• 대한의용생체공학회:의공학회지
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• 제16권3호
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• pp.257-264
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• 1995

$\beta$-키틴의 글구코사민 단위에 클로로프로판, 산화프로필렌 및 클로로프로판 디올을 반응시켜 프로필키틴(PPC), 히드록시프로필 키틴(HPC) 및 디히드록시프로필 키틴(DHPC) 등의 $\beta$-키틴 유도체들을 합성하였고 이들을 99% 포름산에 용해시켜 30wt%이상의 고분자용액의 농도에서 액정을 형성시켰다. 액정이 형성된 용액으로 부터 필름을 제조하여 라이소자임이 포함된 유사체액 pH 1.2, pH 6.7, 및 pH 8.2 용액에서 in vitro 분해정도를 관찰한 결과 처음 일주일에서 $\beta$-키틴 유도체들이 $\beta$-키틴보다 급격히 분해되었으며 $\beta$-키틴 유도체들중에서는 DHPC가 가장 좋은 생분해정도를 나타냈다.

• KSBB Journal
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• 제6권2호
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• pp.147-156
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• 1991

Diazotized chitin (CHITN) was synthesized reacting with NaN3 and HCl to alkaline hydrolyzed chitin for the support of immobilized enzyme. Immobilized $\beta$-glucosidase on diazotized chitin(CHITN-Gase) was produced reacting with glutaraldehyds as bifunctional reagent. CHITN-Gase activities were determined reacting with p-nitrophenol-$\beta$-D-glucopyranoside in plug flow reactor as a reference. Optimum temperature, optimum pH, reaction constant and deactivation rate were determined with variation of flow rate and H/D. The particle size of immobilized enzyme in the best was, 35 mesh (CHITN35-Gase). The optimum conditions of immobilized enzyme were $70^{\circ}C$ in temperature and 5.0 in pH. Diameter and flow rate of plug flow reactor in the best was 8.5mm in diameter and 0.8ml/min in flow rate. Reaction constant was mainly influenced by electrostatic force. The best glucose hydrolizing activities of CHITN3 5-Gase was 3.34$\times$10-5 M/1. while that of native-$\beta$-glucosidase was 2.44$\times$10-5 M/1.

• KSBB Journal
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• 제11권6호
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• pp.696-703
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• 1996

S. marcescens QM 81466 균주는 chitin 분해 효소(1mg/Lmedium)를 선택적으로 높게 생성시킬 수 있는 균주로서, chitin을 N-acetyl-$\beta$-D-glucosa­m mine(NAG)으로 효소적 가수분해를 할 때 chitinase와 chitobiase의 두 가지 가수분해 효소계를 구 성시킨다. 본 연구에서는 이 균주의 chitinase/chitobiase 생성을 위한 chitin 입자크기에 대한 최적화와, 회분 발효계에서 이 균주의 세포 밀도 배양에 따른 두 효소 생성의 변화를 조사하여 NAG 생산성의 증대를 시도하였다. 아울러. chitin과 CM­ chitin이 chitinase/chito biase 생성비 와 NAG 생성 에 미치는 영향을 검토하였는데, CM-chitin을 colloidal 및 결정성 chitin 대신에 사용했을 때, chitinase 활성을 약 7~10U/mL 증가시켰다. 이 경우에 있어서, chitinase/chitobiase의 비는 9:1로 서 NAG의 생성량이 3.0g/L로서 높게 나타났다.

• Macromolecular Research
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• 제16권1호
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• pp.1-5
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• 2008

The enzymatic hydrolysis of chitin has been studied for almost a century, and early work established that at least two enzymes are required, a chitinase that mainly yields the disaccharide N,N'-diacetylchitobiose, or $(GlcNAc)_2$, and a "chitobiase", or ${\beta}$-N-acetylglucosaminidase, which gives the final product G1cNAc. This pathway has not been completely identified but has remained the central concept for the chitin catabolism through the $20^{th}$ century1 including in marine bacteria. However, the chitin catabolic cascade is quite complex, as described in this review. This report describes three biologically functional genes involved in the chitin catabolic cascade of Vibrios in an attempt to better understand the metabolic pathway of chitin.

