발효식품의 제조에 유용한 starter 개발 및 probiotics로서 이용 가능성을 타진하기 위하여 항균성 물질을 생산하는 Lactobacillus amylovorus IMC-1 균주를 이용한 skim milk medium에서의 산생성, 단백질 분해활성, lactose 분해활성 및 유사구균과 혼합발효 그리고 병원성 세균에 대한 살균력 등을 검토하였다. L. amylovorus IMC-1은 10% skim milk에 yeast extract를 첨가하여 12시간 배양하였을 때 산도 0.8%이었고, 72시간째에는 2.7%로 우수한 산 생성력을 보였다. IMC-1 균주의 ${\beta}-galactosidase$ 활성은 균체 1 mg당 약 $39{\mu}M/minute$로 매우 강한 반면, $phospho-{\beta}-galactosidase$의 활성은 매우 낮았다. 또한 이 균주는 10% skim milk에서 배양 12시간째 $6\;{\mu}g/mL$, 72시간째에 $69\;{\mu}g/mL$의 유리 tyrosine을 생산하여 단백질 분해활성이 낮았다. 전기영동상의 band pattern으로부터 casein중 ${\alpha}-casein$을 주로 이용하며, ${\beta}-casein$은 거의 이용하지 못함을 알 수 있었다. 10% skim milk에서 IMC-1 균주 및 St. thermophilus NIAI 510의 단독 또는 혼합배양을 실시한 결과, 혼합배양, IMC-1 균주 및 St. thermophilus 순으로 산 생성력이 높았으며, 유산구균 단독배양 및 혼합배양에서는 시간이 경과함에 따라 치즈 향기가 증가하는 것을 확인할 수 있었다. 또한 10% skim milk medium에서 혼합배양에 의한 최적의 유산발효 시간은 산 생성력 및 공존 균수 등을 고려할 때, yeast extract 0.1% 첨가시에는 16시간, 0.5% 첨가시에는 12시간 배양하는 것이었다. IMC-1이 생산한 항균성 물질은 Escherichia coli O157을 배양 24시간째 2 log정도 감소시켰고, 48시간 배양 후에는 피검균이 검출되지 않았다. 또한 Shigella flexneri는 배양 4시간째 2 log이상 감소하였고, 6시간 배양 후에는 검출되지 않아 항균성 물질은 강한 살균작용을 나타냄을 알 수 있었다.
본 연구는 국내에서 재배되고 있는 제주산 애플망고의 이화학적 특성을 조사하였으며, 추출법으로 SE법, SDE법 및 SPME법을 이용하여 제주산 애플망고 시료로부터 휘발성 향기성분을 추출 분석하여 효율적인 추출방법에 대해 비교하였다. 제주산 망고의 조단백질이 $0.22{\pm}0.01$, 조지방 $0.09{\pm}0.00$, 회분이 $0.27{\pm}0.02%$였으며, 유리당 함량은 sucrose, fructose, glucose의 순으로 높았고 maltose, lactose, galactose는 검출되지 않았다. 추출법을 달리하여 SE법, SDE법 및 SPME법에서 확인된 휘발성 향기성분은 각각 51종, 59종 및 71종이었으며, 추출된 망고의 휘발성 향기성분을 분석한 결과 각 방법에 따라 11.44%, 15.68% 및 73.54%가 추출되었고 확인된 화합물의 종류 및 추출량에서 SPME법이 효율적인 것으로 나타났다. 주요 휘발성 향기성분으로는 테르펜류와 그 유도체가 44.49~94.57%로 확인되어 망고의 향기성분을 판단하는 중요한 화합물의 조성임을 확인할 수 있었으며, 추출방법에 따라 관능기별 차이가 나타남을 확인하였다. 망고의 주 향기성분인 ${\delta}$-3-carene의 경우 각 추출방법에서 높은 함유량을 보였으며 ${\alpha}$-phellandrene, ${\gamma}$-terpinene, trans-${\beta}$-ocimene, ${\alpha}$-terpinolene, limonene, ${\alpha}$-pinene, furaneol 등은 망고의 특징적인 향기성분으로 확인되었으며 SPME법으로 추출 시에 가장 높았다.
