• 제목/요약/키워드: $\Ca^{2+}$-ATPase

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Changes in the Expressional Levels of Sarcoplasmic Reticulum $Ca^{2+}-regulatory$ Proteins in the Postnatal Developing Rat Heart

  • Lee, Eun-Hee;Park, Soo-Sung;Lee, Jae-Sung;Seo, Young-Ju;Kim, Young-Hoon;Kim, Hae-Won
    • The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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    • 제6권2호
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    • pp.101-107
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    • 2002
  • In the present study, the postnatal developmental changes in the expressional levels of cardiac sarcoplasmic reticulum (SR) $Ca^{2+}$ regulatory proteins, i.e. $Ca^{2+}-ATPase,$ phospholamban, and $Ca^{2+}$ release channel, were investigated. Both SR $Ca^{2+}-ATPase$ and phospholamban mRNA levels were about 35% of adult levels at birth and gradually increased to adult levels. Protein levels of both SR $Ca^{2+}-ATPase$ and phospholamban, which were measured by quantitative immunoblotting, were closely correlated with the mRNA levels. The initial rates of $Ca^{2+}$ uptake at birth were about 40% of adult rates and also increased gradually during the myocardial development. Consequently, the relative phospholamban/$Ca^{2+}-ATPase$ ratio was 1 in developmental hearts. $Ca^{2+}$ release channel (ryanodine receptor) mRNA was about $50{\sim}60%$ at birth and increased gradually to adult level throughout the postnatal rat heart development. $^3[H]ryanodine$ binding increased gradually during postnatal myocardial development, which was closely correlated with ryanodine mRNA expression levels during the development except the ryanodine mRNA level at birth. These findings indicate that cardiac SR $Ca^{2+}-ATPase,$ phospholamban, and $Ca^{2+}$ release channel are expressed coordinately, which may be necessary for intracellular $Ca^{2+}$ regulation during the rat heart development.

토마토 뿌리조직 $H^+-ATPase$ 활성에 미치는 Thapsigargin의 저해효과 (Inhibitory Effect of Thapsigargin on the Activities of $H^+-ATPases$ in Tomato Roots)

  • 조광현;김영기
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제48권3호
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    • pp.212-216
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    • 2005
  • Thapsigargin은 동물조직에서 ER/SR-type $Ca^{2+}-ATPase$의 선택적 저해제로서, 토마토 뿌리조직으로부터 분리한 마이크로솜에서 ATPase의 특성을 조사하기 위하여 사용되었다. Thapsigargin은 마이크로솜 ATPase 활성을 농도의존적으로 저해하였으며, $10\;{\mu}M$ 농도에서 총활성의 약 30%를 저해하였다. 이것은 뿌리조직에서 $Ca^{2+}-ATPase$의 활성이 매우 낮다는 것을 고려할 때, thapsigargin이 뿌리조직의 주된 ATPase 활성인 원형질막 및 액포막의 $H^+-ATPase$ 활성을 저해할 가능성을 보인다. Thapsigargin의 효과는 ${NO_3}^-$를 사용하여 액포막 $H^+-ATPase$ 활성을 저해하였을 때 현저하게 감소하였다. 그러나, thapsigargin의 효과는 원형질막의 $H^+-ATPase$ 활성에는 영향을 미치지 않아, thapsigargin이 토마토 뿌리조직에서 액포막 $H^+-ATPase$를 선택적으로 저해함을 보여준다.

Inhibitory Effects of Monovalent Cations on the Microsomal $Ca^{2+}$-ATpase in Tracheal Epithelial Cells

  • Cho, Kwang-Hyun;Kim, Young-Kee
    • 한국생물물리학회:학술대회논문집
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    • 한국생물물리학회 1999년도 학술발표회 진행표 및 논문초록
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    • pp.48-48
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    • 1999
  • Two types of vanadate-sensitive $Ca^{2+}$-ATPases have been characterized in the microsomes of tracheal epithelial cells, a high affinity vanadate-sensitive (HA VS) and a low affinity vanadate-sensitive (LAVS) $Ca^{2+}$-ATPases. The LA VS $Ca^{2+}$-ATPase was sensitive to thapsigargin, implying that it is an ER/SR-type $Ca^{2+}$-ATPase.(omitted)d)

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Inhibition of Calmodulin-Dependent Calcium-ATPase and Phosphodiesterase by Various Cyclopeptides and Peptide Alkaloids from the Zizyphus Species