• 한국수산과학회지
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• 제29권1호
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• pp.92-96
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• 1996

CM-chitin의 고유특성 및 유동특성을 밝혀 효과적으로 식품산업에 이용하기 위하여 CM-chitin 수용액의 유동특성 중 임계농도와 유동방정식을 조사하였다. 물에서 CM-chitin의 환원농도는 2.5이었으며, 이 때의 임계농도는 $0.8\%(w/v)$이었다. 즉 $0.8\%$ 이하의 농도에서는 분자사슬간 상호작용이 일어나지 않았으며, $0.8\%$ 이상에서 상호작용이 일어나는 것으로 나타났다. $0.5\%$ CM-chitin 용액은 전단속도가 증가하여도 점도는 일정하게 유지되는 뉴우튼 유체의 특성을 보였으며, $1.0\%$ 용액은 전단속도가 증가하면 점도가 낮아지는 의가소성 유체의 특성을 보였다. $3.0\%$ CM-chitin 수용액의 유동상수 $\eta_\infty,\;\eta_0,\;\beta$, n은 각각 $0.0908(\fallingdotseq0.1)cp$, 770cp, 0.81, 0.36이었다. 따라서 $3.0\%$ CM-chitin 수용액의 유동방정식은 $\eta=0.1+\{{770/(1+0.81D^{0.36})\}$으로 나타낼 수 있다.

• Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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• 제3권2호
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• pp.71-77
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• 1998

The strain of Serratia marcescens QM B1466 produces selectively large amount of chitinolytic enzymes (about 1mg/L medium). Enzymatic hydrolysis of chitin to N-acetyl-${\beta}$-D-glucosamine (NAG) was performed with a system consisting of two hydrolases (chitinase and chitobiase) produced by optimization of a microbial host consuming chitin particles. For the development of Large-scale biological process for the production of NAG from chitinaceous waste, the selection and optimization of a microbial host, particle size of crab/shrimp chitin sources and initial induction time using chitin as a sole carbon source on chitinase/chitobiase production and NAG production were examined. Crab-shell chitin(1.5%) treated by dilute acid and , ball-milled with a normal diameter less than 250m gave the highest chitinase activity over a 7 days culture. Crude chitinase/ chitobiase solution obtained in a 10 L fed-batch fermentation showed a maximum activities of 23.6 U/mL and 5.1 U/mL, respectively with a feeding time of 3 hrs, near pH 8.5 at 30$^{\circ}C$.

• 한국식품영양과학회지
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• 제20권5호
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• pp.494-502
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• 1991

Diazotized chitin(CHITN) as supports of immobilized enzyme, which was obtained by alkaline hydrolysed chitin with NaN3 and HCI was employed to produce CHITN-Gase with glutaraldehyde as bifunctional reagent. Activities of CHITN-Gase were determined with reaction of p-nitro-pheol-$\beta$-D-glucopyranoside(PNG) in plug flow reactor as a reference of CHITA-Gase. Their optimum temperature, pH, Km and Vmax, mass transfer coefficient (h), effctiveness factor(η)were plotted with variation of flow rate and H/D. Mass transfer coefficient(h) of those enzymes increased because of their flux, as flow rates were increased and controlled by reaction rate. Effectiveness factor(η) of both enzymes were nearly 1.0.

