목 적 : 인유를 탐식한 폐포 대식세포는 면역세포화학 반응에 관여하며, 기존의 염색법에서보다 면역세포화학기법에 의해 잘 관찰될 수 있음을 규명하여, 인유 흡인을 확인할 수 있는 진단에 활용하고자 본 연구를 시행하였다. 방 법 : 총 64마리의 백서를 대상으로 소량(0.05 mL)의 모유를 코를 통하여 기도에 흡인시킨 후 지정 시간별로 기관을 도관한 다음, 기관지폐포 세척을 실시하여 얻은 세포에 대하여 면역세포화학적 염색과 Oil Red O 염색을 실시하고 폐포 대식세포들의 탐식 정도를 관찰하였다. 결 과 : 인유 흡인 2시간 후에 Lactalbumin에 대한 양성 대식세포가 관찰되었으며 8시간에 최고이었고 24시간에 감소하였으며 48시간에도 양성 대식세포가 관찰되었다. 그러나 Oil Red O 염색에서 폐포 대식세포들의 검출률은 미미하였다. 결 론 : 본 실험의 결과는 소량의 인유 흡인을 면역세포화학적 기법에 의하여 기관지폐포 세척 액에서 검출할 수 있다는 것을 시사하는 것이었다.
생유와 시판되고 있는 저온살균유, 고온 순간살균유 및 초고온순간살균유 각 20예에 대하여 polyacrylamide 겔 전기 영동법으로 단백질의 조성을 구하였다. 생유의 Whey 단백질 중 혈청 albumin, ${\alpha}-lactalbumin,\;{\beta}-lactoglobulin$의 조성은 3.71 : 11.44 : 84.85였으며 저온 살균과 고온순간살균에 의하여 큰 변호를 주지 않았다. 그러나 초고온 순간 살균으로 조성비는 0 : 64.75 : 35.5로 변화되어 형청 albumin의 소실과 ${\beta}-lactoglobulin$의 감소를 보였다. 살균처리유의 냉장보존 3일째에 ${\alpha}-lactalumin과\;{\beta}-lactoglobulin$의 감소가 있었으나 $25^{\circ}C$ 실온보존에서는 변화가 없었다. 고온 순간 살균유는 실온보존 2일째에 혈청 albumin, 3일째에 ${\alpha}-Lactalbumin의$ 감소만 있었고 다른 Whey 단밸질은 보존온도에 관계없이 3일간 농도변화가 없었다. 초고온순간살균유는 냉장보존 2일째 혈청 albumin의 감소만 인정되었다.
A genetic study was conducted to elucidate the effect of alpha-Lactalbumin (${\alpha}$-LA) gene polymorphism on milk production traits involving total milk yield and daily milk yield during first lactation in two breeds of water buffaloes namely, Murrah and Bhadawari. Single strand conformation polymorphism (SSCP) was carried out to explore genetic polymorphism present at this locus. For this study, exon 1 region of ${\alpha}$-LA was analyzed. Finally, polymorphism data was associated with milk production traits by employing least square analysis. In Murrah buffalo, five genotypes such as AB, BB, BC, CC and CD and four alleles A, B, C and D were detected whereas in Bhadawari buffalo two genotypes namely, AB and BC and three alleles namely, A, B and C were found. Genotypes showed significant effects ($p{\leq}0.05$) on total milk yield and daily milk yield in Bhadawari buffalo but had non-significant effects on these traits in Murrah buffalo.
In order to study the reaction behaviors of bovine $\alpha$-lactalbumin ($\alpha$-La), $\beta$-lactoglobulin ($\beta$-Lg), and their mixtures during heat treatment, samples were analyzed using native-polyacrylamide gel electrophoresis (Native-PAGE), sodium dodecylsulfate (SDS)-PAGE, and two-dimensional (2-D)-PAGE. The electrophoresis demonstrated that the loss of native-$\alpha$-La increased as temperature increased, and that the loss of apo-$\alpha$-La was slightly higher than that of holo-$\alpha$-La. The tests also showed that during heat treatment, a mixture of $\alpha$-La and $\beta$-Lg was less stable than $\alpha$-La alone. As such, it was assumed that $\beta$-Lg induced holo-$\alpha$-La to be less stable than apo-$\alpha$-La during heat treatment. The reaction behavior of $\alpha$-La (holo-, apo-form) during heat treatment showed similar patterns in the 2-D-PAGE electropherogram, but the mixture of $\alpha$-La and $\beta$-Lg created new bands. In particular, the results showed a greater loss of native $\alpha$-La in the holo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg mixture than in the apo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg mixture. Thus, it can be concluded that the holo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg mixture was more intensively affected by heat treatment than other samples, and that free sulphydryl groups took part in the heat-induced denaturation.
