• 한국식품과학회지
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• 제42권1호
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• pp.115-118
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• 2010

메조 전분의 청가와 요오드 친화도는 각각 0.304와 4.22%로 일반 메 전분과 비슷하였으나 기장 전분은 각각 0.098과 1.07%로 찰 전분에 가까운 성질을 보였다. 차조와 찰기장 전분의 청가는 각각 0.056과 0.037, 요오드 친화도는 각각 0.49와 0.21%이었다. 전분의 평균중합도는 메조 전분이 1830이었으며, 나머지 세 전분은 3880-4660으로 비슷하였다. 생전분의 알파 아밀라아제 소화율은 찰기장 전분이 제일 커 35.6% 이었으며, 기장 전분이 제일 적어 18.2% 이었다. 전분 입자의 평균 크기는 기장이 $8.25\;{\mu}m$로 제일 작았으며, 나머지 세 전분은 $10.33-11.53\;{\mu}m$이었다. 입자 분포에서도 기장 전분만 $1.9\;{\mu}m$ 이하와 $20.0\;{\mu}m$ 이상의 크기를 갖는 입자가 없어 좁은 분포도를 보였다. 기장 전분의 호화개시온도가 다른 전분보다 $3.5-4.9^{\circ}C$ 높았으며, 최고 점도와 노화정도를 나타내는 Setback 점도는 메조 전분이 제일 컸다. 메조 전분을 제외하고는 12% 농도에서 겔을 형성하지 못하였으며, 25% 농도에서의 겔 강도는 차조, 기장, 찰기장 순이었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제29권1호
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• pp.41-48
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• 2000

김치 시료로부터 자동산화되지 않으며 열 및 중성 pH에서 안정한 AA 유도체인 AA-2G를 생산할 수 있는 당전이활성을 가진 CGTase 생산균주를 분리하였고, 분리균주의 형태학적, 배양학적, 생리학적 성질 및 16s-rDNA sequences를 조사한 결과 그람 양서의 간균으로 호기성이며 내생포자를 형성하는 전형적인 중온성 Bacillus sp. JK-43으로 동정되었다. Bacillus sp. JK-43의 CGTase는 AA-2G 뿐만 아니라 AA-6G로 추정되는 물질을 함께 생산하였으며, 효소 최적생산조건은 1.0% soluble starch, 1.0% yeast extract, 1.0% $Na_2CO_3\;0.1%\;K_2HPO_4,\;그리고\;0.02%\;MgSO_4{\cdot}7H_2O$가 함유된 배지에서 pH 7.0, $37^{\circ}C$에서 26시간 동안 진탕배양하였을 때였다. 각종 당공여채에 따른 Bacillus sp. JK-43의 AA-2G 생산성을 조사한 결과 ${\beta}-CD$에서 가장 높은 AA-2G 생산성을 보였으며, 식혜제도페액인 엿기름 및 밥당화액에서도 비교적 높은 AA-2G 생산성을 보였다. 또한 여러 가지 당수용체에 대한 JK-43의 CGTase의 당전이 반응을 검토한 결과 sucrose, mannitol 및 inositol에서 높은 당전이 수율인 70~90%를 나타내었다.

• 미생물학회지
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• 제49권2호
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• pp.200-204
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• 2013

생전분으로부터 에탄올을 효율적으로 생산하는 전분 분해성 산업용 Saccharomyces cerevisiae를 제조하기 위해 생전분을 발효하는 모균주(ATCC 9763/$YIp{\delta}AGSA{\delta}$)의 염색체내 ribosomal DNA loci에 double 18S rDNA-integration 시스템을 이용하여 Bacillus amyloliquefaciens ${\alpha}$-amylase 유전자(Amy) 혹은 Aspergillus awamori glucoamylase 유전자(GA1)를 다중도입시켰다. 얻어진 형질전환 균주들 중 생전분으로부터 가장 효율적으로 에탄올을 생산하는 균주(ATCC 9763/$YIp{\delta}AGSA{\delta}$/YIpAG2rD)의 발효 3일째 에탄올 생산은 모균주에 비해 1.5배 높았다. 이 새로운 균주는 생옥수수 전분이 20% (w/v) 함유된 배지에서 3일간 발효를 통해 에탄올 9.2% (v/v) (72 g/L)를 생산하였고, 생전분 함유량의 75%를 소비하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제37권6호
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• pp.463-471
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• 1994

