• 한국식품영양과학회지
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• 제34권2호
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• pp.277-284
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• 2005

좁쌀 약주의 가열살균에 따른 품질열화의 대안으로 비 가열공정 시스템인 미세 및 한외여과용 중공사막(hallow fiber membrane) 카트리지 (cartridge)의 도입을 통한 좁쌀 약주의 고품질화를 시도하였다. 비 가열살균 좁쌀 약주의 제조 및 저장 중 품질변화를 조사하기 위하여 0.65, 0.45, 0.2및 0.1 $\mu$m의 MF(micro-filtration) 카트리 지와 500 K의 UF(ultrafiltration) 카트리지 등 중공사막의 공극의 크기에 따른 제조공정상의 효용성을 시험하였다. 시험한 모든 막 카트리지에서 미생물 제거 능력은 확인되었으나 여과 속도 및 안전성 면에서 0.45 $\mu$m 막 카트리지가 적당한 것으로 조사되었다. 저장 중 모든 시료에서 환원당 및 색택 변화의 차이가 측정되었는데, 6개월 저장 결과 가열살균 약주가 비 가열 약주에 비하여 투명도(L 값)가 감소하고 황청도(b 값)는 크게 증가하여 색택이 어두워지는 현상이 관찰되었다. 저장 중 환원당의 감소는 색택이 진해지는 비효소적 갈변과 관련이 있는 것으로 추정되며, 다른 화학적 성분에 대한 변화는 가열 살균과 비 가열 간에 차이가 거의 없는 것으로 조사되었다. 관능검사 결과 카트리지의 종류에 따른 좁쌀약주의 품질에 대한 차이는 인정되지 않았으나, 가열살균과 비 가열에 대한 품질은 유의적인 차이가 있었으며 비 가열처리 공정이 더 우수한 것으로 평가되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제36권2호
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• pp.321-328
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• 2004

오디 과실을 이용한 고부가가치의 가공식품의 개발에 관한 연구 일환으로 먼저 최소가공기술을 이용한 오디 과실주스 제조 방법을 조사하였다. 오디 과실의 물추출액을 면포여과, 감압여과(Whatman No. 4 filter paper를 이용한) 및 원심분리를 각각 실시한 결과 원심분리가 가장 좋은 청징효과를 나타내었다. 그리고 여러 여과보조제 및 청징제를 첨가한 후 원심분리하여 얻은 오디 과실즙의 색의 변화는 처리한 여과보조제, 청징제 및 청징 효소의 종류에 따라 차이가 있었으며, 특히 casein, gelatin, chitin, chitosan 및 PVPP는 오디 색소를 강하게 흡착하였으며, 그리고 청징효소 중 ${\alpha}-amylase$ 처리구가 가장 좋은 청징효과를 나타내었다. 다음, 오디 과즙을 원심분리한 후 $0.01\;{\mu}m$ 막여과를 실시한 결과 오디주스의 청징효과가 매우 우수하였으나 한외여과방법은 오디 색소의 강한 흡착으로 적절하지 않았다. 한편, 4가지 갈변저해제 처리에 따른 오디 과실주스의 갈변억제 효과를 측정한 결과 200ppm sodium hydrosulfite 처리구가 가장 갈변억제 효과가 우수하였으며, 아울러 0.1% L-ascorbic acid(L-AsA) 및 citric acid(CA)도 갈변억제 효과가 있었다. 그리고 위의 3가지 갈변저해제를 2중 복합병행 처리한 결과 0.1% L-AsA+0.1% CA 처리구가 가장 좋은 갈변억제 효과를 나타내었다. 마지막으로 관능검사를 실시한 결과 오디주스의 최적 당/산비는 40-50이었으며, 또한 상업적 살균 온도($85-90^{\circ}C$)에서 처리시간은 10분이 가장 적합함을 알 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제30권1호
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• pp.151-160
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• 1998