우리나라 근해에 많이 분포하고 있는 말똥성게 (sea urchin, Hemicentrotus pulcherrimus)의 내장으로부터 Triton X-100을 이용하여 $\beta$-galactosidase를 추출하고, $40\~80\%$ (w/v) $(NH_4)_2SO_4$, DEAE-Sephadex A-25 및 CM-Cellulose 이온교환 크로마토그래피, Con A-Sepha-rose 4B 친화성 크로마토그래피를 사용하여 분리, 정제하여 그 생화학적 특성을 조사한 결과는 다음과 같다. 정제된 $\beta$-galactosidase는 단일의 단백질로 이루어진 효소로 판명되었고, 효소의 정제도는 조효소에 비해 384.6배 증가하였고, 수율은 $1.26\%$이었다. 정제효소의 최적 pH와 온도는 각각 3.0 및 $50^{\circ}C$ 이었다. 효소의 활성은 $Ba^{2+}$와 같은 금속이온에 의해 촉진되었고, $Hg^{2+},\;Sn^{2+}$ 및 DFP에 의해 현저하게 저하되었으며, 당인 galactose 와 lactose에 의해 저하되어 기질 저해 효과가 나타남을 알 수 있었다. 효소의 분자량은 SDS-PAG 전기이동과 Sephadex G-150 겔여과를 실시한 결과 97 kDa로 나타났다. 합성기질인 PNPG를 사용하여 효소의 속도론적 상수를 측정한 결과 $K_m$은 15.0mM, $V_{max}$는 $\mu$mole/min$\cdot$mg$\cdot$protein으로 나타났다.
두유에 존재하는 이소플라본은 주로 포도당 잔기가 aglycone인 genistein과 daidzein에 ${\beta}-glycoside$ 결합을 하고 있는 배당체인 genistin과 daidzin이다. 두유에 설탕을 첨가하여 유산균으로 대두 요구르트로 발효를 시키면 젖산의 생성은 매우 낮아 약 $0.16{\sim}0.29%$에 불과하였지만 대부분의 이소플라본 배당체가 가수분해되어 aglycone으로 전환되었다. 포도당이나 젖당을 첨가하여 발효시키면 정상적인 젖산발효는 일어났지만 이소플라본 배당체의 가수분해는 균주에 따라 변하였다. Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047은 당의 첨가와 무관하게 이소플라본 배당체를 완전히 가수분해시켰다. 그 밖의 균주는 daidzin은 약 $25{\sim}40%$, genistin은 약 $65{\sim}80%$ 정도만을 가수분해시켜 이들 당에 의해 가수분해가 감소하였다. 즉 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047을 제외한 Lactobacillus bulgaricus KCTC 3188, Lactobacillus casei KCTC 3109, Lactobacillus delbrueckii subsp lactis KCTC 1058, Lactobacillus lactis KCTC 2181과 같은 균주의 경우 이소플라본 배당체의 가수분해에 관여하는 효소인 ${\beta}-glucosidase$가 유도 효소로 포도당이나 젖당에 의해 생산이 저해되었을 것으로 예상된다. 또한 MRS 배지에서 배양하였을 때에도 Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047만이 이 효소를 생산하였다.
본 연구는 ${\beta}$-galactosidase와 효모 발효에 의해 고순도 갈락토올리도당(HP-GOS)의 제조를 위한 효율적인 방법을 찾고자 수행하였다. 6종의 상업용 ${\beta}$-galactosidase를 이용해 효소반응 전후의 구성당을 각각 비교한 결과, Lactozym 3000L을 이용하여 제조한 GOS에서 효소반응을 통해 생성된 total GOS의 양이 가장 높은 것으로 나타났다. 생성된 GOS의 농도는 초기 lactose로부터 51%의 전환율을 나타냈다. 또한 GOS의 수율은 효모(Saccharomyces cerevisiae)의 발효에 의해 더욱 높아졌는데, 효모를 8% 첨가하여 36시간 발효 후 생성된 GOS의 농도는 71%까지 도달했음을 확인하였다. HPLC를 이용한 구성당 분석 결과, S. cerevisiae에 의한 발효를 통해 제조한 HP-GOS에는 발효 전에 존재했던 glucose의 함량이 급감되었을 뿐 아니라, 4'/6'-galactosyllactose와 total GOS의 양은 유의적으로 증가되었다. HP-GOS는 상업용 GOS보다 Lactobacillus 속(L. acidophilus and L. casei) 및 Bifidobacterium 속(B. longum and B. bifidum)의 성장을 촉진시키는 것으로 확인되었다. 이러한 결과를 종합해 볼 때, 효소 처리 및 효모 발효를 통해 고순도의 GOS가 제조되었으며, 제조된 HP-GOS는 상업용 GOS에 비해 장내 유용균으로 알려진 Bifidobacterium 속과 Lactobacillus 속의 생육을 증가시킴으로써 인간의 장내 건강에도 유익한 영향을 미칠 것으로 사료된다.