고구마 생전분에 0.5% 농도의 계면활성제, SSL(sodium stearoyl-2-lactylate), Dimodan(mono/diglyceride), SE 1670(sucrose fatty acid ester 1670)을 첨가하여 이들 전분의 이화학적 성질과 호화 및 노화특성을 측정하였다. 고구마 전분 입자의 모양과 결정형은 계면활성제 첨가 후에도 변화되지 않았다. 계면활성제 첨가에 의해 총지방 함량이 증가하였으며 아밀로오스 함량은 감소하였고 그 정도는 SE1670>SSL>Dimodan순이었다. $80^{\circ}C$에서의 팽윤력과 용해도는 무처리 전분에 비해 계면활성제 첨가 전분은 감소하였다. 아밀로그래프에 의한 호화개시온도는 무처리 전분이 $72.5^{\circ}C$였고 계면활성제 첨가시 변화는 없었으며 Dimodan과 SE1670 첨가 전분의 경우 최고 점도가 나타났다. 시차주사열량기에 의한 호화 양상은 무처리 전분의 피크 온도와 엔탈피는 각각 $73.7^{\circ}C$, 1.3 cal/g이며, 계면활성제 첨가 전분의 호화 피크 온도는 증가하였으나 엔탈피는 감소하였다. 알칼리 호화 양상은 초기에 급격한 점도의 증가를 보이다 완만해졌으며 계면활성제 첨가 전분의 점도는 무처리 전분에 비해 감소하였으며 계면활성제 종류에 따라 차이를 보였다. ${\alpha}$-아밀라아제-요오드법에 의한 노화도는 무처리 전분에 비해 SSL과 SE1670 첨가한 전분의 노화도는 감소하였다. 시차주사열량기에 의한 노화도는 계면활성제 첨가 전분은 무처리 전분에 비해 모두 감소하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제18권9호
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• pp.1555-1563
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• 2008

A novel $\alpha$-amylase ($\alpha$-1,4-$\alpha$-D-glucan glucanohydrolase, E.C. 3.2.1.1), ScAmy43, was found in the culture medium of the phytopathogenic fungus Sclerotinia sclerotiorum grown on oats flour. Purified to homogeneity, ScAmy43 appeared as a 43 kDa monomeric enzyme, as estimated by SDS-PAGE and Superdex 75 gel filtration. The MALDI peptide mass fingerprint of ScAmy43 tryptic digest as well as internal sequence analyses indicate that the enzyme has an original primary structure when compared with other fungal a-amylases. However, the sequence of the 12 N-terminal residues is homologous with those of Aspergillus awamori and Aspergillus kawachii amylases, suggesting that the new enzyme belongs to the same GH13 glycosyl hydrolase family. Assayed with soluble starch as substrate, this enzyme displayed optimal activity at pH 4 and $55^{\circ}C$ with an apparent $K_m$ value of 1.66 mg/ml and $V_{max}$ of 0.1${\mu}mol$glucose $min^{-1}$ $ml^{-1}$. ScAmy43 activity was strongly inhibited by $Cu^{2+}$, $Mn^{2+}$, and $Ba^{2+}$, moderately by $Fe^{2+}$, and was only weakly affected by $Ca^{2+}$ addition. However, since EDTA and EGTA did not inhibit ScAmy43 activity, this enzyme is probably not a metalloprotein. DTT and $\beta$-mercaptoethanol strongly increased the enzyme activity. Starting with soluble starch as substrate, the end products were mainly maltotriose, suggesting for this enzyme an endo action.

• 대한화학회지
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• 제62권6호
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• pp.433-440
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• 2018

일반적으로 열분해가 폐인조대리석을 재활용하기 위해 적용되어 왔다. 그러나 기존의 열처리 장치는 폐인조대리석 내부로의 비교적 낮은 열전달 효율을 갖는다. 첨가하여 이 장치는 폴리메틸 메타크릴레이트(polymethyl methacrylate; PMMA)의 부분적 탄화 과정에서 불필요한 가스를 과도하게 생성하고 극히 고온에서의 가열로 인해 인화 위험성이 높다. 본 연구는 위의 문제점을 극복 하고자 폐인조대리석에 전분 용액을 첨가한 후 성형 상태에서의 열처리 공정을 제시한다. 실험 결과, 이 방법은 폐인조대리석의 열분해가 비교적 $350^{\circ}C$의 낮은 온도에서도 상당히 향상 되었음을 보였다. 이외에도 메틸메타 크릴레이트(methyl methacrylate; MMA) 및 ${\alpha}$-알루미나(${\alpha}-Al_2O_3$) 회수에 필요한 안전성 확보 및 에너지를 절감하는 효과를 보였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제2권1호
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• pp.56-65
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• 1992