감귤류의 가공 부산물인 감귤 과피 내에는 식이 섬유소 외에 미생물의 성장을 억제시키는 naringin과 혈압 저해 능력이 있는 hesperidin 등의 bioflavonoids가 다량 함유되어있지만, 대부분이 가공 과정 중 폐기되고 있다. 생리 활성 물질인 bioflavonoids를 회수하기 위하여 원료 투입 속도, 막 횡단 압력, 온도, pH등을 조절하여 최적 막 분리 조건을 구하였다. 감귤 과피에 7.5 배의 물을 첨가하여 균일하게 혼합한 후, 혼합 용액을 예비 여과 시스템에서 여과하였다. 예비 여과된 추출물은 중공사 막을 이용하여 한외 여과하였다. 원료 투입 속도와 flux간에는 일정한 상관 관계가 없었지만, 막 횡단 압력 8 psi 이상에서 pressure controlled region이 관찰되었다. $9^{\circ}C$에서 $25^{\circ}C$로 온도가 상승함에 따라 $10{\;}liters/m^2/hr{\;}(LMH)$씩 flux가 증가하였으나, $25^{\circ}C$에서 $33^{\circ}C$ 구간에서는 flux 증가폭이 2 LMH에 그쳤다. 모든 적용 막 횡단 압력에서 pH 4.8일 때의 flux가 가장 높았으며, pH 3.0에서의 flux가 pH 6.0, 7.0, 9.0 일 때 보다 훨씬 낮았다. 최적 운용 조건은 원료 투입 속도 49.3 L/hr, 막 횡단 압력 10psi,온도 $25^{\circ}C$, pH 4.8 이었다. 최적 분리 조건하에서 막 분리 하였을 때, 시간이 경과함에 따라 flux가 점차적으로 감소하여 약 1시간 50분 경과 후 정상 상태에 도달하였다. 각 분리 단계별로 retentate 단위 무게당 식이 섬유 함량과 permeate의 bioflavonoids농도를 측정하였다. 분리 단계별 retentate중 단위 무게당 총 식이 섬유와 수용성 식이 섬유 함량은 각각 170 mesh retentate와 prefiltered retentate에서 가장 높았다 한외 여과 permeate내의 naringin 과 hesperidin 농도는 각각 $0.45{\sim}0.65\;mg/g,\;5.15{\sim}6.86\;mg/g$으로, 감귤 과피 고유의 함량보다 각각 $15{\sim}22$배, $79{\sim}93$배 높은 수치였다. 따라서 , 감귤 과피로부터 bioflavonodsi를 회수하는데 있어서 PM10 중공사막의 운용이 매우 효과적인 분리 시스템임을 알 수 있었다.

• 생명과학회지
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• 제22권2호
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• pp.220-225
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• 2012

굴 효소 가수분해물은 굴을 alcalase, protamex, neutrase, flavourzyme, pepsin으로 각각 처리하였고, 이들의 ACE 저해활성을 측정하였다. ACE 저해활성은 가수분해 시간에 따라 증가 또는 감소하였으며, 그 중 10시간 이상 가수분해 처리한 PEH에서 가장 높은 ACE 저해활성을 나타내었다. PEH 가수분해물을 한외여과(30, 10 kDa) 하여 낮은 분자량의 분획물을 얻었다. 30 kDa와 10 kDa 이하 분자량 별 ACE 저해활성은 각각 $69.18{\pm}0.75$, $83.71{\pm}1.12$의 활성을 나타내었다. 이 결과 10 kDa 이하의 시료로부터 HPLC column (watchers 120 ODS-AP $250{\times}4.6$ ($5{\mu}m$))을 이용하여 각각의 활성 분획을 분취하여 얻은 6분획의 ACE 저해 활성은 29.56~85.85% 로 나타났다. 그 중 저해활성이 가장 높게 나타나는 B fraction의 아미노산 서열을 확인한 결과 Leu-Gln-Pro 임을 확인하였고, peptide합성하여 얻은 저해활성 농도($IC_{50}$)가 1.18 uM임을 확인하였다. 이러한 결과는 PEH를 이용하여 건강 기능성 식품의 개발에 도움이 될 수 있을 것으로 생각된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제30권1호
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• pp.39-45
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• 2002

실크 피브로인의 가수분해를 통해 생산된 펩타이드 성분에 의해 murine macrophage RAW264.7 세포에 의한 nitric oxide 생성이 촉진됨을 발견하였다. 산 및 효소적 가수분해물의 가수분해도를 비교한 결과 실크 피브로인 단백질은 산 가수분해에 의해 가장 효과적으로 분해되었으며 효소적 가수분해의 경우에는 pepsin, trypsin, Alcalase의 순으로 가수분해도가 높았다. 산 가수분해물을 단독으로 macrophage에 처리하였을 때 처리농도에 따라 NO 생성촉진활성이 높아졌으나 이 활성은 가수분해물 내의 펩타이드 성분들과 오염되어 혼재하는 LPS 성분의 상호작용에 의한 것임이 확인되었다. 함유된 LPS 성분들을 한외여과에 의해 제거한 효소적 가수분해물들의 NO 생성촉진활성은 peptic hydrolysate가 가장 높았고 tryptic-, Alcalase hydrolysate 순이었다. 이러한 활성의 차이는 가수분해물 내의 고분자량 펩타이드 분포가 많을수록 활성이 높다는 관계에 기인하였으나 산 가수분해물의 경우에는 예외적으로 나타났다. 각 가수분해물의 아미노산 조성을 분석한 결과 arginine, lysine의 함량이 높을수록 활성이 높으며 alanine의 glycine에 대한 비율이 커질수록 활성이 높아졌다. 산 가수분해물의 경우에는 낮은 분자량의 펩타이드들이 많이 분포하지만 arginine 및 alanine의 함량이 높아 비교적 높은 NO 생성 촉진활성을 나타내는 것으로 확인되었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제34권10호
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• pp.1579-1585
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• 2005