Kim, Su-Jung;Cho, Nam-Chul;Ryu, In-Wang;Kim, Kyung-Hoon;Park, Eun-Hee;Lim, Chang-Jin
Journal of Microbiology
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제44권6호
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pp.689-693
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2006
Pbh1, from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe, is a baculoviral inhibitor of apoptosis (IAP) repeat (BIR) domain-containing protein. Its unique encoding gene was previously found to be regulated by nitric oxide and nitrogen starvation. In the current work, the Pbh1-lacZ fusion gene was used to elucidate the transcriptional regulation of the pbh1 gene under various carbon sources. When fermentable carbon sources, such as glucose (at a low concentration of 0.2 %), sucrose (2.0 %) and lactose (2.0 %), were the sole carbon source, the synthesis of $\beta$-galactosidase from the Pbh1-lacZ fusion gene was reasonably enhanced. However, the induction by these fermentable carbon sources was abolished in the Pap1-negative S. pombe cells, implying that this type of induction of the pbh1 gene is mediated by Pap1. Ethanol (2.0%), a nonfermentable carbon source, was also able to enhance the synthesis of $\beta$-galactosidase from the fusion gene in wild-type cells but not in Pap1-negative cells. The results indicate that the S. pombe pbh1 gene is up-regulated under metabolic oxidative stress in a Pap1-dependent manner.
Kim, Se-Hwa;Min, Jin-Woo;Quan, Lin-Hu;Lee, Sung-Young;Yang, Dong-Uk;Yang, Deok-Chun
Journal of Ginseng Research
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제36권3호
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pp.291-297
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2012
Ginsenoside (ginseng saponin), the principal component of ginseng, is responsible for the pharmacological and biological activities of ginseng. We isolated lactic acid bacteria from Kimchi using esculin agar, to produce ${\beta}$-glucosidase. We focused on the bio-transformation of ginsenoside. Phylogenetic analysis was performed by comparing the 16S rRNA sequences. We identified the strain as Lactobacillus (strain 6105). In order to determine the optimal conditions for enzyme activity, the crude enzyme was incubated with 1 mM ginsenoside Rb1 to catalyse the reaction. A carbon substrate, such as cellobiose, lactose, and sucrose, resulted in the highest yields of ${\beta}$-glucosidase activity. Biotransformations of ginsenoside Rb1 were analyzed using TLC and HPLC. Our results confirmed that the microbial enzyme of strain 6105 significantly transformed ginsenoside as follows: Rb1${\rightarrow}$gypenoside XVII, Rd${\rightarrow}$F2 into compound K. Our results indicate that this is the best possible way to obtain specific ginsenosides using microbial enzymes from 6105 culture.
Electro-magnetic fields and static magnetic fields generated from diverse home/environmental sources have been reported that these could make harmful effects on the human health such as suppression of immunity and tumorigenesis. However, the mechanisms for the biologic effects of electro-magnetic fields or static magnetic fields are still remained unclear. In this study, we examined the in vitro effects of static magnetic fields (SMF) on murine peritoneal macrophages. The cells were exposed in vitro to SMF of $150{\sim}250$ or $350{\sim}450$ G in 5% $CO_2$-incubator. The phagocytic activity of murine peritoneal macrophages was inhibited under exposure to SMF. In order to provide a more complete picture of molecular mechanism for the biological effect of SMF, we compared the levels of total proteins from macrophages with or without exposure to SMF using quantitative proteomic analysis. Proteins which were differentially expressed in macrophages exposed to SMF compared with non-exposed macrophages, were identified. Among them, the levels of trypsinogen 16, lactose-binding lectin Mac-2, galactoside-binding lectin, actin-like (Put. ${\beta}-actin$, vimentin) and electron transferring flavoprotein beta polypeptide were enhanced under exposure to SMF. These results suggest that SMF can affect the phagocytic activity of macrophages via diverse mechanisms.
Rhizopus oryzae 가 생산(生産)하는 glucoamylase 의 각종기질(各種基質)에 대(對)한 분해반응(分解反應)을 검토(檢討)하였다. Glucoamylase I 과 II 는 amylose, amylopectin, glycogen, 가용성 전분, pullulan, maltose, maltotriose, maltotetriose, maltopentaose, maltohexaose, maltoheptaose, maltooctaose를 가수분해(加水分解)하였으나, ${\alpha}-cyclodextrin$, ${\beta}-cyclodextrin$, sucrose, raffinose, 젖당은 가수분해(加水分解)하지 못하였다. $37^{\circ}C$, 32시간(時間)의 반응(反應)에서 glucoamylase I 은 amylopectin, 가용성 전분, amylose를 거의 100% 분해하였고 glycogen 만을 88%정도 분해 하였으나, glucoamylase II 는 공시기질(供試基質) 4 종(種)을 거의 100% 분해하였다. Glucoamylase I 과 II 의 반응생성물질(反應生成物質)은 glucose 만이었고 ${\alpha}-glucosyltransferase$ activity는 없었다. Glucoamylase I 과 II 는 생찹쌀 전분을 가장 잘 분해(分解)시키나 생감자 전분, 생미숙 바나나 전분, 생칡 전분, 생참마 전분, raw high amylose corn starch의 분해능(分解能)은 glucoamyase I 에 비(比)하여 생전분(生澱粉)의 분해력(分解力)이 강(强)하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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