  • Hwang, Keum-Hee;Han, Yong-Nam;Han, Byung-Hoon
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제24권3호
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    • pp.202-206
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    • 2001
  • The effects of various sedative cyclopeptides and peptide alkaloids from the Zizyphus species on calmodulin-dependent $Ca^{2+}$ -ATPase and phosphodiesterase were Investigated. Calmodulin-induced activation of $Ca^{2+}$-ATPase was strongly inhibited by sanjoinine-A dialdehyde (IC_{50}$, 2.3$\mu\textrm{m}$), -Ah1 (IC_{50}$, 4.0$\mu\textrm{m}$), -A (IC, 4.6$\mu\textrm{m}$), and -G2 (IC_{50}$, 7.2$\mu\textrm{m}$), while calmodulin-induced activation of phosphodiesterase was strongly inhibited by both deachuine- S10 (IC_{50}$, 4.9$\mu\textrm{m}$) and sanjoinine-D (IC_{50}$, 9.0$\mu\textrm{m}$). The inhibitory activity of the various cyclopeptides and peptide alkaloids on $Ca^{2+}$-ATPase was found to correlate well with their Sedative activity.

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쥐 근소포체의 ($Ca^{2+}$+$Mg^{2+}$)-ATPase의 분리정제와 그 효소특성에 관하여 (Purification and Characterization of ($Ca^{2+}$+$Mg^{2+}$)-ATPase of Sarcoplasmic Reticulum from Rat Skeletal Muscle)

  • Lee, Jong-Soon;Ha, Doo-Bong;Chung, Chin-Ha
    • 한국동물학회지
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    • 제28권1호
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    • pp.31-43
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    • 1985
  • $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 쥐의 근소포체로부터 sucrose density gradient centrifugation의 방법을 사용하여 분리 정제하였다. 정제된 효소를 폴리아크릴 아마이드 젤에서 전기영동한 결과, 토끼와 닭의 경우에서와 같이 분자량 115,000인 단일 단백질 띠로 나타났다. 정제된 이 효소의 활설도는 50 $\\muM$의 $Mg^{2+}, Ca^{2+}, Co^{2+}, Fe^{2+}, Min^{2+}$에 의해서는 증가되었고, 같은 농도의 $Zn^{2+}, Cu^{2+}, Hg^{2+}$에 의해서는 감소되었다. Quinine와 quinacrine 같은 antimalarial drug는 이 효소의 활성도에 큰 영향을 주지 않았으나, p-hydroxymercuric benzoate와 phenylmethylsulfonylfluoride는 이 효소의 활성을 억제하였다. 이 효소는 pH 6과 7 사이에서 가장 높은 활성을 나타내었고, ATP를 기질로 사용하였을 때 Km 값은 98 $\\muM$이었다. $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase는 microsomal fraction에서 선택적으로 분해되었다. $^{3}H-casein$ 이나 ^{125}I-insulin같은 방사성 동위원소로 표지된 기질을 사용하여 단백질 분해에 대한 활성도를 조사해 본 결과, microsomal preparation에 metalloendoprotease가 존재하였다. 그러나 아직까지는 그 효소가 $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 분해하는지는 확실하지 않다.

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筋小胞體의 Ca 吸收能과 ATPase 活性에 관한 硏究 (Studies on the Calcium Uptake and ATPase Activity of the Fragmented Sarcoplasmic Reticulum)

  • Ha, Doo-Bong;Han, Jang-Hyun
    • 한국동물학회지
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    • 제14권2호
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    • pp.43-56
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    • 1971
  • 筋小胞體의 Ca 吸收能과 ATPase 活性을 各種 濃度의 K, Mg, caffeine, procaine, 및 quinine 존재하에서 측정하였다. ATP不在下에서 Ca吸收能은 K 또는 Mg의 농도가 증가함에 따라 低下된다. 그러나 ATP 존재하에서의 Ca吸收能은 K의 농도에는 거의 영향을 받지 않고, Mg의 농도가 증가함에 따라 현저히 증가한다. Caffeine과 procaine은 ATP 존재하의 Ca吸收能을 阻害하지만 quinine은 阻害하지 않는다. ATPase 活性은 K의 농도에는 영향을 받지 않으나 Mg의 존재에 의하여 증가된다. Caffeine, procaine 및 quinine은 이 活性에 거의 영향을 미치지 않는다.