본 연구에서는 순물의 막분리에 의하여 제조된 농축분말을 사용하여 요구르트를 제조하고 pH, 적정산도, 점도, 생균수, 향기성분, 관능성 등을 분석함으로써 기능성 식품소재로의 이용 가능성을 검토하였다. UF 분말 첨가 요구르트의 발효 24시간 후 pH와 적정산도는 모든 시료간에 차이가 없는 것으로 나타났다. 점도는 대조군보다 UF 분말 첨가군이 낮았고 색도를 측정한 결과 UF분말 첨가 요구르트의 L값과 a값은 대조군과 첨가군간에 유의적인 차이가 없었고 b값은 UF분말 첨가량이 증가함에 따라 높아져서 유의적인 차이를 보였다. 생균수는 18시간까지 급격한 증가를 보이다가 그 이후 완만히 증가하여 발효 24시간에는 12.6$\∼$14.3$\times$$10^{8}$ CFU/mL를 나타내었고 대조군보다 UF 분말 첨가군에서 생균수가 높게 측정되었다. 요구르트의 휘발성 향기 성분은 UF분말 첨가군에서 대조군보다 다양한 향미 성분이 검출되었다. 관능검 사결과 냄새와 조직감은 시료간에 차이가 없었고 신맛은 UF분말 첨가군이 대조군보다 높게 평가되었으며 전체적인 바람직성에서는 시료간에 유의적인 차이가 없었다. 이상의 결과로 볼 때 UF분말을 이용하여 첨가수준을 조절하고 제조방법을 다양화한다면 영양학적으로 우수한 기능성 요구르트로서 그 이용가치가 있을 것으로 기대된다.

• 미생물학회지
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• 제39권3호
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• pp.148-154
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• 2003

Moraxella sp. CK-1는 남조류 Anabaena cylindrica의 생장을 억제한다고 알려져 있다. Moraxella sp. CK-1의 세포외 autolysin의 분리는 다음과 같은 방법으로 분리를 시도하였다. 흡광도 660 nm에서 0.7～0.8이 되도록 BGC-11세포배양액에서 키우고, 원심분리로 균주인 Moraxella sp. CK-1를 제거한 뒤 세포배양액을 Amicon ultrafiltration으로 농축을 하였다. 농축한 세포배양액을 $(NH_{4})_{2}SO_{4}$ 로 0～20%, 20～40%, 40～60%, 60～80%로 분획하여 단백질을 14,000${\times}$g로 침전 시켰다. 침전된 단백질을 20 mM Tris-HC1, pH 8.0완충용액으로 현탁시킨 뒤, 동일 완충용액을 이용하여 투석을 하였다. $(NH_{4})_{2}SO_{4}$로 분획한 뒤 활성확인을 위해 Anabaena Cylindrica가 도포된 평판배지에서 활성을 확인한 결과, 40～60%, 60～80%에서 활성이 있음을 확인하였다. 이들을 각각 Mono-$Q^{TM}$ HR 5/5 (column volume 1 ml) column을 이용하여 FPLC에서 단백질을 분리하였다. $(NH_{4})_{2}SO_{4}$ 로 분획한 40～60%에서는 major peak 3개, 60～80% 분획에서는 2개의 major peak가 분리되었다. Mono-$Q^{TM}$ HR 5/5 column에서 분리되어 나온 major peak 5개를 투석한 뒤 Anabaena cylindrica lawn에서 활성을 확인하였으나 확인이 되지 않았다. PVDF membrane을 이용하여 transfer하여 40～60% 침전에서 17 kDa의 단백질을 얻어냈다. 이를 N-terminal amino acid sequence를 하여 serine pretense의 계열임을 확인하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제42권1호
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• pp.49-57
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• 1999