본 연구에서는 기능적 특성이 우수한 우유 단백질 소재를 개발하여 식품산업에 응용하고자 우유 ${\alpha}$-La의 영양생리학적 특성에 대하여 분석하였다. 우유 ${\alpha}$-La의 기능성을 향상 시키려는 시도로써 MTGase의 첨가가 이 단백질의 이화학적 및 면역학적 특성에 미치는 영향을 조사하고, 수종의 암세포주의 생육에 대한 억제 효과를 탐색하였으며, ${\alpha}$-La의 구조적 상태에 따라 항암활성의 관련성을 검토하였다. ${\alpha}$-La에 반응한 MTGase에 의해 생성된 중합체는 인체 내 가수분해효소에 의해 분해가 용이한 것으로 확인되었다. 위암 세포주에 ${\alpha}$-La을 10 mg/mL 농도로 처리한 경우 높은 세포독성을 나타냈다. ${\alpha}$-La과 올레산의 복합체인 BAMLET은 간암 세포주에서 ${\alpha}$-La에 비해 더 강한 활성을 보였다. BAMLET은 apo 상태로 상당량의 이차구조를 지니고 있지만, 소수성 중심부는 느슨하게 형성된 MG와 같은 형태를 지니고 있을 것으로 추정되었다. NMR 분석 결과, BAMLET은 1.2 ppm과 0.8 ppm에서 지방산 보조인자인 올레산과 상호 작용하는 것으로 분석되었다.
Lactose synthase catalyses the formation of lactose which is the major osmole of bovine milk and regulates the milk volume. Alpha-lactalbumin (${\alpha}$-LA) is involved in the synthesis of lactose synthase in the mammary gland. Therefore ${\alpha}$-LA is regarded as a plausible candidate gene for the milk yield trait. To determine whether ${\alpha}$-LA is associated with milk performance traits, 1,028 Chinese Holstein cows were used to detect polymorphisms in the ${\alpha}$-LA by means of single-strand conformation polymorphism (SSCP). Two nucleotide transitions were identified in the 5'flanking region and intron 3 of ${\alpha}$-LA. Associations of such polymorphisms with five milk performance traits were analyzed using a general linear model procedure. No significant associations were observed between these polymorphisms and the five milk performance traits (p>0.05). RH mapping placed ${\alpha}$-LA on BTA5q21, linked most closely to markers U63110, CC537786 and L10347 (LOD>8.3), which is far distant from the region of the quantitative trait locus (QTL) on bovine chromosome 5 for variation in the milk yield trait. In summary, based on our findings, we eliminated these SNPs from having an effect on milk performance traits.
상업적 단백질 분해 효소에 0.02% $CaCl_2$를 첨가하여 응유 활성화를 시킨 탈지유에 대한 분해 작용의 결과를 요약하면 다음과 같다. 다양한 효소별 가수분해 시간에 따른 가수분해도는 미생물 유래 효소와 trypsin은 pepsin과 papain W-40보다 높은 분해도를 나타냈다. 12% TCA 용액에 가용성인 NPN의 양은 trypsin이 가장 높은 분해도를 나타내었고 rennet과 pepsin이 가장 낮은 분해도를 보였다. 전기영동에 있어서 trypsin과 protease S는 $\alpha$- lactalbumin을 분해하였고 papain w-40은 $\beta$- lactoglobulin을 미약하게 분해하였으며 neutrase 1.5는 90분 이후부터 $\alpha$-lactalbumin과 $\beta$-lactoglobulin을 분해하였다. Rennet과 비교한 전기영동상에서는 rennet에 의해 분해 되지 않은 ${\alpha}_s$- casein과 $\beta$-casein을 trypsin과 protease S가 다량 분해하였고 $\kappa$-casein은 rennet에 비해 papain W-40이 상당 수준의 분해상을 나타내었다. 이상의 결과 가수분해도 및 NPN 양은 trypsin, neutrase 1.5 및 protease S가 다른 효소에 비해 높게 나타났으며, 전기영동상에서는 pepsin과 neutrase 1.5가 rennet과 유사한 경향을 나타내었다.
Whey는 일명 lactoserum 이라고도 하며 치즈제조시 우유를 응고시키는 과정에서 Casein과 지방으로부터 분리되어 나오는 액상의 부산물로 본래 우유 부피의 약 90%를 차지하며, 용해성 단백질, 유당, 비타민과 무기질 등을 함유하고 있다. 유청에 함유되어 있는 단백질은 건조고형분의 약 13%가 되는데, 주요 단백질은 $\beta$-lactoglobulin(50%), $\alpha$-lactalbumin(22%), Serum albumin(5%), Immunoglobulin(12%), Proteose-peptone(10%) 등이 있다. 유청단백질중 가장 많이 함유되어 있는 $\beta$-lactoglobulin은 구형의 단백질로 단량체의 분자량은 약 18,400이며, pH 3.5~7 범위내에서는 해리되지 않는 이량체(dimer)를 형성한다. pH 3.5 이하에서 이량체는 해리되고 다량체의 형성으로 재평성한다. pH 7.0 이상의 알칼리 영역에서는 Conformational Change가 일어나는 것으로 알려져 있으며, 등전점(isoelectric point)은 pH 5.2이다. $\alpha$-lactalbumin은 14,200의 분자량을 가지는 구형의 단백질로 등전점은 pH 4.8이다.
