanase, $\beta$-glucosidase, avicelase의 효소 활성은 각각 24.3, 38.7, 1.5, 0.6 unit/ml 이었다. 이러한 효소생산성은 섬유소 폐기물의 생물학적 당화기술에 크게 기여할 수 있으리라 사료된다.

• KSBB Journal
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• 제17권2호
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• pp.195-202
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• 2002

사상균 FJ1의 섬유소 분해효소 생산조건을 최적화하기 위해 반응표면 분석법을 이용하였다. 반응표면 분석을 위한 실험 계획법은 중심합성법 계획법을 이용하였으며, 주요 배양인자로서 탄소원의 농도, 질소원의 농도, 혼합탄소원 비율, 그리고 배양시간에 대해 조사하였다. CMCase의 경우에서는 탄소원의 농도 3.5%, 질소원 농도 0.6%, 혼합탄소원인 avicel 및 CMC의 비율 52:48, 그리고 배양시간 5.4일에 33.5 U/mL로 최적화되었고, xylanase의 생산은 3.5%, 7.8%, 54:46의 배양조건에서 5.3일에 52.6 U/mL이었고, $\beta$-glucosidase의 생산은 5.0%, 1.0%, 83:17의 배양조건에서 7일에 2.88 U/mL이었고, avicelase의 생산은 4.0%, 0.9%, 64:36의 배양조건에서 6.5일에 1.84 U/mL로 최적화되었다. 이 중에서 $\beta$-glucosidase의 생산성은 중앙값의 실험조건보다 74% 정도로 가장 높은 효율 향상을 보여 주었다. 실제로 최적 예측조건에서 실증실험을 수행한 결과 본 모델의 타당성이 입증되었다. 본 연구에서 얻은 섬유소 분해 효소 생산 조건 최적화에 관련된 자료들은 산업적으로 효소를 생산하고자 할 때 유용하게 사용될 것이다.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2002년도 생물공학의 동향 (X)
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• pp.453-456
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• 2002

Trichoderma sp. FJl의 섬유소 분해효소 생산조건을 최적화하기 위해 반응표면 분석법을 이용하였다. 반응표면 분석을 위한 실험 계획법은 중심합성법 계획법을 이용하였으며, 주요 배양인자로서 탄소원의 농도, 질소원의 농도, 혼합탄소원 비율, 그리고 배양시간에 대해 조사하였다. CMCase의 경우에서는 탄소원의 농도 3.5%, 질소원 농도 0.6%, 혼합탄소원인 avicel 및 CMC의 비율 52:48, 그리고 배양시간 5.4일에 33.5 U/ml로 최적화되었고, xylanase의 생산은 3.5%, 0.8%, 54:46의 배양조건에서 5.3일에 52.6 U/ml이었고, ${\beta}-glucosidase$의 생산은 5.0%, 1.0%, 83:17의 배양조건에서 7 일에 2.88 U/ml이었고, avicelase의 생산은 4.0%, 0.9%, 64:36의 배양조건에서 6.5일에 1.84 U/ml로 최적화되었다. 이중에서 ${\beta}-glucosidase$의 생산성은 기존 실험조건보다 74% 정도로 가장 높은 효율 향상을 보여주었다. 실제로 최적 예측조건에서 실증실험을 수행한 결과 본 모델의 타당성이 입증되었다. 본 연구에서 얻은 섬유소 분해 효소 생산 조건 최적화에 관련된 자료들은 산업적으로 효소를 생산하고자 할 때 설계에 유용하게 사용될 것이다.

• 한국식품과학회지
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• 제40권3호
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• pp.251-256
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• 2008

한국의 전통 한국의 전통적인 식품 중, 대표적인 장류로서 반가 식품에 해당하는 수조육류와 어패류를 첨가하여 제조한 어육장(규합총서의 방법)을 발효시키되, 2달 간격으로 발효기간에 따라 ${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase, lipase, lipoxygenase 및 protease의 활성을 각각 측정하여 경시적 변화를 관찰하였다. 어육장을 액체와 고체시료로 나누어 이상에서 열거한 효소들의 활성을 측정한 결과, lipase 및 lipoxygenase의 비활성도는 모두 0.05unit/mg protein 이하로서 효소 활성도가 낮은 수준이었으며, 1년동안의 발효·숙성기간 중 비활성 증감변화도 미미하였다. 반면,${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase 및 protease는 숙성기간에 따라 효소의 활성이 증가하는 것을 확인할 수 있었고, 특히 10개월째에는 액체시료의 경우 4종류 효소의 비활성이 급격히 증가하였다가 감소하는 것을 확인할 수 있었다. 전반적으로 고체시료의 단백질 함량은 액체시료보다 높았지만, 액체시료의 비활성이 고체시료보다 2-5배 이상 높은 결과를 확인하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권5호
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• pp.561-564
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• 1998

The stabilizatio of amaylolytic enzyme such as $\beta$-amylase of barley, $\beta$-amylase of wheat, $\beta$-amylase of sweet potato, $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis, $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. and $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori was attained by modification with periodate-oxidized soluble starch. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 9 for $\beta$-amylase of sweet potato, pH 3~5 and 8~11 for $\beta$-amylase of barley, pH 2~3 and 7~12 for $\beta$-amylase of wheat and pH 6 for $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori. Thermal stability increased 17.6% for $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. at 6$0^{\circ}C$ for 10min, 30% for $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis at 10$0^{\circ}C$ for 5min and 4.5% for $\alpha$-amylase of sweet potato at 6$0^{\circ}C$ for 10min compared with those of native enzymes.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제27권5호
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• pp.869-877
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• 2017

Lactic acid bacteria (LAB) are used as fermentation starters in vegetable and dairy products and influence the pH and flavors of foods. For many centuries, LAB have been used to manufacture fermented foods; therefore, they are generally regarded as safe. LAB produce various substances, such as lactic acid, ${\beta}$-glucosidase, and ${\beta}$-galactosidase, making them useful as fermentation starters. Existing functional substances have been assessed as fermentation substrates for better component bioavailability or other functions. Representative materials that were bioconverted using LAB have been reported and include minor ginsenosides, ${\gamma}$-aminobutyric acid, equol, aglycones, bioactive isoflavones, genistein, and daidzein, among others. Fermentation mainly involves polyphenol and polysaccharide substrates and is conducted using bacterial strains such as Streptococcus thermophilus, Lactobacillus plantarum, and Bifidobacterium sp. In this review, we summarize recent studies of bioconversion using LAB and discuss future directions for this field.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제43권5호
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• pp.628-640
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• 2015

Cellulase is the key enzyme in the use of cellulose-based biomaterials. Because of its structure, cellulose is difficult to be degraded by enzymes. In order to utilize cellulose-based biomaterials efficiently, evolutionary wisdom of how to use enzymes accurately and harmoniously in a biological system is needed, such as the cellulose digestive system in animals. In this study, the symbiotic bacteria from snails, Achatina fulica, were identified and their cellulase activity was evaluated. The 16S rRNA sequence analysis of 100 aerobic bacteria showed that they belonged to 9 genus and almost half of the bacteria were Lactococcus spp. Among 100 identified strains, only two Aeromonas sp. strains showed cellulase activity. Aeromonas sp. KMBS020 had both endo-${\beta}$-glucanase and ${\beta}$-glucosidase activities but Aeromonas sp. KMBS018 had ${\beta}$-glucosidase activity only. None of the 100 bacterial colonies had any cellobiohydrolase activity.