The complete nucleotide sequence of the Bacillus circulans F-2 RSDA gene, coding for raw starch digesting a-amylase (RSDA), has been determined. The RSDA structure gene consists of an open reading frame of 2508 bp. Six bp upstream of the translational start codon of the RSDA is a typical gram-positive Shine-Dalgarno sequence and the RSDA encodes a preprotein of 836 amino acids with an Mr of 96, 727. The gene was expressed from its own regulatory region in E. coli and two putative consensus promoter sequences were identified upstream of a ribosome binding site and an ATG start codon. Confirmation of the nucleotide sequence was obtained and the signal peptide cleavage site was identified by comparing the predicted amino acid sequence with that derived by N-terminal analysis of the purified RSDA. The deduced N-terminal region of the RSDA conforms to the general pattern for the signal peptides of secreted prokaryotic proteins. The complete amino acid sequence was deduced and homology with other enzymes was compared. The results suggested that the Thr-Ser-rich hinge region and the non-catalytic domain are necessary for efficient adsorption onto raw substrates, and the catalytic domain (60 kDa) is necessary for the hydrolysis of substrates, as suggested in previous studies (8, 9).

• Applied Biological Chemistry
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• 제46권3호
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• pp.189-194
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• 2003

메품종의 거대배아미인 화청거대배아미, 남풍거대배아미, 그리고 찰품종인 화청찰거대배아미, 신선찰거대배아미 등 4품종의 거대배아미 품종의 볍씨를 각각 $27^{\circ}C$에서 3일간 발아시켜, 발아에 따른 전분 가수분해 효소의 활성 및 전분입자의 이화학적 특성을 각각 비교하였다. 3일간 발아시킨 벼의 ${\alpha}-amylase$의 활성은 맥아에 비해서 활성이 높게 나타났으며, 특히 화청거대배아미 및 신선찰거대배아미는 맥아보다 약 2배 정도의 활성을 나타내고 있었다. 이에 비해서 ${\beta}-amylase$의 경우는 일반품종보다는 거대배아미품종의 활성이 높기는 하지만 비교군인 맥아에 비해서 상당히 낮은 활성을 나타내고 있었다. 전분분자 중 아밀로오스 분자 유래의 긴 포도당 사슬의 양은 발아와 더불어 메품종 거대배아미에서는 줄어들고 있었으며, 찰품종에서는 증가하고 있었다. 아밀로펙틴 분자 유래의 포도당 사슬길이 분포는 찰벼와 메벼 품종에 관계없이 발아와 더불어 중합도가 14부터 60가지 비율은 증가하고 있었으며, 중합도 130이상 또는 13이하의 비율은 감소하고 있었다. Glucoamylase에 의한 가수분해도는 거대배아미메품종의 경우에는 발아와 더불어 현저히 낮아지고 있었고, 찰품종의 경우에는 오히려 증가하고 있었다. 그리고 호화개시온도, 호화종료 및 호화엔탈피는 감소하고 있었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권3호
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• pp.223-232
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• 1985

한국의 토양에서 분리한 균 중 bacterial $\alpha$-amylase에 저해효과가 있는 균주를 분리하여 DMC-47 균주라 명명하였고, 이 균주는 Streptomyces 속의 균임을 확인하였다. 이 균주를 옥수수 전분 배지에서 진탕 배양한 결과 4일후에 최대 저해 효과를 나타내었다. 이 균주가 생성한 저해물질은 bacterial $\alpha$-amylase, pancreatic $\alpha$-amylase, salivary $\alpha$-amylase, glucoamylase에 저해효과를 보였고, $\beta$-amylase 에는 저해효과가 없었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제20권3호
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• pp.563-568
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• 2010

The Val289 residue in the $\alpha$-amylase of Bacillus amyloliquefaciens, which is equivalent to the Ala289 and Val286 residues in the $\alpha$-amylases of B. stearothermophilus and B. licheniformis, respectively, was studied by site-directed mutagenesis. This residue was substituted with 10 different amino acids by random substitution of the Val codon. In these mutant $\alpha$-amylases, Val289 was substituted with Ile, Tyr, Phe, Leu, Gly, Pro, Ser, Arg, Glu, and Asp. Compared with the wild-type $\alpha$-amylase, the mutant $\alpha$-amylase Val289Ile showed 20% more hydrolytic activity, whereas Val289Phe and Val289Leu showed 50% lesser activity. On the other hand, the mutant $\alpha$-amylases Val289Gly, Val289Tyr, Val289Ser, and Val289Pro showed less than 15% activity. The substitution of Val289 with Arg, Asp, or Glu resulted in complete loss of the $\alpha$-amylase activity. Interestingly, the mutant $\alpha$-amylase Val289Tyr had acquired a transglycosylation activity, which resulted in the change of product profile of the reaction, giving a longer oligosaccharide.