• 한국수산과학회지
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• 제34권5호
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• pp.563-569
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• 2001

1. 오징어 연골과 chitin, chitosan의 질소함량은 각각 $12.1\%,\;8.1\%,\;5.8\%$이며 회분함량은 각각 $0.8\%,\;9.4\%,\;0.2\%$로 나타났으며 오징어 연골로부터 최종적으로 만들어지는 chitosan의 수율은 $25\pm3\%$ 이었다. 2. 재탈아세틸화 하여 얻어진 chitosan의 탈아세틸화도는 $92\%$로 이는 NMR을 분석한 결과 chitin의 NMR 분석에서 보여지는 $CH_3$와 C=O기의 peak가 거의 나타나지 않았으며 또한 $C_3, C_5$가 $\beta-chitin$에서는 역평행 구조로서 2개의 signal로 나타나는데 본 실험에서는 $\beta-chitin$에서 보여지는 단일의 signal로 나타났다. 3. Chitosan을 0.2M AcOH-0.1 M AcONa 용액에 녹여 $30^{\circ}C$에서 점도를 측정한 결과 Mark-Houwink 식과 Rinaudo의 상수로부터 $[\eta]=1.424\times10^{-5}M^{0.96}$이었으며 분자량은 $1.15\times10^6$이었다. 4. I.R spectrum을 측정한 결과 chitin은 $1,653 cm^{-1}$에서amide I bend가 $1,558 cm^{-1}$에서 amide II bend가 나타났으며 chitosan은 $1,601 cm^{-1}$에서 1개의 넓은 bend가 생겼다. N-acetylchitosan의 경우 chitin과 마찬가지로 $1,655cm^{-1}$에서 amide I bend가 $1,560 cm^{-1}$에서 amide II bend가 나타났다. 5. 아세틸 함량은 N-acetylchitosan 분말이 $5.9\%$, acetylchitosan bead가 $63.2\%$ , N-ACF-1이 $56\%$ , N-ACF-2가 $58.7\%$ 이었다. 6. Chitin, chitosan 및 N-acetylchitosan을 formic acid에 용해하여 실온에서 시간에 따른 고유점도 변화를 관찰한 결과 chitosan이 chitin, N-acetylchitosan 보다 비교적 점도가 높았지만 3개 모두 시간이 지남에 따라 점도가 현저히 저하되어 25일째에는 chitosan이 14.39 dL/g, chitin이 1.31 dL/g, N-acetylchitosan이 1.06 dL/g이었다.

• Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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• 제8권2호
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• pp.158-161
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• 2003

Root cultures of Angelica gigas Nakai were found to be sensitive to elicitation by poly-saccharide elicitors, such as methyl-$\beta$-cyclodextrin, glucan, carboxymethyl-$\beta$-chitin, chitosan, yeast extract and pectin. For the production of decursinol angelate, ca rboxymethyl-$\beta$-chitin and glucan were found to be the most efficient elicitors. The e nhanced accumulation of decursinol angelate was proportional to the increase of the phenylalanine ammonialyase (PAL) activity after the treatment with most of the elicitors. However, carboxymethyl-$\beta$-chitin treatment did not stimulate the PAL activity, despite the 1.6-fold increase in the decursinol angelate production.

• Applied Biological Chemistry
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• 제37권1호
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• pp.49-55
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• 1994

벼잎의 산성용액 추출물로부터 ion exchange chromatography chitin affinity chromatography chromatofocusing gel slicing 등의 방법으로 단백질 RCG-2를 순수분리하였다. 본 단백질은 chitin과 laminarin을 가수분해하므로 chitinase와 ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성을 함께 보유하고 있는 것으로 나타났으며, 이외에도 M. lysodeiktikus cell wall을 가수분해하는 lysozyme 활성도 보유하는 것으로 판명되었다. 분자량이 29.77 kd인 본 효소의 chitinase 활성은 pH 4.0에서, ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성은 pH 7.0에서 최대로 나타났고, 최적온도는 두 효소 활성 모두 $40^{\circ}C$ 이었다. chitin에 대한 $K_M$ 값은 7.86 mM, $V_{max}$는 $0.025\;{\mu}M/min$, laminarin $({\beta}-1,3-glucan)$에 대한 것은 각각 5.95 mM, $0.16{\mu}\;M/min.$ 이었으며, 정제된 효소는 chitin을 chitooligosaccharide로 분해하는 것으로 나타나서 endochitinase로 판명되었다.