어류 중 수산가공공장에서 대량으로 사용되고 있는 민태(hoki, Johnius belengeri)의 부산물인 frame으로부터 단백질을 효율적으로 회수하고자, 참치 내장 유래 단백질 분해효소를 이용하여 가수분해시키고, 여기서 얻어진 가수분해물의 기능성을 개선할 목적으로 한외여과막을 이용하여 가수분해물에 함유되어 있는 펩티드를 분자량에 따라 분획한 후 각각의 가분해물에 대하여 기능성을 검토하였다. 참치 유문수 유래 단백질 분해효소 (tuna pyloric caeca crude enzyme: TPCCE)를 이용한 경우, 민태 frame 단백질을 가수분해하기 위한 최적 조건은 pH 10.0, 반응온도 $50^{\circ}C$ 및 기질농도 0.4%, 기질 대 효소비 100 : 1(w/w), 반응시간 12시간이었다. 최적 가수분해 조건 하에서 민태 frame 단백질을 TPCCE로 가수분해하여 생성된 가수분해물의 수율은 약 77%(건조중량 기준)였다. 가수분해물을 4종류의 한외여과막(MWCO 30, 10, 5 및 1 K)을 이용하여 분자량의 크기에 따라 4종류로 분획하여 기능성을 검토한 결과, 용해도는 분자량이 낮은 1 K 가수분해물이, 유화성과 포말성은 분자량인 높은 30 K와 10 K가수분해물이 우수하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권3호
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• pp.417-426
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• 1997

미강을 혈중 콜레스테롤 저하 효과가 있는 기능성 식품소재의 원료로 활용하는 데 필요한 기초 자료를 얻기 위하여 미강 단백질의 가수 분해물을 제조하여 담즙산 결합 획분을 분리하고 일부 물리화학적 특성을 조사하였다. 미강 단백질을 탈지 미강으로부터 알칼리 추출과 등전점 침전 방법을 이용하여 제조하였다. 미강 단백질을 기질로 하여 pH-drop method로 측정한 효소의 상대적 활성과 가수분해시 가수분해율의 변화를 비교 평가하여 기질의 가수분해에 적합한 효소를 선택하였다. Esperase에 의한 가수분해물을 한외여과(MWCO : 10 kDa)하여 두 부분으로 나누었다. 각 분획물을 cholic acid를 공유결합 시킨 ${\omega}-aminohexyl$ Sepharose 4B column에 걸어, 소수성 상호작용에 의해 cholic acid와 결합하는 폴리펩티드 및 펩티드를 deoxycholate 완충용액으로 용출시켜 분리하였다. 겔투과 크로마토그래피(Sephadex G-50)를 이용하여 한외여과 여과백의 담즙산 결합물에 대해 분자량 분포를 측정한 결과, 대부분 $2\;kDa{\sim}10\;kDa$에 걸쳐 넓게 분포하였고 일부는 $0.2\;kDa{\sim}0.6\;kDa$사이에 존재하였다. 한외여과 잔류액의 담즙산 결합물에 대해서는 preparative reverse phase HPLC를 실시하여 미강 단백질 가수분해물에서 3개(R-1, 2, 3)의 Peak를 분리하였다. 각 peak의 총 아미노산과 유리 아미노산 조성을 분석하여 단백질, 폴리펩티드 및 펩티드 부분의 아미노산 조성을 조사하였다. 그 결과 미강 단백질 가수분해물에서 얻은 peak의 경우 proline 함량이 미강 단백질의 4배에 달했고, 평균 소수도가 높은 peak일수록 유리 아미노산이 함량이 높았으며 평균 소수도는 미강 단백질보다 다소 높은 것으로 나타났다.

• KSBB Journal
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• 제25권5호
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• pp.429-436
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• 2010

본 연구는 선행연구에서 얻은 keratinase 효소의 활성이 높은 균주 Bacillus subtilis SMMJ-2를 UV 조사에 의해 개량하여 mutant No. 2를 얻었으며, keratinase의 생산성 향상을 위한 최적 탄소원, 최적 질소원의 조건 하에서 본 효소를 대량생산하여 정제하고, 야생주와 변이주 간의 효소활성의 변화 및 정제된 효소 간의 효소화학적인 성질을 비교하였다. Mutant No. 2의 keratinase 생산을 위한 최적 탄소원과 질소원은 각각 glucose와 soybean meal로 나타나, 야생주의 경우와는 최적 질소원을 달리했으며, 효소활성에 있어서는 야생주보다 40% 정도 상승하였다. 변이주의 효소가 야생주의 효소보다 높은 배양온도에 대하여 더 안정적인 활성으로 생산되며, 효소 생산을 위한 최적 pH는 7.0으로, 비교적 효소생산이 가능한 pH 영역대은 6~9로 나타났다. Bacillus subtilis SMMJ-2와 mutant No. 2에서 생산된 keratinase는 DEAEsephacel 크로마토그래피법와 겔여과 크로마토그래피법으로 최종 정제되었다. 정제과정 중 DEAE-sephacel 크로마토그래피 상에서 나타나는 2개의 효소피크는 Bacillus subtilis SMMJ-2의 메인 효소피크의 위치와 mutant No. 2에서의 메인 효소피크의 위치가 전환되어 나타났다. SDS-PAGE 상에서의 각각의 효소 분자량은 B. subtilis SMMJ-2의 경우에 28 kDa, mutant No. 2의 경우에 42 kDa 로 추산되었다