Abstract
The conformational transitions of oligopeptide -(HPPHPPP)$_n$- (H: hydrophobic amino acid, P: polar amino acid) which becomes cross linked-dimer are detected at various temperatures, pHs, ionic strengths, and the concentrations of denaturant. In this study, the transitions of oligopeptide due to denaturant, and those due to temperature are theoretically studied. Oligopeptide 20R as chain-dimer and guanidum-HCl as denaturant are used(20R, which contains 10 interchain and /or 10 intrachain electrostatic repulsions). Alpha helix-coil transitions by denaturant are very steep. This shows that the denaturations have transition states of, presumably all helical forms and random coils. The transitions by temperature are smoother than those by the concentration of denaturant. At low temperature the oligopetides which contain long helices exist more than those which contain short helices. As temperature rises, the mole fractions of the partially denatured oligopeptides increase. So the partially denatured oligopeptides are widely distributed at the transition temperature.
결합성 사슬이합체를 형성할 수 있는 올리고펩티드-$(HPPHPPP)_n$-(H: 소수성 아미노산, P: 친수성 아미노산)는 온도, 수소이온 농도, 이온세기, 변성시약 등에 의해 구조적인 변화가 가능하다. 본 연구에서는 변성시약과 온도에 의한 올리고펩티드의 전이 현상을 이론적으로 고찰하였다. 사슬이합체로는 올리고펩티드20R, 변성시약으로는 구아니듐-염산을 사용하였다(20R에는 사슬 내의 정전기적 반발력이 10개가 존재하고, 사슬사이의 정전기적 반발력이 10개가 존재한다). 변성 시약에 의한 올리고펩티드의 나선에서 코일로의 전이는 급격한 것으로 보아, 변성이 일어나는 전이상태에서 올리고펩티드들은 완전한 나선구조와 무질서한 코일구조로만 되어있다. 반면에 온도에 의한 전이는 변성시약에 의한 전이보다 완만하게 일어난다. 낮은 온도에서 긴 나선 구조를 가지는 올리고펩티드가 짧은 나선 구조를 가지는 것보다 다량으로 존재한다. 온도가 증가할수록 부분적으로 변성된 분자들의 몰분율이 증가하여, 전이가 일어나는 온도에서 부분적으로 변성된 올리고펩티드가 널리 분포되어 있다.