이 연구는 Whey배지에 Whey protein concentrate 80% (WPC-80)와 Whey protein isolate(WPI)를 첨가하여 B. bifidum Bb-11의 생장촉진효과를 알아보고자 실시하였다. 또 이 단백질들의 구성성분인 $\alpha$-Lactalbumin과 $\beta$-Lactogluburin을 trypsin으로 처리하여 얻어진 분해물을 분자량에 따라 분획하여 각 분획별로 그 효과를 구명하였으며, 그 결과를 요약하면 다음과 같다. WPC 첨가에 의한 효과는 대조구에 비하여 생장촉진효과가 있는 것으로 나타났으나, 첨가농도에 따른 차이는 근소하였다. WPI는 뚜렷한 생장촉진효과를 보여주지 못하였으며, 첨가량이 많을수록 생장이 억제되었다. 두 종류의 유청단백질을 4$0^{\circ}C$에서 6시간 동안 trypsin처리한 후 UF처리에 의하여 분획하고 각 분획들을 Centricon-30 으로 농축한 후, 얻어진 $\alpha$-lactalbumin 분해물 3분획에 대한 단백질농도는 각각 11.63mg, 7.79mg 및 5.21mg 이었고, $\beta$-Lactoglubulin 분해물 3분획은 각각 4.12mg, 5.30 mg 및 9.35mg 이었다. $\alpha$-Lactalbumin분해물 세 분획 모두 대조구에 비하여 높은 생장촉진효과를 나타내었으며, 그중에서 분자량 10,000~3,000Da(F-II)과 3,000Da 이하(F-III)의 두 분획이 모두 높게 나타난 것으로 보아, 분자량 10,000Da 이하의 peptide들이 bifidobacteria의 생장을 향상시키는 것으로 밝혀졌다. $\beta$-Lactoglubulin 분해물 세 분획들도 대조구에 비하여 생장이 좋게 나타났다. 분자량 10,000Da 이하의 peptide를 함유하는 두 분획은 생장이 우수하였으며 배양 24 시간후에는 분자량 3,000Da 이상의 두 분획(F-I, F-II)이 대조구에 비하여 빠르게 생장이 저하된 반면, 분자량 3,000 Da이하의 분획(F-III)에서는 계속적인 생장촉진효과를 보여주었다.
본 연구에서는 열처리에 의한 $알파-락트알부민(\alpha-La)겔의$ 특성을 규명하기 위하여 겔형성에 관여하는 인자들 즉, 염의 종류와 농도, pH, $\alpha-La$ 농도, 티올시약(NEM, Dn)의 농도를 각각 변화시켜 $90^{\circ}C에서$ 40분간 가열하여 만든 알파-락트알부민 겔의 총유리 SH그룹, half-cystine 함량, S-S 결합 함량을 측정하였다. 총 유리 SH 그룹, half-cystine 함량, S-S 결합은 첨가된 염의 종류와 농도 변화에는 큰 의존성을 나타내지 않았다. pH 2.5~3.5에서는 SH 그룹의 반응성이 낮아 pH 6.5~8.5에서의 총 유리 SH 그룹 보다 함량이 더 높고 half-cystine 함량은 일정하였으나 형성된 S-S 결합은 더 낮아 pH가 증가할수록 SH산화속도와 겔망상 구조의 형성 이 가속화됨을 확인할 수 있었다. $\alpha-La의$ 농도 증가로 half-cystine 함량은 큰 변화가 없었으나 총 유리 SH 그룹은 약간 감소하고 S-S 결합은 약간 증가하여 $\alpha-La의$ 농도 증가에 따라 겔지지체에서 S-S 결합의 관여가 큼을 나타내었다. NEM첨가의 경우는 총 유리 SH그룹과 half-cystine 함량이 급격히 감소하였으나 S-S 결합은 증가하여 NEM 첨가로 SH그룹이 반응성을 잃어 결국 $\alpha-La의$ 겔형성에 지장을 줌을 확인하였다. DTT 첨가로는 새로운 분자간 티올-이황화물 상호교환반응이 용이하게 되어 총 유리 SH 그룹은 낮고 S-S 결합은 높은 함량을 나타내었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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