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성별에 따른 넙치 근원섬유단백질의 생화학적 특성 (Biochemical Properties of Myofibrillar Protein in Olive Flounder by the Sex)

  • 김태진;윤호동;이상민;김경길
    • 한국수산과학회지
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    • 제30권3호
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    • pp.349-354
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    • 1997
  • 6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.

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오골계에서 추출한 Actomyosin 의 ATPase 활성 및 용해도 (ATPase Activity and Solubility of Actomyosin Extracted from Muscle of Silky Fowl)

  • 정인철;문윤희
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제23권5호
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    • pp.827-831
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    • 1994
  • Investigation on the extractability, Mg2+-, Ca2+ , EDTA-ATPase activity and solubility of actomyosin prepared from leg and breast muscle of silky fowol were as follows. The extractability of actomyosin in leg and breast muscle was 779mg/100g and 1, 318mg/100g respectively, breast muscle was higher than leg muscle . Mg2+-ATPase activity of actomyosin was high inionic strength 0.02-0.10 and Mg2+ATPase activity of low ionic strength was higher than high ionic strength not related to the part. Ca2+ ATPase activity was high in ionic strength 0.05-0.13, the activity of leg muscle was higher that breast muscle. And EDTA-ATPase activity showed low in low ionic strength and showed high in high ionic strength, and increased greatly depend ionic strength up to 0.4. The solubility of actomyosin was not different in leg and breast muscle , the solution started in KCI concentration of 0.3M and ended in DCI concentration of 0.4M.

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근 소포체의 ATPase 활성과 Ca 능동수송에 미치는 cAMP의 영향 (Studies on the Effects of cAMP on the ATPase Activity and on the Calcium Uptake of the Sarcoplasmic Reticulum)

  • 河斗鳳;朴姬淳;尹炳宇;金漢都
    • 한국동물학회지
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    • 제18권4호
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    • pp.221-229
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    • 1975
  • 근 소포체의 ATPase 활성과 Ca 능동수송에 대한 cAMP의 영향을 밝히고저 토끼를 재료로 하여 그 골격근에서 근 소포체를 원심분리로 추출하고, 이 근 소포체 절편의 ATPase 활성과 Ca 축적능을 측정하면서, 반응액내에 각종 농도( 1 $\times$ $10^{-7}$ M ~ 1 $\times$ $10^{-3}$ M)의 cAMP를 가하여 그 영향을 측정하였다. 근 소포체의 ATPase 활성에는 cAMP 의 영향은 없다. cAMP의 유도체인 DBcAMP도 역시 아무런 영향을 미치지 않는다. 따라서 이 효소활성은 cAMP의 조절작용을 받지 않는다. 근 소포체의 Ca 축적능은 cAMP에 의하여 감소된다. cAMP의 유도체인 DBcAMPdp 의해서도 이 Ca 축적능은 약간의 저해를 받는다. 따라서 Ca 축적능은 ATPase 활성에 의지하되 cAMP의 조절작용을 받는 것으로 판단된다.

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The Effect of Cryoprotectants on the Properties of Pacific Sand Lance Ammodytes personatus Girard Surimi During Frozen Storage

  • Yoo, Byung-Jin
    • Fisheries and Aquatic Sciences
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    • 제17권3호
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    • pp.291-298
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    • 2014
  • We investigate the effects of cryoprotectant mixtures on the quality of sand lance surimi (SLS) during storage at $-30^{\circ}C$. We monitored freeze-induced denaturation of myofibrillar protein in SLS and examined the texture profile of SLS gel. Freeze-induced denaturation was assessed by evaluating SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity. SLS gels prepared with sorbitol or sucrose and a mixture of both as cryoprotectant. Higher concentrations of cryoprotectants resulted in significantly higher residual SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity at the same storage time (P < 0.05). Residual $Ca^{2+}$-ATPase activity of SLS prepared with sorbitol was higher than that of sucrose when cryoprotectant concentration and storage period were same. A blend of sorbitol and sucrose resulted in a stronger cryoprptective effect of SLS myofibrillar protein than did sorbitol or sucrose alone. The presence of a phosphate compound in SOP (3% sorbitol + 0.2% phosphate compound) resulted in higher SLS $Ca^{2+}$-ATPase activity than that of did 5% sorbitol. The hardness, brittleness, and elasticity values and a folding test of the SLS gels were significantly affected by cryoprotectant concentrations and the storage time. Preference scores and acceptance for texture in a sensory evaluation of the SLS gels increased with increasing sorbitol or sucrose concentration.